鄭凱文，胡海玥，周彩瑩，韓雅倩，李欣憶，劉紫韞，邢皓然，楊晨，2*，汪建明*

（1.天津科技大學 食品科學與工程學院，天津 300457；2.優(yōu)滋福（天津）食品科技有限公司，天津 300457）

Pickring 乳液是由固體顆粒穩(wěn)定的乳液，因其不含表面活性劑、抗聚結(jié)穩(wěn)定性高、不易發(fā)生奧式熟化等優(yōu)點[1]，近年來引起了人們的廣泛關注。固體顆粒通過不可逆地吸附并錨定在油水界面上，形成空間位阻，穩(wěn)定Pickring 乳液[2]。目前關于穩(wěn)定Pickring 乳液的固體顆粒的研究主要集中在無機顆粒，如二氧化硅[3]等。雖然無機顆粒制備的Pickring 乳液具有良好的穩(wěn)定性，但由于環(huán)境污染和食品安全等問題并不適用于食品工業(yè)中。因此，開發(fā)綠色環(huán)保和可生物降解的食品級固體顆粒用于穩(wěn)定Pickring 乳液成為亟待解決的關鍵科學問題。一些食品級顆粒已被證明對穩(wěn)定水包油乳液有良好的效果，例如多糖顆粒、蛋白基顆粒、類黃酮顆粒、食品級蠟和脂肪晶體等[4]。植物蛋白來源廣泛、價格低、環(huán)境污染小，并且食用優(yōu)質(zhì)的植物蛋白可降低多種代謝性疾病的風險[5-6]，同時植物蛋白具有天然的兩親性和在液-液界面的自組裝能力[7]，可以用于制備穩(wěn)定Pickring 乳液固體顆粒[8]。

谷物蛋白是制備植物蛋白基Pickring 乳液乳化顆粒的來源之一。其中，燕麥中的蛋白質(zhì)含量較高，通常在12%～20%[9]。從燕麥中提取的燕麥蛋白是植物蛋白的優(yōu)質(zhì)來源，其賴氨酸和蘇氨酸含量相對較高，有相對優(yōu)越的氨基酸結(jié)構(gòu)[10]。燕麥蛋白主要是由12S 球蛋白組成，該球蛋白具有的六聚體結(jié)構(gòu)在加熱變性后展開，能夠為燕麥蛋白提供與其他物質(zhì)結(jié)合的交聯(lián)位點[11]，同時燕麥蛋白本身又具有一定的凝膠性、乳化性、持水性、脂肪結(jié)合能力和起泡性[10]，越來越受到人們的關注。但燕麥蛋白的乳化性能有限，因此其并沒有被廣泛應用。袁哲[12]通過將加熱變性后的燕麥蛋白與果膠結(jié)合制備的復合物用于穩(wěn)定乳液，發(fā)現(xiàn)果膠的加入顯著提高燕麥蛋白在其等電點處的乳化活性。因此，燕麥蛋白具有作為食品級植物蛋白基穩(wěn)定Pickring 乳液固體顆粒的潛力，但目前相關的研究還較少。

用其他生物聚合物分子對蛋白質(zhì)進行物理修飾，是提高蛋白質(zhì)乳化性能的有效方法，該方法已廣泛應用于制備蛋白基顆粒來穩(wěn)定Pickering 乳液[13]。蟲膠是一種來源于昆蟲的天然聚合物，主要由羥基脂肪酸和倍半萜酸的聚酯構(gòu)成，具有pH 響應性、生物降解性和生物相容性[14]。其存在的大量羧基、羥基等官能團以及大量的負電荷，可以基于非共價相互作用與多種聚合物結(jié)合[15]。Patel 等[16-17]研究發(fā)現(xiàn)，蟲膠可以通過改變其濃度來制備具有不同紋理和熱性能的油凝膠，該油凝膠可用于制備無乳化劑乳液，所制備的乳液具有溫度依賴性熔化行為和良好的儲存穩(wěn)定性；同時利用黃原膠與蟲膠的強相互作用形成的納米物制備了pH 響應可切換的水包油乳液，該納米物對乳液有很強的穩(wěn)定作用。Yang 等[18]發(fā)現(xiàn)少量蟲膠即可通過疏水相互作用和氫鍵與燕麥蛋白結(jié)合，在添加Ca2+后可進一步交聯(lián)形成納米顆粒。通過前期預試驗發(fā)現(xiàn)，燕麥蛋白與蟲膠形成的納米顆?？捎糜诜€(wěn)定Pickering 乳液，但是其性質(zhì)及穩(wěn)定機理有待進一步研究。

