李林賢，李詩義，諸曉旭，寧 誠，周存六*

（合肥工業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，安徽 合肥 230009）

保水性、蒸煮損失率和質(zhì)構(gòu)是肉制品重要的品質(zhì)特性，取決于肌肉中鹽溶蛋白的凝膠特性[1]。肉制品的實(shí)際加工過程涉及鹽溶蛋白從肌肉組織中的溶出及其隨后的凝膠化[2]。但是，鹽溶蛋白通常不溶于水或低離子強(qiáng)度的緩沖溶液，而溶于中等或高離子強(qiáng)度的緩沖溶液[3]。因此，目前肉制品的加工主要利用NaCl協(xié)同復(fù)合磷酸鹽增加鹽溶蛋白的溶解度[4-5]。過量攝入NaCl和磷酸鹽可能對人體健康存在潛在威脅[6-7]，因此低鈉、低磷肉制品是肉類工業(yè)發(fā)展的重要方向。然而，減少NaCl和磷酸鹽的使用量不利于肉制品的保水和質(zhì)構(gòu)特性[6-8]，不利于肉制品的品質(zhì)。因此，迫切需要開發(fā)一種在低鈉和低磷條件下提高肉制品品質(zhì)的方法。

L-精氨酸（精氨酸）和L-賴氨酸（賴氨酸）2 種必需氨基酸已在GB 2760—2014《食品安全國家標(biāo)準(zhǔn) 食品添加劑使用標(biāo)準(zhǔn)》中被批準(zhǔn)為食品的香精香料，可廣泛應(yīng)用于食品行業(yè)。近年來，精氨酸和賴氨酸作為天然的食品添加劑引起了肉類行業(yè)的廣泛興趣。Zhou Cunliu[9-10]、Zheng Yadong[11]等研究表明，精氨酸和賴氨酸可以提高低鈉低磷肉制品的保水和質(zhì)構(gòu)特性，改善肉制品的色澤和風(fēng)味。精氨酸和賴氨酸也被證實(shí)可以提高低KCl條件下肌球蛋白的溶解度[2,12]，表明精氨酸/賴氨酸的應(yīng)用可能會促進(jìn)肌肉組織中鹽溶蛋白的溶出。另外，Qin Hao等[13]研究發(fā)現(xiàn)，精氨酸可以改善已溶出的鹽溶蛋白熱誘導(dǎo)凝膠的保水和質(zhì)構(gòu)特性。但是，精氨酸和賴氨酸改善肉制品保水和質(zhì)構(gòu)特性的機(jī)制尚不明確。

目前，已有一些關(guān)于精氨酸/賴氨酸對雞肉香腸保水與質(zhì)構(gòu)等特性影響機(jī)制的研究報(bào)道。但迄今為止，這些報(bào)道均集中在精氨酸/賴氨酸對鹽溶蛋白熱凝膠性質(zhì)影響的研究上。由于鹽溶蛋白的提取需要在一定的離子強(qiáng)度下才能順利進(jìn)行，因此，這些研究的實(shí)驗(yàn)條件與實(shí)際肉制品加工條件有明顯的不同。在低鈉無磷及添加精氨酸/賴氨酸的條件下，肌肉組織中溶出的蛋白是否具有良好的凝膠形成能力？針對上述問題，本研究以1.5 g/100 mL NaCl+0.55 g/100 mL精氨酸/賴氨酸溶液為提取劑，研究雞胸肉蛋白提取物的凝膠特性，探究精氨酸/賴氨酸改善低鈉低磷肉制品保水與質(zhì)構(gòu)特性的作用機(jī)制。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

雞胸肉（3 批，約10 kg，雞齡約40 d）購自合肥市家樂福超市。

L-精氨酸（食品級，純度99.5%）、L-賴氨酸（食品級，純度99.0%） 上海伊卡生物技術(shù)有限公司；氯化鈉、氯化鉀、復(fù)合磷酸鹽（六偏磷酸鈉∶三聚磷酸鈉∶焦磷酸鈉=1∶2∶2（m/m））、溴酚藍(lán)、甘油十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS）、戊二醛、冰醋酸、丙酮、鹽酸、牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）（均為分析純） 國藥集團(tuán)化學(xué)試劑有限公司。

