劉昱迪，李佳美，王坤華，王小晶，徐懷德

（西北農林科技大學食品科學與工程學院，陜西 楊凌 712100）

元寶楓（Acer truncatumBunge.）屬于槭樹科槭樹屬落葉喬木，又名平基槭、色樹、元寶樹、楓香樹，因其翅果形狀像“金元寶”而得名。元寶楓是我國特有的樹種，在我國主要分布在黃河流域中下游的各省份以及東南部等地區(qū)。目前，隨著元寶楓人工栽培技術的提高，人工種植元寶楓的面積也越來越大，其中，在我國西部、華北等地的元寶楓人工林面積突破了3.13萬 hm2[1]。

元寶楓作為一種食用木本油料樹種，具有優(yōu)良的營養(yǎng)功能和藥用價值，其種仁含脂肪約46%～48%，其中不飽和脂肪酸含量達92%以上，神經酸含量為5.52%，且富含多種維生素與微量元素等，元寶楓油在增強免疫力、促進大腦發(fā)育、抗腫瘤、抗菌[2]等方面具有重要作用。此外，元寶楓種仁蛋白含量約27%，高于花生（約23%）、葵花籽（約20%）等堅果種子的蛋白含量[3]。王性炎等[3]研究表明，元寶楓蛋白富含18 種氨基酸，必需氨基酸中的亮氨酸、色氨酸與甲硫氨酸含量高于花生蛋白和棉籽蛋白，與大豆蛋白接近；在非必需氨基酸中，谷氨酸和甘氨酸遠高于其他植物蛋白。因此元寶楓蛋白是一種營養(yǎng)價值很高的優(yōu)質蛋白。近年來，國內外對元寶楓油的研究較多，主要表現在油的提取純化、結構表征及生物活性等方面，而關于元寶楓蛋白的理化性質及功能特性的研究，國內外鮮有報道。

本研究以元寶楓籽粕為原料，對元寶楓分離蛋白（Acer truncatumBunge. protein isolate，ABPI）與元寶楓鹽提蛋白（A. truncatumBunge. salt extractable protein，ABSPI）的理化性質、營養(yǎng)特性進行研究，旨在為元寶楓的綜合利用以及相關蛋白產品的進一步開發(fā)應用提供理論依據。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

元寶楓籽粕 山東大宗集團； 三羥甲基氨基甲烷（trihydroxymethyl aminomethane，Tris）、甘氨酸、十二烷基硫酸鈉（sodiumdodecyl sulfate，SDS）、丙烯酰胺、過硫酸氨（ammonium persulphate，AP）、N,N,N’,N’-四甲基乙二氨（N,N,N’,N’-tetramethylethylenediamine，TEMED）北京索萊寶生物科技有限公司；考馬斯亮藍G-250、8-苯胺基-1-萘磺酸鈉（8-aniline-1-naphthalenesulfonate sodium，ANS）、5,5’-二硫代-2-硝基苯甲酸（5,5’-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)，DTNB） 美國Sigma公司；其余試劑均為國產分析純。

1.2 儀器與設備

GL-10MD大容量高速冷凍離心機 湖南湘儀離心機儀器有限公司；ALC-210.3型電子分析天平 賽多利斯艾科勒公司；K9840型自動凱氏定氮儀 濟南海能儀器有限公司；UV-1780型紫外-可見分光光度計 島津儀器（蘇州）有限公司；FD5-2.5E型凍干機 金西盟（北京）儀器有限公司；S-4800場發(fā)射掃描電鏡、L8900氨基酸分析儀 日本日立公司；Vetex70傅里葉變換紅外光譜儀 德國布魯克公司；Q2000差示掃描量熱儀（differential scanning calorimeter，DSC） 美國Waters公司；LS55熒光分光光度計 美國PE公司。

1.3 方法

1.3.1 材料處理

原料預處理：元寶楓籽粕用高速粉碎機粉碎過60 目篩，于4 ℃冰箱中貯藏備用。

元寶楓脫脂粉的制備：將元寶楓粉以1∶4（g/mL）的料液比加入正己烷，室溫下磁力攪拌20 h，抽濾分離油脂，重復3 次脫脂后于通風櫥中揮干正己烷，即得元寶楓脫脂粉，于4 ℃冰箱中貯藏備用。

