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        南美白對(duì)蝦微凍貯藏期間蛋白質(zhì)品質(zhì)變化及預(yù)測(cè)模型的建立

        2023-08-18 14:49:16孫康婷陳勝軍鄧建朝李春生
        中國(guó)食品學(xué)報(bào) 2023年7期
        關(guān)鍵詞:肌原纖維白對(duì)蝦巰基

        孫康婷,陳勝軍,潘 創(chuàng),胡 曉,鄧建朝,李春生

        (1 廣東海洋大學(xué)食品科技學(xué)院 廣東湛江 524088 2 中國(guó)水產(chǎn)科學(xué)研究院南海水產(chǎn)研究所 農(nóng)業(yè)農(nóng)村部水產(chǎn)品加工重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室國(guó)家水產(chǎn)品加工技術(shù)研發(fā)中心 廣州 510300 3 三亞熱帶水產(chǎn)研究院 海南省深遠(yuǎn)海漁業(yè)資源高效利用與加工重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室 海南三亞 572000 4 大連工業(yè)大學(xué) 海洋食品精深加工關(guān)鍵技術(shù)省部共建協(xié)同創(chuàng)新中心 遼寧大連 116034)

        南美白對(duì)蝦(Litopenaeus vannamei)是世界上養(yǎng)殖最廣泛的甲殼類動(dòng)物之一。最早捕獲于太平洋,目前作為經(jīng)濟(jì)上重要的甲殼類資源,在亞洲和南美洲國(guó)家進(jìn)行商業(yè)養(yǎng)殖[1]。南美白對(duì)蝦營(yíng)養(yǎng)豐富,蛋白含量高,在運(yùn)輸和流通過(guò)程中品質(zhì)極易劣變,蛋白質(zhì)發(fā)生不同程度的氧化、降解和變性。隨著居民生活水平的提高,水產(chǎn)品的安全和營(yíng)養(yǎng)備受關(guān)注。如何在流通過(guò)程中行之有效地維持水產(chǎn)品品質(zhì)較為關(guān)鍵。溫度控制是流通過(guò)程中的一個(gè)關(guān)鍵控制點(diǎn),低溫儲(chǔ)藏常被用于提高水產(chǎn)品的貨架期[2]。目前低溫保鮮技術(shù)根據(jù)溫度的不同分為冷藏、冰溫、微凍和凍藏[3]。近年來(lái)的研究表明微凍能顯著延長(zhǎng)水產(chǎn)品的保鮮期,約比冷藏保鮮延長(zhǎng)1.5~4 倍,尤其對(duì)耐凍性較差的水產(chǎn)品的保鮮效果更為顯著[4-5]。Ge 等[4]采用-5 ℃微凍結(jié)合明膠包埋哈氏仿對(duì)蝦(Parapenaeopsis hardwickii),研究發(fā)現(xiàn),該保藏方法可有效抑制Ca2+-ATPase 活力,降低pH、TVB-N 和TBA 值,使保藏期限達(dá)到23 d。劉歡等[6]發(fā)現(xiàn),與冰藏(0 ℃)相比,微凍(-2 ℃)可較好地保持大鯢(Andrias davidianus)的肌肉品質(zhì)。

