石 柳，章 蔚,2，周俊鵬,2，汪 蘭，李 新，丁安子，熊光權，楊 宏*

（1.湖北省農業(yè)科學院農產品加工與核農技術研究所，湖北省農業(yè)科技創(chuàng)新中心農產品加工研究分中心，湖北 武漢 430064；2.湖北工業(yè)大學生物工程與食品學院，湖北 武漢 430068；3.華中農業(yè)大學食品科技學院，湖北 武漢 430070）

蛋白質是魚肉的重要組成成分和營養(yǎng)成分，魚肉蛋白的提取及特性研究對于食品業(yè)的發(fā)展具有重要意義。等電點沉淀法（isoelectric solubilization precipitation，ISP）是根據肌肉蛋白在極酸極堿條件下溶解度不同的原理，通過改變溶液pH值誘導原料中蛋白質溶解或沉淀進行分離提取的方法[1]。相較于傳統(tǒng)漂洗法，ISP法具有操作簡單、蛋白質得率高、去脂效果好等優(yōu)勢[2-3]。目前，該技術已成功應用于提取鯡魚、巖魚、鯰魚、鰱魚等魚類肌肉蛋白質，被認為是一種提取魚肉蛋白質的高效方法[4-8]。

不同的提取方法或酸堿處理都會導致魚肉蛋白組成和結構的變化，直接影響蛋白質的功能特性，從而影響魚肉蛋白的加工過程和產品品質[9-10]。魚肉蛋白具有諸多功能特性，如水合性、乳化性、成膜性、膠凝性等。其中，膠凝特性是魚肉蛋白最重要的功能特性，目前關于魚肉蛋白熱誘導凝膠的機理研究較多，加熱溫度主要集中在100 ℃以下。馬瑤蘭等[11]研究發(fā)現在40～90 ℃條件下，非二硫共價鍵是形成鰱魚魚糜凝膠網絡的主要作用力之一。鄭昇陽等[12]通過研究發(fā)現大黃魚魚糜的凝膠強度和質構特性隨著凝膠化溫度的升高而降低，在35 ℃時制得的魚糜凝膠產品特性較好。張夢玲等[13]研究發(fā)現鰱魚糜在40 ℃保溫1 h后90 ℃加熱30 min條件下可以形成較高凝膠強度的魚糜凝膠，同時發(fā)現在100 ℃以下熱誘導形成的凝膠需貯藏在4 ℃，且保質期較短。而100 ℃以上熱處理形成的凝膠保質期得到延長，但蛋白質在高溫下品質也發(fā)生較大的變化。張莉莉[14]研究發(fā)現在100～120 ℃溫度范圍內，阿拉斯加狹鱈魚糜凝膠的凝膠強度隨著加熱溫度的升高而顯著降低。韓靜文[15]研究不同熱加工條件的魚糜凝膠特性變化，同樣發(fā)現隨著加熱溫度的升高，魚糜凝膠的凝膠強度、彈性、持水性等相關指標的下降速度加快。Belibagli等[16]研究發(fā)現，魚糜在溫度超過85 ℃的條件下，熱特性發(fā)生變化，并認為是高溫處理破壞了其魚糜凝膠結構所致。但目前關于ISP提取蛋白質的高溫膠凝特性研究還鮮見報道。因此，本實驗以白鰱為原料，采用漂洗法和ISP法提取蛋白質，對比研究ISP提取蛋白質與漂洗魚糜蛋白質的高溫膠凝特性的差異，以期為常溫即食ISP提取蛋白凝膠制品的開發(fā)提供理論基礎。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

新鮮白鰱（Hypohthalmichthyx mitrix） 華中農業(yè)大學菜市場；冷凍白鰱魚糜（AAA級，添加6%蔗糖和0.3%三聚磷酸鹽為抗凍劑） 洪湖井立水產食品有限公司。冷凍魚糜切分300 g左右小塊，真空包裝，-80 ℃凍藏備用。

