人LilrB2蛋白是Aβ受體，其鼠同源蛋白PirB在阿爾茨海默病模型中能調(diào)控突觸的可塑性
2014-01-27 03:52:19劉潘虹
中國病理生理雜志 2014年4期
可溶性 β淀粉樣蛋白(β-amyloid，Aβ)寡聚物可以削弱突觸的可塑性，導(dǎo)致與阿爾茨海默病(Alzheimer disease，AD)相關(guān)的突觸數(shù)量減少。Kim等的研究發(fā)現(xiàn)，鼠成對免疫球蛋白樣受體B蛋白(paired immunoglobulin-like receptor B，PirB)及其人直系同源物(ortholog)——白細(xì)胞免疫球蛋白樣受體B2(leukocyte immunoglobulin-like receptor B2，LilrB2;表達(dá)于人腦中)都是Aβ寡聚物的受體，且親和力可達(dá)納摩爾級。PirB和LilrB2的前2個胞外免疫球蛋白(Ig)結(jié)構(gòu)域介導(dǎo)了受體與Aβ的相互作用，從而導(dǎo)致絲切蛋白(cofilin)信號的增強(qiáng);在AD病人大腦中也可看到這一現(xiàn)象。在小鼠中，Aβ寡聚物對海馬長時程增強(qiáng)效應(yīng)的損害需要PirB的參與。在AD轉(zhuǎn)基因模型中，PirB不僅導(dǎo)致了成年小鼠的記憶缺失，同時也介導(dǎo)了幼年小鼠視覺皮層中突觸可塑性的降低。這些發(fā)現(xiàn)提示LilrB2可能在人AD的神經(jīng)病理學(xué)機(jī)制中具有重要作用，阻斷LilrB2的功能有助于治療AD。
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