因此本研究利用蟲膠對燕麥蛋白進行物理修飾，添加CaCl2使二者發(fā)生物理交聯(lián)，制備燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒，并用燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒作為乳化顆粒制備Pickering 乳液。通過測量不同質(zhì)量比下形成的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的粒徑和界面濕潤性以及該納米顆粒穩(wěn)定Pickering 乳液的物理穩(wěn)定性和流變性能，探究不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定Pickering 乳液的機理及乳液性質(zhì)，為擴大燕麥蛋白在制備植物蛋白基乳化劑方面的應用提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

燕麥蛋白從燕麥粒中提取獲得[11]，蛋白質(zhì)含量為（85.07±2.40）%；蟲膠：加拿大奧克維爾公司；大豆油：益海嘉里食品營銷有限公司；氫氧化鈉、無水氯化鈣（均為分析純）：天津市津科精細化工研究所；鹽酸（分析純）：天津市北方天醫(yī)化學試劑廠。

1.2 儀器與設備

FJ200-SH 高速剪切分散均質(zhì)機：德國維根技術(shù)（北京）有限公司；（Zetasier Advance）納米粒度及Zeta 電位分析儀：英國馬爾文帕納科公司；JEM-2100F 透射電子顯微鏡：日本JEOL 公司；PGX 動態(tài)接觸角測定儀：瑞典FIBRO SYSTEM.AB 公司；LAB expert 分散體系穩(wěn)定性分析儀：法國Turbiscan 公司；MARS 60 動態(tài)流變儀：德國哈克公司。

1.3 方法

1.3.1 燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的制備

將燕麥蛋白（2.0%）分散在蒸餾水中并在20～25 ℃下攪拌12 h，然后使用1 mol/L NaOH 溶液將懸浮液的pH 值調(diào)節(jié)至8.0，將上述懸浮液密封在玻璃瓶中放在115 ℃下（高于變性溫度）加熱15 min[11]后制得燕麥蛋白溶液。蟲膠（2.0%）溶解在50 ℃水浴加熱的蒸餾水中，用1 mol/L NaOH 溶液調(diào)至pH8.0，攪拌至完全溶解后得到蟲膠溶液。將燕麥蛋白溶液與蟲膠溶液以1∶1、2∶1、4∶1 質(zhì)量比混合均勻，將混合溶液的pH 值調(diào)至7.0，然后添加0.02 mmol/L CaCl2，磁力攪拌1 h 后制得燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒溶液。在相同條件下，不添加蟲膠制備的燕麥蛋白納米顆粒作為空白對照。

1.3.2 粒徑和電位測定

將燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒溶液稀釋10 倍至2 mg/mL，使用納米粒度及Zeta 電位分析儀分別測定不同質(zhì)量比下燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的粒徑和電位。

1.3.3 微觀形貌觀察

將制備的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒溶液稀釋10倍至2 mg/mL，滴到銅網(wǎng)上，20～25 ℃干燥后使用透射電子顯微鏡（transmission electron microscope，TEM）在80 kV 加速電壓下觀察顆粒的微觀形貌。

1.3.4 接觸角測定

將燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒溶液冷凍干燥24 h，制成厚度為1 mm、直徑為10 mm 的薄片。將薄片置于PGX 動態(tài)接觸角測定儀下，然后將15 μL 去離子水垂直滴于表面，同時拍照。采用基于Young-Laplace 方程的LB-ADSA 模型計算接觸角[19]。

1.3.5 燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的制備

不同質(zhì)量比的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒作為穩(wěn)定劑、大豆油作為油相，用高速分散均質(zhì)機在12 000 r/min 下均質(zhì)3min以制備乳液。乳液的總體積固定為15 mL，油相比例為60%，燕麥蛋白-蟲膠納米溶液的總濃度為2.0%。

1.3.6 乳液物理穩(wěn)定性測定

采用Turbiscan 分散體系穩(wěn)定性分析儀對所制備的Pickering 乳液的物理穩(wěn)定性進行分析。將裝有20 mL乳液的圓柱形玻璃管放入檢測池中，在25 ℃下測量24 h。所有樣品從上到下每隔60 min 掃描1 次，沿玻璃管的高度監(jiān)測內(nèi)部乳液的光學性質(zhì)。通過后向散射參考模型的變化分析乳液穩(wěn)定性。此外，通過Turbiscan穩(wěn)定指數(shù)參數(shù)對乳劑的整體穩(wěn)定性進行評價。

