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        大豆蛋白自組裝凝膠研究進展

        2020-03-01 21:27:58迪,洪瑞*,李良,*
        食品科學(xué) 2020年3期
        關(guān)鍵詞:豆球蛋白聚集體纖維化

        安 迪,洪 瑞*,李 良,*

        (1.東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院,黑龍江 哈爾濱 150030;2.東北農(nóng)業(yè)大學(xué)學(xué)術(shù)理論部,黑龍江 哈爾濱 150030)

        自組裝是在平衡條件下,分子通過非共價鍵自發(fā)連接成的結(jié)構(gòu)上具有明確定義的聚集體。分子自組裝在生物系統(tǒng)中普遍存在,并且是各種復(fù)雜生物結(jié)構(gòu)形成的基礎(chǔ)。只要滿足適當(dāng)?shù)臈l件,自組裝就會發(fā)生在具有微觀尺寸或宏觀尺寸的組分中。分子自組裝過程需要兩個決定因素:自組裝的驅(qū)動力和引導(dǎo)作用,自組裝的驅(qū)動力指的是非共價作用為分子間的自組裝提供能量;自組裝的引導(dǎo)作用是指在自組裝驅(qū)動力的作用下分子之間發(fā)生自適應(yīng)的組裝過程。

        自組裝不僅賦予蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)功能,例如良好的穩(wěn)定性和更高的機械強度,而且在調(diào)節(jié)生物學(xué)功能中起關(guān)鍵作用[1]。自組裝凝膠化可以更好地控制所產(chǎn)生凝膠的形狀、結(jié)構(gòu)和質(zhì)地以產(chǎn)生良好的柔軟性和生物相容性[2]。當(dāng)凝膠植入人體組織時,僅會產(chǎn)生輕微的摩擦,且對組織的刺激很小。同時自組裝凝膠會表現(xiàn)出較低的生物累積性,因為在大多數(shù)情況下自組裝凝膠都是由低濃度的小結(jié)構(gòu)單元構(gòu)成,其在降解后可以通過腎系統(tǒng)排出體外,這可以極大地抑制體內(nèi)應(yīng)用時的異物反應(yīng)[3]。

        蛋白質(zhì)是自然界中的主要構(gòu)建塊,用于構(gòu)建執(zhí)行其生物功能的各種復(fù)雜結(jié)構(gòu)[4]。大多數(shù)蛋白質(zhì)通過組裝成寡聚體以顯示出優(yōu)于單獨蛋白質(zhì)的各種優(yōu)點,包括穩(wěn)定性、變構(gòu)調(diào)節(jié)性和功能控制性等[5]。了解自組裝機制具有非常重要的意義,其已成為形成新型納米結(jié)構(gòu)有效且前景良好的策略[6]。蛋白質(zhì)自組裝可以很好地解釋分子尺寸的變化,同時蛋白質(zhì)自組裝也可以很好地解釋從分子到自組裝體尺寸變化的耦合現(xiàn)象[7]。

        許多食物蛋白質(zhì)包括卵蛋白[8]、乳清蛋白[9]、大豆蛋白[10]、牛血清白蛋白和溶菌酶[11]已被證實能夠在某一特殊條件下(pH 2.0和低離子強度下進行加熱)形成淀粉樣纖維。Akkermans等[12]研究發(fā)現(xiàn),大豆蛋白原纖維的大多數(shù)特性與近年來的研究熱點乳清蛋白相當(dāng),甚至在某些方面要優(yōu)于乳清蛋白,這使它們成為替代動物來源蛋白的良好候選物。

