安玥琦，熊善柏*

（華中農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)技術(shù)學(xué)院，國家大宗淡水魚加工技術(shù)研發(fā)分中心，湖北 武漢 430070）

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肌原纖維蛋白轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)程度對魚糜凝膠及其風(fēng)味釋放影響的研究進(jìn)展

安玥琦，熊善柏*

（華中農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)技術(shù)學(xué)院，國家大宗淡水魚加工技術(shù)研發(fā)分中心，湖北 武漢 430070）

摘 要：轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶可以催化肌原纖維蛋白發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)。隨著交聯(lián)程度的增加，魚糜凝膠從彈黏體變?yōu)閺棿囿w，風(fēng)味也隨之改變。風(fēng)味物質(zhì)的擴(kuò)散、釋放與凝膠網(wǎng)絡(luò)的交聯(lián)程度密切相關(guān)，因此深入了解交聯(lián)程度與食品品質(zhì)的關(guān)系及風(fēng)味物質(zhì)在凝膠網(wǎng)絡(luò)中的擴(kuò)散行為顯得尤為重要。本文總結(jié)轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶催化肌原纖維蛋白的交聯(lián)機(jī)理，歸納了國內(nèi)外對肌原纖維蛋白交聯(lián)程郭彩霞度的測定方法與影響因素，探討交聯(lián)程度對魚糜蛋白的凝膠特性與風(fēng)味釋放的影響，并對今后的研究方向提出思考與展望。

關(guān)鍵詞：轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶；肌原纖維蛋白；交聯(lián)程度；檢測方法；魚糜凝膠；影響因素

肌原纖維蛋白是魚糜肌肉中的主要蛋白質(zhì)[1]，在加熱條件下肌原纖維蛋白發(fā)生凝膠化，使魚糜蛋白表現(xiàn)出液體黏性和固體彈性兩種形態(tài)之間的性質(zhì)[2]，從溶膠狀態(tài)變成高黏彈性的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶（transglutaminase，TGase，EC.2.3.2.13）能催化蛋白質(zhì)上賴氨酸的ε-氨基與谷氨酸的γ-羥酰氨基形成共價(jià)鍵，促進(jìn)蛋白質(zhì)分子間或分子內(nèi)的共價(jià)交聯(lián)，增強(qiáng)凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成[3]。

近年來，隨著微生物轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的高效生產(chǎn)，TGase被廣泛運(yùn)用于食品加工中[4]。目前的研究發(fā)現(xiàn)，在肌原纖維蛋白加熱形成凝膠的過程中，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的添加不僅可以增強(qiáng)凝膠的交聯(lián)程度，當(dāng)超過一定添加量或低溫凝膠化時(shí)間較長時(shí)，魚糜凝膠將由彈黏體向彈脆體發(fā)生躍變[5]，同時(shí)魚鮮味也隨之變?nèi)跎踔羻适?，一些口感脆爽的傳統(tǒng)食品（如捶魚、捶肉等）也存在這種現(xiàn)象，該風(fēng)味的變化是因其凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的變化所導(dǎo)致還是與其他因素有關(guān)尚未見報(bào)道。已有研究發(fā)現(xiàn)NaCl在草魚肌肉中的擴(kuò)散性能與肌纖維的方向有關(guān)[6]，可見風(fēng)味等小分子物質(zhì)在蛋白凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)中的行為特性與蛋白的空間結(jié)構(gòu)有密切的關(guān)系，凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)會(huì)影響到魚糜蛋白的嫩度、多汁性和風(fēng)味釋放等特性[7]。在魚糜凝膠中加入TGase發(fā)生交聯(lián)后所形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，對魚糜凝膠的口感與風(fēng)味具有影響。因此掌握交聯(lián)程度的測定方法與影響因素，以便深入了解交聯(lián)程度對魚糜凝膠的影響及物質(zhì)擴(kuò)散與凝膠網(wǎng)絡(luò)的關(guān)系，并合理控制其交聯(lián)程度顯得尤為重要。

