王教飛，黃友如*，錢雅萍，趙 琳，陳 茵

（1.常熟理工學(xué)院生物與食品工程學(xué)院，江蘇 常熟 215500；2.中國礦業(yè)大學(xué)化工學(xué)院，江蘇 徐州 221116）

芋艿為單子葉植物，屬天南星科。芋艿為地下莖的膨大部分，其外皮棕色，肉有白色、粉色和紫色之別，表皮環(huán)繞一層絨毛狀根[1]。芋艿肉質(zhì)球莖，富含淀粉，可供食用，其食用模式因國家和地區(qū)不同而異[1-6]。芋艿球莖蛋白組分中有一種黏液蛋白，人體吸收后能促使人體產(chǎn)生免疫球蛋白，或稱抗體球蛋白，可以提高機(jī)體的抵抗力，具有解毒作用，對(duì)體內(nèi)的癰腫毒痛包含癌毒有抑制和消解作用，可用來防治腫瘤及淋巴結(jié)核等病癥[7]。在18種氨基酸中，芋艿蛋白含量最高的為天冬氨酸，其次為谷氨酸。8種人體必需氨基酸含量占總氨基酸量的43.42%，氨基酸評(píng)分（amino acid score，AAS）為0.79。8種人體必需氨基酸占總氨基酸量的百分比和化學(xué)評(píng)分均接近或超過酪蛋白[8]。因此，芋艿蛋白質(zhì)具有重要的食用及藥用價(jià)值。

目前，有關(guān)芋艿分離蛋白提取及結(jié)構(gòu)與功能性質(zhì)方面的研究甚少。Huang[9]、Kaushal[10]等研究了芋艿球莖蛋白質(zhì)的含量為1.1%～2.5%，常銀子等[11]研究了酶法提取芋艿蛋白質(zhì)工藝，在最佳提取工藝下蛋白質(zhì)提取率為10.20%，至今沒有對(duì)其性質(zhì)、結(jié)構(gòu)和功能的研究報(bào)道。作為江南地區(qū)的傳統(tǒng)食物，對(duì)芋艿分離蛋白的性質(zhì)、結(jié)構(gòu)與功能的研究，將有助于我們理解在可能導(dǎo)致食品性能變化的處理過程中，對(duì)芋艿蛋白質(zhì)食品性質(zhì)變化的影響。

本實(shí)驗(yàn)采用堿溶酸沉工藝提取芋艿分離蛋白[12-14]，應(yīng)用安東帕Physica MCR301高級(jí)旋轉(zhuǎn)流變儀結(jié)合熒光光譜等分析探討芋艿分離蛋白的流變特性。由于流變測(cè)試用于蛋白質(zhì)凝膠性能監(jiān)控獨(dú)特的優(yōu)勢(shì)，提供的實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)可能對(duì)芋艿蛋白質(zhì)食品生產(chǎn)有用。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

芋艿，產(chǎn)自江蘇省常熟市。

氫氧化鈉、鹽酸 江蘇強(qiáng)盛化工有限公司；磷酸二氫鈉、磷酸氫二鈉 上海強(qiáng)順化工有限公司；所有試劑均為分析純。

1.2 儀器與設(shè)備

1.3 方法

1.3.1 芋艿分離蛋白的提取工藝

芋艿→去皮→打漿（料液比1∶8（m/m），25℃）→調(diào)pH 8.0，低速攪拌浸提30 min→離心（4 000×g，15 min）→上清液→調(diào)pH值至5.0→離心（4 000×g，30 min）→沉淀→回調(diào)pH值至7.0→冷凍干燥→芋艿分離蛋白（蛋白質(zhì)含量92.1%，凱氏定氮法測(cè)定）

1.3.2 芋艿分離蛋白的流變性質(zhì)測(cè)定

取冷凍干燥的芋艿分離蛋白粉末分別溶于pH 6.5、7.0和8.0的磷酸鹽緩沖液（0.2 mol/L）中，配制成質(zhì)量分?jǐn)?shù)為8%的芋艿分離蛋白溶液。使用Physica MCR301型流變儀進(jìn)行流變性質(zhì)分析，平板半徑50 mm，間距1 mm，加樣量0.9 mL，硅油密封，加樣前將底板的溫度調(diào)至25℃。