        1 自組裝的機理

        1.1 蛋白質(zhì)自組裝的主要作用力

        蛋白質(zhì)分子的組裝過程由分子內(nèi)和分子間吸引力/排斥力的平衡所控制。分子發(fā)生自組裝主要依靠非共價鍵的相互作用,常見的非共價鍵相互作用力包括氫鍵、疏水作用、靜電作用、π-π堆積作用等[13]。氫鍵主要維持蛋白質(zhì)最重要二級結(jié)構(gòu)α-螺旋穩(wěn)定。疏水作用對蛋白質(zhì)三、四級結(jié)構(gòu)的形成和穩(wěn)定起著重要的作用。球蛋白由于疏水效應(yīng),從分子內(nèi)到分子外,疏水殘基逐漸減少,親水殘基不斷增多。疏水側(cè)鏈堆積形成蛋白質(zhì)的疏水內(nèi)核以維持蛋白質(zhì)折疊的穩(wěn)定,而極性側(cè)鏈多暴露在表面,與水分子相互作用。研究表明,疏水側(cè)鏈相互作用是蛋白質(zhì)自組裝聚合中起最關(guān)鍵作用的因素之一。蛋白質(zhì)的氨基酸是兩性電解質(zhì),具有可解離的性質(zhì),因此有的蛋白質(zhì)帶正電,有的帶負(fù)電,而在等電點(PI)時蛋白質(zhì)不帶電。由于大部分的蛋白質(zhì)帶有電荷導(dǎo)致分子之間存在靜電力。靜電作用的大小不僅跟蛋白質(zhì)本身氨基酸組成、結(jié)構(gòu)和兩個蛋白質(zhì)之間的距離有關(guān),還與蛋白質(zhì)所存在環(huán)境(尤其是pH值和溶液電解質(zhì)性質(zhì))有關(guān)。由于π-π堆積作用多數(shù)存在于多肽自組裝過程中,所以此處不進行過多闡述。

        1.2 蛋白質(zhì)淀粉樣纖維

        過去的50 年中,一種特殊類型的蛋白質(zhì)聚集反應(yīng)產(chǎn)物(稱為淀粉樣纖維)出現(xiàn)在人們的視野中。蛋白質(zhì)通過非共價鍵形成厚度為4 nm左右、長度在1~10 μm無枝杈的大分子淀粉樣纖維結(jié)構(gòu)的聚合物。研究者們發(fā)現(xiàn)這種不溶性的纖維性蛋白質(zhì)其本質(zhì)是一種高度有序的自組裝纖維聚集體,這些原纖維在食品工業(yè)中起到了重要的作用,它們可以作為一種有效的增稠劑[14-15]。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)濃度、pH值、離子濃度和溫度等條件符合自組裝的要求時,蛋白質(zhì)可以直接在溶液中自組裝成原纖維,例如在初始溶液中增加鹽濃度可以增加聚集速率[16]。

        淀粉樣纖維是高度有序的具有交叉β-折疊結(jié)構(gòu)的蛋白聚集體。在蛋白質(zhì)折疊過程中,不斷重復(fù)的分子內(nèi)β-折疊提供了一種結(jié)構(gòu)的獨特性,它通過募集相應(yīng)的淀粉樣纖維而生長。此外,淀粉樣纖維中的一維晶體重復(fù)結(jié)構(gòu)提供了富含多樣性的結(jié)構(gòu)框架[17]。研究者們發(fā)現(xiàn)許多疾?。ㄈ鏏lzheimer和Parkinson等)都與體內(nèi)蛋白質(zhì)發(fā)生β-折疊所導(dǎo)致的沉淀聚集有關(guān)[18-20],但這種聚集體同樣具有生物功能性,如激素儲存功能。另外,雖然淀粉樣纖維中β-折疊結(jié)構(gòu)占主導(dǎo)地位,但穩(wěn)定的α-螺旋構(gòu)象對于蛋白質(zhì)自組裝的研究同樣具有極其重要的意義[21]。

        過去的10 年中,科學(xué)家們對淀粉樣纖維形成的方式進行了總結(jié),大致分為3 類:1)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)進行展開和折疊,纖維化的過程中伴隨著結(jié)構(gòu)的變化[22]。2)蛋白質(zhì)或蛋白質(zhì)片段在其天然狀態(tài)下存在的不規(guī)則序列形成淀粉樣纖維[23]。3)蛋白質(zhì)中暴露出的特殊表面結(jié)構(gòu)與另一個分子的表面結(jié)構(gòu)結(jié)合,形成新的淀粉樣纖維[24]。這一分類的依據(jù)是基于纖維聚合物的成核-聚集模型,如圖1所示。這一模型將淀粉樣纖維聚合物的形成過程分為成核期、增長期和穩(wěn)定期3 個階段。而滯后期的長短主要取決于蛋白質(zhì)的濃度[25]。

        圖 1 淀粉樣纖維聚集的動力學(xué)曲線[25]Fig. 1 Kinetic curves of amyloid fiber aggregation[25]

