周立，顏丹云，趙祎瑾，劉俊果

（河北科技大學食品與生物學院，河北 石家莊 050000）

燕麥屬禾本科谷物，分為皮燕麥（Avena sativa L.）和裸燕麥（Avena nuda）兩種類型。燕麥富含β-葡聚糖、蛋白質(zhì)、維生素等營養(yǎng)物質(zhì)，具有降低膽固醇、抗氧化、降血脂、調(diào)節(jié)血糖等功效[1-3]。燕麥β-葡聚糖目前作為食品原料或食品添加劑已被美國、澳大利亞、日本等多個國家批準使用，伴隨著燕麥β-葡聚糖在食品、醫(yī)藥、護膚品等領(lǐng)域應(yīng)用迅猛增長，燕麥提取β-葡聚糖后的副產(chǎn)物如何綜合利用成為燕麥β-葡聚糖行業(yè)迫切需要解決的問題。

燕麥中的蛋白質(zhì)作為一種優(yōu)質(zhì)的谷物蛋白，蛋白含量平均在16%左右，最高可達到20%，蛋白含量在所有谷物糧食中是最高的[3-4]。基于上述燕麥行業(yè)背景，對燕麥蛋白的組成、結(jié)構(gòu)、提取及其功能特性的研究現(xiàn)狀及進展進行歸納總結(jié)，為燕麥蛋白的深入研究及應(yīng)用奠定基礎(chǔ)。

1 燕麥蛋白的成分與結(jié)構(gòu)

1.1 燕麥蛋白的組分

由Osborne分級法分離燕麥蛋白，可將燕麥蛋白分為燕麥清蛋白、燕麥球蛋白、燕麥醇溶蛋白和燕麥谷蛋白，對4種分離蛋白論述如下。

燕麥清蛋白：在燕麥蛋白中清蛋白占比為1%～12%，其中包含一些具有代謝活性的酶類，如蛋白酶、麥芽糖酶、α-淀粉酶和脂肪酶等[5]。燕麥清蛋白的相對分子質(zhì)量分布在14 kDa～17 kDa、20 kDa～27 kDa和36 kDa～47 kDa 之間，其等電點在 pH4.0～7.5[6]。

燕麥球蛋白：燕麥球蛋白在燕麥蛋白中占比達到70%～80%，是目前研究最多的蛋白組分。燕麥球蛋白呈鹽溶性，是主要貯藏蛋白，其中燕麥球蛋白中的12S、7S和3S球蛋白均具有貯藏功能；燕麥球蛋白的主要成分是分子量為53 kDa～58 kDa的12S球蛋白，十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecyl sulfate pol-yacryla mide gel electrophoresis，SDS-PAGE）結(jié)果顯示分子內(nèi)包括一個分子量為32 kDa～37 kDa的α亞基和一個分子量為22 kDa～24 kDa的β亞基[7-8]，二者通過二硫鍵連接，α亞基是酸性多肽，等電點為pH5.5，而β亞基的等電點在pH8.0～10.0，為堿性多肽[9]。除12S球蛋白外，Yang等[9]從燕麥蛋白中還純化出了3S和7S球蛋白，發(fā)現(xiàn)3S球蛋白中含有分子量分別為15 kDa和21 kDa的兩種組分，而7S球蛋白中的主要組分是55 kDa的多肽及少量的65 kDa組分。其氨基酸組成相比于12S球蛋白，3S和7S球蛋白中谷氨酸含量偏低，但甘氨酸含量較高。經(jīng)傅里葉-紅外光譜測得燕麥球蛋白的二級結(jié)構(gòu)組成大約為8.5%β-轉(zhuǎn)曲、10.2%α-螺旋，81.3%β-折疊。圓二色光譜結(jié)果也表明燕麥球蛋白以β-折疊為主要二級結(jié)構(gòu)[10]。

燕麥醇溶蛋白：燕麥醇溶蛋白常采用一定濃度的乙醇溶液（如70%或52%），在燕麥蛋白中這部分蛋白占比為4%～14%，其分子量為17 kDa～34 kDa，等電點為pH5.0～9.0。燕麥醇溶蛋白含有8個半胱氨酸殘基，能形成4個鏈內(nèi)二硫鍵，其構(gòu)象與小麥類蛋白相似，非重復序列為富含α-螺旋的球狀結(jié)構(gòu)，富含脯氨酸的重復序列作為兩個獨立區(qū)塊，形成β-轉(zhuǎn)角[8]。