1　肌原纖維蛋白的TGase交聯(lián)機(jī)制

1.1肌原纖維蛋白的膠凝過程

肌原纖維蛋白的熱誘導(dǎo)凝膠性能是魚糜制品加工的基礎(chǔ)。熱作用使蛋白質(zhì)發(fā)生變性，使被包埋的活性基團(tuán)暴露而產(chǎn)生分子間相互作用，當(dāng)排斥力和吸引力達(dá)到平衡便聚集形成凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)[8]。膠凝過程中，肌原纖維蛋白在NaCl作用下發(fā)生溶出、α-螺旋解旋、松弛，隨著溫度的上升，肌球蛋白頭部的S1片段在35 ℃時(shí)展開，通過頭部之間的相互作用形成二聚體和寡聚體，隨著溫度升高至40～45 ℃時(shí)，球狀頭部的聚集體連接形成低聚體，在55 ℃以上，低聚體進(jìn)一步聚集，通過尾部之間的交聯(lián)，形成顆粒體，即組成凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的基本骨架[9]。肌原纖維蛋白的膠凝過程主要經(jīng)歷蛋白質(zhì)的變性與聚集兩個(gè)歷程[8]。變性與聚集的相對速率決定了凝膠的結(jié)構(gòu)與特性，當(dāng)變性速率大于聚集速率時(shí)，蛋白質(zhì)分子能充分伸展、相互作用而形成高度有序的半透明凝膠體；然而，當(dāng)變性速率低于聚集速率時(shí)，形成的凝膠體較粗糙、不透明，且彈性較差[10]。蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的變化是其聚集的先決條件[11-12]，加熱時(shí)肌球蛋白α-螺旋的展開及β-折疊的形成在肌肉蛋白質(zhì)膠凝過程中起著非常重要的作用[13-14]，然而，如果加熱前蛋白質(zhì)的有序二級(jí)結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變成較多的隨機(jī)卷曲，其凝膠形成能力也隨之降低[15]。

1.2TGase的交聯(lián)機(jī)制

轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶是一種轉(zhuǎn)酰胺酶，在催化反應(yīng)中，肽鏈上谷氨酰殘基的γ-酰氨基是酰基供體，而酰基受體可以是賴氨酸的ε-氨基、伯胺和水[4]。其相應(yīng)的反應(yīng)機(jī)理如圖1所示。

圖1　轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的催化交聯(lián)反應(yīng)機(jī)制Fig.1 Cross-linking reactions catalyzed by transglutaminase

當(dāng)酰基受體為賴氨酸的ε-氨基時(shí)，發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)，產(chǎn)生[ε-（γ-glutamyl）lysine]共價(jià)鍵。由于肌原纖維蛋白中含有較多的賴氨酸，因此TGase的作用主要是發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)，使肽鏈谷氨酰胺與肽鏈上賴氨酸殘基的N端相連，形成分子內(nèi)及分子間的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，從而增強(qiáng)魚糜的凝膠性能[3]。

2　肌原纖維蛋白TGase交聯(lián)程度的測定與影響因素

2.1TGase交聯(lián)程度的測定方法

在肌原纖維蛋白的結(jié)構(gòu)中，蛋白-蛋白之間的交聯(lián)或者蛋白-水之間的相互作用，都會(huì)使肌原纖維蛋白性質(zhì)發(fā)生改變。TGase的交聯(lián)反應(yīng)增強(qiáng)了蛋白分子內(nèi)或分子間的交聯(lián)，其交聯(lián)程度反映了凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的致密性，決定了對蛋白質(zhì)的凝膠特性與感官特性的影響程度[16]。綜合國內(nèi)外目前的研究進(jìn)展，表1歸納了TGase交聯(lián)程度的測定方法。

表1　轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)蛋白程度的測定方法Table 1 A sumay of methods used to test protein cross-linking catalyzed by transglutaminase