        1.3 蛋白質(zhì)凝膠化

        原纖維化的蛋白質(zhì)能夠在熱、酸、鹽等的作用下形成凝膠,這類凝膠具有統(tǒng)一的結(jié)構(gòu)、較高的強度和在環(huán)境溫度下的成膠能力[26-27]。基于原纖維組裝的食品纖維蛋白凝膠通常表現(xiàn)出一些獨特的質(zhì)地、結(jié)構(gòu)和感官特性[28]。Munialo等[29]介紹了成型纖維通過酸和加熱形成凝膠的方法,通過使用葡萄糖酸-δ-內(nèi)酯(gluconodelta-lactone,GDL)或通過熱誘導(dǎo)進行凝膠化。Mohammadian等[30]通過添加錳和鋅鹽從原纖維化的蛋白溶液中產(chǎn)生凝膠,然后對所得凝膠樣品進行表征并與鈣鹽誘導(dǎo)制備的凝膠樣品進行比較。結(jié)果發(fā)現(xiàn)二價陽離子類型顯著影響纖維蛋白凝膠的結(jié)構(gòu)和功能特性。

        2 大豆蛋白自組裝纖維化

        天然態(tài)的大豆球蛋白單體是熱穩(wěn)定的,難以發(fā)生聚集。研究發(fā)現(xiàn),在遠(yuǎn)離蛋白質(zhì)PI的pH值下進行熱處理會使大豆蛋白會發(fā)生聚集,最終在疏水作用和靜電斥力共同作用下形成纖維狀聚集體。Morris等[31]更加詳細(xì)地闡述了這種纖維化的過程,并設(shè)計了一個單體模型。它涉及以下步驟:通過部分變性、成核、聚合和生長階段激活單體,最后進入終止步驟(圖2)。

        圖 2 蛋白質(zhì)纖維化的過程[31]Fig. 2 Protein fibrosis process[31]

        但是,Akkermans等[32]發(fā)現(xiàn)了水解的特殊作用,并指出肽是納米纖維的構(gòu)建塊而不是完整的單體。據(jù)此,開發(fā)了目前普遍接受的多肽模型,如圖3所示。在該模型中,首先將蛋白質(zhì)水解以產(chǎn)生形成原纖維的肽,以該預(yù)水解的蛋白質(zhì)而不是完整的蛋白質(zhì)來制備原纖維[33-34]。

        圖 3 自組裝多肽模型[32]Fig. 3 Self-assembling polypeptide model[32]

        同時Akkermans等[12]報道了大豆分離蛋白(soybean protein isolate,SPI)和大豆11S球蛋白在pH 2.0、85 ℃下加熱時都能形成柔性的長纖維。透射電子顯微鏡分析顯示纖維的輪廓長度為1 μm,SPI形成的纖維比大豆11S球蛋白形成的纖維擁有更多的“枝杈”,透射電子顯微鏡圖如圖4所示。

        圖 4 大豆蛋白纖維透射電子顯微鏡圖[12]Fig. 4 Transmission electron microscopic images of soy protein fibrils[12]

        圖 5 各種大豆球蛋白在210 nm波長處的負(fù)橢圓率隨加熱時間的變化[35]Fig. 5 Changes in magnitude of negative ellipticity band at 210 nm of various soy globulins with heating time[35]