燕麥谷蛋白：谷蛋白在燕麥蛋白中的含量偏低，低于10%。

1.2 燕麥總蛋白中氨基酸的組成

燕麥是任何谷物中氨基酸最平衡的谷物之一，其含有18種氨基酸，包含人體所必需的8種氨基酸，各種氨基酸含量均接近或高于聯(lián)合國糧食和農(nóng)業(yè)組織（Food&Agriculture Organization，F(xiàn)AO）/聯(lián)合國世界衛(wèi)生組織（World Health Organization，WHO）所規(guī)定的標準，明顯優(yōu)于大米、面粉等谷物蛋白質(zhì)中必需氨基酸的構(gòu)成比例[7]。蛋白質(zhì)的營養(yǎng)質(zhì)量通常用蛋白質(zhì)消化校正氨基酸評分（protein digestibility corrected amino acid score，PDCAAC）來描述。根據(jù)真回腸氨基酸消化率和賴氨酸利用率或真糞氮消化率確定的氨基酸參考比率結(jié)果見表1[11]。

表1 7種蛋白源的可消化必需氨基酸參考比和最低蛋白質(zhì)消化校正氨基酸評分Table 1 Lowest digestible indispensable amino acid reference ratios and protein digestibility-corrected amino acid referent ratios of 7 protein sources

續(xù)表1 7種蛋白源的可消化必需氨基酸參考比和最低蛋白質(zhì)消化校正氨基酸評分Continue table 1 Lowest digestible indispensable amino acid reference ratios and protein digestibility-corrected amino acid referent ratios of 7 protein sources

由表1可知，煮熟的燕麥片蛋白質(zhì)消化校正氨基酸評分遠高于豌豆、大米、小麥麩、花生來源的蛋白質(zhì)。

谷氨酸是燕麥蛋白中含量最多的氨基酸，含量約25%，其次是天冬氨酸和亮氨酸，含量分別為8.9%和7.4%[12]。燕麥蛋白脯氨酸的含量不到小麥、大麥等麥類谷物的一半，僅為4.7%[13]。燕麥球蛋白中谷氨酸和天冬氨酸含量分別為24.2%和8.8%，這兩種氨基酸對腦細胞發(fā)育和增強記憶力有良好的促進作用。燕麥中含有更多的賴氨酸，賴氨酸能有效促進幼兒生長和發(fā)育，其在水溶性蛋白組分中最為豐富[13]。

1.3 燕麥蛋白中多肽的組成

通過SDS-PAGE技術(shù)分析燕麥分離蛋白的多肽亞基組成，從燕麥分離蛋白和蛋白標準樣品的SDSPAGE還原凝膠電泳的結(jié)果可以看出燕麥分離蛋白的6條多肽分子條帶主要在14.0 kDa～66.0 kDa之間，分子量MWs為36.0 kDa和22.0 kDa的兩個條帶多肽含量最高，占蛋白分子總量的80%以上[10]。

2 燕麥蛋白的提取研究進展

2.1 堿提酸沉法

堿提酸沉法制備燕麥蛋白的一般工藝流程為燕麥→預處理→堿液浸提→離心→酸沉→離心→沉淀洗滌→干燥→燕麥蛋白。

近幾年關(guān)于堿提酸沉法提取燕麥蛋白的研究較多[14-20]。近幾年堿提酸沉法提取燕麥蛋白的條件及結(jié)果見表2。

表2 堿提酸沉法提取燕麥蛋白的研究文獻匯總Table 2 Conditions for extraction of oat protein by alkaliextraction and acid-precipitation method

由于燕麥中的脂肪含量較高，因此在使用堿提酸沉法提取燕麥蛋白前，需對燕麥進行脫脂處理。張杰等[15]的研究表明，石油醚可以有效去除燕麥蛋白中的脂肪，提取出的燕麥蛋白經(jīng)過石油醚3次浸泡脫脂后，其純度可達到86.35%，但還會殘留少量脂肪。劉光明等[17]、曹輝等[18]、徐向英等[19]采用超臨界二氧化碳萃取技術(shù)對燕麥粉進行脫脂處理，再經(jīng)噴霧干燥后得到燕麥蛋白。劉剛[20]將燕麥蛋白經(jīng)過乙醚3次浸泡脫脂后，其純度可達到94.73%，研究表明乙醚的脫脂效果較好，能明顯提高燕麥蛋白的純度，但同時造成了蛋白質(zhì)的損失。

