韓紅超，李文釗*，周 航，于 磊，姜化彬，崔文進(jìn)，阮美娟

（天津科技大學(xué)食品工程與生物技術(shù)學(xué)院，天津 300457）

小麥饅頭是中國(guó)的傳統(tǒng)主食之一，在飲食文化中占有重要地位。發(fā)酵是饅頭生產(chǎn)中非常關(guān)鍵的環(huán)節(jié)，它與饅頭的品質(zhì)有直接的關(guān)系，因此發(fā)酵方面的研究深受人們重視[1]。發(fā)酵中產(chǎn)生的CO2和其他一些氣體使面團(tuán)持氣，形成多孔結(jié)構(gòu)，饅頭膨脹，體積增大，蒸制后饅頭松軟而有彈性[2]。面團(tuán)發(fā)酵時(shí)間不同，酵母產(chǎn)氣量不同，面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的伸展性也大不相同[3]。

小麥粉中含9%～14%的蛋白質(zhì)，包括清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和麥谷蛋白[4-5]。小麥面筋蛋白包括醇溶蛋白與麥谷蛋白，其中醇溶蛋白占小麥蛋白的40%～50%，麥谷蛋白占30%～40%。醇溶蛋白分子質(zhì)量較小（約30～75 kDa），無(wú)亞基結(jié)構(gòu)，由范德華力、分子間氫鍵、分子內(nèi)二硫鍵及疏水鍵連結(jié)成單肽[6]。醇溶蛋白是球狀分子，表面積小，分子間作用力不強(qiáng)，決定了小麥面團(tuán)的黏性與延伸性[7]。麥谷蛋白為纖維狀分子，含17～20 個(gè)多肽亞基，可分為高分子質(zhì)量谷蛋白亞基和低分子質(zhì)量谷蛋白亞基，分別占總量的10%和90%。谷蛋白亞基的N-末端重復(fù)區(qū)域存在大量的β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)，形成規(guī)則的螺旋結(jié)構(gòu)，具有剛性。而非重復(fù)的C-末端區(qū)域富含α-螺旋結(jié)構(gòu)，形成緊湊的結(jié)構(gòu)[8-13]。

紅外光譜在研究分子中化學(xué)鍵或官能團(tuán)種類(lèi)方面被廣泛應(yīng)用，傅里葉變換紅外光譜更是有重要應(yīng)用[14-15]。戈志成[16]利用傅里葉變換紅外光譜探究濕熱-琥珀酸酐?；男怨入梅鄣慕Y(jié)構(gòu)變化，發(fā)現(xiàn)琥珀酸酐處理會(huì)使部分β-轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)化為β-折疊結(jié)構(gòu)，且α-螺旋結(jié)構(gòu)減少。王金水[17]發(fā)現(xiàn)酶解-膜超濾改性后面筋蛋白結(jié)構(gòu)明顯改變，β-折疊增加，α-螺旋/β-折疊比值下降，接枝物種α-螺旋/β-折疊比值最低。發(fā)酵是饅頭制作中很關(guān)鍵的步驟，目前國(guó)內(nèi)外對(duì)饅頭發(fā)酵劑的研究較多，關(guān)于發(fā)酵條件與饅頭面筋蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的關(guān)系鮮見(jiàn)報(bào)道，本實(shí)驗(yàn)利用體積儀、質(zhì)構(gòu)儀、傅里葉變換紅外光譜儀對(duì)饅頭品質(zhì)與面筋蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)進(jìn)行測(cè)定，探究饅頭宏觀品質(zhì)與面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)之間的關(guān)系，為饅頭的新品研發(fā)提供理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

安琪酵母 市售；小麥粉 新疆佳宏集團(tuán)有限公司。

氫氧化鈉（分析純） 天津市科密歐化學(xué)試劑有限公司；乙醇（分析純） 天津市風(fēng)船化學(xué)試劑科技有限公司；溴化鉀（分析純） 壽光昊翔化工有限公司。

1.2 儀器與設(shè)備

IS50FT-IR傅里葉變換紅外光譜儀 賽默飛世爾科技有限公司；CF-3500發(fā)酵箱 中山卡士電器有限公司；HM740和面機(jī) 青島漢尚電器有限公司；BVM6630體積測(cè)定儀 瑞典波通公司；TA.XT. Plus質(zhì)構(gòu)儀 英國(guó)Stable Micro System公司；TGL-16A高速冷凍離心機(jī) 長(zhǎng)沙平凡儀器儀表有限公司；Vizared 2.0型真空冷凍干燥機(jī) 美國(guó)VirTris公司。