氫氧化鈉、鹽酸、氯化鈉、氯化鉀、磷酸二氫鈉、磷酸氫二鈉、考馬斯亮藍G-250、山梨醇、蔗糖、尿素、乙二胺四乙酸（ethylene diamine tetraacetic acid，EDTA）、磷酸 國藥集團化學試劑有限公司；十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS）、四甲基乙二胺、冰醋酸、丙烯酰胺、蛋白質標準品、過硫酸銨、甲叉雙丙烯酰胺、考馬斯亮藍R-250 美國Bio-Rad公司；三羥甲基氨基甲烷（tris(hydroxymethyl)aminomethane，Tris）、8-苯胺-1-萘磺酸 美國Sigma公司；5,5’-二硫代雙(2-硝基苯甲酸)（5,5’-dithio bis-(2-nitrobenzoic acid)，DTNB） 瑞士Fluka公司。所有試劑均為分析純。

1.2 儀器與設備

812絞肉機 美國Biro公司；ZM-100反壓蒸煮消毒鍋 廣州標際包裝設備有限公司；HH-6恒溫水浴鍋中國欣靈電氣股份有限公司；Avanti-JE高速冷凍離心機美國Beckman Coulter公司；T18高速分散均質機 德國IKA公司；UMC5真空斬拌機（配RB 0006C真空泵）美國Stephan Machinery公司；TA-HDi質構儀 美國Texture Technologies Corp公司；CR-400色差儀 日本Minolta Camera司；722s可見分光光度計 上海精密科學儀器有限公司；818 pH計 美國奧立龍公司；Mini電泳系統(tǒng)、XR凝膠掃描儀 美國Bio-Rad公司。

1.3 方法

1.3.1 ISP提取蛋白質的制備

參考Abdollahi等[17]的方法并作適當調整。白鰱在4 ℃解凍12 h，稱取860 g樣品，與冷卻蒸餾水以料液比1∶6（g/mL）混合，均質10 min，用1 mol/L NaOH溶液調節(jié)均質液pH值至11.5，繼續(xù)均質10 min，4 ℃、10 000×g離心10 min。離心后均質液出現分層，表層為漂浮的脂質組分，底層為不溶性物質組分，中間層為可溶性蛋白。8 層紗布過濾獲得中間層的可溶性蛋白溶液，用8 mol/L HCl溶液調節(jié)溶液的pH值至5.5，輕微攪拌10 min，4 ℃、10 000×g離心10 min。離心后傾倒上清液，收集的沉淀即為ISP提取蛋白質組分。

1.3.2 蛋白凝膠的制備

參考張瑞婷等[18]的方法，將冷凍白鰱魚糜（漂洗蛋白）和ISP提取蛋白在室溫下解凍30 min，切成小塊后于真空斬拌機中低速空斬1 min；加入質量分數2%的NaCl，低速斬拌1 min；加入0.5%谷氨酰胺轉胺酶（transglutaminase，TGase），加入冰水調節(jié)水分質量分數至78%，低速斬拌1 min；最后在真空（50 kPa）條件下高速斬拌3 min。整個過程中控制斬拌機內溫度在1～4 ℃。將斬拌好的魚糊手動灌入塑料腸衣（直徑約20 mm）中，用卡口機兩端封口。蛋白凝膠經低溫凝膠化（40 ℃水浴加熱60 min）后在不同高溫（100、110、120 ℃）條件下加熱不同時間（15、30、60 min）。以40 ℃水浴加熱60 min后90 ℃水浴加熱30 min的樣品為對照。加熱完成后，迅速用冰水冷卻至室溫，于4 ℃冰箱放置過夜，待次日進行指標檢測。

1.3.3 質構特性的測定

參考王蒙娜等[19]的方法，將蛋白凝膠于室溫恒溫2 h后，切成2 cm長的圓柱體，采用P/0.25s球形探頭進行穿刺實驗。測試參數：觸發(fā)力5 g，測前速率5 mm/s，測中速率1 mm/s，測后速率5 mm/s，穿刺距離15 mm。記錄破斷力（g）和凹陷深度（mm）。

1.3.4 持水性的測定

參考Yin等[20]的方法，將蛋白凝膠切成約3 mm厚的薄片，稱質量（m1），用兩層濾紙包裹后，于3 000×g室溫離心10 min，再稱量凝膠的質量（m2）。持水性的計算如式（1）所示：

1.3.5 色度的測定

參考周俊鵬等[21]的方法，將蛋白凝膠于室溫恒溫2 h后，切成2 cm長的圓柱體，用色度儀檢測其橫截面的亮度值（L*）、紅度值（a*）和黃度值（b*）。白度（W）的計算如式（2）所示：

