王曉君，王曉香，林 靜，李 林，尚永彪,2,*

（1.西南大學(xué)食品科學(xué)學(xué)院，重慶 400715；2.農(nóng)業(yè)部農(nóng)產(chǎn)品貯藏保鮮質(zhì)量安全評估實(shí)驗(yàn)室（重慶），重慶市特色食品工程技術(shù)研究中心，重慶 400715）

大足黑山羊宰后成熟過程中肌原纖維蛋白功能性質(zhì)的變化

王曉君1，王曉香1，林 靜1，李 林1，尚永彪1,2,*

（1.西南大學(xué)食品科學(xué)學(xué)院，重慶 400715；2.農(nóng)業(yè)部農(nóng)產(chǎn)品貯藏保鮮質(zhì)量安全評估實(shí)驗(yàn)室（重慶），重慶市特色食品工程技術(shù)研究中心，重慶 400715）

以大足黑山羊后腿肉為原料，研究羊肉宰后成熟過程中肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）功能性質(zhì)的變化。結(jié)果表明：隨著宰后成熟時(shí)間的延長，羊肉MP的溶解度、乳化活性指數(shù)和乳化穩(wěn)定性均呈先下降后上升的趨勢，且在宰后24 h達(dá)到最小值；表面疏水性、凝膠硬度和彈性及凝膠蒸煮損失均呈先增加后下降的變化趨勢，且在宰后24 h達(dá)到最大值。綜合各項(xiàng)指標(biāo)的變化規(guī)律，從羊肉加工性能的角度考慮，大足黑山羊羊肉的最佳成熟時(shí)間為72 h。

大足黑山羊肉；宰后成熟；肌原纖維蛋白；功能性質(zhì)

羊肉是世界各國人民主要的動(dòng)物蛋白質(zhì)來源之一，也是我國傳統(tǒng)的食藥兩用型、營養(yǎng)豐富的肉制品。據(jù)《神農(nóng)本草經(jīng)》記載：羊肉堪比人參、黃芪，人參、黃芪補(bǔ)氣，而羊肉則補(bǔ)形[1]。與普通豬肉、牛肉相比，黑山羊皮下和肌內(nèi)脂肪都較少，具有高瘦肉、低脂肪、低膽固醇、肉質(zhì)細(xì)嫩、易消化等特點(diǎn)，其味甘性溫，益氣補(bǔ)虛，強(qiáng)壯筋骨，具有獨(dú)特的保健功能，近年來隨著人們生活水平的提高和健康理念的增強(qiáng)，黑山羊肉深受消費(fèi)者喜愛，發(fā)展?jié)摿薮骩2-7]。

肉的成熟是指動(dòng)物屠宰后由肌肉到肉的轉(zhuǎn)變過程[8]，經(jīng)宰后成熟嫩化的肉，其肉質(zhì)柔軟具有彈性、色澤良好、風(fēng)味較佳，大大提高了肉制品的食用品質(zhì)。目前，關(guān)于宰后成熟的研究主要集中在牛肉、豬肉和雞肉等肉制品，而關(guān)于羊肉的研究主要集中在羊肉制品的研制、羊肉營養(yǎng)價(jià)值、羊肉肉用品質(zhì)及肌球蛋白熱誘導(dǎo)凝膠等方面，對不同品種、不同性別、不同畜齡、不同飼養(yǎng)方式等羊肉宰后成熟工藝還缺乏全面、系統(tǒng)的研究。大足黑山羊原產(chǎn)于重慶市大足縣，是國家畜禽遺傳資源委員會審定的國家級畜禽遺傳資源品種，目前正在西南等地區(qū)大面積推廣，有關(guān)大足黑山羊加工的研究鮮見報(bào)道，本實(shí)驗(yàn)以大足黑山羊后腿肉為原料，考察羊肉宰后成熟過程中肌原纖維蛋白功能性質(zhì)的變化規(guī)律，旨在為羊肉成熟時(shí)間的確定提供一定的理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

新鮮大足黑山羊后腿肉，18 月齡，購于重慶北碚。

二硫蘇糖醇（DL-dithiothreitol，DTT） 上海研卉生物技術(shù)有限公司；疊氮化鈉 重慶北碚化學(xué)試劑廠；溴酚藍(lán)（bromine phenol blue，BPB） 北京鼎國生物技術(shù)有限公司；十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS） 蘇州通都晟精細(xì)化工有限公司。以上試劑均為分析純。