1.3 方法

1.3.1 饅頭的制作

配方：小麥粉（100%）、水（依據(jù)小麥粉吸水率）、酵母（1%）。

制作方法：將小麥粉、水、酵母放入和面機(jī)中，和面10 min，在溫度35 ℃，相對(duì)濕度70%的醒發(fā)箱中分別發(fā)酵60、70、80、90、100 min。取出發(fā)酵面團(tuán)切成70 g的劑子，快速成型，在溫度35 ℃、相對(duì)濕度70%的醒發(fā)箱中醒發(fā)20 min后，放入鍋內(nèi)，水沸后計(jì)時(shí)蒸制20 min，取出饅頭冷卻30 min待測(cè)。

1.3.2 饅頭比容測(cè)定

使用BVM6630體積測(cè)定儀對(duì)饅頭進(jìn)行測(cè)定。先開(kāi)機(jī)預(yù)熱20 min，然后將冷卻后的小麥饅頭放入體積儀樣品測(cè)定區(qū)，設(shè)置儀器參數(shù)進(jìn)行樣品測(cè)定，并記錄比容值，每個(gè)樣品測(cè)1 次，取6 個(gè)樣品的平均值。

1.3.3 饅頭質(zhì)構(gòu)測(cè)定

質(zhì)構(gòu)測(cè)試前將饅頭平放，用刀將饅頭從中間部位自上而下垂直切成均勻的兩部分，再分別切出表面平整的體積為2 cm×2 cm×2 cm的樣品。

使用TA.XT.Plus質(zhì)構(gòu)儀，選用TPA模式，P36R探頭對(duì)成品饅頭進(jìn)行質(zhì)構(gòu)測(cè)定。每個(gè)樣品測(cè)定6 次取平均值，得到硬度、彈性、黏聚性、膠著度、咀嚼度、回復(fù)性指標(biāo)。

質(zhì)構(gòu)測(cè)定參數(shù)：測(cè)試前速率1.0 mm/s；測(cè)試中速率1.0 mm/s；測(cè)試后速率1.0 mm/s；壓縮比50%；2 次壓縮間隔5 s。

1.3.4 饅頭脫脂處理

采用Macritchie等[18]的脫脂方法稍加修改。將小麥饅頭塊與三氯甲烷以1∶2（m/m）混合，置于磁力攪拌器上攪拌10 min，然后抽濾，重復(fù)3 次本操作。將抽濾后的饅頭塊放于通風(fēng)櫥中，晾干后待用。

1.3.5 面筋蛋白的提取

1.3.5.1 醇溶蛋白的提取

參考Osborne[19]的方法稍加修改，將100 g脫脂饅頭加入1 000 mL 70%乙醇溶液，室溫條件下磁力攪拌6 h，7 000 r/min離心15 min取上清液，調(diào)節(jié)pH值到8（蛋白質(zhì)等電點(diǎn)），取上清液在黑暗條件下靜置1 h后，7 000 r/min離心30 min取沉淀（醇溶蛋白），蒸餾水洗3 次，蛋白凍干后備用。

1.3.5.2 麥谷蛋白的提取

參考Osborne[19]的方法稍加修改，將100 g脫脂饅頭加入1 000 mL蒸餾水溶液并調(diào)節(jié)pH值到8.5，室溫條件下磁力攪拌6 h，7 000 r/min離心20 min取上清液，調(diào)節(jié)pH值到等電點(diǎn)，在黑暗條件下靜置1 h后，7 000 r/min離心40 min取沉淀（麥谷蛋白），蒸餾水洗3 次，蛋白凍干后備用。

1.3.6 紅外光譜檢測(cè)

1 mg凍干樣品與150 mg KBr混合均勻，迅速研磨成粉，壓片。紅外光譜在Nicolet iS50 FT-IR傅里葉變換紅外光譜儀上掃描測(cè)定，掃描波段4 000～400 cm-1，掃描次數(shù)16，分辨率為4 cm-1。

醇溶蛋白光譜和麥谷蛋白傅里葉變換紅外光譜進(jìn)行基線校正、縱坐標(biāo)歸一化，在酰胺I帶（1 600～1 700 cm-1）區(qū)域內(nèi)進(jìn)行7 點(diǎn)平滑，獲得二階導(dǎo)數(shù)譜，并設(shè)置去卷積參數(shù)：醇溶蛋白半峰寬為47.5，增強(qiáng)因子為3.0；麥谷蛋白半峰寬為45.5，增強(qiáng)因子為3.1，用高斯/洛倫茨擬合，再用二階導(dǎo)數(shù)擬合，多次擬合使殘差最小。根據(jù)峰面積計(jì)算各二級(jí)結(jié)構(gòu)的比率。