1.3.6 化學作用力的測定

參考Zhang Longteng等[22]的方法略作修改。稱取2 g蛋白凝膠樣品，加入10 mL 0.05 mol/L NaCl溶液（A），混合均質后于4 ℃放置1 h，10 000×g、4 ℃離心15 min，過濾后取沉淀；向沉淀中加入10 mL 0.6 mol/L N a C l溶液（B），混合均質后于4 ℃放置1 h，10 000×g、4 ℃離心15 min，取上清液，采用考馬斯亮藍法測定蛋白質質量分數，即為離子鍵質量分數，過濾后取沉淀；向沉淀中加入10 mL 0.6 mol/L NaCl和1.5 mol/L尿素混合溶液，混合均質后于4 ℃放置1 h，10 000×g、4 ℃離心15 min，取上清液測定蛋白質質量分數，即為氫鍵質量分數，過濾后取沉淀；向沉淀中加入10 mL 0.6 mol/L NaCl和8 mol/L尿素混合溶液，混合均質后于4 ℃放置1 h，10 000×g、4 ℃離心15 min，取上清液測定蛋白質質量分數，即為疏水鍵質量分數。

1.3.7 總巰基含量的測定

參考賈丹[23]的方法，稱取8 g蛋白凝膠樣品，加入22 mL 0.02 mol/L Tris-HCl緩沖液（pH 7.0，含0.6 mol/L KCl和0.01 mol/L EDTA），均質，6 000×g離心10 min，取上清液，調節(jié)上清液蛋白質質量濃度為2 mg/mL，取0.5 mL上溶液，加入4.5 mL 0.2 mol/L Tris-HCl 緩沖液（pH 7.0，含0.01 mol/L EDTA、8 mol/L尿素和20 mg/mL SDS和0.5 mL 1 mg/mL DTNB，混合均勻后于40 ℃水浴25 min，412 nm波長處測定吸光度?？値€基含量的計算如式（3）所示：

式中：A412nm為412 nm波長處吸光度；ε為摩爾消光系數13 600 L/（mol·cm）；B為蛋白質質量濃度/（mg/mL）。

1.3.8 SDS-PAGE分析

參考朱萌等[24]的方法，樣品采用5% SDS溶液加熱溶解，離心后取上清液，調節(jié)上清液蛋白質濃度至2 mg/mL，加入上樣緩沖液。采用40 mg/mL和100 mg/mL的濃縮膠和分離膠進行電泳，用0.125% R-250考馬斯亮藍固定和染色，然后用50%甲醇和10%冰乙酸脫色。蛋白質條帶的分子質量通過蛋白質標準品確定。

1.4 數據處理

實驗數據使用Excel進行處理，采用SPSS 20.0進行差異顯著性分析和相關性分析，用GraphPad Prism 5.0進行作圖。

2 結果與分析

2.1 凝膠強度分析

如圖1所示，在相同熱處理條件下，ISP提取蛋白凝膠的破斷力低于漂洗蛋白凝膠，而凹陷深度高于漂洗蛋白凝膠，表明ISP蛋白凝膠硬度較小而彈性更高。魚肉蛋白的熱誘導聚集是魚肉肌原纖維蛋白結構和功能特性變化的復雜物化過程。在加工過程中，蛋白質展開，暴露蛋白質內部的功能團。這些功能基團在隨后的分子內和分子間的交聯作用下形成三維網絡結構。在蛋白質結構快速展開和隨后慢速聚集條件下，熱變性蛋白通過有序排列形成致密的網絡結構，凝膠強度高[25]。而在ISP加工過程中，蛋白部分變性，表面疏水性增加，結構未充分展開的蛋白質在加熱前部分聚集，降低凝膠強度。另外，ISP蛋白凝膠破斷力的降低還可能與內源性蛋白酶在加熱過程中降解魚肉蛋白有關。內源性蛋白酶為水溶性的肌漿蛋白，在漂洗過程中大部分被除去，而在ISP加工中部分被回收。

圖1 高溫熱處理對漂洗蛋白凝膠和ISP蛋白凝膠質構特性的影響Fig. 1 Effects of high temperature treatments on the texture properties of washed surimi gels and ISP protein gels