1.2 儀器與設(shè)備

pHS-4C+酸度計(jì) 成都世紀(jì)方舟科技有限公司；4K-15SIGMA冷凍離心機(jī) 德國Sigma公司；5810型臺式高速離心機(jī) 德國Eppendorf公司；HH-6數(shù)顯恒溫水浴鍋 國華電器有限公司；XHF-D內(nèi)切式勻漿機(jī) 寧波新芝生物科技股份有限公司；CT-3質(zhì)構(gòu)儀 美國Brookfield公司；HR-1流變儀 美國TA公司；FA2004 B電子天平 上海精天電子儀器有限公司；DF8517超低溫冰箱 韓國Ilshin公司；BCD-217VCZ冰箱 河南新飛電器有限公司。

1.3 方法

1.3.1 原料處理

將現(xiàn)宰的黑山羊后腿肉用保鮮膜包裹，放入事先準(zhǔn)備好的保溫冰盒中，10 min內(nèi)運(yùn)回實(shí)驗(yàn)室，立即將其放在－18 ℃冰箱中快速冷卻至中心溫度低于4 ℃后，用已消過毒的砧板和手術(shù)刀將后腿肉分割成30 g左右的小塊，裝入自封袋，包裝后立即將肉樣放置在0～4 ℃環(huán)境下進(jìn)行成熟。自封袋規(guī)格：120 mm×80 mm，自封袋材料：聚乙烯。

1.3.2 肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）的提取

取一定量剔除脂肪和結(jié)締組織的肉樣，用絞肉機(jī)絞成肉粒（小于2 mm×2 mm×2 mm），參照Xiong Youling L.等[9]的方法進(jìn)行提取。整個(gè)肌原纖維蛋白提取過程都在0～4 ℃條件下進(jìn)行，并將提取的MP在4 ℃條件下冷藏貯存，相應(yīng)指標(biāo)的測定應(yīng)在48 h之內(nèi)完成，否則MP會變質(zhì)，影響測定結(jié)果。

1.3.3 肌原纖維蛋白溶解度的測定

溶解度的測定在Agyare等[10]的方法上進(jìn)行適當(dāng)修改。取一定量的肌原纖維蛋白沉淀，加入一定體積磷酸鹽緩沖液（phosphate buffer solution，PBS，0.6 mol/L NaCl，50 mmol/L Na2HPO4，pH 6.25），0～4 ℃條件下，2 000 r/min分散均勻，分散過程中盡量避免氣泡產(chǎn)生，將其制成蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為2.5 mg/mL的溶液，然后將其置于4 ℃冰箱放置1 h后，在冷凍離心機(jī)（4 ℃）中以5 000 r/min離心15 min，取上清液，用雙縮脲法測定上清液中蛋白質(zhì)的質(zhì)量濃度，空白為未加MP的PBS。MP溶解度的計(jì)算公式如下。

1.3.4 肌原纖維蛋白乳化性的測定

參照Agyare等[11]的方法并進(jìn)行調(diào)整。將一定量的肌原纖維蛋白溶解在0.1 mol/L PBS（pH 6.5）中，0～4 ℃條件，2 000 r/min分散均勻，分散過程中盡量避免氣泡的產(chǎn)生，制成蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為1 mg/mL的溶液。吸取20.0 mL蛋白質(zhì)溶液和5.0 mL大豆油于直徑2.5 cm的塑料離心管中，高速勻漿（10 000 r/min，1 min），勻漿后移取乳濁液50 μL（剩余乳濁液備用）加入到5 mL、質(zhì)量分?jǐn)?shù)0.1% SDS溶液中，振蕩混勻，靜置10 min，以0.1% SDS溶液作為空白，用紫外分光光度計(jì)測定其在500 nm波長處的吸光度（A0）。待備用的乳濁液靜置10 min后，再次在相同位置取50 μL乳濁液，同上述操作，測定其吸光度（A10）。MP乳濁液的乳化活性指數(shù)（emulsifying activity index，EAI）和乳化穩(wěn)定性（emulsion stability index，ESI）分別由下式計(jì)算。

式中：ρ為乳化之前的蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度/（g/mL）；φ為油相體積分?jǐn)?shù)（油的體積/乳濁液的體積）/%。