1.3.7 乳液流變學測定

使用MARS 60 動態(tài)流變儀測定乳液的流變特性。使用直徑為35 mm、間隙為1 mm 的平行板幾何形狀，在0.1～100 s-1進行穩(wěn)定剪切掃描，測量黏度與剪切頻率的關系。1%應變下，在0.1～10 Hz 內(nèi)進行動態(tài)頻率掃描，記錄儲能模量（G′）和損耗模量（G″）與頻率的關系。

1.4 數(shù)據(jù)分析

每組試驗進行3 次，使用Origin 2018 軟件繪制數(shù)據(jù)圖，使用SPSS 26 統(tǒng)計分析程序采用單因素方差分析（ANOVA）進行統(tǒng)計分析，并使用鄧肯檢驗來比較平均值之間的差異顯著性，P<0.05 被認為是差異顯著。

2 結(jié)果與分析

2.1 燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒表征

2.1.1 燕麥蛋白與蟲膠不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒粒徑和電位的影響

顆粒的粒徑和多分散性指數(shù)（polydispersity index，PDI）是反映顆粒在膠體分散中穩(wěn)定性的重要指標。燕麥蛋白、蟲膠及不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的粒徑及PDI 如圖1 所示。

圖1 不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒粒徑的影響Fig.1 Effect of different mass ratio on particle size of oat protein-shellac nanoparticles

如圖1 所示，燕麥蛋白的粒徑為329.0 nm，蟲膠的粒徑為379.5 nm。燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的粒徑和PDI 隨燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比的增加先減小后增大，在燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為2∶1 時粒徑最小為289.0 nm。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為1∶1 時納米顆粒粒徑增大，這可能是由于蟲膠與燕麥蛋白充分結(jié)合后，過量的蟲膠引起納米顆粒聚集所致。在燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為2∶1 時獲得最小的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒粒徑和最小的PDI 值，說明該比例可能為燕麥蛋白和蟲膠的最佳結(jié)合比例，此時的蟲膠能與燕麥蛋白完全結(jié)合，形成具有較好分散性和穩(wěn)定性的顆粒[20]。同時對燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的微觀形貌進行觀察，圖1（b）中的黑點即為燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒，可以看到該納米顆粒為不規(guī)則的球形結(jié)構(gòu)，納米顆粒的大小低于粒徑測量值，這是因為顆粒的粒徑為計算結(jié)果。在燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為4∶1 時，少量的蟲膠不能飽和燕麥蛋白的結(jié)合位點，在Ca2+的存在下，燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒會產(chǎn)生進一步交聯(lián)，使得形成的顆粒粒徑最大（787.1 nm）。Dai 等[21]通過pH 驅(qū)動法制備鼠李糖脂-玉米醇溶蛋白納米顆粒，發(fā)現(xiàn)該納米顆粒的粒徑隨著鼠李糖脂和玉米醇溶蛋白質(zhì)量比的增加先減小后增大，這與本研究結(jié)果一致。

燕麥蛋白、蟲膠及不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的電位如圖2 所示。

圖2 不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒電位的影響Fig.2 Effect of different mass ratio on potential of oat proteinshellac nanoparticles

如圖2 所示，不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的電位小于燕麥蛋白和蟲膠，說明燕麥蛋白和蟲膠之間通過Ca2+發(fā)生了交聯(lián)，產(chǎn)生了靜電相互作用，從而導致納米顆粒表面的負電荷減少。不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的電位基本保持一致，意味著燕麥蛋白與蟲膠的質(zhì)量比對納米顆粒的Zeta 電位影響有限。

2.1.2 不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒界面濕潤性的影響

納米顆粒的界面潤濕性是制備穩(wěn)定的Pickering乳液的關鍵。合適的潤濕性可以促進顆粒吸附在油水界面上，形成空間位阻，防止液滴聚結(jié)[22]。接觸角越接近90°，說明納米顆粒的兩親性越好，越有利于提高乳液的穩(wěn)定性[19]。燕麥蛋白、蟲膠及不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的接觸角如圖3 所示。

圖3 不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒接觸角的影響Fig.3 Effect of different mass ratio on contact angle of oat protein-shellac nanoparticles