        目前,品質(zhì)監(jiān)測(cè)預(yù)測(cè)模型在水產(chǎn)品質(zhì)量安全方面應(yīng)用較為廣泛[7],如阿倫尼烏斯(Arrhenius)模型是這些產(chǎn)品最常用的方法,同時(shí),徑向基函數(shù)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)(Radial basis function neural network,RBFNN)模型也在水產(chǎn)品質(zhì)量監(jiān)測(cè)中得到廣泛應(yīng)用。Xu 等[8]研究發(fā)現(xiàn)RBFNN 模型是預(yù)測(cè)-28~-12℃凍藏大管鞭蝦(Solenocera melantho)整個(gè)貯藏期品質(zhì)變化的有效工具,且RBFNN 模型優(yōu)于Arrhenius 模型。Liu 等[9]研究虹鱒魚(yú)(Oncorhynchus mykiss)魚(yú)片在9,6,3,0,-3 ℃貯藏過(guò)程中的菌落總數(shù),電導(dǎo)率(EC)、K值、感官評(píng)價(jià)的變化,并建立前饋人工神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)(ANN),相對(duì)誤差均低于10%,可以作為虹鱒魚(yú)質(zhì)量變化建模的潛在工具。然而,目前鮮有微凍貯藏條件下南美白對(duì)蝦肌肉蛋白質(zhì)品質(zhì)變化和應(yīng)用RBFNN 預(yù)測(cè)品質(zhì)變化的模型報(bào)道。本文以南美白對(duì)蝦為研究對(duì)象,比較微凍(-3℃)貯藏條件下表面疏水性、Ca2+-ATPase、總巰基含量、羰基含量、TCA 溶解肽、肌原纖維小片化指數(shù)(Myofibril fragmentation index,MFI)、化學(xué)作用力(離子鍵、氫鍵、疏水相互作用力、二硫鍵)的變化,同時(shí)通過(guò)熒光分光光度計(jì)、十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE)分析蛋白變化,用已有的蛋白質(zhì)變化數(shù)據(jù)建立RBFNN 品質(zhì)預(yù)測(cè)模型,旨在為南美白對(duì)蝦蛋白質(zhì)品質(zhì)的預(yù)測(cè)提供理論參考。

        1 材料與方法

        1.1 材料與試劑

        活體南美白對(duì)蝦,廣東省廣州市華潤(rùn)萬(wàn)家超市,平均體質(zhì)量為(13.0±0.1)g/尾。

        微量總巰基測(cè)試盒、超微量Ca2+ATPase 測(cè)試盒、羰基含量測(cè)試盒,南京建成生物工程研究所;NuPAGETMBis-Tris 預(yù)制膠(12%)、NuPAGETMMOPS SDS 電泳緩沖液(20×),英濰捷基(上海)貿(mào)易有限公司;BeyoColorTM彩色預(yù)染蛋白、5X SDSPAGE 上樣緩沖液、考馬斯亮藍(lán)染色液,上海碧云天生物技術(shù)有限公司;其它試劑均為分析純級(jí)。

        1.2 儀器與設(shè)備

        T50 型均質(zhì)機(jī),德國(guó)IKA 公司;Sigma-K30 臺(tái)式高速冷凍離心機(jī),德國(guó)Sigma 公司;Sunrize 吸光酶標(biāo)儀,瑞士Tacan 公司;Cary Eclipse 熒光分光光 度計(jì),美國(guó)VARIAN 公司;Mini Gel Tank PAGE 電泳系統(tǒng),美國(guó)賽默飛科技公司;Image Scanner Ⅲ掃描儀,美國(guó)EPSON 公司。

        1.3 方法

        1.3.1 樣品預(yù)處理 用碎冰使蝦猝死,流水清洗后去除頭部,吸干表面水分,將去頭蝦隨機(jī)分成7組,自封袋密封,置于-3 ℃冰箱中冷藏。分別在0,5,10,15,20,25,30 d 取出樣品,解凍后測(cè)定以下各項(xiàng)指標(biāo)。

        1.3.2 肌原纖維蛋白的提取和測(cè)定 參照孟粉等[7]的方法,提取肌原纖維蛋白。肌原纖維蛋白的含量用Bradford 法測(cè)定。

        1.3.3 肌原纖維表面疏水性的測(cè)定 參照Chelh等[10]的方法,測(cè)定肌原纖維表面疏水性。

        1.3.4 肌原纖維蛋白總巰基、羰基和Ca2+ATPase的測(cè)定 按照微量總巰基試劑盒、羰基試劑盒和Ca2+ATPase 試劑盒說(shuō)明書(shū)進(jìn)行測(cè)定。

