馬繼政孫 飆

(1.解放軍理工大學(xué)理學(xué)院軍事系 南京 211101;2.南京體育學(xué)院運(yùn)動人體科學(xué)系 南京 210014)

運(yùn)動中骨骼肌蛋白周轉(zhuǎn)率的變化和調(diào)節(jié)機(jī)制＊

馬繼政1孫 飆2

(1.解放軍理工大學(xué)理學(xué)院軍事系 南京 211101;2.南京體育學(xué)院運(yùn)動人體科學(xué)系 南京 210014)

蛋白合成和蛋白降解的細(xì)胞過程在維持骨骼肌質(zhì)量方面起著重要的作用,蛋白的降解清除受損蛋白,蛋白合成生成新的蛋白。力量型和非力量型研究表明運(yùn)動中蛋白合成受到抑制,蛋白降解沒有改變。抑制蛋白合成原因可能與mRNA翻譯的起始和延長的步驟有關(guān),涉及到真核起始因子4E結(jié)合蛋白1和真核延長因子2磷酸化。充分認(rèn)識這些過程的變化機(jī)制有利于為增加骨骼肌質(zhì)量,提供新的干預(yù)、治療和康復(fù)策略。

運(yùn)動;蛋白周轉(zhuǎn)率;骨骼肌;mRNA;生理性適應(yīng)

1 前言

骨骼肌質(zhì)量在維持人類的健康、體力活動和競技運(yùn)動成績起著重要的作用。提高骨骼肌質(zhì)量為不同人群所追求。從事競技運(yùn)動員需根據(jù)項目的特點,不同程度增加肌肉的質(zhì)量和力量。在人生的第4個10年,骨骼肌質(zhì)量開始緩慢的下降[1]。年長者或一些疾病患者需增加骨骼肌質(zhì)量來提高生活的質(zhì)量。在正常的生理條件下,骨骼肌細(xì)胞蛋白的合成(Muscle protein synthesis,MPS)和降解(Muscle protein breakdown,MPB)對于維持肌組織功能非常重要:通過MPB清除受損的蛋白,通過MPB合成新的蛋白[2]。肌肉的收縮和蛋白的合成需要消耗能量。在肌肉收縮運(yùn)動時,ATP首先滿足肌肉代謝作用,其次才是合成代謝,結(jié)果是蛋白合成受到阻滯,這一現(xiàn)象由Christine等人于1984年提出[2]。但對運(yùn)動誘導(dǎo)蛋白代謝和蛋白周轉(zhuǎn)周期的變化相關(guān)機(jī)制的研究認(rèn)識非常緩慢,遠(yuǎn)不如對糖代謝和ATP代謝認(rèn)識的清楚和深入。在生物學(xué)過程中蛋白起到關(guān)鍵的作用,不同運(yùn)動方式、運(yùn)動強(qiáng)度、持續(xù)時間可對骨骼肌產(chǎn)生多樣性的影響,從而發(fā)生深刻的生物學(xué)上的變化。

2 運(yùn)動中骨骼肌蛋白周轉(zhuǎn)率

在健康的、體重穩(wěn)定的成年人,蛋白平衡的正性和負(fù)性周期相等,骨骼肌的質(zhì)量不發(fā)生變化。骨骼肌能夠利用或分泌氨基酸。在人體內(nèi)存在“自由氨基酸池”,指的是細(xì)胞的攝取/釋放和細(xì)胞內(nèi)分解、合成代謝之間平衡后,氨基酸所處的水平狀態(tài)[3]。骨骼肌蛋白周轉(zhuǎn)率被定義為利用細(xì)胞內(nèi)自由氨基酸池中的氨基酸或釋放氨基酸到自由氨基酸池,肌細(xì)胞蛋白的合成和降解之間的平衡。與其它的組織相比,骨骼肌蛋白的周轉(zhuǎn)率相對較低。在禁食和飲食后,可發(fā)生輕微的凈蛋白降解和凈蛋白合成[4]。但是不同的生理性刺激可引起骨骼肌蛋白發(fā)生持續(xù)性的變化。