利用高效液相色譜法測定的[ε-（γ-Glu）Lys]共價(jià)鍵含量與魚糜的凝膠強(qiáng)度呈現(xiàn)出明顯的相關(guān)性[23]，是反映TGase交聯(lián)程度最準(zhǔn)確的方法。在馬鮫魚干制的過程中加入微生物轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶（microbial transglutaminas，MTGase），能觀察到肌動(dòng)球蛋白重鏈的水解，在20 h 后[ε-（γ-Glu）Lys]共價(jià)鍵的含量增加了8 倍[24]。但是這種方法操作繁瑣、耗時(shí)長，在國內(nèi)目前的研究中比較少見。相比而言，利用自由氨基與TNBS比色的方法則快速簡單，結(jié)果也相對準(zhǔn)確。而通過氨氣的檢測則很難區(qū)分交聯(lián)反應(yīng)、?；D(zhuǎn)移反應(yīng)和脫氨反應(yīng)，并且由于蛋白黏度和凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成，阻礙了氨氣的釋放，導(dǎo)致結(jié)果有較大的誤差。目前國內(nèi)外最常用的方法是SDS-PAGE，該方法可以簡單、直觀地觀察到MHC的水解，并且β-巰基乙醇不會(huì)水解還原由TGase催化的交聯(lián)產(chǎn)物[25]，使用適當(dāng)?shù)姆蛛x膠和濃縮膠還可以觀察到遠(yuǎn)大于200 kD的交聯(lián)帶的形成[21,26]。此外，TGase的加入會(huì)顯著降低肌原纖維蛋白熱誘導(dǎo)凝膠的自旋-自旋弛豫時(shí)間（T2），可以通過低場核磁共振進(jìn)行檢測[27]。肌原纖維蛋白經(jīng)TGase交聯(lián)后的內(nèi)部結(jié)構(gòu)明顯變得致密、均勻，可以通過掃描電鏡、透射電鏡、原子力顯微鏡、激光共聚焦顯微鏡等方法進(jìn)行觀察膠凝后的內(nèi)部結(jié)構(gòu)。這種方法雖然直觀，但是不能精確反映出交聯(lián)程度，也無法區(qū)分凝膠網(wǎng)絡(luò)中的二硫共價(jià)鍵與非二硫共價(jià)鍵[28-30]。

2.2交聯(lián)程度的影響因素

TGase催化肌原纖維蛋白的交聯(lián)反應(yīng)受很多因素的影響，比如分子間作用力、蛋白結(jié)構(gòu)與底物含量、酶添加量、溫度、pH值、反應(yīng)時(shí)間、金屬離子等。

2.2.1 分子間作用力

肌原纖維蛋白中的分子間作用力對凝膠的交聯(lián)和穩(wěn)定非常重要。對于魚肉蛋白質(zhì)而言，TGase的作用溫度通常在40 ℃，這時(shí)主要形成的是[ε-（γ-Glu）Lys]等非二硫共價(jià)鍵，促進(jìn)蛋白的交聯(lián)程度，而二硫鍵主要形成于40 ℃以上的溫度[31-33]，雖然二硫鍵不是凝膠網(wǎng)絡(luò)形成的必需條件，但可以提高肌肉蛋白質(zhì)的凝膠強(qiáng)度[34]。維持魚糜凝膠交聯(lián)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的主要作用力除二硫鍵之外，還有疏水相互作用和非二硫共價(jià)鍵[34-35]。

2.2.2 蛋白結(jié)構(gòu)與TGase底物含量

蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)和構(gòu)象影響著交聯(lián)程度，對于本身就含有大量而且充分暴露的谷氨酰胺和賴氨酸殘基的肌原纖維蛋白，TGase的添加會(huì)更易于發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)[36-37]，這可能也是大部分海魚都比淡水魚魚糜凝膠強(qiáng)度大的原因。另一方面，增加體系中谷氨酰胺和賴氨酸殘基的含量也可以增強(qiáng)魚糜蛋白的凝膠特性，比如添加其他肌肉蛋白、酪蛋白和明膠等[38]。但是對于本身交聯(lián)程度就很大的海水魚，外源蛋白的加入很可能會(huì)使魚糜的凝膠強(qiáng)度降低，如在金線魚魚糜中添加5%～20%魚類明膠，反而會(huì)使其凝膠強(qiáng)度下降，減弱TGase的交聯(lián)作用[39]。一些剛性結(jié)構(gòu)蛋白因?yàn)樗鼈內(nèi)狈衫玫墓劝滨０泛唾嚢彼釟埢鶗?huì)影響TGase誘導(dǎo)魚糜蛋白的交聯(lián)，如加入雞蛋清蛋白（egg albumin，EA）顯著降低MTGase誘導(dǎo)魚糜凝膠的凝膠強(qiáng)度和破斷強(qiáng)度，但不阻礙MTGase對肌球蛋白重鏈的交聯(lián)[40]。水解的小麥面筋蛋白會(huì)因干擾肌原纖維蛋白的加熱聚集從而阻礙肌原纖維蛋白交聯(lián)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成[41]。