1.3.5 肌原纖維蛋白表面疏水性的測定

參照Chelh等[12]的方法進(jìn)行。將一定量的肌原纖維蛋白溶解在PBS（0.02 mol/L、pH 7.0）中，0～4 ℃條件，2 000 r/min分散均勻，分散過程中盡量避免氣泡的產(chǎn)生，制成蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為5 mg/mL的溶液。移取1 mL樣液和200 μL 1 mg/mL溴酚藍(lán)（bromine phenol blue，BPB）于離心管中，對照為1 mL 0.02 mol/L PBS和200 μL 1 mg/mL BPB，在室溫下振搖10 min，高速離心（8 000 r/min，10 min），取上清液稀釋10倍后在595 nm波長處測定吸光度（A），空白為PBS緩沖液，表面疏水性用與溴酚藍(lán)結(jié)合量表示，計(jì)算公式如下。

參考Chin等[13]的方法并作適當(dāng)修改，取適量肌原纖維蛋白加入PBS（0.02 mol/L、pH 7.0），0～4 ℃條件，2 000 r/min分散均勻，分散過程中盡量避免氣泡的產(chǎn)生，制成蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為15 mg/mL的溶液。取適量樣品置于樣品臺上，設(shè)定平板和樣品臺之間的間隙是0.5 mm，暴露在外面的樣品擦干并用凡士林密封，以免樣品在加熱過程中蒸發(fā)。采用40 mm的夾具，頻率1 Hz，應(yīng)變0.002 5，樣品加熱溫度范圍為20～85 ℃，加熱速率為1 ℃/min，并在85 ℃保持3 min，然后以5 ℃/min的速率從85 ℃冷卻到5 ℃，狹縫：0.5 mm，對樣品進(jìn)行溫度掃描。隨著溫度的升高，在凝膠形成的這個(gè)過程中得出彈性模量的變化趨勢圖。

1.3.7 肌原纖維蛋白質(zhì)熱誘導(dǎo)凝膠的制備

熱誘導(dǎo)凝膠的制備參照Doerscher等[14]的方法并稍作調(diào)整。取適量的肌原纖維蛋白加入PBS（0.02 mol/L、pH 7.0），0～4 ℃條件，2 000 r/min分散均勻，分散過程中盡量避免氣泡的產(chǎn)生，制成蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為40 mg/mL的溶液。取6 mL樣液置于10 mL的塑料離心管中，置于水浴鍋中，以1 ℃/min的升溫速率從20 ℃升至70 ℃（通過開、關(guān)水浴鍋來控制），并保持20 min，將蛋白取出，在4 ℃冰箱放置12 h。

1.3.7.1 肌原纖維蛋白質(zhì)熱誘導(dǎo)凝膠強(qiáng)度的測定

利用質(zhì)構(gòu)儀質(zhì)地剖面分析（texture profile analysis，TPA）測定肌原纖維蛋白熱誘導(dǎo)凝膠強(qiáng)度，TPA測定條件：測試前速率：2.0 mm/s；測試速率：1.0 mm/s；返回速率：2.0 mm/s；壓縮比：50%；觸發(fā)類型：Auto；觸發(fā)點(diǎn)負(fù)載：5.0 g；探頭：TA5；夾具：TA-BT-KI；數(shù)據(jù)頻率：100 point/s；等待時(shí)間：5.0 s。

1.3.7.2 肌原纖維蛋白質(zhì)熱誘導(dǎo)凝膠蒸煮損失的測定

凝膠強(qiáng)度測定完后，傾倒出玻璃管中的明水，稱取凝膠的質(zhì)量，并與蒸煮前的凈質(zhì)量相比較，按下式計(jì)算蒸煮損失。

1.4 數(shù)據(jù)處理

1)滾筒體。為了實(shí)現(xiàn)填料同穴盤窩穴對應(yīng)，需要結(jié)合穴盤的尺寸參數(shù)對滾筒體進(jìn)行設(shè)計(jì)。目前市場上72孔穴盤在蔬菜生產(chǎn)中應(yīng)用最普遍，本文采用6列12行72孔穴盤作為育苗容器。穴盤的尺寸為長540mm，寬280mm，高45mm。