2.1 運(yùn)動與骨骼肌蛋白合成

2.1.1 力量訓(xùn)練與骨骼肌蛋白的合成

由于技術(shù)上和操作上的原因,評定力量訓(xùn)練中蛋白合成的變化研究相對較少。動物和人體的實驗研究表明在力量訓(xùn)練過程中蛋白的合成受到抑制[3,4]。研究采用動靜脈示蹤劑稀釋方法檢測結(jié)果顯示蛋白合成沒有變化[3,4]。但是Dreyer等人[5]應(yīng)用示蹤劑的研究結(jié)果顯示力量訓(xùn)練中人類的股外側(cè)肌蛋白合成下降30%。造成差異的原因可能是不同的檢測方法或者是不同的訓(xùn)練刺激引起。運(yùn)動中MPS下降的原因可能和mRNA的翻譯起始和延長有關(guān):降低4E結(jié)合蛋白1(4EBP-1)磷酸化和增加真核翻譯延長因子2(eEF2)的磷酸化程度[3]。收縮誘導(dǎo)的MPS下降可能和AMP激活的蛋白激酶(AMPK)以及ADP/ATP增加有關(guān),導(dǎo)致雷帕霉素靶體蛋白(mTOR)的下游信號分子結(jié)節(jié)性腦硬化復(fù)合物2(TSC2)受到抑制和降低4EBP-1的磷酸化[3,4]。力量訓(xùn)練可誘導(dǎo)AMPK-α活性增加30%,盡管運(yùn)動后AMPK磷酸化的程度持續(xù)增加[5],但是對于抑制mTOR的上游分子尚不清楚。

2.1.2 非力量訓(xùn)練與蛋白的合成

動物實驗研究表明在跑臺運(yùn)動中,蛋白的合成受到抑制。大鼠2h跑臺運(yùn)動,MPS下降26%[6];小鼠30min跑臺運(yùn)動可增加AMPK的活性,抑制mTOR信號通路和mRNA的整體轉(zhuǎn)錄效率[7]。人類的實驗研究表明在40%和60%VO2max的強(qiáng)度下,進(jìn)行爬山和行走練習(xí),整個身體蛋白合成受到抑制[3]。在非力量訓(xùn)練,已知ATP/ADP的比率顯著下降,因此,有理由推測這些運(yùn)動方式也能夠引起MPS的抑制[4]。但是在低強(qiáng)度(40%VO2max)運(yùn)動,未能檢測到MPS的變化[4]。運(yùn)動的強(qiáng)度可能影響MPS的變化。Fujii等人研究發(fā)現(xiàn)在70%運(yùn)動強(qiáng)度下,進(jìn)行1h自行車練習(xí),運(yùn)動后即刻AMPK的活性顯著增加[8]。最近,Rose等人[9]研究結(jié)果表明運(yùn)動強(qiáng)度能夠?qū)PS產(chǎn)生的影響,但就運(yùn)動持續(xù)時間和運(yùn)動強(qiáng)度之間的相互關(guān)系對MPS產(chǎn)生的影響仍需進(jìn)一步研究。

2.2 運(yùn)動與骨骼肌蛋白降解

2.2.1 力量訓(xùn)練與骨骼肌蛋白降解

運(yùn)動中檢測蛋白降解采用氨基酸的示蹤劑基于動靜脈稀釋技術(shù)。目前,關(guān)于檢測運(yùn)動中蛋白降解的研究相對較少,一些研究發(fā)現(xiàn)在力量訓(xùn)練的組間恢復(fù)期,MPB沒有增加[3,4]。Kumar等人[3]認(rèn)為如果骨骼肌蛋白水解的系統(tǒng)取決于ATP依賴性的泛素蛋白酶體系統(tǒng),力量訓(xùn)練中AMP/ATP的比率增加,那么可推測在力量訓(xùn)練中,蛋白的降解受到抑制。