2.2 酶法提取

由于燕麥蛋白中以球蛋白為主，水溶性差。堿提酸沉法制備的燕麥蛋白質(zhì)水溶性不好。酶法提取過程中添加一系列酶類，特別是蛋白酶，使燕麥蛋白變成可溶性的多肽而被提取出來，產(chǎn)物的水溶性和純度大大提高[21-24]。一般工藝流程為燕麥→酶法提取→滅酶→離心→上清液等電點沉淀→離心→沉淀物水洗至中性→干燥→燕麥蛋白。

張曉平等[21]采用酶法提取燕麥蛋白，分別研究堿性蛋白酶、復合蛋白酶和中性蛋白酶這3種不同蛋白酶及其用量對燕麥蛋白提取率的影響，并最終確定Alcalase為最適合提取燕麥蛋白酶制劑，確定最佳提取工藝條件為料液比1∶22（g/mL）、加酶量3%、溫度65℃、pH8.5、提取時間180 min。此條件下，提取率達到85.34%。劉建壘等[22]采用酶法提取脫脂燕麥全粉中的燕麥蛋白，結(jié)果表明堿性蛋白酶的提取效率最高，最優(yōu)提取工藝條件為料液比1∶18（g/mL）、加酶量11.358 U/g、pH10.5、溫度 53.49℃、提取時間 60 min。此條件下，燕麥蛋白的提取率、純度以及得到的等電點分別為84.09%、89.16%、4.4。魏決等[23]采用復合酶法來提取燕麥中的燕麥蛋白，采用不同濃度的NaCl溶液和質(zhì)量比為2∶1∶1的淀粉酶、纖維素酶和木聚糖酶的復合酶來浸提燕麥蛋白，最優(yōu)提取工藝條件為鹽濃度8%、復合酶用量3.5 U/g、溫度40℃、反應(yīng)時間4 h。該條件下，燕麥蛋白的提取率和純度分別為67.5%、91.4%。

2.3 復合提取法

2.3.1 超聲波輔助酶法

薩如拉等[24]采用超聲波輔助酶法提取燕麥蛋白，通過單因素試驗結(jié)合正交試驗著重研究超聲時間、加酶量和加水量對燕麥蛋白提取率的影響，并確定最優(yōu)的提取工藝條件為超聲時間1 h、加水量60 mL、加酶量0.06 mg。在該條件下，燕麥蛋白提取率為31.40%。吳素萍[25]采用超聲波輔助酶法確定最佳提取燕麥蛋白的工藝條件為超聲時間25 min、料液比1∶8（g/mL）、超聲功率40 W、粉碎度40目、超聲溫度50℃、超聲時間 25 min、加酶量 1.1%、pH8、酶解時間 1.5 h、酶解溫度45℃。在該條件下，燕麥蛋白的提取率為80.3%。

2.3.2 堿酶兩步法

堿酶兩步法是堿法和酶法的結(jié)合，即先用稀堿溶液使蛋白質(zhì)溶解，除去燕麥中的淀粉，使燕麥蛋白和淀粉初步分離，然后利用酶水解蛋白液中的淀粉，進一步提高蛋白的純度。李桂娟等[26]采用堿酶兩步法使燕麥蛋白提取率由堿提工藝的46.73%提高至58.57%，純度由69.75%提升至86.65%。張曉斌[27]采用堿酶兩步法提取純化燕麥蛋白，通過單因素試驗和正交試驗首先確定最佳的燕麥蛋白提取工藝，再通過α-淀粉酶和β-淀粉酶純化分離出燕麥蛋白，燕麥蛋白的提取率由86.4%降至86.2%，其純度由61.2%提高至72.8%。管驍?shù)萚28]通過改造傳統(tǒng)提取燕麥蛋白的堿提酸沉法工藝，將燕麥蛋白的提取率由46.73%提高至62.58%。證明β-葡聚糖酶能快速有效地分解纖維成分，迅速降低溶液黏度，從而提高蛋白質(zhì)的提取率。韓揚等[29]在用堿浸提燕麥蛋白前先用β-葡聚糖酶和α-淀粉酶酶解除去淀粉，得到最優(yōu)的提取工藝條件為料液比1 ∶20（g/mL）、反應(yīng)時間 2 h、溶液含堿量 1.0 mol/L。在該提取條件下，蛋白的水解度為30%左右。