每次實(shí)驗(yàn)3 個(gè)平行樣，重復(fù)測定3 次，結(jié)果取平均值。用Microsoft Office 2007的Excel軟件計(jì)算出平均數(shù)和標(biāo)準(zhǔn)偏差，用Origin pro 8.6軟件作圖，再用SPSS Statistics 17.0統(tǒng)計(jì)軟件對數(shù)據(jù)進(jìn)行差異顯著性分析和相關(guān)性分析，顯著性差異值為P＜0.05，實(shí)驗(yàn)所得數(shù)據(jù)結(jié)果表示為±s。

2 結(jié)果與分析

2.1 宰后成熟過程中黑山羊肉肌原纖維蛋白溶解度的變化

圖1 宰后成熟過程中黑山羊肉肌原纖維蛋白平均溶解度的變化Fig.1 Change in myofibrillar protein solubility in goat rear legs during postmortem aging

由圖1可知，隨著宰后成熟時(shí)間的增加，MP平均溶解度的變化趨勢為先下降后上升，并在24 h時(shí)達(dá)到最低值（65.40±3.41）%，之后隨著成熟時(shí)間的增加，平均溶解度開始回升，在24～48 h和72～96 h溶解度變化差異顯著（P＜0.05）。該結(jié)果與宋玉[15]對雞肉成熟過程中MP溶解度變化的研究結(jié)果相一致。

羊肉MP的溶解度在宰后24 h時(shí)達(dá)到最小值，是由于在宰后成熟初期肌原纖維蛋白發(fā)生變性凝聚，蛋白質(zhì)天然構(gòu)象發(fā)生改變，暴露出原分子內(nèi)的疏水基團(tuán)，疏水相互作用使蛋白質(zhì)分子間發(fā)生聚集，造成MP溶解度降低，加工性能變差[16-17]。之后隨著成熟時(shí)間的增加，羊肉MP的溶解度又回升，其原因可能是蛋白質(zhì)被一定程度地溫和氧化而交聯(lián)形成的聚合物為可溶性的低聚體導(dǎo)致的[18]。從溶解度的變化趨勢看，羊肉的宰后成熟時(shí)間以72 h為宜。

2.2 宰后成熟過程中黑山羊肉肌原纖維蛋白乳化性的變化

圖2 宰后成熟過程中羊肉肌原纖維蛋白乳化活性（a）和乳化穩(wěn)定性（b）的變化Fig.2 Changes in myofibrillar protein emulsifying activity (a) and emulsifying stability (b) in goat rear legs during postmortem aging

由圖2可知，隨著宰后成熟時(shí)間的延長，羊肉MP的EAI和ESI均呈先下降后上升的趨勢，在宰后0～24 h期間均顯著降低（P＜0.05），并分別達(dá)到最小值（20.43±0.74）%和（21.30±3.26）%，隨著成熟時(shí)間的延長，兩者都呈上升變化，EAI在成熟時(shí)間72 h以后變化顯著（P＜0.05），ESI變化在成熟時(shí)間48 h以后差異不顯著（P＞0.05）。

研究表明，蛋白質(zhì)的乳化性與其溶解度成正相關(guān)關(guān)系[19]。0～24 h，隨著成熟時(shí)間的延長，蛋白質(zhì)氧化變性，肌球蛋白交聯(lián)程度變大，導(dǎo)致蛋白質(zhì)失去了表面吸附脂肪顆粒的能力，乳化性下降[20]，成熟后期，溶解度增加，蛋白質(zhì)快速擴(kuò)散并在表面吸附，故乳化性增加；另外，在解僵成熟過程中，蛋白質(zhì)經(jīng)酶的作用降解生成新的小分子蛋白質(zhì)片段，這些片段富集在表面減少了表面張力，從而使得乳化穩(wěn)定性增加。通過對MP乳化性變化分析，羊肉MP的乳化活性和乳化穩(wěn)定性在72 h后變化平穩(wěn)，差異不顯著，最佳成熟時(shí)間確定為72 h為宜。

2.3 宰后成熟過程中黑山羊肉肌原纖維蛋白表面疏水性的變化

圖3 宰后成熟過程中羊肉肌原纖維蛋白表面疏水性的變化Fig.3 Change in myofibrillar protein hydrophobicity in goat rear legs during postmortem aging