2.2.2 非力量訓(xùn)練與骨骼肌蛋白降解

目前,對于非力量訓(xùn)練是否能夠骨骼肌蛋白降解,存在較大的爭議。普遍一致的看法當(dāng)在運(yùn)動中,運(yùn)動的強(qiáng)度足夠大時氨基酸釋放才能形成[4]。但尚缺直接的證據(jù),但在運(yùn)動后,研究發(fā)現(xiàn)骨骼肌蛋白水解增加。

3 運(yùn)動中蛋白合成和降解的相關(guān)的調(diào)節(jié)機(jī)制

3.1 運(yùn)動中蛋白合成調(diào)節(jié)機(jī)制

一個簡單解釋是信使RNA或自由氨基酸的供應(yīng)量限制RNA轉(zhuǎn)譯或抑制蛋白的合成,但在運(yùn)動時,收縮肌的總mRNA和自由氨基酸沒有改變。因此,推測肌肉收縮改變的mRNA轉(zhuǎn)譯機(jī)制。由于收縮肌引起MPS抑制相對較短,Bylund等人[10]認(rèn)為控制MPS抑制必須是迅速的過程。抑制應(yīng)該發(fā)生在肽鏈的起始或延長階段,而不是核糖體或mRNA量的改變[4]。

3.1.1 mRNA翻譯起始調(diào)節(jié)

翻譯起始是控制肽鏈合成的主要位點。起始步驟涉及到氨酰-tRNAs與mRNA翻譯起始區(qū)40S核糖體亞單位的結(jié)合。這一步驟由GTP結(jié)合真核起始因子2α(elF2α)催化。elF2α-GDP重新激活受elF2B調(diào)控。磷酸化eIF2α抑制eIF2B,限制了eIF2-GTP的形成,因而調(diào)控了蛋白質(zhì)的翻譯。因此,推測eIF2α磷酸化可能和運(yùn)動中MPS抑制有關(guān),但研究未能發(fā)現(xiàn)急性力量未能引起eIF2α磷酸化的改變[4]。翻譯起始另外的一種重要的步驟是40S核糖體亞單位與mRNA的結(jié)合,受復(fù)合體eIF4A-eIF4E-eIF4G催化,這一復(fù)合體的活性主要受到eIF4E結(jié)合蛋白(4EBP)調(diào)解:去磷酸化后結(jié)合eIF4E和抑制起始復(fù)合體的形成[4]。在大鼠進(jìn)食期,骨骼肌4EBP1的磷酸化增加,從而能夠促進(jìn)復(fù)合體的形成。動物和人類實驗發(fā)現(xiàn)運(yùn)動中骨骼肌4EBP1的磷酸化程度下降,表明4EBP1可能是MPS抑制的潛在機(jī)制[4]。但是研究存在沖突,Rose等人最近研究表明大鼠骨骼肌4EBP1的磷酸化程度和MPS下降的幅度沒有關(guān)系[9]。

3.1.2 mRNA翻譯延長調(diào)節(jié)

翻譯延長也是控制肽鏈合成重要步驟。在哺乳動物細(xì)胞,肽鏈延長需要eEF1和eEF2。eEF1實際上是eEF1A的復(fù)合體,結(jié)合于GTP,募集氨酰-tRNAs與核糖體的結(jié)合。eEF1B通過可逆的磷酸化調(diào)節(jié)再激活eEF1A-GDP[11]。eEF2介導(dǎo)核蛋白體循環(huán)肽鏈增加一個氨基酸后的轉(zhuǎn)位[11]。eEF2活性通過磷酸化其GTP結(jié)合區(qū)域的Thr56位點進(jìn)行。磷酸化eEF2抑制eEF2,阻滯eEF2與核糖體的結(jié)合,損害肽鏈延長率。但在力量和非力量訓(xùn)練中eEF2磷酸化增加、不變均有報道[3,4]。