1.3.2 元寶楓基本成分測定

蛋白質測定：GB/T 5009.5—2016《食品中蛋白質的測定》；水分測定：GB/T 5009.3—2010《食品中水分的測定》；灰分測定：GB/T 6438—2007《食品中灰分的測定》；粗脂肪測定：GB/T 5009.6—2016《食品種脂肪的測定》；粗纖維測定：GB/T 5009.10—2003《植物類食品中粗纖維的測定》；總糖測定：SN/T 4206—2015《植物源食品種粗多糖含量的測定》。

1.3.3 ABPI與ABSPI的制備

1.3.3.1 ABPI的制備

參照王性炎等[3]的堿溶酸沉法制備ABPI。將脫脂粉與去離子水以料液比1∶15（g/mL）混合，用1% NaOH溶液調pH值至10.0，40 ℃浸提1 h后，4 000 r/min離心20 min。收集上清液，用1% HCl溶液調至ABPI等電點3.5，靜置30 min后4 000 r/min離心20 min，收集沉淀，水洗至中性后透析48 h，真空冷凍干燥得到ABPI，4 ℃保存?zhèn)溆谩?/p>

1.3.3.2 ABSPI的制備

將元寶楓脫脂粉與0.1 mol/L NaCl溶液以1∶20（g/mL）的料液比混合，40 ℃攪拌2 h，室溫下4 000 r/min離心20 min后收集上清液，并用1 mol/L HCl溶液調pH值至3.5使蛋白沉淀，以4 000 r/min離心15 min，收集沉淀蛋白，4 ℃透析48 h，凍干后即為ABSPI。

1.3.4 元寶楓蛋白性質的測定

1.3.4.1 蛋白質純度的測定

采用凱氏定氮法測定蛋白質含量（換算系數6.28），按式（1）計算蛋白質純度。

1.3.4.2 溶解度測定

精確稱取50 mg蛋白樣品分散在25 mL蒸餾水中，磁力攪拌20 min，用0.1 mol/L HCl或0.1 mol/L NaOH溶液調節(jié)溶液pH值為2.0～10.0，室溫攪拌20 min后，再于4 000 r/min離心20 min，上清液采用Bradford法測定蛋白含量，用牛血清蛋白作標準曲線，根據式（2）計算蛋白溶解性：

1.3.4.3 氨基酸分析

精確稱取一定量的蛋白，再加入10 mL 6 mol/L的HCl溶液、1 g苯酚，在110 ℃真空條件下水解24 h后冷卻。采用L8966自動氨基酸分析儀進行測定。

1.3.4.4 表面疏水性及巰基含量的測定

表面疏水性采用ANS作熒光探針的方法測定[4]。配制1 mg/mL的蛋白溶液，并用磷酸緩沖液稀釋成質量濃度為0.1～1.0 mg/mL，取稀釋后的蛋白溶液4 mL，加入20 μL的8 mmol/L ANS溶液后渦旋振蕩，避光靜置10 min后搖勻，使用LS55熒光光度計測定蛋白樣品的熒光強度（fluorescence intensity，FI）。以蛋白質量濃度為橫坐標，FI為縱坐標作圖，曲線的斜率即為蛋白質的表面疏水性指數（H0），以此表征表面疏水性。

總巰基含量變化測定采用Beveridge等[5]的方法。將1.0 mL蛋白樣品溶液與4.0 mL Tris-Gly-10mol/L Urea溶液混合，再加入50 μL的Ellman試劑（10 mmol/L）。25 ℃保溫反應15 min后，在412 nm波長處測定吸光度A。以不加Ellman試劑的溶液作為對照，同時測定空白值。每個樣品測定3 次取平均值。游離巰基含量測定只需將Tris-Gly-10 mol/L Urea溶液用Tris-Gly緩沖液（0.086 mol/L Tris，0.09 mol/L Gly，4 mmol/L Na2EDTA，pH 8.0）代替即可。巰基含量與二硫鍵含量分別按照式（3）、（4）進行計算。

式中：A412nm為加Ellman試劑時樣品溶液和不加Ellman試劑時樣品溶液吸光度的差值；D為稀釋系數；c為蛋白樣品的質量濃度/（mg/mL）。

1.3.4.5 持水性和持油性的測定

稱取0.1 g蛋白樣品，置于離心管中，將5 mL蒸餾水（大豆油）加入到離心管中，使用渦旋混合器混合，靜置30 min，4 000 r/min離心20 min，傾出上清液測量其體積，體積減少量即為持水量與持油量。