2.4 不同提取方法的討論與比較

由以上總結(jié)的提取方法可知，不同的提取方法都有各自的優(yōu)缺點。堿提酸沉法的生產(chǎn)工藝簡單、生產(chǎn)周期短，是目前研究者們用于分離谷物蛋白的主要方法，但其缺點也不可忽視，如蛋白質(zhì)的提取率較低，純度也不高[30]，酸沉淀分離不出清蛋白[31]，且堿法提取會使蛋白的一些性質(zhì)發(fā)生變化，破壞氨基酸的結(jié)構(gòu)，降低蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值，還會形成有毒物質(zhì)，使腎臟功能受損。而酶法提取的優(yōu)點在于其設(shè)備簡單，反應(yīng)條件較溫和且容易控制，副產(chǎn)物少，對蛋白質(zhì)的提取率高于堿提酸沉法，其料液比也較小，降低水、堿及能量的消耗量，為工業(yè)生產(chǎn)創(chuàng)造了條件[32]。在酶法提取中，一定程度的酶解可以改善產(chǎn)品的水溶性[33]。

3 燕麥蛋白功能特性研究進展

3.1 食品加工特性

植物蛋白因其來源豐富，原料成本低，且具有良好的食品加工特性而被廣泛應(yīng)用于食品加工的各個領(lǐng)域中。蛋白質(zhì)的加工功能特性包括溶解性、乳化性、持水性和持油性等，被定義為蛋白質(zhì)在食品加工、儲藏、銷售過程中發(fā)揮重要作用的性質(zhì)。

3.1.1 溶解性

燕麥蛋白的溶解性和提取pH值以及提取的技術(shù)手段相關(guān)，4＜pH值＜6時，燕麥蛋白的溶解性最低（低于12%），當pH值低于4或大于6時，溶解性均有提升[34-37]。這是由于在等電點附近時，蛋白質(zhì)分子所帶表面電荷少，分子間的靜電排斥力減弱，蛋白質(zhì)更易碰撞、聚集而產(chǎn)生沉淀。

3.1.2 持水性和持油性

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中因存在親水性的極性側(cè)鏈，具有吸收和保留住食物中水分的能力，因此可以減少食物在烹調(diào)過程中水分的流失。管驍?shù)萚38]研究燕麥麩濃縮蛋白及各蛋白組分的持油、持水性后得出結(jié)果，見表3。

表3 燕麥麩濃縮蛋白及各蛋白組分的持水/油性Table 3 Water-holding and oil-holding capacities of oat bran protein concentrate and oat bran protein fractions

由表3可以看出，球蛋白和醇溶蛋白的持水能力要遠低于清蛋白和谷蛋白，一般蛋白質(zhì)的溶解性越好，其持水能力越差[39]。谷蛋白的溶解性較差，因此其持水能力較好[38]。清蛋白的高持水性可能是其中所含較高含量的大分子糖類所引起的。

3.1.3 起泡及乳化特性

蛋白質(zhì)分子具有典型的兩親結(jié)構(gòu)，其作為起泡劑具有一定的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性。許英一等[37]的研究發(fā)現(xiàn)燕麥蛋白的起泡性在等電點附近最差，而蛋白的起泡性在偏離等電點后隨pH值的升高先增大后減小。管驍?shù)萚38]通過測定燕麥麩濃縮蛋白、清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性后發(fā)現(xiàn)，清蛋白的起泡能力隨pH值的升高而增強，且其起泡能力要優(yōu)于其他4種組分，但泡沫穩(wěn)定性較差。另外，除清蛋白外，其他4種蛋白組分在等電點附近的起泡能力均較弱，偏離等電點后會增強。劉剛[20]研究蛋白質(zhì)濃度和pH值對泡沫穩(wěn)定性的影響后發(fā)現(xiàn)，燕麥蛋白在相同的pH值下，其起泡能力和泡沫穩(wěn)定性都隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增強，而在相同蛋白質(zhì)濃度下，起泡能力隨pH值的增加先減小后增大，且在pH值為5時起泡能力最差，而泡沫穩(wěn)定性隨pH值的升高先增大后減小。在pH值為5時泡沫穩(wěn)定性最好。岳健雄[10]的研究發(fā)現(xiàn)燕麥蛋白在堿性條件下pH值為9.0時的起泡能力強于pH3.0和pH7.0。