3.1.3 運(yùn)動中蛋白合成下降的相關(guān)的信號途徑

Rose等人[4]假設(shè)運(yùn)動中轉(zhuǎn)錄因子受到抑制的細(xì)胞內(nèi)信號通路來自于兩個基本信號通路:(1) Ca2+振蕩;(2)收縮時分解代謝引起化學(xué)物質(zhì)的變化。細(xì)胞和動物的實驗表明應(yīng)用試劑增加細(xì)胞內(nèi)的Ca2+可抑制MPS,而細(xì)胞內(nèi)的Ca2+信號途徑參與分解代謝時,常伴隨能量的轉(zhuǎn)換。Rose等人[4]研究發(fā)現(xiàn)持續(xù)增加細(xì)胞內(nèi)的Ca2+,可抑制MPS,隨后伴隨細(xì)胞的強(qiáng)收縮和能量的代謝,阻滯骨骼肌收縮和能量的代謝,MPS抑制減半,表明MPS抑制受到Ca2+和能量代謝相關(guān)信號的雙重控制。

Ca2+和能量代謝相關(guān)信號如何引起轉(zhuǎn)錄活性發(fā)生改變?Rose等人進(jìn)一步研究認(rèn)為Ca2+-CaM下游的信號分子為eEF2K,通過磷酸化eEF2K而抑制eEF2K活性[12]。最近,Rose等人[13]又進(jìn)一步證實了收縮時MPS關(guān)閉,并對其中的一些關(guān)鍵的分子AMPK、4EBP1、Ca2+和eEF2相對重要性給予了解釋。Rose等人[13]研究發(fā)現(xiàn)MPS和合成代謝的抑制的范圍取決于肌肉刺激周期(duty cycle),在高刺激周期(200ms/2s),MPS下降70%,顯著增加eEF2、AMPK和AMPK的底物乙酰輔酶A羧化酶(ACCβ)磷酸化,當(dāng)刺激周期強(qiáng)度較小時(200ms/ 10s),未見上述變化。另一方面,4EBP1抑制效果對于MPS作用似乎相對較小。收縮肌對ATP的需求似乎能夠反映抑制信號的幅度和MPS抑制的幅度。

為了揭示eEF2對肽鏈延長的抑制作用,研究發(fā)現(xiàn)在孵育的收縮骨骼肌選擇性抑制eEF2Thr56激酶,阻滯約5倍eEF2磷酸化的增加,盡管如此, MPS抑制僅減少30～40%,表明MPS抑制不僅僅是肽鏈延長的抑制的結(jié)果[2]。AMPK能否負(fù)性調(diào)節(jié)蛋白合成轉(zhuǎn)錄的起始?一個長期關(guān)注的問題也開始受到質(zhì)疑,與野生型小鼠相比,AMPK-α2基因敲除小鼠并不能解除對MPS的抑制,4EBP1和eEF2的磷酸化程度也不受影響。這些數(shù)據(jù)表明AMPK活性不是抑制mTORC1信號通路所必需的,也不是eEF2的磷酸化的激動劑[2]。另外,骨骼肌的收縮,其相應(yīng)拮抗肌被拉長,一些運(yùn)動可導(dǎo)致骨骼肌即收縮,又被拉長。骨骼肌的收縮可引起MPS的抑制,那么骨骼肌牽張是否可引起MPS的抑制?其中的相關(guān)機(jī)制目前并不清楚。

