張 潮，吳宇桐，孔保華

（東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院，黑龍江 哈爾濱 150030）

冷凍是貯藏雞肉及其制品最常用的方法之一。通過冷凍可以抑制微生物的生長，最大限度地保持肌肉原有的風(fēng)味和品質(zhì)。然而冷凍過程會對肌肉中的肌原纖維蛋白造成許多負(fù)面影響，例如冷凍后的肌原纖維蛋白溶解度下降，蛋白質(zhì)間發(fā)生變性聚集等[1-3]。而這一系列現(xiàn)象主要與冷凍過程中冰晶形成的大小和分布狀態(tài)有關(guān)。在慢速冷凍（主要包括空氣冷凍和板式冷凍）過程中，由于細(xì)胞外液離子濃度低，因此細(xì)胞外液首先凍結(jié)形成冰晶[4]，這使得細(xì)胞內(nèi)外產(chǎn)生滲透壓。在滲透壓的作用下細(xì)胞內(nèi)的水分不斷向冰晶移動，最終形成大且分布不均勻的冰晶。這些大冰晶會對肌肉組織產(chǎn)生不可逆的破壞，甚至導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性[5]。而在快速冷凍過程中，由于冰晶的形成速度大于水蒸氣擴(kuò)散速度，因此會在細(xì)胞內(nèi)外形成無數(shù)小冰晶。這些小冰晶的分布狀態(tài)接近天然食品的分布狀態(tài)，故對細(xì)胞組織破壞性較小[6]。近年來，在食品冷凍領(lǐng)域出現(xiàn)了許多通過提高冷凍速率來改善冷凍食品質(zhì)量的新型冷凍技術(shù)，例如高壓冷凍[7]、射頻輔助冷凍[8]和超聲輔助冷凍[9-10]等。

超聲輔助冷凍在食品冷凍方面已經(jīng)得到廣泛關(guān)注，其主要原理是超聲波在傳播過程中，由于正負(fù)壓交替會產(chǎn)生大量空化氣泡，當(dāng)空化氣泡體積增加到一定尺寸時可以作為晶核促進(jìn)冰晶形成。然而當(dāng)空化氣泡體積進(jìn)一步增大時，氣泡會變得不穩(wěn)定，最終部分氣泡破裂，破裂的瞬間會產(chǎn)生強(qiáng)烈的沖擊波和微射流[11]，空化氣泡破裂產(chǎn)生的微射流不僅會帶來劇烈的攪動，加快傳熱傳質(zhì)，而且還可以將溶液中已存在的大冰晶打碎形成無數(shù)小冰晶碎片，這些碎片又可以作為新的晶核促進(jìn)冰晶的重結(jié)晶，從而降低溶液過冷度，縮短冷凍時間[12]。已有一些研究發(fā)現(xiàn)超聲輔助冷凍在對水果蔬菜等領(lǐng)域有顯著的冷凍效果。如Xu Baoguo等[9]研究發(fā)現(xiàn)與空氣冷凍和浸漬冷凍相比，超聲輔助冷凍（0.26 W/cm2）將蘿卜冷凍時間分別縮短了90%和14%；Hu Songqing等[13]對面團(tuán)采用超聲功率為360 W的超聲輔助冷凍時也發(fā)現(xiàn)了類似現(xiàn)象。此外，Sun Dawen等[14]還研究了冷凍后馬鈴薯組織微觀結(jié)構(gòu)，結(jié)果發(fā)現(xiàn)，經(jīng)過超聲輔助冷凍的馬鈴薯細(xì)胞間隙較小，細(xì)胞組織結(jié)構(gòu)較為完整，表明超聲輔助冷凍對馬鈴薯組織結(jié)構(gòu)破壞性較小。目前有關(guān)超聲輔助冷凍在肉制品領(lǐng)域的應(yīng)用主要集中在冷凍速率及肉制品品質(zhì)方面[15]，而超聲波對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)及乳化性影響方面的研究還較少。因此本實驗以雞胸肉作為研究對象，研究4 種不同超聲功率（125、165、205 W和245 W）冷凍、空氣冷凍以及浸漬冷凍對雞胸肉肌原纖維蛋白乳化穩(wěn)定性的影響，為超聲輔助冷凍在肉品中的應(yīng)用提供理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