2.2.3 TGase添加量

大部分學(xué)者的研究表明，MTGase的最適添加量一般在0.1%～0.5%左右[17,30]。當(dāng)MTGase添加量過多時(shí)會(huì)降低魚糜的凝膠特性，如MTGase添加量為0.3 U/g魚糜時(shí)，Golden threadfin bream魚糜凝膠強(qiáng)度和凹陷深度達(dá)到最大值，增加MTGase用量，其凝膠強(qiáng)度下降[42]。這是由于交聯(lián)程度增加導(dǎo)致的，過多MTGase的添加使魚糜蛋白過度交聯(lián)從而導(dǎo)致魚糜凝膠特性的減弱。TGase的添加量也與蛋白種類有關(guān)，在牛肉凝膠中，添加0.3% TGase在50 ℃保溫后牛肉的加工特性最好[43]。

2.2.4 pH值、溫度與時(shí)間

MTGase的反應(yīng)溫度范圍為4～65 ℃，最適溫度在40～50 ℃，最適pH值為5.0～8.0，根據(jù)肌原纖維蛋白種類的不同會(huì)略有差異，一般在肉制品中作用10 min就可以促進(jìn)交聯(lián)，顯著影響制品的凝膠特性[44]。在魚糜制品中，長時(shí)間的低溫凝膠化，或是在40 ℃短時(shí)間保溫都可以使TGase的交聯(lián)效果顯著增強(qiáng)[45]。

2.2.5 金屬離子

內(nèi)源性轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶需要Ca2+激活，而微生物來源的MTGase不依賴Ca2+。低質(zhì)量摩爾濃度Ca2+（10、20 mmol/kg）可激活鰱魚的FTGase催化肌球蛋白重鏈發(fā)生共價(jià)交聯(lián)，從而增加魚糜凝膠的凝膠強(qiáng)度和彈性，而較高的Ca2+質(zhì)量摩爾濃度（50 mmol/kg）則會(huì)抑制肌球蛋白重鏈間的交聯(lián)，致使魚糜凝膠性能降低；當(dāng)Ca2+質(zhì)量摩爾濃度達(dá)到80 mmol/kg時(shí)，Ca2+與魚糜蛋白之間會(huì)形成鈣橋，導(dǎo)致魚糜凝膠變硬，彈性降低[42]。肌肉蛋白酶因誘導(dǎo)肌球蛋白迅速嚴(yán)重的降解而降低魚糜的凝膠強(qiáng)度，通常認(rèn)為魚糜凝膠劣化與內(nèi)源性熱穩(wěn)定蛋白酶具有高度相關(guān)性[46]。還有研究表明Zn2+對TGase的交聯(lián)具有很強(qiáng)的抑制作用，可能是因?yàn)閆n2+會(huì)束縛半胱氨酸殘基的活性中心[47]。

3　交聯(lián)程度對魚糜凝膠的影響

3.1交聯(lián)程度對魚糜凝膠特性的影響

TGase催化肌原纖維蛋白發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)后，其蛋白的凝膠特性會(huì)發(fā)生明顯變化。在鳙魚魚糜中加入0.1%的TGase（101 U/100 g魚糜），就可以使其凝膠的破斷強(qiáng)度增加1 倍，隨著TGase添加量的增加，交聯(lián)程度進(jìn)一步增強(qiáng)，其破斷強(qiáng)度和凹陷深度呈現(xiàn)先增加后下降的趨勢，破斷強(qiáng)度在TGase添加量1%時(shí)達(dá)到最大值，凹陷深度則在0.5%時(shí)最大[30]。這表明過多的交聯(lián)使魚糜凝膠的彈性減弱而變得硬而脆，由黏彈體向彈脆體發(fā)生躍變，這種躍變與TGase的交聯(lián)作用有關(guān)。用質(zhì)構(gòu)儀可以測定出魚糜凝膠的質(zhì)構(gòu)性能指標(biāo)，在魚丸中添加0.3%的TGase，于40 ℃恒溫30 min后，其質(zhì)構(gòu)特性（彈性、回復(fù)性、硬度、脆性、咀嚼性、黏性等）達(dá)到較理想的效果，其中脆性指標(biāo)由0.289躍變到0.381[48]。

