李鈺金，林洪，趙元暉，吳浩浩，解萬翠，楊錫洪，梁興國，*

（1.中國海洋大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，山東青島266003；2.青島科技大學(xué)海洋科學(xué)與生物工程學(xué)院，山東青島266042）

魚糜制品是一類以生鮮魚糜或冷凍魚糜為原料，經(jīng)擂潰（空擂、鹽擂和調(diào)味擂）、成型、凝膠化等過程制成，具有一定彈性的凝膠狀食品，例如魚豆腐、魚丸、蟹棒以及模擬蟹腿等模擬水產(chǎn)食品。新鮮魚經(jīng)過去頭、去皮、去內(nèi)臟等初加工后再經(jīng)采肉、漂洗、精濾、脫水得到的魚糜原料即為生鮮魚糜。生鮮魚糜在冷凍過程中，肌原纖維蛋白會發(fā)生變性，因此要加入適量的抗凍劑如山梨醇、多聚磷酸鹽等以提高其抗凍能力，這類添加抗凍劑后進(jìn)行冷凍貯藏的魚糜即為冷凍魚糜[1]。

中國漁業(yè)年鑒（2019）指出，2018 年海洋捕撈量高達(dá)1044.46 萬噸，占海水產(chǎn)品產(chǎn)量的31.64%，比上年減少97.96 萬噸，減少6.11%；淡水捕撈產(chǎn)量196.39 萬噸，占淡水產(chǎn)品產(chǎn)量的6.20%，比上年增加21.91 萬噸，減少10.04%[2]。近年來，隨著海洋捕撈強(qiáng)度的不斷增大，用于生產(chǎn)高品質(zhì)魚糜的海水魚產(chǎn)量下降，而低值海水魚和淡水魚凝膠形成能力較差，往往需要添加外源物質(zhì)增強(qiáng)其凝膠品質(zhì)。

魚糜制品作為即食方便的快捷食品，在世界各地都受到廣泛的歡迎。然而目前較多的淡水魚及低值海水魚由于凝膠形成能力比較差，致使魚糜制品品質(zhì)降低。凝膠特性是評價魚糜品質(zhì)的重要指標(biāo)，它直接關(guān)系到魚糜制品的持水性、彈性、黏結(jié)性等組織特性，因此如何改善魚糜凝膠性能，一直是研究焦點(diǎn)。魚糜制品的凝膠特性不僅與原料魚的種類、漂洗、加熱條件、擂潰方式、離子強(qiáng)度、pH 值等有關(guān)，也與外源添加物密切相關(guān)。蛋白質(zhì)是魚糜制品生產(chǎn)過程中常用的一種外源物，其添加可以增強(qiáng)魚糜制品的口感和特性，提高其凝膠強(qiáng)度、彈性等，并且可以降低配方成本。但是不同蛋白質(zhì)對魚糜制品的影響和作用機(jī)制不盡相同。本文闡述了魚肉肌原纖維蛋白的功能性質(zhì)以及不同蛋白類物質(zhì)對魚糜制品形狀的影響。

1 魚糜凝膠形成過程

魚肉蛋白質(zhì)主要由鹽溶性的肌原纖維蛋白、水溶性的肌漿蛋白和不溶性的基質(zhì)蛋白組成，其中肌原纖維蛋白是形成魚糜網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的主要蛋白，約占魚肉蛋白的60%以上。凝膠化、凝膠劣化和魚糕化是魚肉蛋白質(zhì)形成凝膠需經(jīng)歷的三個階段。

凝膠化過程一般在低溫條件下進(jìn)行（30 ℃～40 ℃之間），加鹽擂潰時會促進(jìn)魚肉中肌原纖維蛋白溶出，相鄰肌球蛋白分子間相互作用產(chǎn)生三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，促進(jìn)魚糜凝膠的形成，其中二硫鍵和疏水相互作用是肌球蛋白產(chǎn)生架橋的主要作用力[3]；當(dāng)溫度升高到50 ℃～70 ℃時，達(dá)到組織蛋白酶的最適溫度，該酶會降解相應(yīng)的蛋白，從而使魚糜網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)發(fā)生破壞，凝膠強(qiáng)度降低，發(fā)生凝膠劣化；當(dāng)溫度繼續(xù)升高，肌球蛋白和肌動蛋白形成的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)固定化，凝膠呈有序、非透明狀，即完成了魚糕化。所以為了提高魚糜的凝膠強(qiáng)度，可采取兩段加熱的方式，使其在低溫凝膠化階段放置一定時間，然后再迅速通過凝膠劣化溫度帶以防止或降低凝膠劣化的產(chǎn)生。