大小、薄厚、顏色相近的新鮮雞胸肉（雄性肉雞，飼養(yǎng)時間60 d）購于哈爾濱農(nóng)貿(mào)市場。

乙二胺四乙酸（elhylene diamine tetraacetic acid，EDTA）、十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS）美國Sigma公司；哌嗪-N,N’-雙-2-乙磺酸（piperazine-N,N’-bis-2-ethanesulphonicacid，PIPES） 上海易恩化工技術(shù)有限公司；所有試劑均為分析純。

1.2 儀器與設(shè)備

XODL型超聲輔助冷凍機(jī) 南京先歐儀器設(shè)備有限公司；AT-S45溫度采集器 江蘇常州安柏儀器有限公司；FE20K pH計、AL-104型精密電子天平 梅特勒-托利多儀器（上海）有限公司；JD500-2型電子天平沈陽龍騰電子稱量儀器有限公司；UT-1800紫外-可見分光光度計 北京普析通用儀器有限公司；GL-21M冷凍離心機(jī) 湖南湘儀實驗室儀器開發(fā)有限公司；T18勻漿機(jī) 德國IKA公司；Mastersizer 2000激光粒度儀英國馬爾文公司。

1.3 方法

1.3.1 雞胸肉樣品的制備

將新鮮雞胸肉剔除脂肪和結(jié)締組織等雜物后，分割成6 cm×6 cm×3 cm的小塊，每塊質(zhì)量（83±4）g。將切好的雞胸肉樣品隨機(jī)均分成6 組并用拉鏈袋包裝，放入4 ℃冰箱保存12 h，以確保所有樣品在冷凍時中心溫度達(dá)到一致。

空氣冷凍是將樣品置于冰箱（-20 ℃）中冷凍；浸漬冷凍和超聲輔助冷凍是將樣品置于超聲輔助冷凍槽內(nèi)固定位置，同時設(shè)置超聲波間歇模式為30 s開/30 s關(guān)，超聲頻率為30 kHz，超聲功率為0、125、165、205 W和245 W。利用K型熱電偶的溫度計實時記錄樣品的中心溫度，同時監(jiān)控冷凍液溫度使其始終保持恒定（-20.0±0.5）℃。當(dāng)樣品中心溫度達(dá)到0 ℃時，開始進(jìn)行超聲并持續(xù)8 min。當(dāng)肉塊幾何中心溫度達(dá)到-18 ℃時取出放入-20 ℃冰箱待用。所有樣品實驗前均采用4 ℃冰箱解凍。以未經(jīng)過冷凍的雞胸肉作為對照組。

1.3.2 肌原纖維蛋白的提取

參照董唯等[16]的方法，并略加調(diào)整。將樣品切碎后與4 倍體積的10 mmol/L、pH 7.0磷酸鹽緩沖液（0.1 mol/L NaCl、2 mmol/L MgCl2、1 mmol/L EDTA）混合，勻漿60 s。勻漿后將混合物放入離心機(jī)，溫度為4 ℃，4 193×g離心15 min。離心后所得沉淀用4 倍體積的磷酸鹽緩沖液重復(fù)提取兩次。再用4 倍體積NaCl溶液（0.1 mol/L）按照上述操作重復(fù)洗滌沉淀物兩次。最后用8 倍體積的NaCl溶液（0.1 mol/L）與沉淀物混合勻漿60 s，并用4 層紗布過濾。過濾所得勻漿液用0.1 mol/L的HCl溶液調(diào)pH值至6.0（等電點），再次離心得到肌原纖維蛋白，用15 mmol/L PIPES緩沖液（含有0.6 mol/L NaCl）溶解，采用雙縮脲法測定蛋白含量。

1.3.3 蛋白質(zhì)溶解度的測定

蛋白質(zhì)溶解度的測定根據(jù)Wang Jingyu等[17]的方法。取8 mL肌原纖維蛋白溶液（1 mg/mL）于離心管中配平，10 000×g離心20 min。肌原纖維蛋白溶液離心后取上層清液1 mL并加入4 mL雙縮脲溶液于室溫下反應(yīng)30 min，在540 nm波長處測定OD值，最后根據(jù)標(biāo)準(zhǔn)曲線擬合方程y＝0.044 7x+0.043 1（R2＝0.999 5），計算離心后蛋白的質(zhì)量濃度，其與離心前蛋白質(zhì)量濃度的百分比即為肌原纖維蛋白溶解度。

1.3.4 蛋白質(zhì)濁度的測定

蛋白質(zhì)濁度根據(jù)Jiang Shanshan等[18]的方法。將肌原纖維蛋白溶液（1 mg/mL）放入比色皿中，在600 nm波長處測定吸光度。采用15 mmol/L PIPES（含有0.6 mol/L NaCl）緩沖液調(diào)空白。所得吸光度即為蛋白濁度。