在高溫加熱過程中，漂洗蛋白凝膠的破斷力隨著溫度的升高先增加后降低，而ISP提取蛋白凝膠的破斷力逐漸降低，漂洗蛋白凝膠和ISP蛋白凝膠獲得最高破斷力的熱處理溫度分別是110 ℃和100 ℃。而Zhang Lili等[26]報道漂洗法生產的阿拉斯加狹鱈魚糜的凝膠強度隨著加熱溫度的升高（100～120 ℃）而逐漸下降，與本實驗研究結果不同，其原因可能與不同的魚種和加熱模式有關。阿拉斯加狹鱈生長在低溫水域，蛋白質熱穩(wěn)定較差，在高溫下易降解；而白鰱生長環(huán)境溫度較高，蛋白質熱穩(wěn)定性相對較高，因此適宜的最高加熱溫度相對較高。在加熱過程中，有2 種相反的現象（內源性蛋白酶裂解蛋白質和內源性TGase催化肌球蛋白交聯）共同影響蛋白凝膠的質地，取決于哪種作用在一定的加熱條件中處于主導地位，使凝膠強度被增強或者減弱。本實驗中，在高溫加熱前，魚肉蛋白先進行低溫凝膠化（40 ℃加熱60 min），TGase催化反應基本完成，提高加熱溫度有利于快速通過凝膠劣化區(qū)間（55 ℃左右，蛋白酶活力高），增加凝膠強度。但當最終加熱溫度過高時，肌球蛋白和肌動蛋白分子被熱降解，巰基和二硫鍵發(fā)生裂解，離子鍵和疏水相互作用減弱，凝膠強度下降[14]。隨著加熱時間的延長，漂洗蛋白凝膠和ISP蛋白凝膠各熱處理組的破斷力和凹陷深度均逐漸降低，這與Zhang Lili等[26]的研究一致。張莉莉[14]報道在100 ℃加熱溫度下，直徑為30 mm的魚腸中心溫度從15 ℃加熱到90 ℃的時間約為20 min。在本實驗中，魚腸的直徑為20 mm，其在20 min內中心溫度可以達到設定的最高加熱溫度。因此，與提高加熱溫度會影響魚腸的升溫速率不同，延長加熱時間只會增加魚肉蛋白的降解程度。

2.2 持水性分析

圖2 高溫熱處理對漂洗蛋白凝膠和ISP蛋白凝膠持水性的影響Fig. 2 Effects of high temperature treatments on the water holding capacity of washed surimi gels and ISP protein gels

如圖2所示，漂洗蛋白凝膠的持水性在110 ℃加熱30 min時取得最大值，其整體趨勢是隨著加熱時間的延長持水性降低；ISP蛋白凝膠的持水性各組之間無顯著性差異；ISP蛋白凝膠的持水性整體上低于漂洗蛋白凝膠。凝膠強度高的蛋白凝膠一般具有均勻致密的三維網絡結構，能截留更多的水分。因此，蛋白凝膠的持水性的變化趨勢基本與質構特性的變化趨勢相一致。

Zhang Lili等[26]報道了在相同加熱時間下（10 min），阿拉斯加狹鱈魚糜凝膠的持水性在加熱溫度超過115 ℃時開始顯著下降，其原因是凝膠網絡結構在120 ℃加熱時受到一定程度的破壞。陳斌等[27]報道了羅非魚魚糜在相同加熱溫度下（121 ℃），隨加熱時間的延長持水性顯著降低，其原因是高溫加熱導致疏水基團暴露，原有的網絡結構遭到破壞，凝膠的持水性。盧彥宇[28]通過研究發(fā)現當加熱溫度到達120 ℃時，魚糜凝膠的持水性顯著下降，這與形成魚糜凝膠的肌原纖維蛋白結構在高溫情況下被破壞有關。

2.3 色度分析

表1 高溫熱處理對漂洗蛋白凝膠和ISP蛋白凝膠色度的影響Table 1 Effects of high temperature treatments on the color parameters of washed surimi gels and ISP protein gels