2 肌原纖維蛋白

2.1 肌原纖維蛋白的分子組成

肌原纖維蛋白主要是由肌球蛋白、肌動蛋白、肌動球蛋白和調(diào)節(jié)蛋白（原肌球蛋白和肌鈣蛋白）等組成的復(fù)合體，它對魚糜制品加熱過程中的黏結(jié)性和質(zhì)構(gòu)有影響，在肉類加工中起到重要作用。韓敏義發(fā)現(xiàn)單獨(dú)肌球蛋白可以形成優(yōu)良凝膠，肌動蛋白則根據(jù)凝膠系統(tǒng)中與肌球蛋白的比例而對凝膠形成能力有增強(qiáng)或拮抗作用，其他成分如原肌球蛋白、伴肌球蛋白、伴肌動蛋白和肌鈣蛋白等則通過影響肌球蛋白凝膠矩陣而對凝膠彈性有很大的影響[4]。肌球蛋白是肌肉中含量最高的蛋白質(zhì)，占肌原纖維蛋白的50%～55%，是粗絲的主要組成成分；肌動蛋白約占肌原纖維蛋白的20%，是細(xì)絲的主要組成成分。肌球蛋白分子的尾部在受熱后發(fā)生不可逆變性，由有序的螺旋結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)闊o序結(jié)構(gòu)，交聯(lián)其他的肌球蛋白和肌動球蛋白而形成凝膠基質(zhì)的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，有助于脂肪和水分等營養(yǎng)物質(zhì)的保留，對魚糜制品的凝膠特性起到關(guān)鍵作用。

2.2 肌原纖維蛋白的凝膠機(jī)制

關(guān)于肌原纖維蛋白的凝膠機(jī)制，目前主要有兩種觀點(diǎn)，一種認(rèn)為凝膠的形成是由于肌球蛋白和肌動蛋白的粗絲和細(xì)絲溶出，重合成肌動球蛋白而互相纏繞，加熱后形成高度有序并能保持大量水分的三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，從而形成有彈性的魚糜制品；另一種觀點(diǎn)認(rèn)為，肌原纖維蛋白溶出后，肌球蛋白和肌動蛋白在水溶液中均呈現(xiàn)出游離狀態(tài)，在經(jīng)歷低溫凝膠化和高溫凝膠定型化以后，游離的肌球蛋白分子頭部與肌動蛋白的尾部通過二硫鍵形成架橋，進(jìn)而形成有序的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)[5]。蛋白質(zhì)變性和聚集的相對速率決定凝膠的結(jié)構(gòu)和特性，這個過程受到許多因素的影響，如肌球蛋白的凝膠強(qiáng)度要高于肌原纖維蛋白、蛋白質(zhì)濃度等；外在條件包括加熱溫度、pH 值、高壓、脈沖超聲、離子強(qiáng)度等。蛋白質(zhì)的凝膠特性與其構(gòu)象有直接聯(lián)系，在熱誘導(dǎo)凝膠過程中，蛋白質(zhì)從天然狀態(tài)到變形過程涉及到其高級結(jié)構(gòu)的變化。肌原纖維蛋白是由排列成束狀的細(xì)絲狀蛋白構(gòu)成，在加熱時折疊的蛋白質(zhì)分子側(cè)鏈結(jié)合鍵斷開而伸展，蛋白質(zhì)之間通過巰基的產(chǎn)生而聚集，從而形成堅(jiān)固的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。Zhang 等[6]通過高壓處理肌原纖維蛋白，發(fā)現(xiàn)隨著壓力的增大（0.1 MPa～500 MPa），α 螺旋和 β 折疊轉(zhuǎn)變?yōu)闊o規(guī)卷曲和β 轉(zhuǎn)角，蛋白質(zhì)展開暴露出內(nèi)部的疏水性和巰基，表面疏水性和二硫鍵的形成得到增強(qiáng)，而200 MPa 凝膠的微觀結(jié)構(gòu)均勻緊密，凝膠特性最好。通過高壓處理會導(dǎo)致蛋白質(zhì)三、四級結(jié)構(gòu)的改變，使蛋白質(zhì)變性、聚集和凝膠，通過增強(qiáng)蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)-水分之間的相互作用來提高制品的凝膠特性。Chen 等[7]發(fā)現(xiàn)高壓均質(zhì)可以減小雞胸肉中肌原纖維蛋白的分子粒徑并增強(qiáng)分子間的靜電推力，從而增強(qiáng)肌原纖維蛋白在水中的溶解度；Wang 等[8]通過脈沖超聲處理短時間內(nèi)（0～6 min）使肌原纖維蛋白溶液黏度系數(shù)顯著降低，而流動指數(shù)值增加，一級結(jié)構(gòu)沒有被破壞，但肌原纖維蛋白α 螺旋和β 折疊比例下降而無規(guī)卷曲和β轉(zhuǎn)角比例增加，三、四級結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，而在長時間（9 min～15 min）內(nèi)沒有顯著影響?？傊?，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)高級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，變性速率大于聚集速率時，蛋白質(zhì)分子充分伸展、相互作用形成高度有序的半透明凝膠，這些變化決定了蛋白質(zhì)凝膠的質(zhì)構(gòu)。