結(jié)構(gòu)恢復(fù)實(shí)驗(yàn)（structure recovery）：采用Hysteresis Area：up-hold-down ramp模式，參數(shù)設(shè)定為：溫度分別固定在25、35、45℃，剪切速率0.1～200 s－1，200 s－1停留1 min，再從200～0.1 s－1。考察溫度和剪切速率對(duì)芋艿分離蛋白黏度及結(jié)構(gòu)的影響。

頻率掃描：溫度25℃，自動(dòng)應(yīng)力，初始應(yīng)力0.8 Pa，目標(biāo)應(yīng)變0.5%。掃描頻率范圍在0.5～100 s－1之間。

溫度掃描：固定角頻率10 rad/s，應(yīng)變0.5%。程序升溫：25～95℃，95℃保溫1 min，程序降溫：95～25℃，速率：10℃/min。

1.3.3 芋艿分離蛋白的紫外吸收光譜分析

將芋艿分離蛋白分別溶于pH 6.5、7.0和8.0的磷酸鹽緩沖液（0.2 mol/L）中，配制成2.0 mg/mL的蛋白質(zhì)溶液，以對(duì)應(yīng)不同pH值的0.2 mol/L磷酸鹽緩沖液作參比，采用UV-2100掃描型紫外-可見分光光度計(jì)做紫外-可見光掃描，掃描速率10 nm/min，波長范圍200～800 nm之間。

□發(fā)現(xiàn)《倚天屠龍記》中誤將河北地名“榛子鎮(zhèn)”寫成了“棒子鎮(zhèn)”后，“金迷”李柯勇給金庸去信指出。近日，李柯勇收到金庸秘書的回信，信中在表示感謝之余承諾今后在修訂時(shí)將加以改正。金庸虛懷若谷的胸襟和嚴(yán)謹(jǐn)治學(xué)的大師風(fēng)范由此可見一斑。（《燕趙晚報(bào)》2018年9月14日）

1.3.4 芋艿分離蛋白的熒光光譜分析

將1.3.2節(jié)配制的蛋白質(zhì)溶液采用RF-5301PC型熒光分光光度計(jì)進(jìn)行熒光測(cè)定。參照Kalapathy等[15]的方法，發(fā)射光譜：激發(fā)波長固定在280 nm，掃描范圍300～800 nm；激發(fā)光譜：發(fā)射波長固定在335 nm，掃描范圍220～400 nm。

2 結(jié)果與分析

2.1 芋艿分離蛋白的流變性質(zhì)

2.1.1 結(jié)構(gòu)恢復(fù)實(shí)驗(yàn)分析

圖1 不同pH值條件下的剪切速率對(duì)芋艿分離蛋白溶液黏度的影響Fig.1 Influence of shear rate on the viscosity of taro protein isolate under different pH conditions

由圖1可知，隨著剪切速率的增大，不同pH值條件下蛋白質(zhì)溶液的黏度均迅速降低，剪切速率達(dá)到一定值后，剪切速率對(duì)黏度的影響很小。這主要是由于蛋白質(zhì)溶液在低剪切速率或者懸浮狀態(tài)下往往會(huì)發(fā)生纏繞和絮凝，增加了蛋白質(zhì)與流體之間的阻力，表現(xiàn)為高黏度的性質(zhì)；當(dāng)剪切速率增加時(shí)，速率梯度增加，剪切應(yīng)力也隨之增大，纏繞在一起的蛋白質(zhì)會(huì)發(fā)生解體或者變形，依靠微弱作用形成的二聚體或低聚體解離成單體，流動(dòng)阻力降低，出現(xiàn)剪切稀化現(xiàn)象[16]。