由圖3可知，隨著宰后成熟時(shí)間的延長，羊肉MP表面疏水性先上升后下降。羊肉MP的表面疏水性在宰后0～24 h顯著增加（P＜0.05），并達(dá)到溴酚藍(lán)結(jié)合量最大值，為（62.50±6.96）μg，之后隨著成熟時(shí)間的延長，羊肉MP的疏水性逐漸下降，在48～72 h內(nèi)變化差異顯著（P＜0.05），在72～96 h變化差異不顯著（P＞0.05）。

表面疏水性是由蛋白質(zhì)分子表面疏水性氨基酸的相對含量決定的。MP螯合溴酚藍(lán)的量越大，表明其表面疏水性越好。羊肉MP的表面疏水性在宰后0～24 h迅速升高，是由于宰后24 h蛋白質(zhì)的溶解性較差，有研究發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)的溶解性與表面疏水性成負(fù)相關(guān)關(guān)系，故其疏水性較好；另外，宰后肌肉僵直收縮引起蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，蛋白質(zhì)內(nèi)部的疏水基團(tuán)露出，使得蛋白質(zhì)的疏水性增大。MP的疏水性達(dá)到最大值后又下降是肌肉解僵成熟時(shí)MP的溶解性增加和肌肉伸展疏水性基團(tuán)減少的結(jié)果。在72～168 h期間表面疏水性緩慢上升后又下降，是由于隨著成熟的進(jìn)行，MP被降解，蛋白質(zhì)內(nèi)部的疏水基團(tuán)暴露，導(dǎo)致表面疏水性增加；MP進(jìn)一步降解，更多的疏水性基團(tuán)的暴露，體系中的肽鍵可能通過疏水相互作用結(jié)合，導(dǎo)致表面疏水性下降。結(jié)合溶解度變化趨勢，羊肉宰后成熟時(shí)間以72 h為宜。

2.4 宰后成熟過程中山羊肉肌原纖維蛋白流變學(xué)性質(zhì)的變化

羊肉宰后成熟過程中肌原纖維蛋白貯能模量（G’，反映網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)彈性要素的改變）和耗能模量（G”，反映黏性要素的改變）變化分別如圖4、5所示。肌原纖維蛋白凝膠的流變學(xué)特性與蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)密切相關(guān)，G’是衡量蛋白凝膠能力的一個(gè)重要指標(biāo)，G’值高意味著凝膠能力強(qiáng)。由圖4可知，在不同的成熟時(shí)間點(diǎn)，羊肉肌原纖維蛋白G’的變化趨勢基本一致。升溫初始階段G’變化平穩(wěn)，隨著溫度的升高G’降至最低點(diǎn)，之后逐步回升，當(dāng)溫度超過45 ℃以后，G’增加迅速，變化差異顯著（P＜0.05）。在加工溫度85 ℃時(shí)，羊肉MP的G’在24 h達(dá)到最大，與最大凝膠強(qiáng)度的成熟時(shí)間點(diǎn)一致。羊肉宰后成熟過程中MP的耗能模量（G”）隨溫度的變化趨勢與G’相似。

宰后成熟過程中羊肉MP的G’經(jīng)歷了先升高后降低再升高的變化趨勢，有研究[21-22]認(rèn)為，初始升溫階段G’的上升是由于肌球蛋白頭部開始接合；隨著溫度的繼續(xù)升高，肌球蛋白尾部開始逐漸展開，頭部接合又瓦解，使得G’開始降至最小值；溫度持續(xù)升高超過45 ℃后，MP開始變性，形成了復(fù)雜的凝膠網(wǎng)絡(luò)，使得G’再次回升。在宰后成熟過程中，羊肉MP的G’在24 h整體處于較高水平，表明在此成熟點(diǎn)MP形成凝膠的能力最強(qiáng)。此研究結(jié)果與李興艷[23]在研究兔肉成熟過程中其鹽溶蛋白流變學(xué)特性的變化趨勢基本一致。

圖4 宰后成熟過程中羊肉肌原纖維蛋白貯能模量的變化Fig.4 Change in myofibrillar protein storage modulus (G’) in goat rear legs during postmortem aging

圖5 宰后成熟過程中羊肉肌原纖維蛋白耗能模量的變化Fig.5 Change in myofibrillar protein loss modulus (G”) in goat rear legs during postmortem aging