1.3.4.6 起泡性和起泡穩(wěn)定性的測定

參照Lassissi等[6]的方法測定，將50 mg蛋白均勻分散在10 mL蒸餾水中，用0.1 mol/L HCl或NaOH溶液調節(jié)pH值為2.0～10.0，記錄最初體積為V0/mL，用分散機分散均質，轉速為10 000 r/min，均質2 min后記錄體積為V1/mL，放置30 min后的體積記為V2/mL。分別利用式（5）、（6）計算起泡性和起泡穩(wěn)定性：

1.3.4.7 乳化性和乳化穩(wěn)定性的測定

配制1 g/100 mL蛋白溶液，用0.1 mol/L HCl或NaOH溶液調節(jié)pH值為2.0～10.0，取10 mL蛋白溶液加入3.0 mL大豆油，10 000 r/min均質2 min后立即從底部取50 μL乳狀液，加入5 mL 0.1% SDS溶液混勻，在500 nm波長處測定吸光度，記為A0。靜置10 min后，再次用上述方法測定吸光度，記為A10。根據式（7）、（8）分別計算乳化性和乳化穩(wěn)定性：

式中：D為稀釋倍數；φ為油相的體積分數/%；L為光程（1 cm）；C為乳濁液形成前蛋白溶液中的蛋白質量濃度/（g/mL）；t為時間/min。

1.3.4.8 熱穩(wěn)定測定

稱取一定量蛋白于坩堝中，密封，在0～200 ℃范圍內測定其差示掃描量熱圖譜，升溫速率為10 ℃/min，空坩堝作為參照。

1.3.4.9 傅里葉變換紅外光譜分析

參考Tamilmozhi等[7]的方法對元寶楓蛋白進行傅里葉變換紅外光譜分析。準確稱取2 mg樣品與200 mg KBr混合碾磨，壓片后置于樣品架上進行光譜掃描，掃描范圍400～4 000 cm-1光譜分辨率為4 cm-1，信號掃描累加32 次。

1.3.4.10 微觀結構觀察

根據參考文獻[8]的方法，使用掃描電子顯微鏡（scanning electron microscope，SEM）觀察蛋白質的微觀結構。將粉末均勻置于貼有導電膠的樣品臺上，噴金處理，觀察成像時加速電壓30 kV。

1.4 數據處理

實驗結果使用SPSS 17.0軟件對實驗數據進行顯著性和相關性分析，采用Origin 2017軟件進行數據圖像處理，Tukey法比較平均值之間的差異性（P＜0.05）。

2 結果與分析

2.1 元寶楓籽粕基本組成成分

元寶楓籽粕水分、粗纖維、總糖以及灰分質量分數（以干質量計）分別為（7.59±0.21）%、（5.18±0.06）%、（22.58±0.12）%以及（7.18±0.21）%；粗脂肪質量分數為（25.79±0.32）%，其理化指標與大豆油、花生油等食用油相似，是一種優(yōu)良的油脂新資源[9]；蛋白質量分數為（29.79±0.52）%，僅次于大豆（35.1%）和青豆（34.6%）的蛋白質量分數[10]，說明元寶楓作為一種潛在的蛋白來源，具有很大開發(fā)潛力。

經過鹽提和堿溶酸沉2 種方法從元寶楓籽粕中得到ABSPI與ABPI，ABSPI的純度（蛋白質含量）為75.52%，提取率為27.92%，ABPI的純度為78.81%，提取率為43.61%。

2.2 ABSPI和ABPI氨基酸組成及營養(yǎng)評價

表1 兩種方法提取元寶楓蛋白的氨基酸組成對比分析Table 1 Comparison of amino acid composition between ABSPI and ABPI

如表1所示，天冬氨酸與谷氨酸是ABPI與ABSPI氨基酸的主要成分，分別占8.67%、16.61%和8.65%、16.13%，這與許多植物種子的貯藏蛋白一致[11]。ABSPI和ABPI均含有人體所必需的8 種氨基酸，必需氨基酸占總氨基酸的比例分別為38.45%和37.86%，其中纈氨酸、組氨酸、色氨酸、含硫氨基酸與芳香族氨基酸含量均能達到兒童標準，蘇氨酸、異亮氨酸、亮氨酸與賴氨酸含量能滿足成人需求。ABSPI與ABPI必需氨基酸與非必需氨基酸的比值分別為0.624 8和0.609 3，高于大豆蛋白（0.480 4）[12]，表明ABSPI與ABPI可作為一種優(yōu)質的蛋白來源。從必需氨基酸評價分析，ABSPI與ABPI的第1限制性氨基酸分別為蘇氨酸和賴氨酸，第2限制氨基酸分別為賴氨酸和蘇氨酸；異亮氨酸是ABPI與ABSPI的第3限制氨基酸。二者的親水性氨基酸總量均大于疏水基氨基酸總量，這將有利于在食品工業(yè)中應用。