1.4 數(shù)據(jù)處理

采用Excel 2016軟件進(jìn)行數(shù)據(jù)處理和分析，SPSS 18.0軟件進(jìn)行實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)的差異性分析，傅里葉變換紅外光譜自備Omnic 5.0軟件對(duì)紅外數(shù)據(jù)進(jìn)行處理，Origin 9.0軟件繪制圖像。

2 結(jié)果與分析

2.1 發(fā)酵時(shí)間對(duì)饅頭比容的影響

圖1 發(fā)酵時(shí)間對(duì)饅頭比容的影響Fig.1 Effect of fermentation time on specif i c volume of steamed bread

從圖1可以看出，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，饅頭比容呈先上升后下降的趨勢(shì)，在發(fā)酵時(shí)間為90 min時(shí)達(dá)到最大值，這可能是因?yàn)榘l(fā)酵時(shí)間延長(zhǎng)，面筋蛋白中形成的二硫鍵增加，面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)伸展，面團(tuán)持氣性好，但隨著發(fā)酵時(shí)間的繼續(xù)延長(zhǎng)，面團(tuán)產(chǎn)氣增多，超過(guò)了面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的延伸限度，造成塌陷，比容降低。

2.2 發(fā)酵時(shí)間對(duì)饅頭質(zhì)構(gòu)特性的影響

表1 發(fā)酵時(shí)間對(duì)饅頭質(zhì)構(gòu)特性的影響Table1 Effect of fermentation time on texture characteristics of steamed bread

由表1可知，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，饅頭的硬度、膠著度、咀嚼度逐漸降低，而彈性、黏聚性、回復(fù)性逐漸上升。硬度是質(zhì)構(gòu)儀第1次壓縮時(shí)的峰值，是評(píng)價(jià)饅頭質(zhì)地非常重要的指標(biāo)[20]，當(dāng)發(fā)酵時(shí)間增加到80 min后，硬度降低的速度變緩慢，這時(shí)蛋白質(zhì)伸展變緩慢，面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)形成變慢。彈性表示樣品第1次被壓縮后的再恢復(fù)程度，發(fā)酵時(shí)間越長(zhǎng)，彈性越大，可能是由于發(fā)酵時(shí)間越長(zhǎng)，面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)越穩(wěn)定，壓縮時(shí)不易被破壞。黏聚性表示樣品經(jīng)過(guò)第1次壓縮變形后所表現(xiàn)出來(lái)的對(duì)第2次壓縮的相對(duì)抵抗能力，指的是形成樣品形態(tài)所需內(nèi)部結(jié)合力的大小，反映了樣品內(nèi)部分子間或各結(jié)構(gòu)要素間的結(jié)合作用的強(qiáng)弱，因此，也反映了樣品抵抗受損、保持自身完整性的能力，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，黏聚性呈上升趨勢(shì)，說(shuō)明發(fā)酵時(shí)間越長(zhǎng)，饅頭內(nèi)部結(jié)合力越大，面筋網(wǎng)絡(luò)中氫鍵、二硫鍵的數(shù)量可能越多。

2.3 發(fā)酵時(shí)間對(duì)小麥饅頭醇溶蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的影響

采用高斯/洛倫茨函數(shù)擬合和二階導(dǎo)數(shù)處理的傅里葉變換紅外光譜酰胺I帶（Amide I，1 600～1 700 cm-1）歸屬方法[21]研究發(fā)酵時(shí)間對(duì)小麥饅頭醇溶蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的影響。圖2為不同發(fā)酵時(shí)間制作饅頭中醇溶蛋白的傅里葉變換紅外光譜酰胺I帶，經(jīng)去卷積、二階導(dǎo)數(shù)處理后，酰胺I帶中的各子峰的結(jié)構(gòu)歸屬見(jiàn)表2。

圖2 不同發(fā)酵時(shí)間饅頭醇溶蛋白的紅外光譜去卷積酰胺I帶圖譜Fig.2 Amide I bands in FTIR spectrum of gliadin as a function fermentation time

表2 不同發(fā)酵時(shí)間饅頭醇溶蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)及相對(duì)含量Table2 Secondary structure composition of gliadin as a function of fermentation time