        1.3.5 TCA 溶解肽的測(cè)定 參照張喜才[11]和齊慧林[12]的方法,測(cè)定TCA 溶解肽。準(zhǔn)確稱取3 g 攪碎后的蝦肉,加入9 倍體積的5%三氯乙酸,冰?。?℃)條件下充分勻漿1 min,冰浴放置1 h,在4 ℃,5 000×g 離心5 min,取上清液1 mL 加入5 mL 混合液(A 液∶B 液按照體積比50∶1 混合,現(xiàn)用現(xiàn)配。A 液:10 g NaCO3,2 g NaOH,0.5 g 酒石酸鉀鈉定容至500 mL;B 液:0.5 g CuSO4·5H2O 定容至500 mL),反應(yīng)10 min,再加入0.5 mL 的福林酚反應(yīng)30 min,在波長(zhǎng)680 nm 下測(cè)OD 值。同時(shí)配制30,60,90,120,150 μg/mL 質(zhì)量濃度的酪氨酸標(biāo)準(zhǔn)溶液,繪制波長(zhǎng)680 nm 下酪氨酸的標(biāo)準(zhǔn)曲線。樣品所測(cè)的OD 值代入標(biāo)準(zhǔn)曲線可得到酪氨酸的含量,結(jié)果表示為每克肌肉中含有的酪氨酸的量(μmol 酪氨酸/g 肌肉)。

        1.3.6 MFI 的測(cè)定 參照孫紅霞等[13]的方法,稍作修改。準(zhǔn)確稱取1 g 攪碎后的蝦肉,加入15 倍體積預(yù)冷的MFI 緩沖液(100 mmol/L KCl,11.2 mmol/L K2HPO4,8.8 mmol/L KH2PO4,1 mmol/L EGTA,1 mmol/L MgCl2),冰?。? ℃)條件下充分勻漿1 min,過(guò)200 目篩,在2 ℃,1 000×g 離心15 min 后棄上清,于沉淀中加入15 倍體積的MFI 緩沖液,沉淀充分懸浮后相同條件下離心棄上清。沉淀用2.5 mL 預(yù)冷的MFI 緩沖液充分懸浮后,得肌原纖維蛋白懸浮液,調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度至0.5 mg/mL,在波長(zhǎng)562 nm 處用酶標(biāo)儀測(cè)定吸光度,將所得結(jié)果乘以200 即可得到MFI 值。

        1.3.7 分子作用力的測(cè)定 參考Sun 等[14]的方法,稍作修改。取2 g 樣品分別與10 mL 的SA(0.05 mol/L NaCl)、SB(0.6 mol/L NaCl)、SC(0.6 mol/L NaCl+1.5 mol/L 尿素)、SD(0.6 mol/L NaCl+8 mol/L 尿素)和SE(0.6 mol/L NaCl+8 mol/L 尿素+1.5 mol/L β-巰基乙醇)混合,在2 500 r/min 勻漿5 min 后,于4 ℃靜置1 h,8 000 r/min 離心10 min。用Bradford 法測(cè)定蛋白質(zhì)的含量,確定離子鍵(SB 和SA 中溶解的蛋白質(zhì)含量之差)、氫鍵(SC和SB 中溶解的蛋白質(zhì)含量之差)、疏水相互作用力(SD 和SC 中溶解的蛋白質(zhì)含量之差)、二硫鍵(SE 和SD 中溶解的蛋白質(zhì)含量之差)含量。

        1.3.8 內(nèi)源熒光強(qiáng)度的測(cè)定 參照石徑[15]的方法,稍作修改。用Tris-maleate 緩沖溶液(0.6 mol/L KCl-0.02 mol/L Tris-maleate,pH 7.0)將肌原纖維蛋白溶液質(zhì)量濃度調(diào)整至1 mg/mL,在激發(fā)波長(zhǎng)295 nm,發(fā)射波長(zhǎng)310~400 nm 掃描范圍,1 200 nm/min 掃描速度,5 nm 激發(fā)和發(fā)射狹縫寬度的條件下測(cè)定內(nèi)源熒光強(qiáng)度圖譜。