如表1所示，漂洗蛋白凝膠的L*值和W值整體上高于ISP蛋白凝膠，a*值和b*值整體上低于ISP蛋白凝膠。隨著加熱時間的延長，所有熱處理組的b*值均呈上升趨勢；漂洗蛋白凝膠的L*值和W值呈下降趨勢，ISP蛋白凝膠呈相反趨勢。漂洗蛋白凝膠100 ℃和110 ℃熱處理組的L*值和W值均顯著高于對照組，120 ℃熱處理組顯著低于對照組。除120 ℃加熱15 min處理組外，ISP蛋白凝膠的

L*、b*值和W值均顯著高于對照組，且在100 ℃熱處理組L*值和W值取得最大值。在漂洗過程中色素蛋白（血紅蛋白和肌紅蛋白）隨肌漿蛋白被去除，而在ISP加工過程中，色素蛋白在堿的作用下發(fā)生變性和氧化[29]，與魚蛋白結合在一起，使ISP提取蛋白呈現相對較高的a*值和b*值。L*值表示為從凝膠表面反射的總能量的高低，與凝膠的網絡結構有關，凝膠結構越均一致密，L*值越高。ISP提取蛋白在加熱過程中可能形成了簇狀的蛋白質聚集體，漂洗魚糜蛋白在加熱過程中形成了更均一的凝膠結構，因此漂洗蛋白凝膠的L*值更高。凝膠的W值與L*值呈正相關，因此漂洗蛋白凝膠的W值也相對較高。高溫熱處理通過影響凝膠中水分子的重新排列，而影響凝膠的折光性和透明度[15]。高溫使蛋白質氧化，因此凝膠的b*會隨著加熱時間的延長而增加；同時高溫使色素蛋白發(fā)生熱降低而褪色，因此a*逐漸降低。

2.4 化學作用力分析

圖3 高溫熱處理對漂洗蛋白凝膠和ISP蛋白凝膠化學作用力的影響Fig. 3 Effects of high temperature treatments on the chemical bond content of washed surimi gels and ISP protein gels

如圖3所示，在不同熱處理條件下，ISP蛋白凝膠的離子鍵質量分數低于漂洗蛋白凝膠，但2 種蛋白凝膠離子鍵的變化趨勢相同。在100 ℃和110 ℃條件下，2 種蛋白凝膠的離子鍵質量分數隨著加熱時間的延長而增加。而在120 ℃加熱溫度下，離子鍵質量分數隨著加熱時間的延長而降低。漂洗蛋白凝膠的離子鍵在110 ℃加熱60 min處理組取得最大值，ISP蛋白凝膠的離子鍵質量分數在120 ℃加熱15 min處理組取得最大值，與對照組相比均顯著上升。ISP蛋白氫鍵與其離子鍵的變化趨勢一致。漂洗蛋白凝膠的氫鍵質量分數在110 ℃加熱15 min處理組取得最大值，ISP蛋白凝膠的氫鍵質量分數在120 ℃加熱15 min處理組取得最大值，和對照組相比漂洗蛋白凝膠的氫鍵質量分數顯著下降。漂洗蛋白凝膠的疏水相互作用和總巰基含量隨加熱時間的延長呈下降趨勢，ISP蛋白凝膠的疏水相互作用和總巰基含量隨加熱溫度和時間的增加呈下降趨勢。離子鍵、氫鍵、疏水鍵和二硫鍵是維持蛋白凝膠的主要化學作用力。在魚肉蛋白斬拌過程中，鹽的加入使肌原纖維蛋白溶解，水合作用增強，離子鍵和氫鍵含量升高。在加熱過程中，肌球蛋白結構展開，其內部疏水基團暴露出來，在疏水相互作用下蛋白質發(fā)生聚集。一般認為凝膠中巰基含量降低是因為巰基氧化形成了二硫鍵，因此用總巰基含量的變化表征二硫鍵的含量[30]。本實驗中，漂洗蛋白凝膠的離子鍵、氫鍵和疏水鍵質量分數都在110 ℃熱處理組取得較大值，而在120 ℃熱處理組隨著加熱時間延長而顯著降低，其趨勢與凝膠強度的結果一致。ISP蛋白凝膠的離子鍵和氫鍵的變化趨勢與漂洗蛋白凝膠類似，而疏水相互作用和總巰基含量在100 ℃熱處理組取得最大值，與凝膠強度的結果一致。張莉莉[14]認為在加熱過程中疏水相互作用的減弱和二硫鍵含量的增高表明蛋白質的三維網絡結構中分子間側鏈之間的締和減少，而分子鏈內部的聚合增多，但其推測有待進一步證實。