許英一等[40]的研究發(fā)現(xiàn)燕麥蛋白的乳化活力在pH值接近蛋白質(zhì)的等電點時降低，并認定影響燕麥蛋白乳化性質(zhì)的主要因素是蛋白質(zhì)的溶解度，還發(fā)現(xiàn)當燕麥中的脂肪被脫去時也會導致燕麥濃縮蛋白的乳化活力下降。管驍?shù)萚38]的研究發(fā)現(xiàn)清蛋白的乳化活性在pH值為中性時較低，而在強酸或強堿環(huán)境下均增強。而其他4種蛋白組分乳化曲線類似于溶解曲線。劉剛[20]的研究發(fā)現(xiàn)燕麥蛋白在相同蛋白質(zhì)濃度條件下時，其乳化性隨pH值的升高先減小后增加再減小，乳化穩(wěn)定性則隨pH值的升高先增加后減小。而在相同的pH值條件下時，燕麥蛋白的乳化性和乳化穩(wěn)定性均隨蛋白質(zhì)濃度的增加而提高。

3.1.4 凝膠特性

在溫度90℃～100℃、以及pH9.7的堿性條件下加熱燕麥蛋白，可以形成質(zhì)地光滑和具有良好持水能力的堅固凝膠。形成凝膠至少需要5%的燕麥蛋白濃度（pH9.7、0.2 mol/L NaCl，、100 ℃加熱 20 min）。燕麥蛋白濃度大于5%且高達12%時能增加凝膠的硬度。Nietonieto等[41]研究發(fā)現(xiàn)，在pH值為5～9、溫度120℃條件下形成的熱誘導凝膠可通過局部水解增加其硬度，尤其是在pH值為9時形成的凝膠。試驗結(jié)果表明，添加菊粉（0.1%～0.5%）可以增加熱誘導燕麥蛋白凝膠（富含14%蛋白質(zhì)）的凝膠強度，特別是在中性pH值條件下。研究者還發(fā)現(xiàn)燕麥蛋白系統(tǒng)中熱誘導凝膠的形成是六角體分離和隨后由反應(yīng)性極強的單體形成的氫鍵和疏水鍵引起的[41]。

Brückner-gühmann 等[42]研究比較了富含燕麥濃縮蛋白、燕麥分離蛋白或脫脂奶粉的高蛋白酸奶的脫水效果。觀察到富含燕麥分離蛋白和脫脂奶粉酸奶的脫水率較高，而富含燕麥濃縮蛋白的酸奶由于燕麥濃縮蛋白中淀粉含量高，淀粉在酸奶生產(chǎn)過程中形成凝膠，從而導致其脫水率較低。研究表明，燕麥濃縮蛋白可被認為是混合酸奶生產(chǎn)中脫脂奶粉的良好替代品，它的加入使口感得到了改善。

3.2 燕麥蛋白的改性

用胰蛋白酶、堿性蛋白酶或葡萄糖苷酶進行的酶促處理使燕麥蛋白的三級結(jié)構(gòu)和分子量減少，增加了蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)和暴露的疏水側(cè)鏈的柔韌性，從而提高了燕麥蛋白的溶解性、發(fā)泡性和乳化性[43-45]。天然燕麥蛋白只有在堿性pH值和加熱階段（110℃～120℃）才能形成強凝膠，而在酸性和中性pH值條件下，形成的凝膠較弱，持水能力差[41]。風味酶和胰蛋白酶的部分水解改善了燕麥蛋白凝膠特性，使凝膠在pH值為9時具有與蛋清蛋白相當?shù)臋C械強度[41，46]。研究表明，與天然蛋白質(zhì)相比，通過?；瘜W修飾可使蛋白質(zhì)的乳化發(fā)泡能力增強，乳化發(fā)泡穩(wěn)定性下降[47]。在受控的干熱條件下進行的美拉德反應(yīng)可使燕麥蛋白與多糖（如平菇β-葡聚糖和右旋糖聚糖）共軛，與燕麥分離蛋白相比，所產(chǎn)生的共軛物具有更好的溶解性、乳化性和熱穩(wěn)定性[48]。添加低濃度菊粉（0.1%～0.5%）可在中性pH值條件下形成強燕麥蛋白凝膠[46]。燕麥蛋白的冷凝凝膠是通過向預熱的蛋白質(zhì)懸浮液中添加Ca2+或葡萄糖-δ-內(nèi)酯來實現(xiàn)的，在此過程中蛋白質(zhì)變性，然后形成可溶性蛋白聚合物[9，49]。表4總結(jié)了幾種用于改變燕麥蛋白功能特性的處理方法。

