李林強， 王 亮， 田蘇輝， 朱莉莉， 田萬強

（1.陜西師范大學 食品工程與營養(yǎng)科學學院，陜西 西安 710119；2.西安宏興乳業(yè)公司，陜西 臨潼710600；3.楊凌職業(yè)技術(shù)學院 動物工程分院，陜西 楊凌 712100）

牛羊乳蛋白質(zhì)粒度對其熱處理沉淀率的影響

李林強1， 王 亮1， 田蘇輝2， 朱莉莉1， 田萬強3

（1.陜西師范大學 食品工程與營養(yǎng)科學學院，陜西 西安 710119；2.西安宏興乳業(yè)公司，陜西 臨潼710600；3.楊凌職業(yè)技術(shù)學院 動物工程分院，陜西 楊凌 712100）

研究牛羊乳蛋白質(zhì)粒度大小對其熱處理沉淀率的影響。采用離心沉淀、原子力顯微鏡、激光粒度儀和SDS-PAGE分析熱處理后（95℃，15 min）牛羊乳蛋白質(zhì)沉淀率、表面形貌、牛羊鮮乳蛋白質(zhì)粒度和酪蛋白組成。結(jié)果表明：羊乳熱處理后沉淀率顯著高于牛乳（p＜0.05）；羊乳蛋白質(zhì)粒子明顯大于牛乳，其蛋白質(zhì)熱處理片狀凝聚程度（35 858.15 nm2）大于牛乳（18 215.18 nm2）；鮮牛乳蛋白質(zhì)粒度大小主要集中在1 nm以下，鮮羊乳蛋白質(zhì)粒度在1 nm以下相對較少，主要分布在1～1 000 nm之間；牛羊鮮乳酪蛋白主要有β-酪蛋白和αs1-酪蛋白兩種，相對分子質(zhì)量分別為34 000和26 000左右。牛乳的熱穩(wěn)定性高于羊乳；蛋白質(zhì)粒度大小是影響其熱穩(wěn)定性的直接因素；原子力顯微鏡結(jié)合激光粒度儀是分析乳蛋白粒度的有效手段。

牛乳；羊乳；蛋白質(zhì)；粒度；沉淀率

液態(tài)乳是乳制品中消費量最大的一類，但其在貨架期會出現(xiàn)蛋白質(zhì)沉淀現(xiàn)象[1]，引起消費者的安全顧慮。羊乳熱處理后沉淀現(xiàn)象較牛乳更為嚴重，這就成為液態(tài)羊乳生產(chǎn)的技術(shù)瓶頸，因此市場羊乳產(chǎn)品主要以羊奶粉為主，產(chǎn)品單一，影響其消費量的增加和奶山羊產(chǎn)業(yè)的發(fā)展。

影響乳蛋白質(zhì)穩(wěn)定性的因素有：酪蛋白組成[2-3]、乳清蛋白和酪蛋白的比例[4-5]、酸度[6-7]、處理溫度[8-12]等，無論何種因素均可能導(dǎo)致乳蛋白質(zhì)粒子增大，從而導(dǎo)致冷藏期或貨架期出現(xiàn)蛋白質(zhì)沉淀現(xiàn)象。熱處理是乳加工必不可少的一個關(guān)鍵控制點，處理溫度影響蛋白質(zhì)膠粒的大小。在pH 6.5～6.7范圍內(nèi)，隨著處理溫度的升高，蛋白質(zhì)膠粒越大[13-15]。蛋白質(zhì)膠粒大小是影響蛋白質(zhì)沉淀率的直接物理因素，而關(guān)于牛羊乳蛋白質(zhì)粒度的現(xiàn)有研究報道難以解釋羊乳穩(wěn)定性低于牛乳的事實。因此，蛋白質(zhì)粒度對熱處理乳蛋白質(zhì)沉淀率的影響需繼續(xù)研究。