1.2 儀器與設(shè)備

MG-1220絞肉機(jī) 佛山市順德區(qū)金儀美電器有限公司；ML104電子分析天平 瑞士梅特勒-托利多儀器有限公司；HR-3 Discovery流變儀、Q2000差示掃描量熱儀美國TA儀器公司；FA25高速剪切乳化機(jī) 上海弗魯克流體機(jī)械制造有限公司；CT14RD冷凍離心機(jī) 杭州紐藍(lán)科技有限公司；752N紫外-可見分光光度計(jì) 上海儀表公司；JSM6490LV鎢燈絲掃描電子顯微鏡 日本電子株式會社。

1.3 方法

1.3.1 蛋白提取劑的配制

在肉制品實(shí)際加工過程中，向肉糜中添加NaCl和復(fù)合磷酸鹽有利于肌原纖維蛋白的提取。為模擬實(shí)際加工條件，配制7 種蛋白提取劑（protein extraction solvents，PES）。PES 1：對照組，1.5 g/100 mL NaCl，pH 6.65；PES 2：1.5 g/100 mL NaCl+0.55 g/100 mL精氨酸，pH 10.73；PES 3：1.5 g/100 mL NaCl+0.55 g/100 mL賴氨酸，pH 10.04；PES 4：1.5 g/100 mL NaCl+0.5 g/100 mL復(fù)合磷酸鹽，pH 9.38。

考慮到pH值是影響蛋白提取的重要因素，設(shè)置2 個pH值對照組。將1.5 g/100 mL NaCl溶液的pH值分別調(diào)至與精氨酸和賴氨酸單獨(dú)添加組相同，即PES 5：1.5 g/100 mL NaCl，pH 10.73；PES 6：1.5 g/100 mL NaCl，pH 10.04。此外，參考GB 2760—2014中規(guī)定的同類產(chǎn)品中NaCl與復(fù)合磷酸鹽的使用量，另設(shè)置PES 7：2.5 g/100 mL NaCl+0.5 g/100 mL復(fù)合磷酸鹽，pH 9.31。

1.3.2 蛋白提取

將雞胸肉去除皮、結(jié)締組織、脂肪等，剩下的肉用內(nèi)徑5 mm篩孔的MGB-120絞肉機(jī)絞碎，此操作重復(fù)2 次；將絞碎的肉糜分裝并貯藏在－18 ℃，備用。所有操作均在4 ℃條件下進(jìn)行。

向60 g雞胸肉肉糜中加入300 mL蛋白提取劑，于組織搗碎機(jī)中搗碎，然后在10 000 r/min條件下進(jìn)行均質(zhì)乳化，重復(fù)3 次，每次20 s；于4 ℃冰箱中平衡過夜，用3 層紗布過濾，除去結(jié)締組織和脂肪，利用GL-21M高速離心機(jī)在14 000×g條件下離心20 min，上清液即為蛋白提取物。

將用蛋白提取劑PES 1～7提取所得的蛋白提取物分別命名為PE 1、PE 2、PE 3、PE 4、PE 5、PE 6和PE 7，用于后續(xù)的理化性質(zhì)與熱誘導(dǎo)凝膠特性分析。在提取后，立即對蛋白提取物進(jìn)行pH值測定[9]，采用雙縮脲法測定濃度，SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳（SDS-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）法進(jìn)行蛋白成分分析[14]。

1.3.3 凝膠制備

參照Chen Xing等[15]的方法制備凝膠，并略作修改。將10 mL蛋白提取物置于10 mL燒杯（內(nèi)徑25 mm，高度35 mm）中，從20 ℃升溫至80 ℃，并在80 ℃條件下水浴30 min，之后立即冰浴冷卻，然后在4 ℃冰箱中貯藏12 h以供后續(xù)研究。

蛋白提取物PE 1～7所形成的蛋白凝膠（protein gel，PG）相應(yīng)地命名為PG 1、PG 2、PG 3、PG 4、PG 5、PG 6和PG 7。