        1.3.9 十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE)參照Pan 等[16]的方法,將肌原纖維蛋白溶液與上樣緩沖液(5×)按照3∶1(V/V)比例混合后,沸水加熱5 min。用12%的預(yù)制凝膠在Mini Gel Tank PAGE 系統(tǒng)進(jìn)行SDS-PAGE 分析。上樣量統(tǒng)一為10 μg,加入膠孔中,以100 V 的恒壓電泳70 min。電泳結(jié)束后取下凝膠,考馬斯亮藍(lán)試劑盒進(jìn)行染色和脫色,使用Image Scanner Ⅲ掃描儀掃描電泳條帶。條帶的分子質(zhì)量通過(guò)與蛋白分子質(zhì)量Marker(6.5~270 ku)進(jìn)行比較確定。

        1.3.10 徑向基函數(shù)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)(RBFNN)預(yù)測(cè)模型的建立 RBFNN 是一種線性良好的前向網(wǎng)絡(luò),具有最佳逼近、訓(xùn)練簡(jiǎn)潔、學(xué)習(xí)收斂速度快以及克服局部最小值問(wèn)題的性能。RBF 神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)由輸入層、隱藏層、輸出層構(gòu)成。RBFNN 預(yù)測(cè)模型采用SPSS Statistics 19 構(gòu)建[17],選擇貯藏時(shí)間為因子,蛋白質(zhì)品質(zhì)特性指標(biāo)為因變量,其余參數(shù)為系統(tǒng)默認(rèn)值進(jìn)行分析。

        1.3.11 徑向基函數(shù)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)(RBFNN)預(yù)測(cè)模型的驗(yàn)證 采用模型預(yù)測(cè)值與試驗(yàn)值進(jìn)行比較,以驗(yàn)證預(yù)測(cè)模型的準(zhǔn)確性。采用均方誤差(Mean squared error,MSE),決定系數(shù)(R-Square,R2),相對(duì)誤差(%)來(lái)評(píng)估模型的預(yù)測(cè)精度。

        1.4 數(shù)據(jù)分析

        每組試驗(yàn)重復(fù)3 次,使用SPSS Statistics 19對(duì)數(shù)據(jù)進(jìn)行單因素方差分析和差異顯著性(P<0.05)分析,并建立徑向基函數(shù)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)模型,采用Origin 2021 作圖。

        2 結(jié)果與分析

        2.1 貯藏期間南美白對(duì)蝦表面疏水性、Ca2+-ATPase 的變化

        蛋白質(zhì)表面疏水性、Ca2+-ATPase 是衡量蛋白質(zhì)變性程度的有效指標(biāo),蛋白質(zhì)變性時(shí)表面疏水性上升,Ca2+-ATPase 活性下降[18]。肌原纖維蛋白表面疏水性可根據(jù)其與溴酚藍(lán)的結(jié)合能力來(lái)確定[19]。由圖1 可知,與新鮮的蝦相比,隨著貯藏時(shí)間的延長(zhǎng)表面疏水性顯著增加(P<0.05),溴酚藍(lán)結(jié)合量從43.13 μg 上升至68.12 μg,在30 d 內(nèi)上升了58%。這可能是由于蛋白質(zhì)之間的亞甲基的形成導(dǎo)致蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化,進(jìn)而導(dǎo)致疏水氨基酸基團(tuán)如脂肪族和芳香族氨基酸的暴露[20]。

        圖1 微凍過(guò)程中南美白對(duì)蝦表面疏水性、Ca2+-ATPase 的變化Fig.1 Changes in surface hydrophobicity,Ca2+-ATPase of L.vannamei during partial freezing

        同時(shí)由圖1 可知,隨著貯藏時(shí)間的延長(zhǎng),Ca2+-ATPase 活性顯著下降(P<0.05),從0.33 U/mg pro下降到0.13 U/mg prot,在30 d 內(nèi)下降率達(dá)到了60.6%,且貯藏前期下降較慢,在15 d 后下降速率比貯藏前期快。在貯藏期間,由于肌球蛋白構(gòu)象的改變和破壞,致使酶活中心崩塌,Ca2+-ATPase 活性下降。同時(shí),Ca2+-ATPase 活性與巰基的氧化密切相關(guān),尤其是肌球蛋白頭部的巰基[21]。