蛋白質(zhì)粒度測定多采用激光粒度儀、納米粒度儀、沉降式粒度儀等，缺乏直觀表征，導(dǎo)致測定參數(shù)設(shè)置有可能存在一定盲目性，測定結(jié)果出入較大，甚至相互矛盾。原子力顯微鏡（AFM）利用樣品與探針之間的相互作用力[16]，表征樣品表面的三維形貌[17]。AFM可以觀察絕緣體，因此對生物類樣品檢驗有特殊優(yōu)勢[18]。基于原子力顯微鏡的這些優(yōu)點，作者使用原子力顯微鏡表征牛羊乳熱處理后蛋白質(zhì)粒子微觀形貌，并結(jié)合激光粒度儀，從微觀和直觀兩個方面分析牛羊乳蛋白質(zhì)粒子大小，更客觀地反映牛羊乳蛋白膠粒大小差異，以揭示其對乳蛋白沉淀率的影響。

1 材料與方法

1.1 材料

1.1.1 材料 牛羊乳分別采自于西北農(nóng)林科技大學畜牧站荷斯坦奶牛和薩能奶山羊。

1.1.2 主 要 試 劑 蛋 白 質(zhì) Mark：#SM0671，F(xiàn)ermentas公司；干酪素：01-010，北京奧博星生物技術(shù)有限責任公司；三羥甲基氨基甲烷（Tris）、硝酸銀、丙烯酰胺、N，N-甲叉雙丙烯酰胺、十二烷基硫酸鈉（SDS）、N，N，N，N－四甲基乙二胺（TEMED）、甘氨酸、甘油、β-巰基乙醇、溴酚藍、鹽酸、氯化鈉、三氯乙酸、戊二醛、碳酸鈉、甲醛、檸檬酸、醋酸鈉、氫氧化鈉、醋酸、乙醚：均為分析純。

1.1.3 主要儀器 臺式離心機：800B，上海安亭科學儀器廠；原子粒顯微鏡：Veeco-Bruker；電泳系統(tǒng)：PowerPacTM Universal，美國 Bio-Rad；凝膠成像系統(tǒng)：Universal Hood II，XRS，美國 Bio-Rad。

1.2 方法

1.2.1 蛋白質(zhì)沉淀率測定 牛羊乳樣分別于水浴鍋中95℃加熱15 min，熱處理乳樣于2～4℃冷卻保存，每12小時取樣，400 g離心15 min，傾出上清液，稱重沉淀蛋白質(zhì)，每次平行測定3個樣，共測定5次，按下式計算蛋白質(zhì)沉淀率百分率。

式中W為蛋白質(zhì)沉淀百分率（%）；m1為沉淀蛋白質(zhì)質(zhì)量（g）；m 為樣液質(zhì)量（g）。

1.2.2 熱處理蛋白質(zhì)粒子原子力顯微鏡形貌觀察取10 mL熱處理乳400 g離心15 min，除去上層脂肪，然后加入等體積乙醚通過分液漏斗進一步脫脂。取脫脂乳樣1 mL，稀釋25倍，超聲處理10 min，取樣1 μL液滴于云母片上，自然風干，用Veeco Bruker原子力顯微鏡J探頭進行形貌觀察、粒度大小測定和剖面分析。

1.2.3 粒度測定 取鮮牛羊乳各50 mL，加入等體積乙醚，靜置10 min，1 200 g離心 15 min，傾去上層脂肪，用激光粒度分析儀（MS2000，英國馬爾文儀器公司）測定其粒度。

1.2.4 酪蛋白組成SDS-PAGE分析 取鮮牛羊乳各30 mL，200 g離心5 min，棄去上層脂肪；下層液體加入等體積0.2 mol/mL醋酸-醋酸鈉緩沖液（pH 4.6），搖勻，加熱至40℃，冷卻至室溫，放置5 min，200 g離心5 min，傾出上層液體，沉淀物用蒸餾水洗滌，200 g離心5 min，洗滌重復(fù)3次。所得沉淀物即為粗酪蛋白。將粗酪蛋白置于30 mL 95%乙醇中洗滌2次，200 g離心5 min，再用乙醚沖洗滌2次，抽濾，將所得沉淀物攤開在表面皿上，使乙醚完全揮發(fā)，所得即為酪蛋白。