1.3.4 指標(biāo)測定

1.3.4.1 pH值

參照Zhou Cunliu等[9]的方法。每個樣品測定3 次，取平均值。

1.3.4.2 蛋白熱特性

參照Zhou Cunliu等[10]的方法，并稍作修改。采用差示掃描量熱法（differential scanning calorimetry，DSC）進(jìn)行檢測，起始溫度設(shè)置為20 ℃，終止溫度設(shè)置為85 ℃，以3 ℃/min的速率升溫，并于20 ℃條件下平衡5 min，收集其熱相變溫度點(diǎn)Tm。重復(fù)測定3 次。

1.3.4.3 混合體系流變特性

參照Qin Hao等[13]的方法，并略作修改。測試采用振蕩模式，選用60 mm平行板，500 μm空隙，頻率0.796 Hz；升溫過程參數(shù)：由20 ℃升溫至80 ℃，升溫速率2 ℃/min；降溫過程參數(shù)：由80 ℃降溫至20 ℃，降溫速率4 ℃/min。重復(fù)測定3 次。

1.3.4.4 保水性與蒸煮損失

參照Ma Fei等[16]的方法，均重復(fù)測定3 次。

1.3.4.5 凝膠強(qiáng)度

采用TA-XT Plus物性儀測定蛋白凝膠的強(qiáng)度[15]。選用GMIA模式，參數(shù)設(shè)定如下：探頭型號P/0.5，測前速率1.5 mm/s，測中速率l.0 mm/s，測后速率l.0 mm/s，間隔時間5 s，觸發(fā)力5 g，下壓距離4 mm，樣品壓縮程度35%，觸發(fā)類型Strain，凝膠強(qiáng)度單位g。實(shí)驗(yàn)重復(fù)3 次。

應(yīng)該指出的是，在測定動態(tài)流變、熱特性以及凝膠化之前再次用0.5 mol/L的KOH溶液將PE 5、PE 6的pH值分別調(diào)至與PE 2、PE 3相同，以排除pH值對上述蛋白提取物的理化性質(zhì)以及熱誘導(dǎo)凝膠特性的影響。

1.3.4.6 凝膠微觀結(jié)構(gòu)

參照Chen Xing等[8]的方法，并略作修改。將待測的蛋白凝膠樣品切成5 mm×5 mm×2 mm的薄片，浸入4%甲醛和2.5%戊二醛混合溶液（二者體積比1∶1）中固定2 h；用0.1 mol/L的磷酸鹽緩沖液（pH 7.2）漂洗10 次，然后分別選用體積分?jǐn)?shù)為30%、50%、70%、85%和100%的乙醇溶液進(jìn)行梯度脫水，每個梯度脫水10 min；最后用無水丙酮溶液脫水，脫水完成的凝膠于真空冷凍干燥機(jī)中冷凍干燥24 h。噴金，掃描電子顯微鏡（scanning electron microscopy，SEM）觀察。

1.4 數(shù)據(jù)處理

使用Excel 2003軟件進(jìn)行數(shù)據(jù)處理，實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)表示為平均值±標(biāo)準(zhǔn)差；并用SPSS 19.0軟件中的單因素方差分析進(jìn)行數(shù)據(jù)的差異顯著性分析，P＜0.05表示差異顯著，P＞0.05表示差異不顯著；采用Origin 8.5軟件繪圖。

2 結(jié)果與分析

2.1 蛋白提取物的理化性質(zhì)

經(jīng)測定，蛋白提取物PE 1的蛋白質(zhì)量濃度為16.07 g/mL，PE 2、3、4、7的蛋白含量明顯高于PE 1，表明向1.5 g/100 mL NaCl溶液中添加精氨酸、賴氨酸和復(fù)合磷酸鹽能夠促進(jìn)蛋白從肌肉組織中溶出。SDS-PAGE結(jié)果表明：對于PE 1，在分子質(zhì)量分別為100、60、50、45、35、28 kDa處發(fā)現(xiàn)蛋白條帶，與肌漿蛋白的化學(xué)成分基本一致[17-20]；而PE 2、3、4、7在分子質(zhì)量分別為15、25、200 kDa處均出現(xiàn)了1 條清晰的寬帶，在分子質(zhì)量為45 kDa處條帶加深，表明精氨酸、賴氨酸和復(fù)合磷酸鹽有利于鹽溶蛋白的提取。PE 5、6的蛋白含量和SDS-PAGE結(jié)果與PE 1基本一致，表明pH值對肌原纖維蛋白的提取沒有明顯的促進(jìn)作用。