芋艿分離蛋白溶液黏度隨著剪切速率的增加逐漸穩(wěn)定，穩(wěn)定后的黏度表現(xiàn)為樣品pH 8.0＜pH 7.0＜pH 6.5。撤去外力時(shí)，各樣品黏度不能瞬時(shí)恢復(fù)，出現(xiàn)較弱的滯后現(xiàn)象，各樣品滯后環(huán)面積pH 8.0＜pH 7.0＜pH 6.5，滯后起點(diǎn)對(duì)應(yīng)的剪切速率也是樣品pH 8.0＜pH 7.0＜pH 6.5。滯后環(huán)的出現(xiàn)乃是由于剪切力對(duì)蛋白質(zhì)分子本身和蛋白質(zhì)分子間的相互作用產(chǎn)生影響，導(dǎo)致其結(jié)構(gòu)在外力撤去時(shí)不能馬上復(fù)原[17]。上述現(xiàn)象表明pH值環(huán)境影響芋艿分離蛋白的溶解性能及其在溶液中的聚集狀態(tài)。在pH 6.5接近該蛋白的等電點(diǎn)時(shí)，芋艿分離蛋白因聚集導(dǎo)致其表觀黏度較高，滯后現(xiàn)象明顯；當(dāng)pH值升高至7.0和8.0時(shí)（大于芋艿蛋白的等電點(diǎn)），芋艿分離蛋白解聚集，構(gòu)象展開，表觀黏度較低，滯后現(xiàn)象較弱，這與熒光及紫外-可見光譜實(shí)驗(yàn)結(jié)果相吻合。

芋艿分離蛋白溶液的力學(xué)效應(yīng)可應(yīng)用牛頓冪律模型η=Krn解釋，圖1中不同pH值條件下芋艿分離蛋白溶液的流動(dòng)指數(shù)（或謂特性指數(shù)）均為n＜0，說明此條件下芋艿分離蛋白溶液為假塑性流體[18-20]。表1是不同溫度條件下（pH 7.0）芋艿分離蛋白牛頓冪律模型參數(shù)及滯后面積。可見，隨著溫度上升，稠度系數(shù)K與滯后面積遞減，而特性指數(shù)n遞增，表明升溫可降低芋艿分離蛋白溶液的黏度，流體行為逐漸接近牛頓流體（n=0）。其他pH值樣品的溫度影響趨勢(shì)與之類似。

表1 不同溫度條件下芋艿分離蛋白牛頓冪律模型參數(shù)及滯后面積（pH 7.0）Table1 Newtonian power law index and hysteresis area of taro protein at different temperatures (pH 7.0)

2.1.2 頻率掃描曲線分析

圖2 不同pH值條件下的芋艿分離蛋白溶液的頻率掃描曲線Fig.2 Frequency scanning curves of taro protein isolate solution under different pH conditions

圖2是不同pH值條件下質(zhì)量分?jǐn)?shù)為8%芋艿分離蛋白溶液的儲(chǔ)能模量（G’）和損耗模量（G”）相對(duì)于角頻率（ω）的變化曲線。可見，隨溶液pH值的升高，G’與G”曲線的交點(diǎn)逐漸向高頻方向移動(dòng)并最終消失；伴隨著角頻率的增加G’遞增，而G”則呈遞減的趨勢(shì)。前期的預(yù)實(shí)驗(yàn)工作證明在pH 7.0時(shí)芋艿分離蛋白形成熱凝膠的最低質(zhì)量分?jǐn)?shù)為7%，此時(shí)的凝膠強(qiáng)度較弱，但在相同條件下的頻率掃描結(jié)果顯示，質(zhì)量分?jǐn)?shù)同為7%的3種不同pH值（6.5、7.0和8.0）樣品在較大頻率范圍內(nèi)，G’與G”曲線始終相交，且交點(diǎn)隨溶液pH值的升高逐漸向高頻方向移動(dòng)。

現(xiàn)有的流變資料認(rèn)為[21]，在較大頻率范圍內(nèi)，G”和G’與頻率的關(guān)系為G”～G’～ω△，即在蛋白質(zhì)濃度可以形成凝膠時(shí)，G”和G’彼此平行，相角與頻率無關(guān)。據(jù)此本實(shí)驗(yàn)又對(duì)質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別為9%和10%芋艿蛋白溶液的3種不同pH值（6.5、7.0和8.0）樣品進(jìn)行頻率掃描，結(jié)果顯示體積分?jǐn)?shù)為9%的3種不同pH值樣品的G’與G”曲線的交點(diǎn)均消失，但不平行，溶液pH值越高，兩曲線平行的趨勢(shì)越明顯；體積分?jǐn)?shù)為10%的3種不同pH值樣品的G’與G”曲線幾近平行，溶液pH值越高，兩曲線平行的趨勢(shì)更加顯著。由此可見，將G”和G’平行時(shí)的蛋白質(zhì)溶液質(zhì)量分?jǐn)?shù)作為蛋白質(zhì)溶液由黏性流體轉(zhuǎn)變?yōu)槟z的轉(zhuǎn)化點(diǎn)最低質(zhì)量分?jǐn)?shù)，值得商榷。這與相關(guān)文獻(xiàn)[21]報(bào)道中將G”和G’平行時(shí)的蛋白質(zhì)溶液濃度作為蛋白質(zhì)溶液由黏性流體轉(zhuǎn)變?yōu)槟z轉(zhuǎn)化點(diǎn)最低濃度的結(jié)論并不完全符合，原因有待進(jìn)一步探討。此類情況可能適用于豆類蛋白，對(duì)于分子結(jié)構(gòu)尚未明了的芋艿蛋白而言并不完全符合。