2.3 ABSPI和ABPI的表面疏水性、巰基和二硫鍵含量結果

表面疏水性主要反映蛋白質分子疏水基團的暴露程度，是評價蛋白質分子構象與穩(wěn)定性的重要指標。如表2所示，ABPI的表面疏水性（664.86）顯著高于ABSPI（167.96）（P＜0.05），與腰果蛋白、鷹嘴豆分離蛋白的結果相似[13-14]。這可能是因為ABPI經過酸堿處理后，較多的疏水基團暴露，與ANS結合后得到較高的表面疏水性[15-16]，而ABSPI通過鹽離子吸附，分子間彼此排斥并使其與水之間的相互作用增強，從而得到蛋白質分子，這種方法能較大程度地保持天然構象[17]，因此，與ABPI相比，ABSPI表現出較低的表面疏水性。

巰基基團與二硫鍵是蛋白中重要的功能基團，其含量變化可反映蛋白的變性程度，對蛋白質功能性質有關鍵的影響[18]。由表2可知，ABPI的總巰基含量（35.79 μmol/g）高于ABSPI（21.45 μmol/g）（P＜0.05），游離巰基與蛋白的抗氧化特性相關，在一定條件下可形成分子內或者分子間二硫鍵，ABPI的游離巰基含量（12.79 μmol/g）顯著高于ABSPI（2.98 μmol/g），表明ABPI的抗氧化特性較高。ABSPI中主要以二硫鍵的形式存在，二硫鍵是天然存在于蛋白質中的唯一的共價側鏈交聯，有利于蛋白質空間結構的穩(wěn)定，而ABPI的二硫鍵含量（11.50 μmol/g）高于ABSPI（9.24 μmol/g），因此，ABPI結構更穩(wěn)定，熱穩(wěn)定也更好。

表2 ABSPI和ABPI的表面疏水性、巰基及二硫鍵含量Table 2 Surface hydrophobicity, and sulfydryl content and disulfide bond content of ABSPI and ABPI

2.4 ABSPI和ABPI的持水性與持油性分析

持水性用于評估蛋白質產品與水之間的相互作用，并反映產品中保留的水量[19]。ABSPI的持水性（4.64 mL/g）顯著高于ABPI（2.46 mL/g）（P＜0.05），這可能是由于中性條件下，ABSPI比ABPI暴露出更多的親水基團，增強了蛋白質與水相互作用[19]，蛋白質的持油性是影響食品風味保留，改善適口性并延長保質期的重要功能特性[20]。ABPI的持油性（4.82 mL/g）顯著高于ABSPI（3.58 mL/g）（P＜0.05），可能是因為ABPI比ABSPI具有更多的非共軛鏈和疏水性物質[20-21]。因此，ABSPI與ABPI作為一種潛在功能成分用于高脂產品，如烘焙產品和乳液型食品。

2.5 ABSPI和ABPI的熱穩(wěn)定性分析

蛋白質變性過程中都會伴隨著能量的變化，當溫度不斷升高時，蛋白質內部氫鍵斷裂，從而導致蛋白質分子展開，此過程中需要吸收熱量。通常用變性溫度T和誘導變性所需的能量變性焓ΔH表示蛋白的熱穩(wěn)定性。如圖1所示，ABPI的變性溫度（128.05 ℃）高于ABSPI（118.33 ℃），與其羥脯氨酸和脯氨酸的含量有關，據研究表明，羥脯氨酸和脯氨酸含量越高，蛋白的熱穩(wěn)定性越高[22]，在氨基酸組成分析中也顯示，ABPI的脯氨酸含量高于ABSPI，故其熱變性溫度高于ABSPI。此外，ABPI的熱變性焓（79.28 J/g）高于ABSPI（31.21 J/g），這可能是由于ABPI內部疏水性殘基含量較高，分子較為平整。

