陳曉欣， 張曉瑞， 林 清， 李林強(qiáng)*

(1.陜西師范大學(xué)食品工程與營(yíng)養(yǎng)科學(xué)學(xué)院，陜西 西安 710119；2.西北農(nóng)林科技大學(xué)動(dòng)物科技學(xué)院，陜西 楊凌 712100)

乳是人們青睞的食源之一。對(duì)于素食主義者來(lái)說(shuō)，乳品也許就是他們唯一的動(dòng)物性完全蛋白來(lái)源，特別是牛乳、羊乳。熱處理是所有乳制品生產(chǎn)過(guò)程中必不可少的一個(gè)關(guān)鍵環(huán)節(jié)。通過(guò)熱處理殺死微生物，特別是致病、致毒微生物，從而達(dá)到預(yù)防食源性疾病的目的[1]，同時(shí)也可以延長(zhǎng)乳制品的貨架期，便于銷售和遠(yuǎn)距離運(yùn)輸。目前開(kāi)發(fā)的各種熱處理技術(shù)均是為了保證乳制品質(zhì)量安全，保障消費(fèi)者的健康，經(jīng)過(guò)熱處理的乳制品也更有利于人體消化和吸收，但同時(shí)熱處理也會(huì)對(duì)乳的自然成分產(chǎn)生一定程度的改變，這有可能影響乳制品的感官品質(zhì)，甚至還可能產(chǎn)生一些不良因子。

本文分析總結(jié)了熱處理對(duì)牛、羊乳中蛋白質(zhì)、脂肪、碳水化合物的理化特性和其中酶的活性的影響，并分析其變化機(jī)制，以期揭示熱處理對(duì)乳主要營(yíng)養(yǎng)素組成結(jié)構(gòu)的改變及其可能對(duì)人體生理產(chǎn)生的調(diào)節(jié)作用。

1 熱處理對(duì)乳蛋白質(zhì)的影響

乳蛋白主要分為酪蛋白和乳清蛋白兩大類。牛乳、羊乳和人乳三者酪蛋白與乳清蛋白之比分別為4∶1、3.5∶1、和1∶1.5，三者酪蛋白質(zhì)量百分?jǐn)?shù)依次為80%、78%和40%，乳清蛋白則相應(yīng)為20%、22%和60%，可見(jiàn)羊奶酪蛋白含量比牛奶低，而乳清蛋白含量則高于牛奶，其營(yíng)養(yǎng)模式更接近人乳[2]。乳中酪蛋白主要包括：αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白4種單體，其在牛乳酪蛋白中其重量比依次為4∶1∶4∶1。乳清蛋白主要包括：α-乳白蛋白(α-lactalbumin)和β-乳球蛋白(β-lactoglobulin)，以及少量的免疫球蛋白(immunoglobulin，IG)、血清白蛋白(serum albumin，SA)等(見(jiàn)表1)。

普遍認(rèn)為乳中酪蛋白具有較高的熱穩(wěn)定性，這是由于多個(gè)酪蛋白單體聚集成酪蛋白膠束形式存在，其間存在鈣離子黏合作用、疏水相互作用、靜電作用、氫鍵作用和二硫鍵等作用力，這些力能夠維持酪蛋白膠束結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定；另外，也有報(bào)道認(rèn)為κ-酪蛋白可能使αs1-酪蛋白和β-酪蛋白免受鈣離子影響而沉淀。但是，熱處理也會(huì)對(duì)酪蛋白的這些作用力產(chǎn)生不同程度的影響。