2.1.1 蛋白提取物的熱特性

熱變性溫度點(diǎn)（Tm）的變化是衡量蛋白天然結(jié)構(gòu)遭到破壞的一個重要指標(biāo)，反映了蛋白提取物的化學(xué)變化[21]。

圖1 精氨酸/賴氨酸與復(fù)合磷酸鹽對蛋白提取物熱特性的影響Fig. 1 Effects of Arg/Lys and phosphates on thermal properties of protein extracts

表 1 精氨酸/賴氨酸與復(fù)合磷酸鹽對蛋白提取物Tm的影響Table 1 Effects of Arg/Lys and phosphates on the Tm of protein extracts℃

由圖1和表1可知，不同組樣品之間的Tm存在明顯差異。對照組樣品僅在60.55 ℃處有1 個明顯的特征峰；而PE 2、3、4、7在46.91～44.28 、54.84～60.35、66.26～72.97 ℃處有3 個明顯的特征峰，明顯不同于對照組；PE 5、6在59.54～60.01 ℃處顯示出單一的特征峰，伴隨著72.52～73.64 ℃處1 個肩峰。同樣地，Qin Hao[13]、Lei Zhen[22]等也分別在雞鹽溶蛋白和雞肌動球蛋白中觀察到3 個明顯的特征峰。

鹽溶蛋白的第1個轉(zhuǎn)變峰（Tm1）可能代表肌球蛋白頭部熱變性，第2個轉(zhuǎn)變峰（Tm2）可能代表肌球蛋白尾部和/或肌漿蛋白熱變性，第3個轉(zhuǎn)變峰（Tm3）可能代表肌動蛋白變性[23-24]。因此，如上所述，對照組樣品的肌球蛋白、肌動蛋白含量較少，唯一的特征峰最有可能是肌漿蛋白變性引起的。PE 2、3、4、7出現(xiàn)的Tm1、Tm2和Tm3可能分別歸因于肌球蛋白頭部、肌球蛋白尾部和/或肌漿蛋白以及肌動蛋白的變性。這一結(jié)果也進(jìn)一步表明，將精氨酸/賴氨酸或復(fù)合磷酸鹽加入到1.5 g/100 mL NaCl溶液中能夠有效促進(jìn)鹽溶蛋白的提取。根據(jù)SDS-PAGE圖譜，PE 5、6出現(xiàn)的肩峰最有可能是由于肌動蛋白的變性引起的。DSC結(jié)果的差異性表明蛋白成分不同，因而導(dǎo)致加熱過程中發(fā)生了不同的化學(xué)變化。

與PE 4、7相比，PE 2、3的Tm1向更高的溫度方向移動，表明PE 2、3肌球蛋白頭部的變性溫度增加。Tm1反映巰基通過有限的氧化向二硫鍵的轉(zhuǎn)變[25]。精氨酸/賴氨酸具有抗氧化能力[7,26]，這可能是導(dǎo)致Tm1升高的原因。PE 2、3與PE 4、7 Tm1、Tm2及Tm3的不同表明PE 2、3可能形成了與PE 4、7不同結(jié)構(gòu)的熱誘導(dǎo)凝膠。另外，PE 2、3的Tm2和Tm3比PE 4更高（P＜0.05），表明PE 2、3的肌球蛋白尾部和/或肌漿蛋白以及肌動蛋白的變性需要在更高的溫度下完成。Schneider等[27]研究發(fā)現(xiàn)，精氨酸與蛋白有弱的結(jié)合能力，能夠增加聚集的活化能。因此，推測精氨酸/賴氨酸帶有的胍基或ε-氨基基團(tuán)與蛋白的結(jié)合可能是導(dǎo)致更高的Tm2和Tm3的原因。

2.1.2 蛋白提取物的動態(tài)流變特性

圖2 精氨酸/賴氨酸與復(fù)合磷酸鹽對蛋白升溫和降溫過程中儲能模量的影響Fig. 2 Effects of Arg/Lys and phosphates on the storage modulus of protein extracts during heating and cooling