但上述實(shí)驗(yàn)結(jié)果也表明，pH值對(duì)芋艿分離蛋白的流變行為有著顯著的影響。這種現(xiàn)象可否解釋為：在pH 6.5接近該蛋白的等電點(diǎn)時(shí)，芋艿蛋白因聚集導(dǎo)致其溶解性能較差，體系不均一；當(dāng)pH值升高至7.0和8.0時(shí)（大于芋艿蛋白的等電點(diǎn)），芋艿蛋白解聚集，構(gòu)象展開，溶解性能較好，形成均一體系的緣故。故本課題組將在后續(xù)的研究中進(jìn)行芋艿蛋白分子的結(jié)構(gòu)分析。

2.1.3 溫度掃描曲線分析

圖3 不同pH值條件下的芋艿分離蛋白溶液的溫度掃描曲線Fig.3 Temperature scanning curves of taro protein isolate solution under different pH conditions

圖3是不同pH值條件下質(zhì)量分?jǐn)?shù)為8%芋艿分離蛋白溶液的G’和G”相對(duì)于溫度的變化曲線。依據(jù)Li等[22]的研究，將G’值快速偏離0點(diǎn)時(shí)的溫度定義為膠凝點(diǎn)（gel point）溫度（Tgel），則pH 6.5、7.0和8.0 3個(gè)樣品的Tgel分別為78、79℃和77℃。在程序降溫開始點(diǎn)對(duì)應(yīng)的G’分別是17 972、20 070 Pa和25 467 Pa。而在程序降溫過程中呈現(xiàn)G’峰值和對(duì)應(yīng)的溫度分別是65 613、65 706 Pa和81 023 Pa以及45、51℃和51℃。直至溫度降至25℃時(shí)對(duì)應(yīng)的G’值分別為35 118、26 775 Pa和25 273 Pa。G”與蛋白質(zhì)黏性形變性能有關(guān)，pH 6.5、7.0和8.0 3個(gè)樣品G”的變化點(diǎn)分別為78、79℃和77℃，pH值對(duì)G”的影響與G’現(xiàn)象相對(duì)應(yīng)。說明溶液的pH值環(huán)境對(duì)芋艿蛋白的變性及聚集有明顯的影響。在pH 6.5接近該蛋白的等電點(diǎn)時(shí)，芋艿蛋白因聚集及體系均一性較差導(dǎo)致其Tgel較高（78℃），最終形成的凝膠G’也較高（G’=35 118 Pa）；當(dāng)pH值升高至8.0時(shí)（大于芋艿蛋白的等電點(diǎn)），芋艿蛋白解聚集，構(gòu)象展開，溶解性能較好，形成較為均一的體系，Tgel降低（77℃），最終形成的凝膠G’也較低（G’=25 273 Pa）。芋艿分離蛋白的凝膠預(yù)實(shí)驗(yàn)也表明，在pH 6.5時(shí)形成的熱凝膠混濁且粗糙，而在pH 8.0時(shí)形成的熱凝膠透明且細(xì)膩。

2.2 芋艿分離蛋白的紫外-可見光光譜

圖4 不同pH值條件下芋艿分離蛋白溶液的紫外吸收光譜Fig.4 UV absorption spectra of taro protein isolate solution under different pH conditions