1.3.5 蛋白質(zhì)粒徑的測定

使用激光粒度分析儀測定雞胸肉肌原纖維蛋白粒度分布。按照Hu Hao等[19]的方法并加以修改。用50 mmol/L PIPES（含有0.6 mol/L NaCl）緩沖液將肌原纖維蛋白配制成20 mg/mL的蛋白溶液。將蛋白溶液緩慢注入裝有雙蒸水的燒杯中，攪拌，直至樣品的均勻性指數(shù)達(dá)到0.538～0.622。記錄樣品的表面積平均粒徑（D32）和體積平均粒徑（D43）。

1.3.6 蛋白質(zhì)Zeta-電位的測定

蛋白質(zhì)Zeta-電位使用激光粒度儀在常溫下測定。根據(jù)Zhang Longtao等[20]的方法并稍有改動。用蒸餾水稀釋1 mg/mL肌原纖維蛋白溶液到0.1 mg/mL后，取1 mL溶液注入至彎曲毛細(xì)管樣品池中測定Zeta-電位。

1.3.7 蛋白質(zhì)乳化活性的測定

蛋白乳化活性指數(shù)（emulsifying activity index，EAI）根據(jù)Diao Xiaoqin等[21]的方法進(jìn)行測定。將8 mL蛋白溶液（1 mg/mL）和2 mL的大豆油放入2.5 cm離心管高速勻漿1 min。勻漿后立即從距離心管底部0.5 cm處取50 μL勻漿液加入到5 mL 0.1% SDS溶液中，混勻后在500 nm波長處測定吸光度，空白為0.1% SDS溶液。EAI的計算如下式所示。

式中：ρ為乳化前肌原纖維蛋白的質(zhì)量濃度/（g/mL）；A500nm是在500 nm波長處測得的樣品的吸光度；φ為油相體積分?jǐn)?shù)（φ＝20%）；n為稀釋倍數(shù)（100）。

1.3.8 乳液液滴分布的觀察

按照1.3.7節(jié)的方法制備蛋白乳液，均質(zhì)后迅速從距離心管底部0.5 cm處取50 μL勻漿液滴到載玻片上，緩緩放上蓋玻片后用40 倍光學(xué)顯微鏡觀察并用相機(jī)拍照。用Image-Pro Plus軟件對乳液液滴的直徑進(jìn)行統(tǒng)計分析。

1.4 數(shù)據(jù)統(tǒng)計分析

實驗制備3 批雞胸肉。每一批樣品至少進(jìn)行3 次平行。結(jié)果用平均值±標(biāo)準(zhǔn)偏差表示，采用Statistix 8.1軟件包中Linear Models程序進(jìn)行數(shù)據(jù)統(tǒng)計分析，顯著性分析使用Tukey HSD程序（P＜0.05表示差異顯著）進(jìn)行，采用Sigma Plot 12.5軟件作圖。

2 結(jié)果與分析

2.1 不同冷凍處理對肌原纖維蛋白溶解度的影響

圖 1 不同冷凍處理的雞胸肉肌原纖維蛋白溶解度和濁度的變化Fig. 1 Changes in solubility and turbidity of myofibrillar protein from chicken breast with different freezing treatments

蛋白質(zhì)溶解是蛋白質(zhì)與水相互作用的結(jié)果[22]，可以作為反映蛋白質(zhì)聚集程度的重要指標(biāo)[23]。如圖1所示，對照組樣品的溶解度顯著高于冷凍處理組（P＜0.05），表明冷凍過程會降低蛋白質(zhì)的溶解度。這可能是由于冷凍產(chǎn)生的冰晶會破壞蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)，使蛋白聚集變性。在冷凍處理組中，經(jīng)過不同冷凍處理樣品的肌原纖維蛋白具有不同的溶解度，其中超聲功率165 W的雞胸肉樣品溶解度顯著高于其他冷凍處理組（P＜0.05）。這可能是由于165 W超聲波產(chǎn)生大量的空化氣泡，其可以作為初級晶核，降低溶液過冷度，加速冷凍過程。Xu Baoguo等[24]也發(fā)現(xiàn)適當(dāng)?shù)某曁幚恚?.26 W/cm2）會減小冰晶尺寸，加快冷凍速率。此外，Wang Jingyu等[17]研究發(fā)現(xiàn)超聲時間短于9 min時，超聲作用可以提高蛋白質(zhì)的溶解度，而本實驗中超聲作用時間在此范圍內(nèi)，因此蛋白溶解度便得以提高。但是，較低的超聲功率（125 W）和較高的超聲功率（245 W）都會導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶解度降低。這可能是由于超聲功率較低時產(chǎn)生的空化氣泡數(shù)量少，微射流效應(yīng)較弱，從而不能達(dá)到快速冷凍的效果。因此較低的超聲功率會生成較大的冰晶，并對肌原纖維蛋白造成破壞。而高功率超聲波可能會分解水分子形成自由基，引起肌原纖維蛋白集聚變性，進(jìn)而導(dǎo)致蛋白溶解度降低?？諝饫鋬鰳悠返娜芙舛仍谒袠悠分凶畹停?5.36%），Wagner等[1]認(rèn)為慢速冷凍產(chǎn)生的大冰晶會破壞蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)，使得蛋白質(zhì)內(nèi)部疏水基團(tuán)暴露，所以蛋白質(zhì)表面與水結(jié)合程度減弱，溶解度降低。