3.2 運(yùn)動中蛋白降解調(diào)節(jié)機(jī)制

在真核細(xì)胞,骨骼肌細(xì)胞蛋白的降解存在4個主要的過程:天冬氨酸特異性半胱氨酸蛋白酶、組織蛋白酶、鈣依蛋白酶和泛素-蛋白酶體系統(tǒng)(The ubiquitin proteasome system,UPS),其中UPS主要參與肌肉萎縮的調(diào)節(jié),負(fù)責(zé)肌原纖維蛋白降解。其中骨骼肌特異泛素連接酶:肌肉萎縮相關(guān)基因1(Atrogin-1/MAFbx)和肌肉的環(huán)指蛋白(MuRF)可能參與運(yùn)動后骨骼肌重構(gòu)過程。一些研究發(fā)現(xiàn)一次抗阻力訓(xùn)練后MuRF1mRNA的增加可持續(xù)24h,MAFb/ artogin-1mRNA的增加可持續(xù)4h,但在這些檢測隨后的數(shù)小時的定量檢測結(jié)果顯示MuRF1和MAFb/artogin-1 mRNA表達(dá)回到基礎(chǔ)水平或降低[14]。這些觀察與Phillips等人[15]研究一致,該研究發(fā)現(xiàn)運(yùn)動后3h蛋白的降解率增加31%,運(yùn)動后12h蛋白下降至18%,48h后回到安靜水平,表明蛋白的降解增強(qiáng)部分具有MuRF1和MAFb/artogin-1依賴性。但是,運(yùn)動中UPS系統(tǒng)的變化尚不清楚。另外,研究發(fā)現(xiàn)肌細(xì)胞內(nèi)Ca2+的增加可刺激蛋白的降解,這一過程可能涉及到非溶酶體參與蛋白水解,選擇性降解非肌原纖維蛋白[4]。因此,在運(yùn)動中,多種信號的激活可能同時存在。

4 存在運(yùn)動方式不同生理反應(yīng)信號

目前,沒有清楚的證據(jù)表明力量型和非力量型運(yùn)動方式對骨骼肌蛋白的合成率產(chǎn)生不同的影響。在一次急性運(yùn)動中,力量型和非力量型運(yùn)動方式均可導(dǎo)致MPS下降。Atherton等人[16]研究認(rèn)為力量型和非力量型運(yùn)動方式刺激骨骼肌轉(zhuǎn)錄因子的磷酸化可產(chǎn)生截然不同適應(yīng)效果,該研究未能在刺激過程中檢測蛋白合成的變化。最近,Wilkinson等人[17]研究結(jié)果顯示無訓(xùn)練者力量和非力量訓(xùn)練后即刻,骨骼肌信號蛋白不存在顯著的差異。運(yùn)動或肌肉收縮的強(qiáng)度可能是決定MPS下降幅度的一個關(guān)鍵的因素。最近,Rose等人[9]比較了不同運(yùn)動強(qiáng)度(35%、60%、85%和10、10%VO2peak)自行車運(yùn)動對骨骼肌eEF2和4EBP1磷酸化產(chǎn)生的影響,研究結(jié)果顯示eEF2的變化相似,但大強(qiáng)度運(yùn)動骨骼肌4EBP1去磷酸化顯著增加。另外,研究發(fā)現(xiàn)長收縮能夠增加4EBP1和p70s6K Thr389,因此進(jìn)行短和長收縮活動時肌肉的蛋白合成可能存在不同[4]。傳統(tǒng)上,運(yùn)動通常被分為耐力/有氧型與力量型。重復(fù)性耐力訓(xùn)練(低強(qiáng)度收縮)可誘導(dǎo)肌纖維向高氧化能力轉(zhuǎn)換;力量訓(xùn)練(大強(qiáng)度收縮)可誘導(dǎo)肌纖維肥大。但是在現(xiàn)實中,運(yùn)動方式間的適應(yīng)存在相互重疊,運(yùn)動誘導(dǎo)不同信號區(qū)別可能特異于運(yùn)動的本身、運(yùn)動的強(qiáng)度和持續(xù)時間。