表4 燕麥蛋白改性方法Table 4 Modification methods of oat protein

3.3 生物活性方面特性

3.3.1 生物活性肽

生物活性肽是指那些相對分子質(zhì)量小于6 000 Da且具有特殊功能的肽類，是一類多功能因子，不僅能作為氨基酸的供體，易消化吸收，而且具有一系列的生理調(diào)節(jié)功能，如降血壓、抗氧化、抗血栓、抑制細菌、抗病毒、抗癌、降膽固醇、改善礦物質(zhì)吸收和運輸、免疫調(diào)節(jié)、促進生長等[50]。

3.3.2 抗氧化活性

研究表明，燕麥蛋白肽具有良好的抗氧化特性。燕麥是天然抗氧化劑的重要來源之一[51]。馬薩日娜[52]的研究表明裸燕麥蛋白酶解物與谷蛋白酶解物清除O2-·、·OH、DPPH·和過氧化氫的能力以及還原能力較好，其濃度與其抗氧化活性呈一定的量效關(guān)系。

藺瑞[53]的研究表明：裸燕麥球蛋白、酶解物、分離組分I、分離組分Ⅱ?qū)ΑH、O2-·、DPPH·的清除能力均隨裸燕麥球蛋白酶解物終濃度的增加而提高，呈現(xiàn)量效關(guān)系符合二次曲線方程，且組分Ⅱ清除3種自由基的能力高于其他3個組分。鄭召君等[54]的研究表明：燕麥蛋白及酶解產(chǎn)物對DPPH·的清除率隨蛋白質(zhì)量濃度的增加而上升，水解度為4%的燕麥蛋白酶解產(chǎn)物對DPPH自由基的清除作用最強，且燕麥蛋白酶解產(chǎn)物有助于活性肽的釋放，從而提高燕麥蛋白的抗氧化能力。

3.3.3 α-葡萄糖苷酶抑制劑活性及降糖作用

α-葡萄糖苷酶抑制劑能競爭性地抑制小腸酶-糖苷酶，使餐后血糖水平上升的速度減緩，增加胰高血糖素樣肽-1（glucagon-like peptide-1，GLP-1）的產(chǎn)生，從而增加胰島素分泌[55]。因而α-葡萄糖苷酶抑制劑具有防治糖尿病的作用。

Zhang等[56]的體外實驗結(jié)果表明，燕麥蛋白肽具有α-葡萄糖苷酶抑制劑活性，而動物實驗證明高劑量的燕麥多肽（氨基酸序列FLQPNLDEH、DLELQNNVFPH、TPNAGVSGAA、AGAGAGGKH）對stz-誘導的糖尿病小鼠具有降糖活性，可通過減少食物攝入量、刺激胰島素分泌和改善胰島素敏感性，提高糖原生成。結(jié)果表明，燕麥肽的抗糖尿病作用可能與多種機制有關(guān)，如刺激胰島素分泌和胰島素增敏、促進糖原生成等。

4 展望

近年來，國內(nèi)外對燕麥蛋白提取的研究較多，主要集中于提取方法的優(yōu)化這方面，總體而言，堿提酸沉法的工藝簡單，生產(chǎn)周期短，是研究者們用于分離燕麥蛋白的主要方法，同時其他提取技術(shù)，如酶、膜技術(shù)、超聲波技術(shù)，應(yīng)用到燕麥蛋白提取，可以達到提高燕麥蛋白提取率和純度的目的。

就燕麥蛋白的加工特性來說，燕麥蛋白具有良好的乳化性，pH值和濃度是兩個比較重要的影響因素，蛋白酶水解、脫酰胺化改性可提高燕麥蛋白的水溶性，乙酰化和琥珀?；ɑ瘜W改性能提高其乳化穩(wěn)定性。燕麥蛋白的營養(yǎng)保健特性好，氨基酸組成較全面，必需氨基酸含量較其他糧食作物高兩倍左右，是一種優(yōu)質(zhì)的植物蛋白。關(guān)于燕麥蛋白活性肽的研究報道很少，目前的研究涉及到了燕麥蛋白肽的抗氧化特性，α-葡萄糖苷酶抑制劑活性、降糖活性，建議針對燕麥蛋白肽的制備方法及其相應(yīng)的生物活性的特點、差異性等開展研究，以推動燕麥蛋白的商業(yè)化應(yīng)用。