圖1 ABPI和ABSPI的DSC圖Fig. 1 DSC graphs of ABPI and ABSPI

2.6 ABSPI和ABPI的溶解性

圖2 ABPI和ABSPI溶解性Fig. 2 Solubilities of ABPI and ABSPI

由圖2可知，在pH 2～10之間ABSPI與ABPI的溶解性圖大致呈“V”型，在pH值為4時溶解性均達到最小值，分別為5.31%和4.88%，這與王性炎等[9]報道的在等電點處溶解度最低相似。隨著pH值從4增加到10，ABSPI與ABPI溶解度分別達到79.76%與75.76%，這可能是因為堿性環(huán)境可能會增強蛋白質與水的相互作用，從而增加其溶解度。對于小麥胚芽蛋白[19]也觀察到類似的pH值溶解度曲線。在pH值為7時，ABSPI與ABPI的溶解度（52.90%和50.00%）接近SPI（58.00%）[23]。因此，ABSPI與ABPI可作為一種新的蛋白資源被應用于是食品工業(yè)中。

2.7 ABPI和ABSPI的起泡性和起泡穩(wěn)定性分析

蛋白質的起泡性和起泡穩(wěn)定性在食品產品中具有重要作用[21]。如圖3A所示，ABPI的起泡性優(yōu)于ABSPI，當pH值為4時，ABPI和ABSPI的起泡性最低，這可能是由于在等電點附近時，蛋白溶解度低，結合空氣-水界面的蛋白不足導致的。當pH值從4增加到10時，ABSPI和ABPI的起泡性分別從1.56%和3.03%增加到12.22%和19.03%，在pH 10時達到最大值。在堿性條件下的較高起泡能力表明ABPI與ABSPI有更靈活的結構，可增強蛋白質分子包封空氣的能力，產生較高的起泡性。除pH 2和pH 8時，ABPI的起泡穩(wěn)定性高于ABSPI，這可能是由于在此條件下，ABSPI的溶解度高，分子間作用較強導致溶液較為穩(wěn)定。當pH值升高時，起泡穩(wěn)定性降低可能與其高溶解有關，這將降低蛋白質-蛋白質相互作用并形成弱界面膜，導致泡沫不穩(wěn)定。

圖3 不同pH值條件下ABPI和ABSPI的起泡性（A）和起泡穩(wěn)定性（B）Fig. 3 Foaming capacities (A) and foam stabilities (B) of ABPI and ABSPI at different pH levels

2.8 ABPI和ABSPI的乳化性和乳化穩(wěn)定性分析

乳化性是衡量蛋白質幫助形成穩(wěn)定乳液的能力，與表面電荷，疏水性和溶解度等因素有關，乳化穩(wěn)定性是衡量乳液在一定時間內保持其結構的能力[24]。如圖4A所示，當pH 2～8時，ABSPI的乳化性均高于ABPI，這可能與蛋白的提取方法有關，鹽提法提取的蛋白質溶解度較高，促進了油相與水相之間的相互作用，這一結果與鹽溶法提取南非班巴拉花生蛋白一致[25]。當pH值為10時，ABPI的乳化性高于ABSPI，這是因為高堿性條件下，蛋白溶解度增大所致。圖4B中ABPI的乳化穩(wěn)定性顯著高于ABSPI（P＜0.05），在pH值為6時乳化穩(wěn)定性達到最大值（50.66 min），這可能是由于在水-油界面周圍形成了更多的水合層，從而降低了界面能和阻止液滴聚結[26]。當pH值進一步增加到10時，ABPI乳化穩(wěn)定性下降，可能原因是堿性條件限制了蛋白質分子之間的相互作用，形成的界面膜較弱，這與研究報道的大麻籽蛋白的ESI趨勢相似[27]。而ABSPI在pH值為4時，乳化穩(wěn)定性最低，當pH 4～10時，乳化穩(wěn)定性升高并逐漸趨于穩(wěn)定，這可能是由于在接近等電點時，蛋白質的排斥力弱，有利于液滴的乳化聚合，乳化穩(wěn)定性差。在pH值升高時，水-油界面周圍充斥著較多電荷，靜電斥力促進了液滴穩(wěn)定和延緩乳液聚合[28]。

圖4 不同pH值條件下ABPI和ABSPI的乳化性（A）和乳化穩(wěn)定性（B）Fig. 4 Emulsifying capacities (A) and emulsion stabilities (B) of ABPI and ABSPI at different pH levels

