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        蛋白質轉運機制簡介

        2017-02-18 21:53:07王曉群
        生物學教學 2017年5期
        關鍵詞:小泡高爾基體跨膜

        王曉群

        (安徽省望江中學 246200)

        基因的表達產物需定位到不同的位點行使功能,而蛋白質的合成位點與功能位點常常被一層或多層膜所隔開,這樣就產生蛋白質的轉運問題。蛋白質的轉運可分為四種基本類型。

        1 蛋白質的跨膜轉運

        細胞質基質中合成的蛋白質轉運到內質網、線粒體、葉綠體和過氧化物酶體等細胞器都是跨膜轉運的,但進入內質網與進入線粒體和葉綠體的機制有所不同。

        1.1 蛋白質跨膜轉運至線粒體 核基因編碼的蛋白質以前體蛋白形式通過翻譯后運轉機制向線粒體跨膜轉運。前體蛋白由成熟蛋白質和N端的一段稱為前導肽的序列共同組成。前體蛋白與熱休克蛋白(HSP70)等“分子伴侶”結合成待運轉多肽,再與線粒體外膜上的Tom受體復合蛋白識別,在ATP水解和膜電位差作用下,通過Tom和Tim組成的膜通道(Tom復合體負責通過外膜進入膜間隙;Tim復合體負責通過內膜進入基質或留在內膜上)進入線粒體[1]。前體蛋白進入線粒體后在線粒體導肽水解酶、導肽水解激活酶、“分子伴侶”(HSP70)等作用下,前導肽被水解,重新卷曲折疊為成熟的蛋白質分子[2]。

        1.2 蛋白質跨膜轉運至葉綠體 蛋白質跨膜轉運至葉綠體也是翻譯后轉運機制。前體蛋白N端含有一段氨基酸序列稱為轉運肽。前體蛋白與某些“分子伴侶”結合后與葉綠體膜上的特異性受體結合,在ATP水解和質子動力勢能作用下,通過膜上的蛋白轉運器(外膜上負責轉運的蛋白簡稱TOC,內膜上負責轉運的蛋白簡稱TIC)進入葉綠體,隨即轉運肽被切除[3]。

        轉運到葉綠體外膜上的蛋白一般在轉運肽切除后即停止轉運,使蛋白質定位在外膜上;轉運到葉綠體內膜和類囊體的前體蛋白有兩個N端轉運肽,第一個被切除后,暴露出第二個信號序列,將蛋白導向內膜或類囊體膜;而定位于基質的蛋白,其前體蛋白N端轉運肽僅具有導向基質的信號序列[4]。

        1.3 蛋白質跨膜轉運至內質網 蛋白質跨膜轉運至內質網屬于邊翻譯邊跨膜運轉。蛋白質在核糖體上合成至80個氨基酸左右后,N端的信號序列與信號序列顆粒(SRP)結合,使肽鏈延伸暫停。結合有信號序列的SRP與內質網膜上的停泊蛋白(SRP受體)結合,將核糖體等引導到內質網膜上的蛋白質轉運通道上,SRP脫離信號序列,肽鏈延伸開始。在GTP作用下,內質網膜上蛋白通道打開,新生肽鏈插進通道,并向內質網腔轉運,隨即信號肽被切除,肽鏈繼續(xù)延伸直至完成整個多肽鏈的合成。

        2 膜泡運輸

        蛋白質通過不同類型的轉運小泡從粗面內質網合成部位轉運至高爾基體進而分選運至細胞的不同部位發(fā)揮功能,其中涉及各種不同的運輸小泡的定向轉運,以及膜泡出芽和融合的過程。

        2.1 有被小泡類型 目前發(fā)現3種不同類型的有被小泡具有不同的物質運輸作用:①網格蛋白有被小泡:接合素蛋白覆蓋在網格蛋白有被小泡表面,向外與網格蛋白分子結合,向內與膜受體結合,將蛋白質從高爾基體的TCN區(qū)(網格蛋白有被小泡形成的發(fā)源地)向質膜、胞內體、溶酶體、植物液泡等運輸[5]。②COPⅡ有被小泡:介導從內質網——順面高爾基體——高爾基體中間膜囊——反面高爾基體的運輸。因為COPⅡ有被小泡對所運輸的物質有選擇和濃縮作用,所以從內質網進入高爾基體的蛋白質必須是正確折疊和正確組裝的。③COPⅠ有被小泡:COPⅠ有被小泡通過對逃逸蛋白的回收、轉運使之返回它們正常駐留的部位;也可以介導從內質網到高爾基體的順行轉運,以及高爾基體不同區(qū)域間蛋白質的運輸[6]。

        2.2 膜泡運輸機理 運輸小泡的形成、轉運及與靶膜的融合等是一個特異性過程,涉及多種蛋白識別、裝配、去裝配的復雜調控。美國科學家James E·Rothman和Randy W·Schekman提出SNARE假說,解釋了囊泡與靶膜之間的選擇性融合。SNAREs(soluble NSF attachment protein receptor)蛋白負責介導膜泡運輸。v-SNAREs定位于轉運泡的膜上,t-SNAREs定位于靶膜上,通過v-SNAREs和t-SNAREs特異性結合,決定了膜泡的錨定與融合,從而將“貨物”運到目的地[7]。

        3 選擇性的門控轉運

        細胞質基質中合成的蛋白質通過核孔復合體輸入或從細胞核返回細胞質是通過選擇性的門控轉運來完成的。親核蛋白一般含有特殊的氨基酸序列稱為核定位信號(NLS),具有定向、定位作用,能保證親核蛋白通過核孔復合體被轉運到細胞核內。NLS可位于親核蛋白的任何部位,并且指導親核蛋白完成核輸入后不被切除。核轉運因子α、β組成的異源二聚體是親核蛋白的受體,NLS與其識別并結合形成轉運復合物,與核孔復合體的胞質纖維結合,依靠GTP水解提供能量進入細胞核,釋放親核蛋白。轉運因子α、β解離并通過核孔復合體回到細胞質,開始新一輪親核蛋白的轉運。親核蛋白的轉運受NLS、核轉運因子等多種因素的綜合調節(jié),從而實現核質之間物質交換和信息交流[8]。

        4 細胞質基質中蛋白質的轉運

        蛋白質在核糖體合成時就開始進行折疊,如果一個蛋白質沒有相應的信號序列,它就不會進入內質網、線粒體、葉綠體、細胞核等部位,而是在胞質溶膠中完成翻譯,經加工和修飾,如糖基化、羥基化、?;?、二硫鍵形成等,成為具有生物學功能的蛋白質,最后留在胞質溶膠中。盡管目前對細胞質基質中蛋白質的轉運機制,尤其是信號轉導途徑以及信號傳遞方式了解甚少,但已知這一過程與細胞骨架有關。細胞骨架作為細胞質基質的主要結構成分,與胞質溶膠內的物質運輸有關。留在胞質溶膠中的蛋白質分子與細胞骨架中的蛋白分子選擇性結合,從而使蛋白質分子錨定在特定的三維空間區(qū)域。

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