3 蛋白質(zhì)在魚糜中的應(yīng)用

蛋白質(zhì)是經(jīng)常應(yīng)用于魚糜制品加工過程的添加物，它不僅可以增強(qiáng)魚糜制品的口感和特性，還可以降低生產(chǎn)成本。目前添加到魚糜中的蛋白質(zhì)可分為肌肉蛋白和非肌肉蛋白兩大類，后者根據(jù)來源還可以分為酶類蛋白、植物蛋白和非肌肉類動物蛋白。

3.1 肌肉蛋白

肌肉組織中的蛋白質(zhì)主要分為肌原纖維蛋白、肌漿蛋白、基質(zhì)蛋白。Munialo 等[9]發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)受熱后變性展開，展開的蛋白質(zhì)因聚合作用而形成較大分子的凝膠體。蛋白質(zhì)分子的聚集和伸展，使反應(yīng)基團(tuán)暴露出來，特別是肌球蛋白的疏水基團(tuán)，因此有利于蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)之間的相互作用。所以分子量大且疏水性氨基酸含量高的蛋白質(zhì)容易形成穩(wěn)定的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。雞胸肉中含有較高的蛋白質(zhì)，肌原纖維絲釋放的肌球蛋白含量較高，且肌動球蛋白的熱轉(zhuǎn)化溫度較低。Sang 等[10]將雞胸肉添加到魚糜中，發(fā)現(xiàn)其中的膠原和肌原纖維蛋白含量顯著高于空白魚糜樣品，用含有NaCl 的抗凍劑漂洗后的復(fù)合魚糜樣品品質(zhì)最佳。Jin 等[11]通過研究母雞雞胸肉的添加對魚糜品質(zhì)的影響，發(fā)現(xiàn)添加40%雞胸肉時剪切力顯著提高，總氨基酸含量和必需氨基酸含量有所提高，復(fù)合魚糜腸在貯藏期間能夠保持穩(wěn)定。Jin 等[12]分別將7.46%，14.93%和22.39%的雞胸肉替換到鯛魚魚糜中發(fā)現(xiàn)在儲藏期間對照組的破斷力、破短距離、凝膠強(qiáng)度和彈性均高于其他處理組。Hashemi 等[13]研究發(fā)現(xiàn)結(jié)合35%～50%的康氏似鲹碎魚肉的牛肉香腸品質(zhì)特性更優(yōu)，硬度分別提高了40%和16%，黏附性和咀嚼性明顯改善且SEM 掃描結(jié)果證明添加50%魚肉的制品凝膠基質(zhì)更加致密，在凝膠形成過程中起正相互作用，而不降低其質(zhì)地和流變性質(zhì)。王衛(wèi)芳等[14]通過分析魚肉豬肉的基本組成和功能性質(zhì)，發(fā)現(xiàn)豬肉中氨基酸含量高于魚肉，且疏水性氨基酸含量較高，利于凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成，在魚肉豬肉復(fù)配肉糜7 ∶3 中，添加6%豬肥膘、30%水，16%蛋清、3%大豆蛋白、0.45%復(fù)合磷酸鹽、0.5%轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶，可獲得最佳的復(fù)合凝膠制品?？偠灾壳皣鴥?nèi)外學(xué)者關(guān)于將肉糜添加到魚糜中的研究越來越多，但無論是禽肉還是畜肉，其蛋白皆與魚肉同屬于肌肉蛋白，它們形成熱凝膠的溫度相近，復(fù)合魚糜肌肉蛋白之間會發(fā)生相互作用，共同聚合形成單一均勻的凝膠結(jié)構(gòu)；此外，肉糜類物質(zhì)的添加還可以提高魚糜凝膠制品的風(fēng)味和質(zhì)地。