        2.2 貯藏期間南美白對(duì)蝦總巰基、羰基的變化

        總巰基含量是衡量蛋白質(zhì)氧化程度的一個(gè)指標(biāo)。由圖2 可知,新鮮樣品的總巰基含量隨著貯藏時(shí)間的延長(zhǎng)顯著下降(P<0.05),所得結(jié)果與Ca2+-ATPase 活性一致,且總巰基在貯藏初期的下降趨勢(shì)更加顯著。Chen 等[22]發(fā)現(xiàn)-3 ℃的南美白對(duì)蝦(L.vannamei)貯藏4 周后總巰基含量與0 周相比下降52.97%。本文與其研究結(jié)果相似,南美白對(duì)蝦在貯藏期間總巰基逐步下降,下降的原因可能是半胱氨酸殘基巰基被氧化成二硫鍵[23]。

        圖2 微凍過(guò)程中南美白對(duì)蝦總巰基、羰基的變化Fig.2 Changes in total sulfhydryl content,carbonyl content of L.vannamei during partial freezing

        由氨基酸殘基衍生的羰基化合物的形成被認(rèn)為是評(píng)價(jià)蛋白質(zhì)氧化的可靠指標(biāo),這些氨基酸主要在肌原纖維蛋白中被檢出,肌原纖維蛋白是食品中蛋白質(zhì)的主要成分[24]。新鮮樣品的羰基含量隨貯藏時(shí)間的延長(zhǎng)顯著上升(P<0.05),此變化與總巰基含量的變化趨勢(shì)相反。隨著貯藏時(shí)間的延長(zhǎng),水產(chǎn)品中肌原纖維蛋白的某些氨基酸殘基受到自由基的攻擊,氧化成羰基,因此羰基含量上升[18]。

        2.3 貯藏期間南美白對(duì)蝦TCA 溶解肽、MFI 的變化

        TCA 溶解肽含量反映了蛋白質(zhì)的降解情況[25],TCA 溶解肽含量高,表明蛋白質(zhì)降解程度高。由圖3 可知,與新鮮的蝦相比,隨著貯藏時(shí)間的延長(zhǎng)TCA 溶解肽顯著增加(P<0.05),TCA-溶解肽含量從初始值(1.42±0.14)μmol 酪氨酸/g 肌肉增長(zhǎng)到30 d 的(6.29±0.14)μmol 酪氨酸/g 肌肉。初始水平(作為酪氨酸當(dāng)量)可能表示水產(chǎn)品中的內(nèi)源性寡肽以及收獲后處理過(guò)程中產(chǎn)生的降解產(chǎn)品。TCA 溶解肽在貯存過(guò)程中含量的增加可能表明內(nèi)源性和微生物蛋白酶的活動(dòng),蛋白質(zhì)持續(xù)發(fā)生溶解[26]。

        圖3 微凍過(guò)程中南美白對(duì)蝦TCA 溶解肽、MFI 的變化Fig.3 Changes in TCA soluble peptides,MFI of L.vannamei during partial freezing

        肌原纖維小片化指數(shù)(MFI)作為肌原纖維蛋白降解的有用標(biāo)志,既可以評(píng)估剪切力和肉嫩度,也可以評(píng)估肌原纖維內(nèi)部結(jié)構(gòu)受到破壞的程度[27]。在本試驗(yàn)中隨著貯藏時(shí)間的延長(zhǎng),MFI 顯著增加(P<0.05),且在貯藏15 d 后MFI 值增加速率加快。蛋白質(zhì)的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)被破壞,使蛋白質(zhì)網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的強(qiáng)度降低,特別是構(gòu)成肌纖維束膜中的粗絲更容易溶解,導(dǎo)致MFI 值增加[28]。

        2.4 貯藏期間南美白對(duì)蝦分子作用力的變化

        離子鍵、氫鍵、疏水相互作用和二硫鍵是維持蛋白質(zhì)三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的作用力。從表1 可以看出,隨貯藏時(shí)間延長(zhǎng),離子鍵、氫鍵下降,而二硫鍵、疏水相互作用力上升。由于蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的巰基基團(tuán)在微凍過(guò)程中被氧化成二硫鍵,蛋白質(zhì)原有的結(jié)構(gòu)可能會(huì)受到化學(xué)鍵變化的影響。二硫鍵的形成導(dǎo)致肌凝蛋白重鏈聚集,肌原纖維蛋白的鹽溶性降低,導(dǎo)致離子鍵含量降低。此外,由于微凍貯藏期間蛋白質(zhì)的展開(kāi)和芳香族氨基酸的暴露,疏水相互作用力含量增加,氫鍵的數(shù)量隨著疏水相互作用的減少而增加[29]。