2.5 SDS-PAGE分析

圖4 高溫熱處理對漂洗蛋白凝膠和ISP蛋白凝膠蛋白質模式的影響Fig. 4 Effects of high temperature treatments on the protein pattern of washed surimi gels and ISP protein gels

漂洗蛋白凝膠（圖4A）和ISP提取蛋白（圖4B）的主要蛋白條帶是肌球蛋白重鏈（myosin heavy chain，MHC）、肌動蛋白（actin，AC）和原肌球蛋白（tropomyosin，TM）；與漂洗蛋白凝膠相比，ISP提取蛋白在45～70 kDa和25 kDa附近出現蛋白條帶。在高溫的作用下，各熱處理組的MHC完全消失，AC、TM、肌鈣蛋白（troponin，TN）、肌球蛋白輕鏈（myosin light chain，MLC）和溶解酵素（lysozyme，LYS）蛋白條帶強度逐漸降低，位于10～25 kDa和50～100 kDa的蛋白條帶強度逐漸增加，其結果與張莉莉[14]的報道一致。

肌球蛋白、AC、TM和TN同屬肌原纖維蛋白。TM是細肌絲中與AC的結合蛋白，TN和TM共同調節(jié)AC和肌球蛋白的相互作用。漂洗造成魚肉蛋白水溶性肌漿蛋白損失，而ISP提取蛋白質的組成與魚肉的蛋白質組成基本相似。高溫使MHC和AC等發(fā)生熱降解而生成小分子質量的蛋白和寡肽，并且隨著加熱溫度的升高和加熱時間的延長，降解現象逐漸明顯。MHC和AC在高溫下降解是造成凝膠強度下降的主要原因。

3 結 論

經過低溫凝膠化（40 ℃水浴加熱60 min）的白鰱ISP提取蛋白質與漂洗魚糜蛋白在不同高溫（100、110、120 ℃）下加熱不同時間（15、30、60 min），在高溫加熱過程中，漂洗蛋白凝膠的破斷力隨著溫度的升高先增加后降低，而ISP提取蛋白凝膠的破斷力逐漸降低。漂洗蛋白凝膠的持水性隨著加熱時間的延長而降低，并在110 ℃加熱30 min時取得最大值；ISP蛋白凝膠的持水性各組之間無顯著性差異。漂洗蛋白凝膠的L*和W隨加熱時間的延長而下降，ISP蛋白凝膠則呈相反趨勢，同時所有熱處理組的b*均呈上升趨勢。漂洗蛋白凝膠的離子鍵在110 ℃加熱60 min處理組取得最大值，ISP蛋白凝膠的離子鍵在120 ℃加熱15 min處理組取得最大值，和對照組相比均顯著上升。漂洗蛋白凝膠的氫鍵在110 ℃加熱15 min處理組取得最大值，ISP蛋白凝膠的氫鍵在120 ℃加熱15 min處理組取得最大值，與對照組相比漂洗蛋白凝膠的氫鍵顯著下降。漂洗蛋白凝膠的疏水相互作用和總巰基含量隨加熱時間的延長呈下降趨勢，ISP蛋白凝膠的疏水相互作用和總巰基含量隨加熱溫度和時間的增加呈下降趨勢。漂洗蛋白凝膠和ISP提取蛋白的主要蛋白條帶是MHC、AC和TM；在高溫的作用下，各熱處理組的MHC完全消失，AC、TM、TN、MLC和LYS蛋白條帶強度逐漸降低，位于10～25 kDa和50～100 kDa的蛋白條帶強度逐漸增加。ISP提取蛋白凝膠的破斷力、持水性、L*值、W值、離子鍵含量均顯著低于漂洗蛋白凝膠，同時ISP提取蛋白在45～70 kDa和25 kDa附近出現蛋白條帶。ISP提取蛋白和漂洗魚糜蛋白以上特性的差異與2 種蛋白質的組成和蛋白結構顯著相關。ISP提取蛋白在加工過程中，蛋白質結構在酸堿的作用下部分展開，內部疏水基團暴露，使其凝膠特性降低，后期可通過添加合適的外源性添加物來加強其膠凝特性，從而進一步開發(fā)常溫即食ISP提取蛋白凝膠制品。