儲能模量（G0）與彈性相關(guān)，可以反映凝膠的強(qiáng)度[28]。由圖2A可知，在加熱過程中，PE 2、3、4、7中出現(xiàn)了4 個典型的溫度區(qū)間。Qin Hao[13]、Lei Zhen[22]等也分別在雞鹽溶蛋白和雞肌動球蛋白中觀察到類似的典型溫度區(qū)間。從20 ℃到46 ℃，G0基本保持不變；但在大約46 ℃時開始急劇上升，52 ℃時達(dá)到峰值，這可能由于第2個溫度區(qū)間涉及二硫鍵的形成，致使黏性溶液向彈性網(wǎng)絡(luò)轉(zhuǎn)變，為凝膠網(wǎng)絡(luò)形成的初始階段[25]；G0在52～60 ℃范圍內(nèi)急劇下降，這可能是由于肌球蛋白的螺旋結(jié)構(gòu)向卷曲轉(zhuǎn)化，導(dǎo)致分子“流動性”增強(qiáng)[23,29]；在60～80 ℃的溫度范圍內(nèi)，G0再次顯著增加，這可能是由于蛋白質(zhì)之間的交聯(lián)增加，形成牢固且不可逆的凝膠。

由圖2A可知，PE 2、3、4、7的動態(tài)流變特性與PE 1、5、6明顯不同。在第1個溫度范圍內(nèi)，PE 2、3，特別是PE 4、7的G0高于PE 1、5、6（P＜0.05），表明PE 2、3，特別是PE 4、7具有更高的凝膠強(qiáng)度，這可能是由于PE 2、3，特別是PE 4、7較高的蛋白濃度。這表明，PE 2、3、4、7在加熱過程中具有良好的凝膠形成能力。然而，在加熱過程中，PE 1、5、6的G0沒有明顯變化，這可能是由于PE 1、5、6中鹽溶蛋白的濃度較低。同時，PE 1、5、6沒有出現(xiàn)4 個典型的溫度區(qū)間，也表明其在加熱過程中可能具有較弱的形成三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的能力。

PE 2、3、4、7之間的動態(tài)流變曲線也存在一些差異。首先，與PE 4、7在50 ℃達(dá)到第1個峰值相比，PE 2、3在較高溫度（52 ℃）下達(dá)到第1個峰值。這一結(jié)果表明，由于精氨酸和賴氨酸具有抗氧化作用，精氨酸或賴氨酸的添加可能會延緩肌球蛋白頭部的聚集[7,26]。其次，在第2、3、4個溫度區(qū)間內(nèi)以及冷卻過程中，PE 4特別是PE 7具有比PE 2、3更高的G0，表明PE 4特別是PE 7具有比PE 2、3更好的膠凝能力。此外，在后3 個溫度范圍內(nèi)，PE 7的G0比PE 4高，表明在一定范圍內(nèi)離子強(qiáng)度的增加可能有利于蛋白凝膠的形成。

由圖2B可知，在冷卻過程中，PE 2、3、4、7的G0顯著增加，PE1、5、6的G0增加依然不顯著，冷卻過程中G0的增加表明凝膠強(qiáng)度進(jìn)一步加強(qiáng)。

2.2 蛋白提取物的凝膠性質(zhì)

2.2.1 保水性和蒸煮損失測定結(jié)果

保水性和蒸煮損失可以衡量蛋白凝膠結(jié)合水的能力，通常用于客觀反映肉類和肉制品的品質(zhì)和產(chǎn)量[30]。

圖3 精氨酸/賴氨酸與復(fù)合磷酸鹽對蛋白凝膠保水性的影響Fig. 3 Effects of Arg/Lys and phosphates on the WHC of various gels

圖4 精氨酸/賴氨酸與復(fù)合磷酸鹽對蛋白凝膠蒸煮損失的影響Fig. 4 Effects of Arg/Lys and phosphates on the CL of various gels