這種魚糜凝膠特性隨著TGase交聯(lián)程度的增大而先增后減的躍變趨勢也體現(xiàn)在凝膠持水性中。研究表明，TGase添加量在0～0.6 U/g魚糜蛋白的范圍內(nèi)，隨著TGase交聯(lián)程度的提高，魚糜肌原纖維蛋白分子鏈之間發(fā)生交聯(lián)，相互聚合而形成更致密、均勻的三維立體網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)凝膠體，這種內(nèi)部致密的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成有助于束縛住其中的水分，從而促進(jìn)其凝膠持水性的提高[39]。然而，當(dāng)TGase的添加量超過0.6 U/g魚糜蛋白后，TGase交聯(lián)形成的過度緊密網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)會(huì)驅(qū)趕走其內(nèi)部的其他物質(zhì)，表現(xiàn)為凝膠持水性的下降，可能原因是[ε-（γ-Glu）Lys]共價(jià)鍵的增多影響到其他化學(xué)鍵的相互作用[49]。

3.2交聯(lián)程度對風(fēng)味物質(zhì)在凝膠中釋放的影響

水產(chǎn)品的風(fēng)味物質(zhì)包括滋味和氣味兩部分[50]。魚糜制品的滋味成分包括含氮化合物（游離氨基酸、有機(jī)堿、核苷酸、分子質(zhì)量相對較小的肽類等）和不含氮化合物（有機(jī)酸、糖和無機(jī)鹽等）兩大類[51]；而魚肉的氣味主要是由于揮發(fā)性羰基化合物和醇類物質(zhì)造成的，而這些化合物是通過特定的脂肪氧合酶作用于魚脂質(zhì)中的多不飽和脂肪酸衍生而來的[52]。

感官鑒評時(shí)要求鑒評人員將食物在口腔中細(xì)細(xì)咀嚼品味一定時(shí)間后再吞下，主要目的是使食物中的風(fēng)味成分充分釋放，同時(shí)其質(zhì)地性能也可以感知，這都說明風(fēng)味的釋放需要一個(gè)過程。風(fēng)味的釋放實(shí)質(zhì)上是風(fēng)味物質(zhì)在凝膠網(wǎng)絡(luò)中的擴(kuò)散過程，該擴(kuò)散與網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的性質(zhì)以及風(fēng)味物質(zhì)與凝膠網(wǎng)絡(luò)之間的相互作用密切相關(guān)。目前關(guān)于風(fēng)味物質(zhì)在凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)中釋放規(guī)律的研究不多，但已有研究表明，凝膠結(jié)構(gòu)及其分離特征的改變會(huì)影響人們對風(fēng)味的感知[53]。氨是TGase交聯(lián)蛋白過程中的主要揮發(fā)性成分，它影響著交聯(lián)食品的風(fēng)味，但是單純在牛奶中加入TGase并沒有對其風(fēng)味起到明顯的改善作用，而在高靜壓技術(shù)（high hydrostatic pressure，HHP）滅菌后，其風(fēng)味有明顯差異，這可能是TGase與HHP的協(xié)同作用導(dǎo)致了一些活性位點(diǎn)的暴露[54]。除了氨的釋放，TGase在牛奶的交聯(lián)過程中并沒有顯著改變風(fēng)味化合物的組成和含量，這可能與牛奶中的蛋白質(zhì)并沒有形成較致密的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)有關(guān)[55]。

還有研究發(fā)現(xiàn)，在蛋白中添加食用膠后，各類揮發(fā)性風(fēng)味化合物含量均略有改善，可能是凝膠作用形成的交聯(lián)網(wǎng)絡(luò)最大限度地保留了蛋白質(zhì)，促進(jìn)了脂質(zhì)氧化反應(yīng)并抑制了風(fēng)味化合物揮發(fā)[55]。并且，在TGase催化交聯(lián)后，其網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)可以在一定程度上減少游離氨基酸的損失，增加風(fēng)味前體物的含量，使更多的風(fēng)味前體物能夠在后期加工中轉(zhuǎn)化為風(fēng)味成分，表現(xiàn)出更突出的特征風(fēng)味[56]。

4　結(jié) 語

隨著消費(fèi)者對食品營養(yǎng)與口感要求的增高與MTGase生產(chǎn)成本的降低，TGase在食品中的應(yīng)用將不斷擴(kuò)大。然而目前的研究大部分停留在TGase的添加量對凝膠特性的影響方面，對其催化的肌原纖維蛋白交聯(lián)機(jī)理與交聯(lián)程度的測定并不深入。因此進(jìn)一步研究TGase對肌原纖維蛋白的交聯(lián)以及交聯(lián)后對食品口感、風(fēng)味與消化吸收等特性的影響，以便合理控制TGase的交聯(lián)作用將具有重要意義。