如圖3 所示，所有樣品的接觸角值均小于90°，說明燕麥蛋白、蟲膠及燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒形成的乳液均為水包油型乳液。燕麥蛋白的接觸角為60.3°。與燕麥蛋白的接觸角相比，燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為1∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的接觸角（55.5°）減小，燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為2∶1 和4∶1 的納米顆粒的接觸角（69.5°、71.4°）增大。說明蟲膠的加入在一定程度上能夠提高純燕麥蛋白的兩親性，蟲膠與燕麥蛋白的親水區(qū)域相互結(jié)合，使燕麥蛋白內(nèi)部的疏水區(qū)域暴露，進而提高燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的界面濕潤性和乳化性能。而燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為1∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的接觸角相較于燕麥蛋白減小，說明燕麥蛋白與蟲膠形成納米顆粒后，過量的蟲膠會通過疏水相互作用[23]繼續(xù)包裹在燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒表面，使納米顆粒的界面濕潤性降低。因此，適量的蟲膠與燕麥蛋白結(jié)合能夠改善燕麥蛋白的界面潤濕性，但過量的蟲膠會起到相反的作用。

2.2 燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的性質(zhì)

2.2.1 不同質(zhì)量比對乳液物理穩(wěn)定性的影響

采用Turbiscan 儀器對所制備的Pickering 乳液進行物理穩(wěn)定性評價。后向散射光強的變化可以反映乳液體系的均勻性，在此基礎上，闡明系統(tǒng)失穩(wěn)的機理[24]。不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的后向散射光強的變化如圖4 所示。

圖4 不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液后向散射光強的變化Fig.4 Changes of backscattered light intensity of oat proteinshellac Pickering emulsion with different mass ratio

從圖4 后向散射光譜的變化可以觀察到，燕麥蛋白和蟲膠穩(wěn)定的乳液明顯不穩(wěn)定，后向散射光在分析管的底部逐漸減少，并在5 mm 左右出現(xiàn)最低值，這是由于較小的接觸角值使燕麥蛋白和蟲膠更容易從油水界面脫附導致乳液不穩(wěn)定，從而使乳液出現(xiàn)嚴重分層。與燕麥蛋白和蟲膠穩(wěn)定的乳液相比，燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為1∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液的后向散射光整體降低，說明該顆粒穩(wěn)定的乳液內(nèi)部發(fā)生了聚集/絮凝[25]。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為2∶1的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液后向散射光變化最小，抗乳化穩(wěn)定性更好。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為4∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液后向散射光在分析管的底部依舊逐漸減少，但最低值出現(xiàn)在2.5 mm 處，說明該顆粒穩(wěn)定的乳液的穩(wěn)定性略有提高。

濁度穩(wěn)定指數(shù)（turbidity stability index，TSI）是在乳液后散射光強度變化的基礎上對乳液穩(wěn)定性的進一步評價，TSI 與乳液穩(wěn)定性呈負相關關系[26-27]。圖5 為燕麥蛋白與蟲膠的質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠Pickering乳液TSI 的影響。

圖5 不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的濁度穩(wěn)定指數(shù)的影響Fig.5 Effect of mass ratio on turbidity stability index of oat protein-shellac Pickering emulsion

從圖5 可以看出，隨著儲存時間的延長，所有乳液的TSI 值均發(fā)生不同程度的增加，說明所有乳液隨儲存時間的延長均出現(xiàn)不同程度的不穩(wěn)定現(xiàn)象。燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液整體的TSI 值為0.48～1.22，明顯低于純燕麥蛋白和蟲膠穩(wěn)定乳液的TSI 值（2.57 和3.06），說明燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定乳液的穩(wěn)定性高于燕麥蛋白穩(wěn)定的乳液，且隨著質(zhì)量比的增加，納米顆粒穩(wěn)定的乳液穩(wěn)定性先增大后減小。納米顆粒的界面潤濕性和顆粒的大小是影響其所穩(wěn)定乳液穩(wěn)定性的主要因素[4]。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為2∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒具有較小的粒徑和良好的界面濕潤性，能夠不可逆地吸附在油水界面上，形成空間位阻，防止分散相聚集[4]，進而穩(wěn)定的乳液表現(xiàn)出最好的穩(wěn)定性。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為4∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的界面濕潤性最好，因此其穩(wěn)定的乳液穩(wěn)定性優(yōu)于燕麥蛋白穩(wěn)定的乳液。但燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比4∶1 納米顆粒的界面濕潤性與燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 納米顆粒相比僅增加了2.7%，而其粒徑卻比燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 納米顆粒增加了170%，因此其穩(wěn)定的乳液相較于燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 納米顆粒穩(wěn)定的乳液穩(wěn)定性略有下降。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比為1∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒的粒徑大于燕麥蛋白且接觸角小于燕麥蛋白，但其穩(wěn)定的乳液表現(xiàn)出比燕麥蛋白穩(wěn)定乳液更好的穩(wěn)定性，這可能是因為燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比1∶1 納米顆粒的電位值比燕麥蛋白電位值低，從油水界面脫離到水相中的納米顆粒與液滴表面的顆粒更易發(fā)生相互作用，導致其重排聚集，有利于在液滴間形成網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)[28]，因此提高了乳液穩(wěn)定性。