酪蛋白主要以酪蛋白磷酸鈣膠束、膠粒的形式存在，溫度升高會(huì)使其物理性碰撞頻率增加，有可能導(dǎo)致酪蛋白聚集，但溫度過(guò)高則會(huì)破壞酪蛋白的次級(jí)結(jié)構(gòu)，增加其靜電斥力，從而使酪蛋白不易結(jié)塊[3]，當(dāng)溫度高于115 ℃時(shí)，酪蛋白將發(fā)生糖基化[4-5]。55～100 ℃的熱處理會(huì)影響酪蛋白膠束結(jié)構(gòu)一些次級(jí)鍵，其中的二硫鍵的形成較易發(fā)生[6]。高于70 ℃的熱處理會(huì)使酪蛋白膠束表面的κ-酪蛋白與β-乳球蛋白形成二硫鍵發(fā)生聚合反應(yīng)[7]，溫度再高，這種聚合作用就越大[8]，熱處理導(dǎo)致乳蛋白顆粒增大也間接證實(shí)了這一點(diǎn)[9-11]。相比較酪蛋白，乳清蛋白對(duì)熱不穩(wěn)定則更為顯著，70 ℃以上就能引起乳清蛋白的熱變性;甚至熱處理的方式也會(huì)對(duì)乳清蛋白的變性有影響，間接加熱更易造成乳清蛋白的變性[12]。在相同的熱處理?xiàng)l件下，羊乳熱處理后蛋白質(zhì)的沉淀率顯著高于牛乳，原子力顯微鏡微觀分析結(jié)果顯示羊乳蛋白質(zhì)膠束粒子明顯大于牛乳[9]。這可能首先是由于鮮牛乳蛋白膠束粒度大小主要集中在1 nm以下，羊乳則大部分主要分布在1～1 000 nm的范圍內(nèi)[9-10]；也可能是由于熱處理更有利于β-乳球蛋白、α-乳白蛋白形成二硫鍵；或者是熱處理破壞了乳清蛋白的部分疏水作用。顯然，乳清蛋白和酪蛋白比例可能是影響乳熱穩(wěn)定性的一個(gè)重要因素[13]。

還有研究表明，酪蛋白易于與熱變性去折疊的乳清蛋白形成二硫橋鍵[14]，αs1-CN、β-CN也有相同的特性[15]。也有報(bào)道不同的熱處理會(huì)導(dǎo)致乳中氨基酸含量發(fā)生變化，而游離氨基酸之間會(huì)發(fā)生反應(yīng)[16]。宏觀上講，熱處理會(huì)影響乳蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)。

表1 不同乳的蛋白組成比較 g/kg

注：表中“-”代表未檢測(cè)到。

2 乳熱處理過(guò)程中脂肪的變化

羊奶脂肪含量為3.6～4.5 g/100 g，脂肪球直徑2 μm左右，富含短中鏈脂肪酸，約占總脂肪含量的25%左右；而牛奶脂肪球直徑為 3～4 μm，其中短鏈脂肪酸占總脂肪含量不到10%[13,17]。在85 ℃的條件下，隨著加熱時(shí)間延長(zhǎng)，羊乳短鏈脂肪酸含量進(jìn)一步升高，長(zhǎng)鏈脂肪酸含量降低；超高溫(T≥128 ℃)條件下羊乳中多不飽和脂肪酸含量減少，短、中鏈脂肪酸的含量也增加。牛乳脂肪熱處理變化情況與羊乳相似[18]。

3 乳熱處理過(guò)程中乳糖和酶的變化

乳在熱處理過(guò)程中的變化是復(fù)雜多樣的，除了蛋白質(zhì)、脂肪變性之外，乳的熱變性還體現(xiàn)乳糖異構(gòu)化、酶失活等方面。乳經(jīng)過(guò)熱處理會(huì)使乳糖水解產(chǎn)生的葡萄糖異構(gòu)化為果糖，半乳糖可異構(gòu)化為酮糖[19]。乳糖在熱處理過(guò)程中主要發(fā)生水解、美拉德反應(yīng)和異構(gòu)化等，這3個(gè)過(guò)程都是可逆的，存在動(dòng)態(tài)平衡。

乳液中的酶主要分為內(nèi)源酶和外源酶。內(nèi)源酶有60多種，多來(lái)源于乳腺組織、血漿和白細(xì)胞等；外源酶多由微生物產(chǎn)生，或者為死亡的菌體或細(xì)胞凋亡溶解后釋放出的胞內(nèi)酶。這些酶除溶菌酶、過(guò)氧化物酶等有助于改善乳的品質(zhì)外，其余多對(duì)乳產(chǎn)生不良影響。熱處理過(guò)程會(huì)使乳中大部分蛋白酶失活，這可抑制蛋白酶、脂肪酶等對(duì)乳制品的蛋白質(zhì)、脂肪和碳水化合物的降解，從而保證乳制品在貯藏期間質(zhì)量的穩(wěn)定性和安全。

4 結(jié) 論

熱處理是保證乳制品質(zhì)量安全的必要環(huán)節(jié)，但同時(shí)也改變了乳的基本理化特性，特別是乳制品的穩(wěn)定性以及其部分營(yíng)養(yǎng)價(jià)值，甚至產(chǎn)生不良因子。因此，合理控制乳熱處理?xiàng)l件，降低其對(duì)乳制品的不良影響將是一項(xiàng)長(zhǎng)期的研發(fā)任務(wù)。