        在國內(nèi),Tang Chuanhe等[35]使用硫黃素T(thioflavin T,ThT)熒光光譜和剛果紅染色技術(shù)研究了在80 ℃加熱不同時間誘導(dǎo)β-伴大豆球蛋白、大豆球蛋白及其1∶1混合物在pH 2.0下的原纖維聚集情況。使用原子力顯微鏡表征形成的原纖維聚集體的形態(tài),同時還評估了加熱時蛋白質(zhì)的構(gòu)象變化和多肽水解過程。ThT熒光分析表明,β-伴大豆球蛋白具有比大豆球蛋白形成淀粉樣纖維聚集體更高的潛力。利用不同加熱時間在210 nm波長處負(fù)帶幅度的變化反映β型二級結(jié)構(gòu)的形態(tài),如圖5所示。初始加熱期間(小于4 h)的變化更加明顯,然后在進一步加熱至12 h變化減慢,表明加熱時β型二級結(jié)構(gòu)形成。然而,后續(xù)研究發(fā)現(xiàn)并非所有的肽都參與形成原纖維。Lara等[36]發(fā)現(xiàn)水解先于聚集發(fā)生,并且發(fā)現(xiàn)不同的肽形成不同的結(jié)構(gòu),包括長的半柔性原纖維和較短的柔性鏈。Xia Wenjie等[37]將β-伴大豆球蛋白的選擇性水解產(chǎn)物(DβH)與不添加蛋白酶的大豆分離蛋白(CSPI)進行比較實驗。結(jié)果表明,當(dāng)加熱60 min時,CSPI傾向于形成短蠕蟲狀纖維,而DβH傾向于形成長的半柔性纖維。當(dāng)加熱時間延長至360 min時,二者形成的纖維都表現(xiàn)為簇狀。而當(dāng)加熱至720 min時,沒有出現(xiàn)纖維狀聚集體。當(dāng)加熱至60 min時,CSPI和DβH中的α-螺旋和β-折疊的總量顯著增加。其中,CSPI的β-折疊結(jié)構(gòu)從21.9%增加到64.3%,DβH的β-折疊結(jié)構(gòu)從18.4%增加到51.0%。這些結(jié)果可能表明蛋白質(zhì)纖維化的開始,因為β-折疊結(jié)構(gòu)是定義淀粉樣纖維形成的標(biāo)準(zhǔn)之一[38]。

        當(dāng)?shù)鞍兹芤簆H值遠(yuǎn)離球蛋白pI且離子強度較低時,蛋白質(zhì)分子所帶電荷無法有效地被鹽離子屏蔽,此時靜電斥力占主導(dǎo)作用,會發(fā)生高度有序的自組裝纖維化聚集,形成串狀的線性聚集體;反之疏水作用占主導(dǎo),發(fā)生無規(guī)則雜亂的自組裝纖維化聚集,形成球形聚集體[39]。Zhang Yuanhong等[40]研究發(fā)現(xiàn)大豆多肽自組裝是幾種作用力共同作用的結(jié)果。他們通過合成大豆肽納米粒子——一種源于大豆蛋白分離物水解期間形成的肽聚集體,然后使用十二烷基硫酸鈉(sodium dodecyl sulfate,SDS)、尿素和二硫蘇糖醇(dithiothreitol,DTT)檢驗疏水作用力、氫鍵和二硫鍵。通過目視觀察發(fā)現(xiàn)單獨的DTT并未引起大豆肽納米粒子的顯著分散,而單獨或組合的SDS和尿素可以使其發(fā)生明顯的分散,上述情況表明疏水相互作用和氫鍵在構(gòu)建大豆肽納米粒子中起著至關(guān)重要的作用。通過研究粒徑的變化發(fā)現(xiàn)單獨存在的SDS可以使粒徑明顯下降,但是單獨存在的DTT對粒徑的影響可忽略不計,即使與SDS一起使用與單獨使用SDS相比粒徑只發(fā)生了微小的下降,這表明二硫鍵只起到了次要作用。因此,通過分析表明疏水相互作用是維持納米顆粒內(nèi)部結(jié)構(gòu)的主要分子內(nèi)作用力(二硫鍵起次要作用),而氫鍵在其外部結(jié)構(gòu)中起關(guān)鍵作用。

        3 大豆蛋白凝膠化的研究

        凝膠化是食物蛋白質(zhì)最重要的功能特性之一[41]。原纖化的食物蛋白質(zhì)被認(rèn)為是有效的凝膠劑,因為與天然蛋白質(zhì)相比,它們能以更低的濃度形成凝膠。大多數(shù)使用原纖維化蛋白質(zhì)的研究都采用冷凝膠法。Kuhn等[42]認(rèn)為該過程包括兩個步驟:在遠(yuǎn)離pI的pH值和低離子強度下加熱使蛋白質(zhì)變性,然后將pH值改變?yōu)閜I并加入鹽。近年來,應(yīng)用原纖維化的食物蛋白質(zhì)制造冷凝膠已經(jīng)成為研究的趨勢,下面介紹幾種誘導(dǎo)大豆蛋白自組裝凝膠的因素。