2.2.2 不同質(zhì)量比對乳液流變性能的影響

乳液的流變性能是評價乳液特性的一個重要指標，對乳液流變性的測定有助于確定乳液液滴之間的相互作用和乳液的穩(wěn)定機制。不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的表觀黏度的影響見圖6。

圖6 不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的表觀黏度的影響Fig.6 Effect of different mass ratio on apparent viscosity of oat protein-shellac Pickering emulsion

如圖6 所示，燕麥蛋白、蟲膠及不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的Pickering 乳液表觀黏度均隨剪切速率（0.01～100 s-1）的增加而明顯降低，表現(xiàn)出剪切變稀行為，屬于典型的非牛頓流體。這可能與流體動力學和液滴之間布朗運動的相對強度有關，當剪切速率克服布朗運動帶來的阻力時，液滴在流體場中的布朗運動變得更加有序[29]。此外，燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液表觀黏度均大于燕麥蛋白穩(wěn)定的乳液，這是因為燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 和4∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒中界面濕潤性提高，燕麥蛋白內(nèi)部的疏水區(qū)域暴露，降低了燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒在水相中的遷移率[30]。而燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比1∶1的納米顆粒因其表面所攜帶電荷量低于燕麥蛋白顆粒，液滴間的排斥力小，易發(fā)生相互碰撞，產(chǎn)生的流動阻力大[31]，因此也導致了高黏度。不同質(zhì)量比對燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的儲存模量G′和損耗模量G″的影響見圖7。

圖7 不同質(zhì)量對比燕麥蛋白-蟲膠Pickering 乳液的儲存模量G′和損耗模量G″ 的影響Fig.7 Effect of different mass ratio on the storage modulus G′and loss modulus G″ of oat protein-shellac Pickering emulsion

從圖7 可以看出，蟲膠穩(wěn)定乳液的G″大于G′，而燕麥蛋白和燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液均為G′大于G″，這說明蟲膠穩(wěn)定的乳液表現(xiàn)出黏性行為，而燕麥蛋白和燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液表現(xiàn)出彈性網(wǎng)絡特征[32-33]。燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液的G′和G″對頻率的依賴性較弱且均大于燕麥蛋白穩(wěn)定的乳液，說明蟲膠的存在使燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液形成的凝膠網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)更加致密和穩(wěn)定，有利于乳液的穩(wěn)定。

3 結(jié)論

本研究通過添加CaCl2使帶負電荷的燕麥蛋白和蟲膠發(fā)生交聯(lián)，制備不同質(zhì)量比的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒，用于提高燕麥蛋白Pickering 乳液的穩(wěn)定性，并探究其穩(wěn)定機理。結(jié)果發(fā)現(xiàn)不同質(zhì)量比燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒穩(wěn)定的乳液穩(wěn)定性和流變性能均優(yōu)于燕麥蛋白穩(wěn)定的乳液，且納米顆粒穩(wěn)定乳液的穩(wěn)定性和流變性能隨質(zhì)量比的增加呈現(xiàn)先提高后降低的趨勢。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比1∶1 的燕麥蛋白-蟲膠納米顆粒粒徑大于燕麥蛋白，界面濕潤性小于燕麥蛋白，但因其表面電荷量低，顆粒間易重排聚集，有利于在液滴間形成網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)，進而使其穩(wěn)定的Pickering 乳液的物理穩(wěn)定性和流變性能比燕麥蛋白穩(wěn)定的乳液好。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 的納米顆粒因其較小的粒徑和良好的界面濕潤性，能夠不可逆地吸附在油水界面上，在液滴間形成相對致密穩(wěn)定的網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)，穩(wěn)定的Pickering 乳液具有最好的物理穩(wěn)定性和流變性能。燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比4∶1 的納米顆粒界面濕潤性最好，因此其穩(wěn)定的乳液性能優(yōu)于燕麥蛋白穩(wěn)定的乳液，但由于其顆粒粒徑過大，導致其穩(wěn)定的Pickering乳液的物理穩(wěn)定性和流變性能略低于燕麥蛋白與蟲膠質(zhì)量比2∶1 的納米顆粒穩(wěn)定的乳液。這些研究結(jié)果為拓展燕麥蛋白在制備植物蛋白基乳化劑方面的應用提供依據(jù)。