由表2可以看出，波數(shù)為1 617、1 628、1 685、1 695 cm-1處的吸收峰，在發(fā)酵時(shí)間延長(zhǎng)到80 min時(shí)均發(fā)生藍(lán)移。根據(jù)各子峰占總峰面積之比為該結(jié)構(gòu)相對(duì)含量計(jì)算得到不同發(fā)酵時(shí)間條件下饅頭中醇溶蛋白各二級(jí)結(jié)構(gòu)的相對(duì)含量。從各結(jié)構(gòu)的相對(duì)含量來(lái)看，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，β-折疊、α-螺旋相對(duì)含量無(wú)顯著變化，無(wú)規(guī)則卷曲逐漸減少，而β-轉(zhuǎn)角則逐漸增加。β-轉(zhuǎn)角是一種非重復(fù)性結(jié)構(gòu)，是由β-轉(zhuǎn)角中第1個(gè)殘基的C＝O與第4個(gè)殘基的N—H氫鍵鍵合形成一個(gè)緊密的環(huán)，β-轉(zhuǎn)角是較為穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)[22]。隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，β-轉(zhuǎn)角相對(duì)含量增加的原因可能是饅頭的醇溶蛋白中無(wú)規(guī)則卷曲轉(zhuǎn)化為β-轉(zhuǎn)角所致，這種轉(zhuǎn)化使醇溶蛋白結(jié)構(gòu)更加穩(wěn)定[23]。

圖3 不同發(fā)酵時(shí)間饅頭醇溶蛋白的紅外羥基吸收帶Fig.3 Intensity of hydroxyl absorption band in FTIR spectrum of gliadin as a function of fermentation time

羥基在紅外光譜2 800～3 800 cm-1波段有伸縮振動(dòng)吸收，可以用來(lái)表征樣品的水合情況。羥基帶強(qiáng)度越大表示樣品的水合作用越強(qiáng)，也就表明樣品的親水能力越強(qiáng)[24]。從圖3可以看出，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，羥基吸收帶逐漸增強(qiáng)，表明發(fā)酵時(shí)間越長(zhǎng)，醇溶蛋白的水合作用越強(qiáng)，這可能是由于發(fā)酵時(shí)間越長(zhǎng)，水分活度增加，更多的親水基團(tuán)暴露出來(lái)[25]。

2.4 發(fā)酵時(shí)間對(duì)小麥饅頭麥谷蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的影響

圖4 不同發(fā)酵時(shí)間饅頭麥谷蛋白傅里葉變換紅外圖譜（A）和1 500～1 000 cm－1波段紅外圖譜（B）Fig.4 FTIR spectra in the wavenumber between 1 500 and 1 000 cm-1 of glutenin as a function of fermentation time

從圖4 A可以看出，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，3 500～3 300 cm-1波段的寬吸收峰強(qiáng)度明顯下降，表明蛋白質(zhì)結(jié)合水中的O—H基團(tuán)與氨基酸中的C＝O所形成的分子內(nèi)或分子間的氫鍵減弱，或者O—H伸縮振動(dòng)、N—H伸縮振動(dòng)減弱[26]。酰胺I帶（1 700～1 600 cm-1）吸收峰有明顯變化，該峰對(duì)蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)變化相當(dāng)敏感，該處歸屬C＝O伸縮振動(dòng)[27]。圖4A中3 800～2 800 cm-1波段羥基伸縮光譜中可以得出，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，麥谷蛋白羥基帶強(qiáng)度逐漸減弱，水合作用減弱，可能是親水基團(tuán)遭到破壞或者相鄰親水基團(tuán)連結(jié)在一起造成的。如圖4B所示，當(dāng)發(fā)酵時(shí)間延長(zhǎng)到80 min時(shí)，位于1 082 cm-1與1 155 cm-1處的峰消失，說(shuō)明發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)可使P＝O或P—O—C對(duì)稱(chēng)伸縮振動(dòng)以及蛋白質(zhì)環(huán)狀結(jié)構(gòu)的C—C振動(dòng)或者C—O—O糖苷鍵振動(dòng)減弱[28]。

表3 不同發(fā)酵時(shí)間條件下饅頭中麥谷蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)及相對(duì)含量Table3 Secondary structure composition of glutenin as a function of fermentation time