2.2 不同冷凍處理對肌原纖維蛋白濁度的影響

樣品溶液濁度的變化可以用來評估溶液中蛋白質(zhì)的聚集程度。溶液中蛋白質(zhì)聚集程度越小，則溶液中懸浮顆粒粒徑越小，濁度越小，反之亦然。從圖1可知，對照組具有最低的濁度（0.15）。隨著超聲功率的增加，樣品的濁度先降低后增加，在功率為165 W時最?。?.22），這可能是由于165 W超聲功率所產(chǎn)生的剪切和湍流等空化現(xiàn)象會破壞蛋白質(zhì)間的相互作用，從而減小了蛋白質(zhì)的粒徑，降低了樣品的濁度[25]。空氣冷凍和浸漬冷凍樣品的濁度顯著高于165 W超聲輔助冷凍的樣品（P＜0.05）。這可能是因為慢速冷凍形成的大冰晶會對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)產(chǎn)生不可逆的破壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集物形成，造成樣品濁度升高。從圖1中還可以看出，過高的超聲功率（245 W）會導(dǎo)致樣品濁度增加，這是因為較高的超聲功率會使蛋白質(zhì)變性，這進(jìn)一步印證蛋白質(zhì)溶解度的結(jié)果。因此，適當(dāng)?shù)某暪β剩?65 W）有助于降低冷凍樣品的濁度。

2.3 不同冷凍處理對肌原纖維蛋白粒徑分布和大小的影響

圖 2 不同冷凍處理對雞胸肉肌原纖維蛋白粒徑的影響Fig. 2 Effects of different freezing treatments on the particle size of myofibrillar protein from chicken breast

雞胸肉肌原纖維蛋白乳狀液中分散相粒徑分布和微粒大小會影響乳狀液的穩(wěn)定性，因此本實驗利用動態(tài)光散射來定量檢測乳狀液中分散相微粒大小和分布。如圖2A所示，在所有樣品中，對照組具有最小的粒徑。與對照組相比，冷凍組的粒徑分布都不同程度地向粒徑增大的方向移動。這與Degner等[2]的研究結(jié)果一致，研究發(fā)現(xiàn)在冷凍過程中尤其是慢速冷凍，樣品粒徑分布會出現(xiàn)400～500 μm的較大顆粒群，表明冷凍產(chǎn)生的冰晶破壞了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)使蛋白質(zhì)變性集聚。圖2B為不同冷凍處理樣品的D43和D32。可以看出隨著超聲功率的增加，D43先減小后增大，其中在超聲功率為165 W時達(dá)到最小（40.94 μm），與對照組間沒有顯著性差異（P＞0.05）。這可能是由于當(dāng)超聲功率達(dá)到165 W時產(chǎn)生的空化氣泡可以作為初級晶核促進(jìn)冰晶形成，從而加快了冷凍速率。此外超聲空化產(chǎn)生的剪切力還可以破壞蛋白間氫鍵、疏水相互作用和靜電相互作用，從而減小蛋白質(zhì)的粒徑[18]。畢爽等[26]也發(fā)現(xiàn)低功率超聲（150 W）產(chǎn)生的空化效應(yīng)會減小大豆分離蛋白的粒徑。但是隨著超聲功率增加到245 W時，D43顯著高于其他超聲處理組（P＜0.05）。這可能歸因于在高超聲功率（245 W）下，由空化氣泡破裂和空化氣泡傳播而引起的機(jī)械振動會破壞肌原纖維蛋白。葉鈺等[27]研究發(fā)現(xiàn)高功率的超聲波（200 W和400 W）會使蛋清溶液粒徑變大，蛋白質(zhì)發(fā)生聚集。因此，適當(dāng)?shù)某暪β剩?65 W）冷凍處理在加快冷凍速率的同時會減小蛋白質(zhì)粒徑，防止蛋白質(zhì)聚集。