由圖3～4可知，PG 2、3，特別是PG 4、7的保水性顯著高于PG 1、5、6（P＜0.05），表明PG 2、3、4、7具有更強(qiáng)的保水能力。這可能與PE 2、3、4、7中較高的蛋白濃度，特別是較高的肌球蛋白等鹽溶蛋白濃度有關(guān)。另一方面，PE 2、3、4、7具有良好的形成三維網(wǎng)絡(luò)凝膠的能力，這可能有利于保持流動狀態(tài)的水分，最終導(dǎo)致凝膠的保水性增加，蒸煮損失減少。考慮到在加熱前PG 2與PG 5具有相同的pH值，PG 3與PG 6具有相同的pH值，因此在精氨酸/賴氨酸存在條件下，pH值不是引起凝膠保水性增加和蒸煮損失降低的主要原因。PG 2、3的保水性和蒸煮損失顯著低于PG 4、7（P＜0.05），這可能是由凝膠微觀結(jié)構(gòu)的差異導(dǎo)致的。

2.2.2 凝膠強(qiáng)度測定結(jié)果

圖5 精氨酸/賴氨酸與復(fù)合磷酸鹽對蛋白凝膠強(qiáng)度的影響Fig. 5 Effects of Arg/Lys and phosphates on the strength of various gels

凝膠強(qiáng)度是表征蛋白凝膠性質(zhì)的另一個重要特征。由圖5可知，PG 2、3，尤其是PG 4、7的凝膠強(qiáng)度顯著高于PG 1、5、6（P＜0.05）。此外，PG 4、7具有比PG 2、3更高的凝膠強(qiáng)度（P＜0.05），這可能與較高的肌球蛋白等鹽溶蛋白濃度以及蛋白溶液的pH值更接近蛋白膠凝的最佳pH值（約6.3）有關(guān)[31]。PE 1具有與PE 5、6幾乎相同的蛋白濃度，但是其凝膠強(qiáng)度顯著高于PG 5、6（P＜0.05），這可能是由于與PE 5、6相比，PE 1的pH值更接近鹽溶蛋白凝膠化的最佳pH值（約6.3）。這一結(jié)果與上文中關(guān)于動態(tài)流變學(xué)特征的描述一致。

2.2.3 凝膠的微觀結(jié)構(gòu)測定結(jié)果

保水性及凝膠質(zhì)構(gòu)特性都與凝膠的微觀結(jié)構(gòu)有關(guān)[8,13]。由于PE 1、5、6的凝膠強(qiáng)度非常弱，預(yù)處理不能順利進(jìn)行，因此不能進(jìn)行SEM分析。

圖6 精氨酸/賴氨酸與復(fù)合磷酸鹽對蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)的影響Fig. 6 Effects of Arg/Lys and phosphates on themicrostructure of various gels

由圖6可知，PG 2、3、4、7均明顯觀察到連續(xù)的三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，表明它們均具有較好的凝膠形成能力，這與蛋白提取物的動態(tài)流變學(xué)描述是一致的。另外，PG 2、3形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)具有稍大的洞穴，而PG 4、7顯示出更加均勻、致密的三維網(wǎng)絡(luò)凝膠結(jié)構(gòu)，這為PG 4、7具有比PG 2、3更高的持水力和凝膠強(qiáng)度提供了一個合理的解釋。

與對照組相比，PG 2、3形成了連續(xù)的三維網(wǎng)絡(luò)凝膠結(jié)構(gòu)。基于目前的研究結(jié)果，可以得出結(jié)論：0.55 g/100 mL精氨酸/賴氨酸促進(jìn)了雞胸肉中鹽溶蛋白的提取，使蛋白提取物具有良好的形成連續(xù)三維網(wǎng)絡(luò)凝膠的能力，最終導(dǎo)致所形成的凝膠具有較低的蒸煮損失、較高的持水力和凝膠強(qiáng)度。目前的研究結(jié)果有助于理解精氨酸/賴氨酸在提高肉制品產(chǎn)量和品質(zhì)等方面的作用機(jī)制。

3 結(jié) 論

與對照組相比，0.55 g/100 mL精氨酸/賴氨酸添加組相應(yīng)的蛋白提取物的DSC結(jié)果表明，出現(xiàn)3 個特征變形峰，動態(tài)流變呈現(xiàn)典型的4 個明顯的溫度區(qū)間，所形成的蛋白凝膠具有更好的保水能力和凝膠強(qiáng)度。本研究結(jié)果有助于了解精氨酸/賴氨酸提高肉制品保水和質(zhì)構(gòu)特性的作用機(jī)制。