從表3可以看出，α-螺旋與無(wú)規(guī)則卷曲相對(duì)含量變化不大，β-折疊相對(duì)含量先上升后下降，而β-轉(zhuǎn)角相對(duì)含量則是先下降后上升。這可能是β-折疊與β-轉(zhuǎn)角的相互轉(zhuǎn)化。當(dāng)發(fā)酵時(shí)間從60 min增加到80 min時(shí)，酵母產(chǎn)氣，面團(tuán)膨脹，蛋白質(zhì)伸展破壞了多肽鏈的反轉(zhuǎn)，使相鄰肽鏈的N—H和C＝O之間形成有規(guī)則的氫鍵即β-折疊結(jié)構(gòu)，使蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)更加穩(wěn)定。當(dāng)發(fā)酵時(shí)間超過(guò)80 min后，氫鍵遭到破壞或者氨基酸被破壞，多肽鏈反轉(zhuǎn)，形成β-轉(zhuǎn)角[29]。

2.5 饅頭宏觀指標(biāo)與微觀指標(biāo)相關(guān)性分析

表4 饅頭質(zhì)構(gòu)各指標(biāo)、醇溶蛋白酰胺I帶各二級(jí)結(jié)構(gòu)相對(duì)含量相關(guān)性分析Table4 Correlation analysis between texture properties and secondary structure components (curve- fi tting amide I band) of gliadin in steamed bread

為探究饅頭宏觀指標(biāo)與微觀指標(biāo)之間的關(guān)系，將質(zhì)構(gòu)各指標(biāo)、醇溶蛋白酰胺I帶各二級(jí)結(jié)構(gòu)相對(duì)含量進(jìn)行相關(guān)性分析。利用SPSS 19.0進(jìn)行相關(guān)性分析的雙側(cè)檢驗(yàn)[30]，分析結(jié)果見(jiàn)表4。醇溶蛋白酰胺I帶無(wú)規(guī)則卷曲相對(duì)含量與質(zhì)構(gòu)中的彈性、咀嚼度顯著相關(guān)；無(wú)規(guī)則卷曲相對(duì)含量與質(zhì)構(gòu)中的膠著度、回復(fù)性極顯著相關(guān)。醇溶蛋白酰胺I帶β-轉(zhuǎn)角相對(duì)含量與質(zhì)構(gòu)中的硬度、膠著度顯著相關(guān)；β-轉(zhuǎn)角相對(duì)含量與彈性、黏聚性、咀嚼度有極顯著相關(guān)性。

3 結(jié) 論

隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，饅頭比容先上升后下降，在發(fā)酵時(shí)間為90 min時(shí)比容最大；饅頭的硬度、膠著度、咀嚼度逐漸降低，而彈性、黏聚性、回復(fù)性逐漸上升。饅頭中醇溶蛋白與麥谷蛋白中β-折疊相對(duì)含量均為最高。隨著發(fā)酵時(shí)間的不斷延長(zhǎng)，醇溶蛋白中β-折疊、α-螺旋相對(duì)含量沒(méi)有顯著性變化，無(wú)規(guī)則卷曲逐漸減少，而β-轉(zhuǎn)角則逐漸增加；羥基吸收帶逐漸增強(qiáng)，醇溶蛋白的水合作用越強(qiáng)。麥谷蛋白中α-螺旋與無(wú)規(guī)則卷曲相對(duì)含量變化不大，β-折疊呈先上升后下降的趨勢(shì)，而β-轉(zhuǎn)角則是先下降后上升；羥基帶強(qiáng)度逐漸減弱；當(dāng)發(fā)酵時(shí)間延長(zhǎng)到80 min時(shí)，麥谷蛋白紅外光譜位于1 082 cm-1與1 155 cm-1處的峰消失不見(jiàn)。從饅頭質(zhì)構(gòu)各指標(biāo)與醇溶蛋白各二級(jí)結(jié)構(gòu)相對(duì)含量相關(guān)性可以看出，宏觀指標(biāo)與微觀指標(biāo)之間存在一定的關(guān)系，隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(zhǎng)，醇溶蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)中無(wú)規(guī)則卷曲向β-轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)化，結(jié)構(gòu)趨向穩(wěn)定有序，不易被破壞，致使饅頭彈性、黏聚性升高。發(fā)酵時(shí)間越長(zhǎng)，醇溶蛋白水合作用越強(qiáng)，醇溶蛋白結(jié)合水分子后氫鍵增加，蛋白伸展，致使饅頭比容上升、硬度降低。饅頭宏觀品質(zhì)與面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)確實(shí)相互聯(lián)系，這為以后饅頭新品研發(fā)、穩(wěn)定性研究提供理論依據(jù)。

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