今后的研究工作將集中在如下幾方面：1）研究促進(jìn)肌原纖維蛋白交聯(lián)的機(jī)理與影響因素。已有研究發(fā)現(xiàn)通過一定的手段，比如改善蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、添加一定量的TGase、在適宜溫度下延長交聯(lián)反應(yīng)時(shí)間等可以促進(jìn)肌原纖維蛋白的交聯(lián)，可深入研究氨基酸組成與分布以及肌原纖維蛋白鏈的結(jié)構(gòu)等因素對交聯(lián)程度的影響，合理選擇具有適當(dāng)結(jié)構(gòu)的蛋白以改善食品特性；2）探尋快速、準(zhǔn)確交聯(lián)程度的檢測方法。肌原纖維蛋白的交聯(lián)程度很大程度上影響著產(chǎn)品的釋放，因此探尋有效的檢測TGase交聯(lián)程度的手段并合理控制其交聯(lián)十分必要。并可以監(jiān)測脆性魚糜凝膠形成過程中凝膠網(wǎng)絡(luò)微結(jié)構(gòu)的變化，采用蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的變化、鍵力的形成、網(wǎng)絡(luò)節(jié)點(diǎn)和致密度等變化表征膠凝過程中結(jié)構(gòu)演化規(guī)律；3）研究交聯(lián)網(wǎng)絡(luò)對風(fēng)味釋放的影響。目前，食品中對風(fēng)味物質(zhì)的控釋主要通過微膠囊技術(shù)來實(shí)現(xiàn)，然而，風(fēng)味的釋放與食品交聯(lián)網(wǎng)絡(luò)的內(nèi)在聯(lián)系尚未見報(bào)道?？裳芯肯鄳?yīng)條件下魚糜凝膠形成過程中滋味和氣味物質(zhì)的擴(kuò)散動(dòng)力學(xué)，剖析脆性魚糜凝膠中風(fēng)味物質(zhì)的遷移和釋放規(guī)律，探討控制脆性魚糜凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成及風(fēng)味釋放的關(guān)鍵因素，從凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的角度來闡述魚糜凝膠風(fēng)味的控釋機(jī)理。

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Effect of Transglutaminase-Catalyzed Cross-Linking Degree of Myofibrillar Protein on Surimi Gelation and Flavor Release

AN Yueqi, XIONG Shanbai*
(National Research and Development Branch Center for Conventional Freshwater Fish Processing, College of Food Science and Technology, Huazhong Agricultural University, Wuhan 430070, China)

Abstract:Transglutaminase catalyses the cross-linking of myofibrillar proteins. Textural properties of surimi gel can be transformed from elastico-viscous body to elastico-crisp body in response to an increase in cross-linking degree, accompanied by an obvious change in its flavor. The flavor diffusion and release are closely related to the degree of compactness and interactions of gel structure. So it is very meaningful to study the relationship between the cross-linking degree and texture properties of foods, and the diffusion behavior of flavor compounds in gel networks. In this paper, the mechanism of transglutaminase-catalyzed cross-linking of myofibrillar protein is summarized. Existing assay methods for the cross-linking of myofibrillar protein and its influencing factors are also reviewed. The effects of cross-linking degree on surimi gelation and flavor are discussed. Moreover, further research directions are proposed.

Key words:transglutaminase; myofibrillar proteins; cross-linking degree; assay methods; surimi gelation; influencing factors

中圖分類號(hào)：TS201.1

文獻(xiàn)標(biāo)志碼：A

文章編號(hào)：1002-6630（2015）07-0235-05

doi:10.7506/spkx1002-6630-201507043

*通信作者：熊善柏（1963—），男，教授，碩士，研究方向?yàn)樗a(chǎn)品加工及貯藏工程。E-mail：xiongsb@mail.hzau.edu.cn

作者簡介：安玥琦（1991—），女，碩士研究生，研究方向?yàn)樗a(chǎn)品加工及貯藏工程。E-mail：ayq19911111@126.com

基金項(xiàng)目：國家現(xiàn)代農(nóng)業(yè)（魚）產(chǎn)業(yè)技術(shù)體系建設(shè)專項(xiàng)（CARS-46-23）；國家自然科學(xué)基金面上項(xiàng)目（31371796）

收稿日期：2014-05-16