        表1 微凍過(guò)程中南美白對(duì)蝦分子作用力的變化Table 1 Changes in intermolecular bonds of L.vannamei during partial freezing

        2.5 貯藏期間南美白對(duì)蝦內(nèi)源熒光強(qiáng)度的變化

        色氨酸熒光檢測(cè)廣泛應(yīng)用于跟蹤蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)變化,因?yàn)樯彼釟埩粑锏膬?nèi)在熒光對(duì)微環(huán)境的極性和熒光能量特別敏感[30]。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)是折疊狀態(tài)時(shí),色氨酸殘基主要位于蛋白質(zhì)內(nèi)核的疏水環(huán)境中,此時(shí)被激發(fā)的色氨酸的熒光強(qiáng)度相對(duì)較高。圖4 為微凍過(guò)程中南美白對(duì)蝦內(nèi)源熒光強(qiáng)度的變化,在激發(fā)波長(zhǎng)295 nm 的新鮮蝦肉的肌原纖維蛋白在335.93 nm 處具有最高的熒光強(qiáng)度,隨著貯藏時(shí)間的延長(zhǎng),內(nèi)源熒光強(qiáng)度出現(xiàn)不同程度的降低,且在貯藏前期內(nèi)源熒光強(qiáng)度大幅度降低,隨后逐漸降低。熒光強(qiáng)度的逐漸降低表明長(zhǎng)期的貯藏會(huì)導(dǎo)致蝦肉肌原纖維蛋白色氨酸殘基的暴露和三級(jí)結(jié)構(gòu)的變化。

        圖4 微凍過(guò)程中南美白對(duì)蝦內(nèi)源熒光強(qiáng)度的變化Fig.4 Changes in endogenous fluorescence intensity of L.vannamei during partial freezing

        2.6 貯藏期間南美白對(duì)蝦SDS-PAGE 的變化

        SDS-PAGE 電泳圖譜中蛋白質(zhì)條帶的弱化、消失或新條帶的出現(xiàn)都是蛋白質(zhì)變性、降解的具體體現(xiàn)[31]。圖5 可以看到肌球蛋白重鏈和輕鏈、肌動(dòng)蛋白、原肌球蛋白和尚不明了的結(jié)構(gòu)性調(diào)節(jié)蛋白條帶,樣品在貯藏期間蛋白質(zhì)發(fā)生一定的變化,分子質(zhì)量175 ku 附近的蛋白質(zhì)在20 d 電泳條帶發(fā)生降解,分子質(zhì)量95 ku 附近的條帶在逐漸消失,在17~23 ku 之間條帶密度清晰而在貯藏后期減弱甚至消失,推測(cè)這些蛋白質(zhì)與對(duì)蝦品質(zhì)的變化相關(guān),可能是由于外源蛋白酶將大分子質(zhì)量的蛋白質(zhì)降解形成小分子質(zhì)量的蛋白質(zhì)。電泳分析結(jié)果表明,在貯藏期間蝦肉肌肉蛋白質(zhì)發(fā)生降解,且貯藏時(shí)間長(zhǎng),蛋白質(zhì)降解程度高。

        圖5 微凍過(guò)程中南美白對(duì)蝦SDS-PAGE 的變化Fig.5 Changes in SDS-PAGE of L.vannamei during partial freezing

        2.7 徑向基函數(shù)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)預(yù)測(cè)模型的建立