        天然大豆球蛋白具有強烈的自發(fā)組裝成自相似結(jié)構(gòu)聚集體的趨勢,自組裝纖維化的反應(yīng)條件是pH值遠(yuǎn)離PI,除了接近等電點的高濃度外,這些蛋白質(zhì)在天然狀態(tài)下不顯示大規(guī)模自組裝。當(dāng)制備溶液接近中性pH值時,體系迅速達(dá)到穩(wěn)態(tài)。在中性pH值下形成的天然大豆球蛋白的自組裝結(jié)構(gòu)類似于通過加熱球形食物蛋白的水溶液形成的聚集體結(jié)構(gòu)[43]。Chen Nannan等[44]研究了在pH 5.8~7.0之間pH值對無鹽溶液的影響,同時在中性pH值下研究了添加一價鹽的效果。當(dāng)pH>6.4時,可以在低蛋白質(zhì)量濃度和非常低的離子強度下獲得不含聚集體的大豆球蛋白溶液。在較高的蛋白質(zhì)量濃度下,大豆球蛋白自組裝成自相似的聚集體,分形維數(shù)df=1.8,其大小隨著蛋白質(zhì)濃度的增加而增加。當(dāng)溶液稀釋時,聚集體在數(shù)周內(nèi)緩慢解離。通過考慮大豆球蛋白的電荷密度,可以更好地理解pH值和蛋白質(zhì)量濃度對自組裝的綜合影響。用重均摩爾質(zhì)量(Mw)作為質(zhì)量濃度(ρ)的函數(shù),對于ρ>20 g/L時,Mw隨著溶液質(zhì)量濃度的增加而增加,這意味著增加蛋白質(zhì)量濃度可驅(qū)動大豆球蛋白的自組裝。無論溶液在靜置過夜后稀釋,還是在稀釋之前靜置10 d,結(jié)果都是相同的。為了研究pH值對大豆球蛋白自組裝過程的影響,在一系列濃度下制備蛋白質(zhì)溶液,將pH值固定在5.8~7.0,研究Mw對不同pH值下蛋白質(zhì)濃度的依賴性。在pH 7.0~6.4之間,Mw隨著ρ的增加而微弱地增加,并且無依賴效應(yīng)關(guān)系,但是當(dāng)pH值降低至6.0或更低時,Mw增加得更強。這種奇怪的現(xiàn)象是當(dāng)pH值固定時,蛋白質(zhì)的電荷密度隨蛋白質(zhì)濃度而變化。

        蛋白質(zhì)凈電荷為零的pH值可以通過在不同NaCl濃度下滴定來確定,因為滴定曲線會在pI處交匯[45]。由于離子與蛋白質(zhì)的結(jié)合,PI被定義為ζ電位為零時的pH值,最終發(fā)現(xiàn)天然大豆球蛋白的pI為4.6。pH值與PI處的鹽濃度無關(guān),但pH值與蛋白質(zhì)平均電荷數(shù)之間的關(guān)系取決于較高或較低pH值下的鹽濃度。在固定pH值下鹽對平均電荷數(shù)的影響可以根據(jù)蛋白質(zhì)的表面電位來解釋,當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)通過釋放離子而開始“充電”時,這一變化改變了平移熵的增益,所以在固定的pH值下隨著離子強度的增加表面電位降低。隨后Chen Nannan等[44]又研究了每種蛋白質(zhì)不同固定電荷密度下Mw對蛋白濃度的依賴性,對于固定的電荷密度,隨著體系濃度增加,Mw逐漸增加,當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)帶電量較少時,隨著濃度的增加,Mw增加更強,表明靜電排斥抑制了自組裝。接著將相同的數(shù)據(jù)繪制為固定蛋白質(zhì)濃度下α(電荷數(shù))的函數(shù)。對于給定的蛋白質(zhì)濃度,Mw在α<-150時變化很小,然后在α于-150~-140之間急劇增加,最后在α>-140時依賴于α的程度變得相對較弱。就pH值而言,Mw的急劇增加發(fā)生在pH 6.0~6.4之間,但它取決于蛋白質(zhì)濃度。對于給定的蛋白質(zhì)濃度,聚集體在較低pH值下較大,這可歸因于蛋白質(zhì)的絕對凈電荷密度(|α|)的降低。然而,為了理解濃度的影響,需要考慮到如果pH值固定,蛋白質(zhì)的凈電荷密度隨著蛋白質(zhì)濃度的增加而增加。當(dāng)|α|固定后,隨著蛋白質(zhì)濃度的增加,摩爾質(zhì)量逐漸增加,表明天然大豆球蛋白的自組裝是通過靜電相互作用決定的。