3.2 非肌肉蛋白

在魚糜中添加非肌肉蛋白可以增強(qiáng)其口感和凝膠強(qiáng)度，非肌肉蛋白不僅含有疏水基團(tuán)，還含有親水基團(tuán)，未經(jīng)乳化時，非肌肉蛋白在擂潰中吸收水分，發(fā)生溶脹作用增強(qiáng)魚糜的凝膠強(qiáng)度，而在經(jīng)過乳化作用以后，油水之間的斥力令蛋白質(zhì)分子打開從而暴露出更多的基團(tuán)，一定條件下網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)更易形成，起到加固的作用。因?yàn)槿獾鞍缀头侨獾鞍仔纬蔁崮z的溫度不同，導(dǎo)致不同蛋白之間很少發(fā)生聚集，而較多以相互滲透方式形成凝膠[15]。非肉蛋白可以直接與肉蛋白相互作用，填滿凝膠基質(zhì)的空隙，或在基質(zhì)結(jié)構(gòu)上作為不連續(xù)的凝膠相，作為另一種凝膠系統(tǒng)來提高魚糜制品的質(zhì)地特性。同時非肌肉蛋白的用量不宜過高，否則會導(dǎo)致魚糜蛋白含量的相對下降，從而干擾凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成。

3.2.1 酶類蛋白

一些蛋白酶對魚糜凝膠強(qiáng)度有明顯的提高作用，其中谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（transglutaminase，簡稱TGase）類尤為突出。魚肌肉中雖然也含有內(nèi)源性TGase，并在魚糜凝膠化過程中起著一定的作用，但含量較少，往往需要外源添加從而改善魚糜凝膠強(qiáng)度。TGase 酶能夠催化蛋白質(zhì)中賴氨酸上的ε-氨基和谷氨酸殘基上的γ-酰胺基發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)，促進(jìn)蛋白質(zhì)分子內(nèi)部以ε-（γ-Glu）Lys 鍵發(fā)生共價交聯(lián)，使肌原纖維蛋白在一定溫度下發(fā)生聚集，從而促進(jìn)魚糜凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成。近年來，來源于微生物的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶（TGase）也被用于改善蛋白質(zhì)凝膠的機(jī)械性能[16]。Sun 等[17]發(fā)現(xiàn)通過加入MTGase，肌原纖維蛋白/豌豆蛋白分離物混合物（3 ∶1，質(zhì)量比）的凝膠強(qiáng)度大大增加，其中在肌原纖維和豌豆蛋白之間形成ε（γ-谷氨酸）賴氨酸（G-L）交聯(lián)。添加TGase 以后魚糜凝膠的破斷力和硬度在凍藏3 d～5 d 后達(dá)到最大值，儲藏3 d 后TGase 活力達(dá)到最大值，短期冷凍儲存使肌球蛋白結(jié)構(gòu)展開，減少了α-螺旋含量，并暴露疏水基團(tuán)，促進(jìn)交聯(lián)反應(yīng)和分子間疏水相互作用[18]。Kudre 等[19]研究了不同濃度（0、0.3、0.6 U/g 魚糜）的微生物轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶（microbial transglutaminase，MTGase）與不同濃度（0 %～6 %，質(zhì)量分?jǐn)?shù)）的班巴拉花生分離蛋白（bambara groundnut protein isolate，簡稱BGPI）對沙丁魚魚糜凝膠性質(zhì)的影響，當(dāng)MTGase（0.3、0.6 U/g 魚糜）添加時，魚糜凝膠破斷力與破短距離提高，與BGPI 添加量無關(guān)，凝膠強(qiáng)度的增強(qiáng)只與MTGase 的添加量有關(guān)，基于電泳研究，肌球蛋白重鏈隨著MTGase 的加入而減少，表明交聯(lián)鍵的形成。另外，TGase 對魚糜凝膠強(qiáng)度的的影響與其劑量也有很大的關(guān)系。MTGase 添加到金線魚魚糜中會使其破斷力與破短距離有所增強(qiáng)，當(dāng)添加10%的魚明膠和MTGase 1.2 U/g 時獲得 AA 級魚糜，但是當(dāng) MTGase 添加量過高反而會使魚糜凝膠強(qiáng)度下降[20]。