圖4為不同pH值條件下的芋艿分離蛋白溶液的紫外吸收光譜。由于pH值環(huán)境條件的改變，芋艿分離蛋白的紫外吸收峰位產(chǎn)生了位移。前期預(yù)實(shí)驗(yàn)芋艿蛋白的等電點(diǎn)測(cè)定結(jié)果表明，該蛋白等電點(diǎn)主要集中在pH 5.21和6.73

兩個(gè)條帶。在pH 6.5接近該蛋白的等電點(diǎn)時(shí)，芋艿分離蛋白280 nm波長附近的吸收峰減弱，峰位向短波方向位移（藍(lán)移），說明芋艿分離蛋白有聚集沉淀的現(xiàn)象，這與芋艿分離蛋白制備過程中調(diào)浸提液pH＜7時(shí)，溶液出現(xiàn)乳白色混濁現(xiàn)象相吻合。當(dāng)pH值升高至7.0和8.0時(shí)（大于芋艿蛋白的等電點(diǎn)），芋艿分離蛋白解聚集，構(gòu)象展開，溶解度增加，280 nm波長附近的吸收峰增強(qiáng)，峰位向長波方向位移（紅移）。

2.3 芋艿分離蛋白的熒光光譜

圖5 不同pH值條件下芋艿分離蛋白溶液熒光發(fā)射（a）和激發(fā)（b）光譜Fig.5 Fluorescence emission (a) and excitation (b) spectrum of taro protein isolate solution under different pH conditions

圖5是不同pH值條件下芋艿分離蛋白溶液熒光發(fā)射和激發(fā)光譜。由圖5a可知，蛋白質(zhì)溶液在280 nm波長激發(fā)后均可在300～400 nm波長范圍內(nèi)得到熒光發(fā)射光譜，pH 6.5、7.0、8.0條件下溶液的λmax分別位于342.9、330.3、334.5 nm。在pH 6.5接近該蛋白的等電點(diǎn)時(shí)，芋艿分離蛋白因聚集致使色氨酸殘基埋藏在蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部，λmax向長波方向位移（紅移）；當(dāng)pH值升高至7.0和8.0時(shí)（大于芋艿蛋白的等電點(diǎn)），芋艿分離蛋白解聚集，構(gòu)象展開，色氨酸殘基暴露，λmax向短波方向位移（藍(lán)移），這與紫外-可見光譜結(jié)果相吻合。

由圖5b可知，溶液在260～300 nm波長范圍內(nèi)有較強(qiáng)的熒光激發(fā)，主要是由蛋白質(zhì)中苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸殘基的激發(fā)熒光引起。pH 6.5、7.0、8.0條件下溶液激發(fā)光譜峰分別位于282.3、289.7、284.8 nm，pH值環(huán)境造成蛋白質(zhì)聚集程度的差異，蛋白質(zhì)聚集體周圍水分子和分子能級(jí)發(fā)生變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶液出現(xiàn)不同的熒光激發(fā)曲線。

3 結(jié) 論

本實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明：溶液的pH值環(huán)境對(duì)芋艿蛋白的變性及聚集有明顯的影響。在pH 6.5接近芋艿蛋白的等電點(diǎn)時(shí)，芋艿分離蛋白因聚集導(dǎo)致其表觀黏度較高，滯后現(xiàn)象明顯，膠凝點(diǎn)溫度Tgel及最終形成的凝膠G’較高；當(dāng)pH值升高至8.0時(shí)（大于芋艿蛋白的等電點(diǎn)），芋艿分離蛋白解聚集，構(gòu)象展開，表觀黏度較低，滯后現(xiàn)象減弱，Tgel及凝膠G’降低。頻率掃描發(fā)現(xiàn)，隨溶液pH值的升高，G’與G”曲線的交點(diǎn)逐漸向高頻方向移動(dòng)并最終消失，但不平行。在pH 7.0時(shí)，芋艿分離蛋白的紫外吸收峰位于284 nm波長處；其熒光光譜最大激發(fā)波長為289.7 nm，最大發(fā)射波長為330.3 nm。由于流變測(cè)試用于蛋白質(zhì)凝膠性能的監(jiān)控獨(dú)特的優(yōu)勢(shì)，不同pH值條件下所提供的數(shù)據(jù)可能對(duì)芋艿蛋白質(zhì)產(chǎn)品生產(chǎn)有用，從而促進(jìn)芋艿蛋白質(zhì)在食品加工方面的應(yīng)用。

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