2.5 宰后成熟過程中山羊肉肌原纖維蛋白凝膠特性的變化

由表1可知，隨著宰后成熟時(shí)間的增加，羊肉肌原纖維蛋白熱誘導(dǎo)凝膠的硬度和彈性的變化趨勢相一致，均為先增加后降低，并在宰后24 h時(shí)達(dá)到最大值，分別為（88.00±6.86） N和（0.84±0.07） mm，之后隨著成熟時(shí)間的延長，均呈下降趨勢，并在24～48 h變化差異顯著（P＜0.05）。其他特性指標(biāo)（內(nèi)聚性、膠著性和咀嚼性）都隨成熟時(shí)間的延長而減小，表明在加熱過程中形成了較弱的凝膠網(wǎng)絡(luò)。

表1 宰后成熟過程中羊肉肌原纖維蛋白凝膠特性的變化Table 1 Change in myofibrillar protein gel properties in goat rear legs during postmortem aging

肌原纖維蛋白凝膠的質(zhì)構(gòu)特性，如硬度、彈性、內(nèi)聚性和膠著性等都能反映凝膠蛋白的口感和質(zhì)地，也是反映產(chǎn)品質(zhì)量和出品率的重要指標(biāo)。其中硬度是蛋白質(zhì)凝膠最重要的功能特性之一。肌原纖維蛋白中，肌球蛋白對凝膠的形成發(fā)揮關(guān)鍵作用，想得到較大強(qiáng)度的凝膠就要保持肌球蛋白重鏈的完整性。其原因是肌球蛋白輕鏈經(jīng)加熱后會發(fā)生分離進(jìn)而被溶解，而溶解后細(xì)小的輕鏈形成的凝膠比重鏈產(chǎn)生的凝膠要弱[24-25]。根據(jù)蛋白質(zhì)凝膠特性變化規(guī)律，結(jié)合羊肉的加工性能，羊肉宰后成熟時(shí)間以72～96 h為宜。

2.6 宰后成熟過程中山羊肉肌原纖維蛋白凝膠蒸煮損失的變化

圖6 宰后成熟過程中羊肉肌原纖維蛋白凝膠蒸煮損失的變化Fig.6 Change in myofibrillar protein gel cooking loss in goat rear legs during postmortem aging

由圖6可知，羊肉肌原纖維蛋白凝膠蒸煮損失隨著宰后成熟時(shí)間的延長呈先升高后降低的變化趨勢。羊肉MP的凝膠蒸煮損失在宰后前24 h顯著增加（P＜0.05），并達(dá)最大值（20.32±1.01）%，凝膠保水性最差，此后隨著成熟時(shí)間的延長其蒸煮損失逐漸降低，且在時(shí)間點(diǎn)72～168 h內(nèi)變化差異不顯著（P＞0.05），即凝膠保水性增大。因此羊肉最佳成熟時(shí)間以72 h為宜。

持水力是肉和肉制品重要的物性指標(biāo)，不僅關(guān)系到肉本身的品質(zhì)特性（如色、香、味、形、營養(yǎng)、多汁性和嫩度），還與肉制品的出品率和經(jīng)濟(jì)效益相關(guān)。有研究表明，蛋白質(zhì)分子間的靜電相互作用、氫鍵作用和毛細(xì)管作用是維系肉及肉制品中水分保留的主要作用力[26]。羊肉MP熱誘導(dǎo)凝膠是蛋白質(zhì)之間相互作用形成空間三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的結(jié)果。在受熱過程中，MP中的肌球蛋白和肌動(dòng)蛋白相互作用，纏繞重組，形成較為均一的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，這些網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)較穩(wěn)定時(shí)會將游離水封閉在其中，使得凝膠保水性增強(qiáng)[27]。隨著成熟時(shí)間的延長，蛋白質(zhì)變性引起蛋白質(zhì)構(gòu)象發(fā)生改變，損失了大量肌球蛋白和肌動(dòng)蛋白，熱誘導(dǎo)凝膠的空間三維結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定，保水性下降[27]。