        SPSS(Statistical package for the social science)軟件不僅具有數(shù)據(jù)管理、統(tǒng)計(jì)分析、圖表分析、輸出管理等基本統(tǒng)計(jì)功能,而且相比于Metlab等軟件,使用SPSS 建立RBFNN 模型免去了繁瑣的編程,具有簡(jiǎn)便、易操作的特點(diǎn)[32]。南美白對(duì)蝦在-3 ℃微凍貯藏過(guò)程中,蛋白質(zhì)品質(zhì)指標(biāo)的試驗(yàn)值用于RBFNN 模型的建立。圖6 是RBF 神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),從右到左依次是輸入層、隱藏層、輸出層。在本次試驗(yàn)預(yù)測(cè)模型的建立中,輸入層有10 個(gè)單元;隱藏層有8 個(gè)單元,激活函數(shù)為Softmax,隱藏層的單元是系統(tǒng)根據(jù)原始記錄特性計(jì)算的最佳結(jié)構(gòu)組成的;輸出層有7 個(gè)單元,激活函數(shù)為恒等式函數(shù),誤差函數(shù)為平方和函數(shù)。

        圖6 RBF 神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)Fig.6 RBF neural network structure

        2.8 徑向基函數(shù)(RBF)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)預(yù)測(cè)模型的驗(yàn)證

        為了驗(yàn)證徑向基函數(shù)(RBF)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)預(yù)測(cè)模型對(duì)南美白對(duì)蝦微凍過(guò)程中蛋白質(zhì)品質(zhì)的預(yù)測(cè)效果,將模型對(duì)各指標(biāo)的預(yù)測(cè)值和實(shí)測(cè)值進(jìn)行比較,分別計(jì)算各指標(biāo)預(yù)測(cè)值和實(shí)測(cè)值之間的均方誤差(MSE)和決定系數(shù)(R2),展示得出預(yù)測(cè)模型對(duì)每個(gè)指標(biāo)的擬合效果,同時(shí),通過(guò)計(jì)算模型對(duì)每個(gè)指標(biāo)預(yù)測(cè)值與實(shí)際值之間的相對(duì)誤差來(lái)評(píng)價(jià)RBF神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)模型對(duì)每個(gè)指標(biāo)預(yù)測(cè)的準(zhǔn)確性。預(yù)測(cè)模型相對(duì)誤差的可接受范圍為±10%,由表2 可知,建立的RBF 神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)預(yù)測(cè)模型的相對(duì)誤差均在±10%以內(nèi),試驗(yàn)結(jié)果整體顯示RBF 神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)模型預(yù)測(cè)的準(zhǔn)確度高,可以成為微凍貯藏過(guò)程中南美白對(duì)蝦蛋白質(zhì)品質(zhì)監(jiān)測(cè)可靠的模型。

        3 結(jié)論

        本試驗(yàn)首先對(duì)微凍貯藏期間南美白對(duì)蝦肌肉蛋白質(zhì)品質(zhì)特性指標(biāo)進(jìn)行測(cè)定,與鮮蝦相比,不同的試驗(yàn)組的肌肉蛋白均發(fā)生了不同程度的變性、氧化和降解,表現(xiàn)為表面疏水性、羰基含量、TCA溶解肽、肌原纖維小片化指數(shù)上升;Ca2+-ATPase、總巰基含量下降?;瘜W(xué)作用力的結(jié)果顯示貯藏時(shí)間延長(zhǎng),引起離子鍵、氫鍵含量上升和疏水相互作用力、二硫鍵含量的下降。通過(guò)色氨酸熒光強(qiáng)度的測(cè)定發(fā)現(xiàn),貯藏30 d 后熒光強(qiáng)度顯著降低,表明色氨酸所處的微環(huán)境發(fā)生了變化。SDS-PAGE 圖譜也顯示貯藏后期,大分子蛋白發(fā)生了不同程度的降解。最后利用SPSS 軟件建立RBFNN 模型,該模型的相對(duì)誤差均在±10%以內(nèi),具有較高的預(yù)測(cè)精度和較好的擬合特性,可作為一種肌肉蛋白質(zhì)品質(zhì)變化的監(jiān)測(cè)模型,能夠較好地預(yù)測(cè)微凍南美白對(duì)蝦的肌肉蛋白質(zhì)品質(zhì)變化。

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