取酪蛋白1 mg溶于1 mL樣品緩沖液中，沸水處理5 min。配制12 g/dL分離膠加入凝膠板中，凝固40 min，加入3 g/dL濃縮膠，凝固40 min，加樣孔中加入樣品10 μL，80 V電泳40 min，然后100 V電泳2.5 h，20%三氯乙酸浸泡凝膠板8 h，用150 mL去離子水沖洗凝膠板，棄去洗滌液，加150 mL去離子水充分洗滌20 min，洗滌重復(fù)3次，加入1%戊二醛溶液150 mL，避光洗滌6 h，棄去戊二醛溶液，去離子水洗滌10 min，洗滌重復(fù)3次，棄去離子水，加入氨銀染液100 mL，避光染色20 min，棄去氨銀染液，加去離子水150 mL洗滌凝膠表面兩次，每次1 min。加入顯色液，至顯色清晰，棄去顯色液，去離子水洗滌2次，每次1 min，加入終止顯色液終止顯色。

1.2.5 數(shù)據(jù)處理 運用 SPSS軟件進行數(shù)據(jù)處理，結(jié)果以平均值±標準差（X±SD）表示。

2 結(jié)果與分析

2.1 牛羊乳蛋白質(zhì)沉淀率

圖1表明，熱處理（95℃，15 min）的牛羊乳在2～4℃隨著時間的延長，蛋白質(zhì)均有一定程度的沉淀，但牛乳無顯著性變化（p＞0.05），而羊乳蛋白質(zhì)沉淀率顯著高于牛乳（p＜0.05），這與 Raynal-Ljutovac（2007）[19]、Bouhallab（2002）[20]、周強（2007）[21]等研究結(jié)果一致。結(jié)果提示羊乳蛋白熱穩(wěn)定性遠低于牛乳。

圖1 牛羊乳熱處理后沉淀率動態(tài)變化Fig.1 Dynamic changes of sedimentation rate of cow milk and goat milk after heat treatment

2.2 牛羊乳蛋白質(zhì)粒子原子力顯微鏡觀察

圖2-3是牛羊乳熱處理后蛋白質(zhì)粒子形貌及其剖面圖。結(jié)果表明：牛羊乳蛋白質(zhì)粒子數(shù)目分別為 78、77，蛋白質(zhì)粒子密度分別為 3.12 個/μm2、3.08個/μm2，極為接近；羊乳蛋白質(zhì)粒子直徑（93.91 nm）明顯大于牛乳（71.52 nm）；羊乳熱處理蛋白質(zhì)片狀凝聚程度 （35 858.15 nm2） 大于牛乳 （18 215.18 nm2）；剖面圖分析顯示，羊乳蛋白質(zhì)顆粒表面起伏程度（5.92～23.79 nm）大于牛乳（3.15～9.49 nm）。 上述結(jié)果表明：熱處理后羊乳蛋白質(zhì)粒度大于牛乳。

2.3 牛羊鮮乳蛋白質(zhì)粒度測定

由圖4可知，鮮牛乳蛋白粒度大小主要集中在1 nm以下。由圖5可知，鮮羊乳蛋白粒度只有少部分在1 nm以下，主要分布在10～1 000 nm之間，其中100 nm左右最多，表明鮮羊乳蛋白粒度大于牛乳，結(jié)合上文羊乳在95℃、15 min處理后，在2～4℃隨著時間的延長，可明顯觀察到沉淀現(xiàn)象，表明羊乳蛋白質(zhì)粒度大是其熱穩(wěn)定性低于牛乳的直接原因。

圖2 牛乳熱處理后蛋白質(zhì)粒子形貌及其剖面圖Fig.2 Morphology and profile of protein particle of cow milk after heat treatment

圖3 羊乳熱處理后蛋白質(zhì)粒子形貌及其剖面圖Fig.3 Morphology and profile of protein particle of goat milk after heat treatment