另一類影響魚糜凝膠強(qiáng)度的蛋白是水溶性的肌漿蛋白和鹽溶性的組織蛋白酶B、蛋白酶L 等，它們會破壞凝膠制品網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，降低其凝膠強(qiáng)度。在一般的加工工藝中，肌漿蛋白可以通過漂洗除去，而對于組織蛋白酶，則是通過添加相應(yīng)的酶制劑或是選擇合適的溫度，避免經(jīng)過此類酶的凝膠劣化溫度帶。

3.2.2 植物蛋白

目前在魚糜中添加的植物性蛋白包括谷朊粉如面筋蛋白、大米蛋白、小麥蛋白等、豆類蛋白如大豆分離蛋白、黑豆蛋白、綠豆蛋白、花生蛋白等，不同蛋白質(zhì)的作用機(jī)制不同對凝膠性質(zhì)的影響也不同。一般豆類種子中的分離蛋白都含有蛋白酶抑制劑，可以抑制由內(nèi)源性蛋白酶引起的凝膠自溶和凝膠劣化現(xiàn)象，另一方面也可以充當(dāng)黏合劑或填充劑，改善魚糜凝膠特性。Kudre 等[21]研究了不同水平BGPI 對沙丁魚魚糜自溶和凝膠特性的影響，發(fā)現(xiàn)從含有蛋白酶抑制劑的班巴拉花生（BGPI）中分離的蛋白質(zhì)可用于降低由內(nèi)源性蛋白酶引起的沙丁魚魚糜的自溶，它能夠有效阻止肌球蛋白重鏈的降解，增強(qiáng)魚糜凝膠強(qiáng)度和持水性。以分離物或濃縮物形式的大豆蛋白已經(jīng)在加工肉類中用作黏合劑或膠凝劑，以改善加熱時的物理和質(zhì)地特性，它們也被稱為肉代用品以降低配方成本。大豆蛋白具有吸水性、保油性、凝膠性等特點(diǎn)，它對組織蛋白酶L 有抑制作用，并可以與魚糜中鹽溶性肌原纖維蛋白相互結(jié)合，從而增強(qiáng)魚糜凝膠特性。Luo 等[22]評估了不同設(shè)置條件下大豆分離蛋白（soy protein isolate，簡稱SPI）對不同等級阿拉斯加鱈魚和鯉魚魚糜凝膠特性的影響，在直接蒸煮（85 ℃，30 min）和在 30 ℃放置60 min 條件下烹飪后，凝膠的斷裂力和破斷距離隨著SPI 濃度的增加而降低，SPI 對鯉魚魚糜凝膠強(qiáng)度的影響小于阿拉斯加鱈魚魚糜，加入10%SPI 至阿拉斯加鱈魚魚糜獲得的斷裂力比在50 ℃下放置60 min 后煮熟的單獨(dú)魚糜高。疏水相互作用和氫鍵在肌原纖維蛋白-大豆蛋白凝膠中發(fā)揮重要作用，但二硫鍵不是穩(wěn)定混合凝膠體系的重要作用力[23]。黑豆和綠豆分離蛋白對沙丁魚魚糜蛋白水解和凝膠裂化都有抑制作用，肌球蛋白重鏈被保留在兩種凝膠中，凝膠強(qiáng)度增強(qiáng)，持水性得到改善[24]。