5 運(yùn)動中骨骼肌蛋白周轉(zhuǎn)率變化的意義

肌細(xì)胞蛋白的合成和蛋白降解之間的平衡在調(diào)控骨骼肌質(zhì)量中起著關(guān)鍵的作用。在運(yùn)動中MPS受到抑制功能性意義是什么?一些研究認(rèn)為由于MPS需要大量的能量,在細(xì)胞應(yīng)激時,關(guān)閉這一過程,以保證細(xì)胞其它途徑利用能量[4]。但是對于肌細(xì)胞來說,蛋白周轉(zhuǎn)率相對較低,與肌肉活動時大量ATP的消耗與合成相比,這一過程需要的能量是非常少的。但是節(jié)約蛋白合成這一較小能量,是否有利于其它的代謝途徑,從而保證肌肉收縮更為有效?另外,假說認(rèn)為MPS抑制能夠保證分解代謝利用“自由氨基酸池”中氨基酸。目前都尚缺實驗支持[4]。運(yùn)動中MPS不大可能增強(qiáng),而是降低,運(yùn)動后MPS增加可能是運(yùn)動中MPS下降的補(bǔ)償反應(yīng)[4]。最近,Kumar等人[18]研究發(fā)現(xiàn)運(yùn)動后肌纖維蛋白的潛在周期為1h,表明Ca2+決定的變化是可逆的,需要較長時間恢復(fù)為正?；虺?。目前對于運(yùn)動中MPB的變化仍存在爭議,而運(yùn)動后MPB增加,被認(rèn)為是引起骨骼肌重構(gòu)的原因之一。

6 小結(jié)與建議

運(yùn)動可誘導(dǎo)骨骼肌產(chǎn)生非凡的可塑性變化,力量訓(xùn)練或非力量訓(xùn)練運(yùn)動中MPS受到抑制。一次急性力量訓(xùn)練或非力量訓(xùn)練誘導(dǎo)MPB的變化,目前并不清楚。運(yùn)動中MPS受到抑制原因可能和mRNA的翻譯起始和延長有關(guān),其中涉及到的關(guān)鍵的分子為eEF2和4EBP1。其中一個重要的信號途徑為Ca2+—eEF2k—eEF2,運(yùn)動中細(xì)胞能量的耗竭,激活A(yù)MPK也可能在MPS抑制中起著作用,但研究觀點存在沖突。運(yùn)動可同時對MPS和MPB產(chǎn)生影響,利用運(yùn)動干預(yù),探討細(xì)胞的蛋白代謝的機(jī)制,是當(dāng)前研究的熱點問題之一,充分認(rèn)識其中的變化機(jī)制,有利于為不同人群制定特異性運(yùn)動處方。

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The Changes and Regulatory Mechanisms of Skeletal Muscle Protein Turnover During Exercise

MA Jizheng,et al.

(Department of Military Education and Training for the PLA University of Science and technology,Nanjing,Jiangsu)

The cellular processes of protein synthesis and protein breakdown are both important in maintaining muscle tissue because breakdown is vital for removing damaged proteins and synthesis for making new proteins.Exercise of both the resistance and nonresistance types appears to depress muscle protein synthesis whereas muscle protein breakdown probably remains unchanged during exercise.The blunting of protein synthesis is believed to be mediated by suppressed mRNA translation initiation and elongation steps involving changes in eIF4E-binding protein 1 and eukaryotic elongation factor-2 phosphorylation,respectively.The future work will continue to improve our understanding of how these processes are regulated in an effort to develop new interventions,treatments,and rehabilitation strategies to improve muscle mass and function.

training;protein turnover;skeletal muscle;mRNA;physiological adaptation

book=82,ebook=105

江蘇省教育廳自然科學(xué)重大基礎(chǔ)項目,項目編號:07KJA33027;國家“十一五”科技支撐項目,項目編號: 2006BAK33B02。

馬繼政(1971-),男,江蘇新沂人,講師,博士,研究方向:運(yùn)動生理學(xué)。