        在pI方向上蛋白質(zhì)發(fā)生熱變性后,蛋白質(zhì)溶液的緩慢酸化也可用于形成冷凝膠。GDL可以在加入水后部分水解成葡萄糖酸降低pH值[46-47]。根據(jù)GDL的這種特性,de Jongh等[48]使用GDL將原纖維化的豌豆蛋白、乳清蛋白和大豆蛋白誘導(dǎo)制備自組裝凝膠:首先將豌豆蛋白、乳清蛋白和大豆蛋白在pH 2.0、85 ℃下誘導(dǎo)形成淀粉樣纖維,然后將原纖維化溶液的pH值調(diào)節(jié)至7.0并加入GDL,最后在25 ℃下反應(yīng)15 h。結(jié)果發(fā)現(xiàn)乳清蛋白原纖維比豌豆和大豆蛋白原纖維產(chǎn)生了更高儲能模量的凝膠。

        上述方法中原纖維化通常發(fā)生在非常低的pH值條件下,但Farjami等[49]用堿滴定原纖維化的溶液以產(chǎn)生鹽誘導(dǎo)的凝膠化。為了制備無鹽蛋白質(zhì)凝膠,通過透析使原纖維化的蛋白溶液脫酸,產(chǎn)生無灰水凝膠。將不同濃度(0、20、40、80 mmol/L)的CaCl2添加到透析水中,Ca2+和Cl-逐漸滲入到蛋白質(zhì)原纖維溶液中,這導(dǎo)致原纖維溶液緩慢凝膠化。零灰分含量的蛋白質(zhì)水凝膠是用于傳遞對離子敏感的生物活性分子的潛在候選物,如某些由于與離子結(jié)合導(dǎo)致藥效下降的藥品。

        4 結(jié) 語

        目前,基于大豆蛋白的系統(tǒng)如水凝膠、乳液、薄膜、纖維和納米顆粒被大量用于遞送生物活性物質(zhì)和營養(yǎng)保健品。此外,與動物來源的蛋白質(zhì)相比,植物來源的蛋白質(zhì)如大豆蛋白可能是更安全的傳遞系統(tǒng)[50]。然而,大豆蛋白在酸性pH值下的低溶解度,特別是在pH值約4.8時的低溶解度,限制了它們在酸性食品和飲料中的應(yīng)用[51]。在此,研究人員專注于由大豆蛋白制成的水凝膠作為生物活性分子的有效載體。Hu Hao等[52]采用超聲波處理蛋白質(zhì),然后利用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進行交聯(lián),所產(chǎn)生的凝膠疏水性增加,從而提高了核黃素的包封率。Chien等[53]在不使用化學(xué)改性劑或交聯(lián)劑的情況下,制備具有不同質(zhì)量分?jǐn)?shù)(15%、18%和20%)的機械性能穩(wěn)定的大豆蛋白水凝膠,該方法制備的水凝膠可以直接向體內(nèi)注射。同時大豆蛋白自組裝水凝膠由于其低成本和安全特性未來在食品領(lǐng)域的應(yīng)用前景廣闊[54]。

        自組裝凝膠將蛋白質(zhì)科學(xué)和超分子化學(xué)融合在一起,目的是面向下一代再生醫(yī)學(xué)、藥物輸送、催化生物材料等的高科技應(yīng)用[55]。其卓越的特性是食品和制藥領(lǐng)域運載各種營養(yǎng)保健品并保護其生物活性成分的有效工具。然而,未來的研究應(yīng)該在大豆球狀蛋白的基礎(chǔ)上進行更多關(guān)于針對它們突出特征的水凝膠研究,例如產(chǎn)生較低濃度的凝膠化以制備低能量的遞送系統(tǒng)。此外,缺乏體內(nèi)實驗給許多研究帶來了局限性,這方面的研究應(yīng)該成為未來的焦點。

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