肌原纖維蛋白D32的變化與D43的變化相似。如圖2B所示，空氣冷凍具有較大的D32，表明在空氣冷凍過程中形成了更大的蛋白質(zhì)聚集物。這可能是因為在慢速冷凍過程中形成大而不規(guī)則的冰晶，破壞了肌原纖維蛋白空間結(jié)構(gòu)，使蛋白質(zhì)內(nèi)部疏水基團(tuán)暴露并相互作用，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集。Zhao Juyang等[28]也發(fā)現(xiàn)氫鍵、疏水相互作用等非共價作用的形成會促進(jìn)蛋白質(zhì)的聚集并使平均粒徑增大。而超聲功率為165 W的樣品較其他冷凍組具有較低的D32，表明165 W超聲輔助冷凍有助于防止蛋白質(zhì)聚集。

2.4 不同冷凍處理對肌原纖維蛋白Zeta-電位的影響

Zeta-電位可以反映體系中懸浮的蛋白顆粒相互作用的強(qiáng)弱。一般來說，電位絕對值越高，液滴之間排斥力強(qiáng)度越大，溶液體系的物理穩(wěn)定性越強(qiáng)[29-30]，反之，電位絕對值越低，液滴之間排斥力強(qiáng)度越小，蛋白質(zhì)顆粒越容易聚集和絮凝。因此Zeta-電位可以作為一個重要的指標(biāo)來評價肌原纖維蛋白溶液的穩(wěn)定程度。圖3為不同冷凍處理的雞胸肉肌原纖維蛋白Zeta-電位的變化情況。在所有樣品中對照組和165 W超聲功率冷凍的樣品具有最大的電位絕對值，且兩組樣品的Zeta-電位絕對值之間沒有顯著性差異（P＞0.05），表明使用165 W超聲功率冷凍的樣品在冷凍過程中肌原纖維蛋白不容易發(fā)生凝聚和絮凝。在超聲處理組中，Zeta-電位絕對值隨著超聲功率的增加而呈現(xiàn)先升高后降低的趨勢，其中165 W超聲輔助冷凍樣品的電位絕對值最大。Zhang Ziye等[31]研究發(fā)現(xiàn)，超聲處理能夠提高蛋白質(zhì)的電位絕對值。相似的結(jié)果也被Kang Dacheng等[32]報道，發(fā)現(xiàn)20 kHz超聲會導(dǎo)致部分蛋白結(jié)構(gòu)展開，進(jìn)而增加蛋白質(zhì)表面電荷的結(jié)合位點。這有利于增強(qiáng)蛋白質(zhì)間排斥力，從而阻礙蛋白聚集。另外，蛋白質(zhì)表面電位絕對值越大，表明蛋白質(zhì)和水的相互作用越強(qiáng)，蛋白質(zhì)溶解程度越好[31]。這與165 W超聲輔助冷凍樣品具有較高的蛋白溶解度是一致的。但是高超聲功率（245 W）會使Zeta-電位絕對值降低。根據(jù)粒徑的結(jié)果分析，這可能是由于較高的超聲功率會分解水分子產(chǎn)生活性自由基促使蛋白質(zhì)間發(fā)生氧化聚集，導(dǎo)致蛋白質(zhì)粒徑增大，蛋白表面負(fù)電荷減少，進(jìn)而造成電位絕對值降低[33]。浸漬冷凍、空氣冷凍和245 W超聲輔助冷凍樣品的電位絕對值之間沒有顯著性差異（P＞0.05）。因此，適當(dāng)功率（165 W）的超聲輔助冷凍能夠增加蛋白質(zhì)表面電位絕對值，防止蛋白質(zhì)發(fā)生聚集和絮凝。

圖 3 不同冷凍處理的雞胸肉肌原纖維蛋白Zeta-電位的變化Fig. 3 Changes in Zeta potential of myofibrillar protein from chicken breast with different freezing treatments