3 結(jié) 論

大足黑山羊在宰后成熟過程中，肌原纖維蛋白的溶解度、乳化性、疏水性、流變學(xué)性質(zhì)、凝膠特性和凝膠蒸煮損失等均有顯著變化。羊肉MP的溶解度、EAI和ESI均呈先下降后上升的變化趨勢，且在宰后24 h達(dá)到最小值。相反羊肉MP的表面疏水性、凝膠硬度和彈性及凝膠蒸煮損失都呈先增加后降低的變化趨勢，且在宰后24 h達(dá)到最大值。羊肉宰后成熟過程中MP的G’和G”都呈現(xiàn)出先升高后降低再上升的變化趨勢，在85 ℃時(shí)，羊肉中MP的G’在24 h時(shí)最大，與最大凝膠強(qiáng)度的成熟時(shí)間點(diǎn)一致。綜合考慮羊肉成熟過程中MP的溶解度、乳化性和凝膠等功能性質(zhì)的變化以及羊肉的加工特性，最終確定大足黑山羊宰后最佳成熟時(shí)間為72 h。

[1] 毛文星, 蘇效良, 張興文. 黑山羊產(chǎn)業(yè)化開發(fā)的對策與相關(guān)問題的研究[J]. 中國草食動(dòng)物, 2008, 28(6): 53-57.

[2] EKIZ B, YILMAZ A, OZCAN M, et al. Carcass measurements and meat quality of Turkish Merino, Ramlic, Kivircik, Chios and Imroz lambs raised under an intensive production system[J]. Meat Science, 2009, 82(1): 64-70.

[3] SANTOS V A, SILVA S R, AZEVEDO J M. Carcass composition and meat quality of equally mature kids and lambs[J]. Journal of Animal Science, 2008, 86(8): 1943-1950.

[4] STANISZ M, ?LóSARZ P, ADAM G. Slaughter value and meat quality of goat kids with various share of Boer blood[J]. Animal Science Papers and Reports, 2009, 27(3): 189-197.

[5] FAJT Z, DRABEK J, STEINHAUSER L, et al. The significance of pork as a source of dietary selenium-an evaluation of the situation in the Czech Republic[J]. Neuroendocrinology Letters, 2009, 30(Suppl 1): 17-21.

[6] 汪水平, 王文娟, 汪學(xué)榮, 等. 舍飼大足黑山羊羔羊肉品理化性狀及食用品質(zhì)的研究[J]. 安徽農(nóng)業(yè)科學(xué), 2010, 38(33): 18874-18876.

[7] 趙中權(quán), 張家驊, 李周權(quán), 等. 大足黑山羊種質(zhì)特性[J]. 中國畜牧雜志, 2008, 44(15): 9-10.

[8] HERRERA-MENDEZ C H, BECILA S, BOUDJELLAL A, et al. Meat ageing: reconsideration of the current concept[J]. Trends in Food Science & Technology, 2006, 17(8): 394-405.

[9] XIONG Youling L., LOU Xingqiu, WANG Changzheng, et al. Protein extraction from chicken myofibrils irrigated with various polyphosphate and nacl solutions[J]. Journal of Food Science, 2000, 65(1): 96-100.

[10] AGYARE K K, XIONG Youling L., ADDO K. Influence of salt and pH on the solubility and structural characteristics of transglutaminase-treated wheat gluten hydrolysate[J]. Food Chemistry, 2008, 107(3): 1131-1137.

[11] AGYARE K K, ADDO K, XIONG Youling L.. Emulsifying and foaming properties of transglutaminase-treated wheat gluten hydrolysate as influenced by pH, temperature and salt[J]. Food Hydrocolloids, 2009, 23(1): 72-81.

[12] CHELH L, GATELLIER P, SANTE-LHOUTELLIER V. Technical note: a simplified procedurefor myofibril hydrophobicity determination[J]. Meat Science, 2006, 74(4): 681-683.

[13] CHIN K B, GO M Y, XIONG Youling L.. Konjac flour improved textural and water retention properties of transglutaminase-mediated, heat-induced porcine myofibrillar protein gel: effect of salt level and transglutaminase incubation[J]. Meat Science, 2009, 81(3): 565-572.

[14] DOERSCHER D R, BRIGGS J L, LONERGAN S M. Effects of pork collagen on thermal and viscoelastic properties of purified porcine myofibrillar protein gels[J]. Meat Science, 2003, 66(1): 181-188.

[15] 宋玉. 不同品種雞肉成熟過程中品質(zhì)特性比較研究[D]. 南京: 南京農(nóng)業(yè)大學(xué), 2011.