圖4 鮮牛乳蛋白質(zhì)粒度大小分布范圍Fig.4 Particle size range of protein from fresh cow milk

圖5 鮮羊乳蛋白質(zhì)粒度大小分布范圍Fig.5 Particle size range of protein from fresh goat milk

2.4 牛羊乳酪蛋白SDS-PAGE

由圖6可知，牛羊乳酪蛋白主要有β-酪蛋白和αs1-酪蛋白兩種，依據(jù)標準蛋白質(zhì)Mark，β-酪蛋白和αs1-酪蛋白相對分子質(zhì)量分別為34 000和26 000左右。結(jié)果表明，牛羊乳酪蛋白分子組成和大小基本相同，與二者穩(wěn)定性差異相關(guān)性不大。

圖6 牛羊鮮乳酪蛋白SDS-PAGEFig.6 SDS-PAGE of casein of fresh milk from cow and goat

3 討 論

3.1 乳蛋白質(zhì)粒度與其穩(wěn)定性

乳是一種膠體，其蛋白質(zhì)顆粒處于布朗運動，如果蛋白質(zhì)顆粒增大則可能出現(xiàn)沉淀。李子超等（2013）[13]采用納米粒度儀對酪蛋白粒徑測量結(jié)果表明，巴氏殺菌牛乳集中分布于105.7～1 106.0 nm之間，UHT牛乳粒徑在 105.7～164.2 nm和 255.0～458.7 nm的體積分數(shù)分別為58.8%和41.1%，結(jié)合本研究熱處理后牛乳蛋白質(zhì)粒度增大，可見牛乳熱處理出現(xiàn)沉淀的直接原因是蛋白質(zhì)膠粒增大。

本研究結(jié)果表明，牛乳蛋白質(zhì)熱穩(wěn)定性高于羊乳，而粒度卻低于羊乳。 Fava（2013）、Jenness（1980）和李子超（2012）等研究報道常溫羊乳蛋白質(zhì)粒子平均直徑小于牛乳[22-24]，這與本研究結(jié)果相異，雖然難以解釋常溫羊乳穩(wěn)定性小于牛乳的事實，但也表明熱處理后羊乳蛋白質(zhì)膠粒增大程度可能更大，蛋白質(zhì)熱變性沉淀現(xiàn)象更為嚴重。

3.2 牛羊乳熱穩(wěn)定性差異

本研究結(jié)果表明，牛羊乳酪蛋白主要有β-酪蛋白和αs1-酪蛋白兩種，這與Bramanti（2003）[25]、Crudden（2005）[26]和 Veloso（2002）[27]等的研究結(jié)果相同，而且牛羊乳這兩種酪蛋白相對分子質(zhì)量幾乎相同，所以酪蛋白結(jié)構(gòu)可能是影響其熱穩(wěn)定性的基礎(chǔ)性因素。 章宇斌 （2007）[28]、 李子超（2013，2012）[13，24]等研究結(jié)果表明，熱處理后牛羊乳酪蛋白膠束結(jié)構(gòu)有很大差異，乳酪蛋白二級結(jié)構(gòu)的α-螺旋、β-轉(zhuǎn)角和β-折疊數(shù)目均發(fā)生不同程度的變化。牛羊乳酪蛋白熱處理結(jié)構(gòu)的變化是基于二者本身結(jié)構(gòu)的差異還是僅僅是由于熱處理所致，尚待進一步研究。

4 結(jié)語

牛乳的熱穩(wěn)定性優(yōu)于羊乳，羊乳蛋白質(zhì)粒子明顯大于牛乳，蛋白質(zhì)粒子大小是影響其熱穩(wěn)定性的直接因素，原子力顯微鏡結(jié)合激光粒度儀是分析乳蛋白粒度的有效手段。

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歐盟就胭脂樹橙提取物作為食品添加劑的暴露風險評估發(fā)布意見

據(jù)歐盟食品安全局（EFSA）消息，應(yīng)歐盟委員會的要求，歐盟食品安全局就胭脂樹橙提取物（annatto extracts）作為食品添加劑的暴露風險評估發(fā)布意見。