2.5 不同冷凍處理對肌原纖維蛋白乳化活性的影響

EAI是指蛋白質(zhì)在形成乳狀液時迅速吸附在水和油界面上，防止發(fā)生絮凝和沉淀的能力。EAI主要受到蛋白質(zhì)與脂質(zhì)或蛋白質(zhì)間相互作用的影響[21]。如圖4A所示，對照組和165 W超聲輔助冷凍樣品的EAI分別為13.02 m2/g和11.51 m2/g，且二者之間并無顯著差異（P＞0.05），表明165 W超聲輔助冷凍可以提高肌原纖維蛋白的乳化穩(wěn)定性。這主要與165 W超聲功率可以降低樣品的粒徑有關(guān)。蛋白質(zhì)粒徑越小，表面積越大，所以蛋白質(zhì)與油相吸附的可能性越大，EAI提高。還有報道發(fā)現(xiàn)超聲作用能夠引發(fā)蛋白質(zhì)構(gòu)象變化，促使蛋白質(zhì)內(nèi)部部分疏水基團(tuán)暴露，而疏水基團(tuán)的增加有助于蛋白質(zhì)吸附于油相界面[34-36]，因而可以提高蛋白質(zhì)乳化活力。此外，由溶解度結(jié)果可知，超聲功率為165 W的樣品具有高溶解度，這也有助于肌原纖維蛋白迅速分散在水和油界面上。盧菊慧等[37]研究發(fā)現(xiàn)豌豆蛋白乳液的EAI隨著蛋白濃度增加而增大。在所有樣品中，空氣冷凍的EAI最低，這可能與空氣冷凍樣品具有較低的Zeta-電位絕對值有關(guān)。Zeta-電位絕對值低的蛋白質(zhì)容易形成大的聚集物，因此在形成乳液時蛋白質(zhì)不容易吸附在水和油的界面上，導(dǎo)致EAI降低。此外，較高超聲功率（245 W）會明顯降低EAI，這是因為較高功率超聲會誘導(dǎo)蛋白質(zhì)聚集，降低蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的靈活性，促使EAI下降。

圖 4 不同冷凍處理對雞胸肉肌原纖維蛋白乳化特性的影響Fig. 4 Effects of different freezing methods on the emulsifying properties of myofibrillar protein from chicken breast

圖4B為不同冷凍方式的雞胸肉肌原纖維蛋白乳液分布的微觀結(jié)構(gòu)圖。經(jīng)過不同冷凍方式處理的樣品乳液分布具有明顯差異。結(jié)合圖4A乳狀液液滴的平均粒徑發(fā)現(xiàn)，在所有處理組中，對照組樣品的液滴平均粒徑最小（11.17 μm），乳液液滴分布均勻密集。而在冷凍處理組中，超聲功率為165 W的樣品液滴分布較為均勻，液滴平均粒徑為14.24 μm，與對照組樣品平均粒徑無顯著性差異（P＞0.05），這一結(jié)果與EAI的結(jié)果一致。Furtado等[38]發(fā)現(xiàn)EAI越高，蛋白質(zhì)越容易形成均勻密集的乳狀液液滴。與165 W超聲輔助冷凍樣品相比，空氣冷凍和浸漬冷凍樣品的平均粒徑顯著增大（P＜0.05），液滴分布疏松。這可能是與空氣冷凍和浸漬冷凍樣品的蛋白溶解度較低有關(guān)。此外，較低的電位絕對值也會促使蛋白質(zhì)聚集，進(jìn)而導(dǎo)致空氣冷凍和浸漬冷凍樣品乳液液滴分布疏松，乳液穩(wěn)定性下降。

3 結(jié) 論

本實驗研究了不同冷凍方式（空氣冷凍、浸漬冷凍）和不同超聲功率（125、165、205 W和245 W）的超聲輔助冷凍對雞胸肉肌原纖維蛋白乳化穩(wěn)定性的影響。通過分析肌原纖維蛋白的溶解度、濁度、粒徑、Zeta-電位以及乳狀液EAI的測定結(jié)果，發(fā)現(xiàn)適當(dāng)功率（165 W）的超聲輔助冷凍能夠顯著增強(qiáng)冷凍雞胸肉肌原纖維蛋白乳化穩(wěn)定性（P＜0.05）。但是超聲功率過高（245 W）則會破壞肌原纖維蛋白的結(jié)構(gòu)，顯著降低肌原纖維蛋白的乳化穩(wěn)定性（P＜0.05）。因此，采用適當(dāng)功率（165 W）的超聲輔助冷凍可以有效地提高冷凍雞胸肉肌原纖維蛋白乳化穩(wěn)定性。