面筋蛋白作為小麥淀粉工業(yè)的副產(chǎn)物，由于其良好的持水性和黏彈性，經(jīng)常被添加于肉制品中用于提高產(chǎn)品的結(jié)構(gòu)性質(zhì)。小麥面筋蛋白的添加可以顯著改善魚糜凝膠的質(zhì)地特性，并使經(jīng)過高溫處理后凝膠的熱穩(wěn)定性大大提高，面筋蛋白均勻分散在肌原纖維蛋白的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)中并與之相互作用，阻止了肌原纖維蛋白分子在高溫條件下聚集，抑制了網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的破壞，從而提高了魚糜制品的品質(zhì)[25]。

3.2.3 非肌肉類動物蛋白

由于熱活化蛋白酶的存在，魚糜凝膠在50 ℃～60 ℃容易發(fā)生凝膠劣化。為了減少魚糜凝膠的劣化，食品級抑制劑已被用于保護(hù)肌原纖維蛋白免受由內(nèi)源性蛋白酶引起的蛋白水解。添加于其中的非肌肉動物蛋白包括血漿蛋白、蛋清和乳清蛋白濃縮物等。Yetim 等[26]通過在魚肉中添加非肌肉蛋白，研究重組魚產(chǎn)品品質(zhì)的變化，發(fā)現(xiàn)添加蛋清蛋白后鯰魚肌肉處理組水分和脂肪含量發(fā)現(xiàn)顯著差異，總蛋白含量發(fā)生變化，總水分與肌原纖維蛋白組分之間呈現(xiàn)正相關(guān)，所以蛋清蛋白可以提高重組魚糜產(chǎn)品的品質(zhì)。Rawdkuen 等[27]研究發(fā)現(xiàn)乳清濃縮蛋白（whey protein concentrate，WPC；0%～3%）對大眼鯛、金線魚和蜥蜴魚魚糜的凝膠自溶有抑制作用，隨著WPC 濃度的增加，魚糜凝膠持水力得到提高，肌球蛋白重鏈在其存在下更多的保留。然而Chang-Lee 等[28]研究發(fā)現(xiàn)生產(chǎn)適當(dāng)強(qiáng)度的凝膠產(chǎn)品取決于魚糜中添加的蛋清蛋白含量，乳清濃縮蛋白和大豆分離蛋白不能充分提高白鰱魚魚糜凝膠的總體質(zhì)地特征，蛋清蛋白中包含有通過巰基-二硫化合物交換提高凝膠強(qiáng)度的氨基酸或是抑制白鰱魚魚糜中的內(nèi)源性蛋白酶。血漿中含有多種生物活性化合物，包括蛋白酶抑制劑和血漿轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶，魚糜內(nèi)源性TGase 和豬血漿轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶共同誘導(dǎo)非二硫共價鍵的形成，而疏水相互作用、氫鍵和二硫鍵是形成凝膠的主要作用力，在魚糜中添加豬血漿蛋白可以促進(jìn)蛋白質(zhì)的水合作用，降低蛋白質(zhì)的聚集，而且血漿蛋白在加熱時會表現(xiàn)出自身的膠凝能力，從而改善魚糜凝膠形成能力，降低魚糜凝膠的自溶。鮭魚血漿蛋白低含量時能有效抑制太平洋鱈魚魚糜內(nèi)源性蛋白酶，高含量時有助于轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶介導(dǎo)的凝膠形成，從而增強(qiáng)凝膠強(qiáng)度，但也會引起彈性模量和白度的降低[29]。

4 總結(jié)與展望

魚糜凝膠性能的改善一直以來是國內(nèi)外研究的熱點(diǎn)，尤其關(guān)于魚糜制品中添加各種非肌肉蛋白研究較多，而有關(guān)肌肉蛋白如各種肉糜等的添加卻鮮有報道。因此，今后可以將肌肉蛋白或肌肉蛋白與各種非肌肉蛋白的復(fù)配物添加到魚糜中，提高魚糜凝膠性能及風(fēng)味；另一方面，在魚糜產(chǎn)業(yè)化生產(chǎn)過程中常用的蛋白質(zhì)主要集中在蛋清蛋白、乳清蛋白等幾類，我們可以借鑒應(yīng)用于其他肉類制品的添加物如豬血漿蛋白等，開發(fā)新型的、性價比較高的凝膠增強(qiáng)劑，使其應(yīng)用于工業(yè)生產(chǎn)。