胭脂樹橙是從紅木籽中提取的一種食用天然黃橙色素，主要色素成分為紅木素（bixin）、降紅木素（norbixin）。

歐盟專家組經(jīng)評估認為，對于所有人群來講，紅木素的膳食暴露量低于ADI數(shù)值，然而對于兒童來講，在最高水平下，膳食暴露量會超過ADI數(shù)值。

［信息來源］食品伙伴網(wǎng).歐盟就胭脂樹橙提取物作為食品添加劑的暴露風險評估發(fā)布意見

[EB/OL].(2017-7-28).http://news.foodmate.net/2017/08/439739.html

歐盟就活性炭去除魚油中的二惡英與二惡英類多氯聯(lián)苯發(fā)布意見

據(jù)歐盟食品安全局消息，應(yīng)歐委會的要求，歐盟食品安全局污染物專家組就活性炭去除魚油中的二惡英與二惡英類多氯聯(lián)苯發(fā)布意見。

按照歐盟規(guī)定，所有的飼料去污工藝需要符合 （EU）2015/786中的要求。專家組對飼料企業(yè)提供的數(shù)據(jù)進行了評估，評估了工藝的有效性以及確保工藝不會影響產(chǎn)品品質(zhì)的信息。經(jīng)評估，專家組認為，飼料企業(yè)用活性炭去除魚油中中的二惡英與二惡英類多氯聯(lián)苯的工藝符合 （EU）2015/786中的要求。

［信息來源］食品伙伴網(wǎng).歐盟就活性炭去除魚油中的二惡英與二惡英類多氯聯(lián)苯發(fā)布意見 [EB/OL].(2017-8-1).http://news.foodmate.net/2017/08/438234.html

Influence of Protein Particles Size on Milk Sedimentation Rate from Cow and Goat after Heat Treatment

LI Linqiang1， WANG Liang1， TIAN Suhui2， ZHU Lili1， TIAN Wanqiang3
（1.College of Food Engineering and Nutritional Science，Shaanxi Normal University，Xi'an 710119，China；2.Xi'an Hongxing Dairy Company，Lintong 710600，China；3.Animal Engineering Department，Yangling Vocational and Technical College，Yangling 712100，China）

In the paper influence of particles size on protein sedimentation rate from cow and goat after heat treatment （95 ℃ ，15 min）were explored.Centrifugal sedimentation，atomic force microscope，laser particle size analyzer，and SDS-PAGE methods were used to determine protein precipitation rate，and protein surface morphology after heat treatment，casein composition，and protein particle size of fresh milk respectively.The results showed that protein sedimentation rate of goat milk was significantly higher than that of cow milk（P ＜ 0.05），protein particles size of goat milk were significantly bigger than that of cow milk，the clumping together degree （35 858.15 nm2） of goat milk protein were bigger than that（18 215.18 nm2） of cow milk，fresh cow milk protein particle size mainly focused on 1 nm or less，that of fresh goat milk protein mainly distributed during therange of 1～1 000 nm，fresh cow milk and goat milk have two kinds of casein mainly，beta casein and alpha s1-casein，and their molecular weight are 34 000 and 26 000 respectively.Thermal stability of cow milk is better than that of goat milk.Protein particle size is the direct influence factor on the thermal stability of milk protein.Atomic force microscopy combined with laser particle size analyzer is an effective way to analyze the particle size of milk protein.

cow milk，goat milk，protein，particle size，sedimentation rate

TS 252.1

A

1673—1689（2017）09—1002—06

2015-04-21

陜西省科學技術(shù)發(fā)展計劃項目（2014K13-20，2011K01-09）。

李林強（1971—），男，陜西扶風人，理學博士，副教授，主要從事畜產(chǎn)品及功能食品方面的研究。E-mail：lilinq@snnu.edu.cn

李林強，王亮，田蘇輝，等.牛羊乳蛋白質(zhì)粒度對其熱處理沉淀率的影響[J].食品與生物技術(shù)學報，2017，36（09）：1002-1007.