2.9 ABSPI和ABPI的傅里葉紅外光譜分析

蛋白質的紅外光譜中有許多特征吸收峰，其中酰胺I帶（或H—O—H彎曲振動和C＝O伸縮振動）、酰胺II帶（N—H彎曲）、酰胺III帶（或C—O和C—O—C振動）、蛋白質環(huán)狀結構中的C—C振動，以及C—O—O糖苷鍵振動擁有豐富的二級結構信息[29]。據文獻[30]報道，酰胺A的吸收峰在3 440～3 400 cm-1處，ABSPI在3 400 cm-1左右為酰胺A帶，是蛋白質的特征吸收峰，當含N—H基團的肽段參與氫鍵形成時，N—H基團的伸縮振動產生的吸收峰會降低100 cm-1左右，ABPI在3 300 cm-1左右有吸收峰出現，說明ABPI分子有氫鍵的存在。酰胺B的吸收峰在2 850～2 980 cm-1之間，是由飽和結構中的CH3和CH2基團中C—H伸縮振動產生，ABPI的酰胺B吸收峰為2 854.55 cm-1，而ABSPI中沒有出現酰胺B，可能是由于分子中亞甲基被破壞。酰胺I的特征吸收峰位于1 700～1 600 cm-1，其與蛋白肽鏈骨架的有序程度密切相關，有序度越高，則酰胺I吸收峰波數越大[31]。從ABSPI與ABPI均具有酰胺I帶的吸收峰，其中ABSPI吸收峰波數較小，因此與ABPI相比，有序度較低。酰胺II的吸收峰通常位于1 600～1 500 cm-1范圍內[32]。從圖5可知，ABSPI與ABPI均具有酰胺II帶。酰胺III的吸收峰通常位于1 300～1 200 cm-1，ABSPI沒有出現此特征峰，而酰胺III帶的存在與蛋白三螺旋結構是否保持完整相關[33]，由此推斷ABSPI可能不具有三螺旋結構。

圖5 ABSPI和ABPI的傅里葉變換紅外光譜圖Fig. 5 FTIR spectra of ABSPI and ABPI

2.1 0 ABPI和ABSPI的SEM分析

對元寶楓籽粕中提取的ABSPI與ABPI進行微觀結構觀察，如圖6所示，2 種蛋白的微觀形態(tài)存在顯著差異，ABSPI呈明顯的有序簇狀球形蛋白，ABPI表面呈不規(guī)則山脊狀，且結構較為緊密，無球狀結構。此外，ABSPI結構分布相對均勻，表明在提取過程中基本沒有破壞它本身的纖維結構，而ABPI的山脊狀形狀不一，說明堿溶酸沉提取法對元寶楓蛋白的結構有部分改變，但仍較好地保持了其網狀結構。對比這2 種提取方法下蛋白的微觀形貌可以看出，元寶楓蛋白的提取方式不同，其結構也不盡相同。

圖6 ABSPI（A、C）和ABPI（B、D）的SEM圖Fig. 6 Scanning electron micrographs of ABSPI (A and C) and ABPI (B and D)

3 結 論

本研究對比了ABSPI和ABPI在功能特性和結構方面的區(qū)別。結果表明，不同提取方法對元寶楓籽粕蛋白的結構和功能特性產生了顯著性差異。ABSPI和ABPI均含有人體所必需的8 種氨基酸，其中谷氨酸是主要氨基酸，蘇氨酸、異亮氨酸、亮氨酸與賴氨酸含量能滿足成人需求。ABPI表面疏水性，總巰基含量、游離巰基含量與二硫鍵含量均高于ABSPI；與ABSPI相比，ABPI的起泡性及起泡穩(wěn)定性更好。ABSPI的乳化性高于ABPI，但其乳化穩(wěn)定性差。ABPI與ABSPI的熱變性溫度分別為128.05 ℃與118.33 ℃，紅外光譜顯示ABPI與ABSPI均有典型的蛋白吸收峰，但ABSPI可能不具有三螺旋結構。SEM結果顯示提取過程中會使元寶楓籽粕蛋白的微觀結構發(fā)生改變，ABSPI呈明顯的有序簇狀球形蛋白，ABPI表面呈不規(guī)則山脊狀，結構緊密。本研究結果可為元寶楓籽粕產品的開發(fā)及加工利用中提供實驗支撐，在實際加工生產過程中，選擇合適的提取方法，可使元寶楓籽粕蛋白發(fā)揮其最大功效。