[16] DECKER E A, XIONG Youling L., CALVERT J T, et al. Chemical, physical, and functional properties of oxidized turkey white muscle myofibrillar proteins[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1993, 41(2): 186-189.

[17] SRINIVASAN S, HULTIN H O. Chemical, physical, and functional properties of cod proteins modified by a nonenzymic free-radicalgenerating system[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1997, 45(2): 310-320.

[18] SNIDER D W, COTTERILL O J. Hydrogen peroxide oxidation and coagulation of egg white[J]. Journal of Food Science, 1972, 37(4): 558-561.

[19] LAWAL O S, ADEBOWALE K O, OGUNSANWO B M, et al. On the functional properties of globulin and albumin protein fractions and flours of African locust bean (Parkia biglobossa)[J]. Food Chemistry, 2005, 92(4): 681-691.

[20] OOIZUMI T, XIONG Youling L.. Biochemical susceptibility of myosin in chicken myofibrils subjected to hydroxyl radical oxidizing systems[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2004, 52(13): 4303-4307.

[21] EGELANDSDAL B, FRETHEIM K, SAMEJIMA K. Dynamic rheological measurements on heat-induced myosin gels: effect of ionic strength, protein concentration and addition of adenosine triphosphate or pyrophosphate[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture, 1986, 37(9): 915-926.

[22] CHEN Lin, FENG Xianchao, LU Feng, et al. Effects of camptothecin, etoposide and Ca2+on caspase-3 activity and myofibrillar disruption of chicken during postmortem ageing[J]. Meat Science, 2011, 87(3): 165-174.

[23] 李興艷. 兔肉成熟過程中理化及蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的變化[D]. 重慶:西南大學(xué), 2014.

[24] 王苑. 不同處理方式對肌原纖維蛋白好大豆分離蛋白混合凝膠特性的影響[D]. 南京: 南京農(nóng)業(yè)大學(xué), 2007.

[25] 李亞楠. 鴨肉中肌原纖維蛋白的提取及凝膠特性的研究[D]. 天津:天津商業(yè)大學(xué), 2012.

[26] SAME R L, GALBREATH J W. Effect of heat proecssing on extraebility of salt soluble protein issure binding strength and cooking loss in poultry meat loaves[J]. Journal of Food Science, 1972, 37: 244-226.

[27] PARK D, XIONG Youling L., ALDERTON A L. Concentration effects of hydroxyl radical oxidizing systems on biochemical properties of porcine muscle myofibrillar protein[J]. Food Chemistry, 2006, 101(3): 1239-1246.

Changes in Functional Properties of Myofibrillar Proteins during Postmortem Aging of Dazu Black Goat Meat

WANG Xiaojun1, WANG Xiaoxiang1, LIN Jing1, LI Lin1, SHANG Yongbiao1,2,*
(1. College of Food Science, Southwest University, Chongqing 400715, China; 2. Quality and Safety Risk Assessment Laboratory of Products Preservation (Chongqing), Ministry of Agriculture, Chongqing Engineering Research Center of Regional Food, Chongqing 400715, China)

In this study, we examined changes in functional properties of myofibrillar proteins (MP) from the hind leg muscle of Dazu black goat during postmortem aging. Results showed that with the extension of postmortem time, the solubility, emulsifying activity index and emulsion stability of MPs rose initially and then fell, reaching minimum values at 24 h postmortem. In contrast, the opposite trend was observed for surface hydrophobicity, gel hardness and elasticity and cooking loss, with maximum values observed at 24 h postmortem. Based on these observations, the best postmortem aging time for improved processing characteristics of Dazu black goat meat is 72 h.

Dazu black goat meat; postmortem aging; myofibrillar protein; functional properties

TS251

A

1002-6630（2015）21-0079-06

10.7506/spkx1002-6630-201521016

2015-05-28

重慶市特色食品工程技術(shù)研究中心能力提升項(xiàng)目（cstc2014pt-gc8001）

王曉君（1991—），女，碩士研究生，研究方向?yàn)槭称钒踩c質(zhì)量控制。E-mail：1105008987@qq.com

*通信作者：尚永彪（1964—），男，教授，博士，研究方向?yàn)檗r(nóng)產(chǎn)品加工。E-mail：shangyb64@sina.com