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        轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)對(duì)大豆分離蛋白乳化性的影響研究

        2019-01-06 03:26:33臧學(xué)麗
        食品安全導(dǎo)刊 2019年17期
        關(guān)鍵詞:乳化液溶解性谷氨酰胺

        轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(TGase)是一種能催化蛋白質(zhì)中賴氨酸上的-氨基與谷氨酸上-羥酰胺基之間發(fā)生聯(lián)合反應(yīng)的酶。此酶能聚合蛋白多肽之間形成共價(jià)聚合物。天然的未經(jīng)加工的大豆分離蛋白(SPI)的功能尚不能滿足人們?cè)谌粘Ia(chǎn)中的需求。為避免傳統(tǒng)方法對(duì)改性SPI的副作用,SPI經(jīng)過酶的改性處理進(jìn)一步廣泛地應(yīng)用于食品及其他工業(yè)中。SPI乳化性在食品工業(yè)應(yīng)用廣泛,SPI作為乳化劑可使產(chǎn)品達(dá)到較理想的穩(wěn)定狀態(tài)。目前已大量應(yīng)用在諸多產(chǎn)品的生產(chǎn)中。乳化性大小在很大程度上取決于外界壓力水平、壓力處理時(shí)間及溶劑性質(zhì)[1]。SPI的結(jié)構(gòu)及與其他物質(zhì)的交互作用也對(duì)SPI的乳化性影響較大[2]。SPI的乳化性與二硫鍵含量呈負(fù)相關(guān)。本試驗(yàn)對(duì)TGase交聯(lián)SPI乳化性和乳化穩(wěn)定性變化進(jìn)行了研究。

        材料與方法

        材料。大豆吉農(nóng):34由吉林農(nóng)業(yè)大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院提供 ;轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶購于sigma公司

        方法。(1)乳化性及乳化穩(wěn)定性的測(cè)定:采用Pearce and Kinsella 方法[3]測(cè)定乳化性(EAI))和乳化穩(wěn)定性(ESI)。用磷酸鹽緩沖溶液(10mmol/L,pH7.0)配制成1%酶交聯(lián)前后的SPI溶液。加入大豆油,按照250m了/L的比例。均質(zhì)10min,在1000r/min條件下,把溶液均質(zhì)成均一的乳化液。分別取0min和10min的乳化液1mL,用0.1%的十二烷基磺酸鈉(SDS)稀釋至10mL,立即用分光光度計(jì),以0.1%的SDS為空白,測(cè)得500nm的吸光度值。乳化性=2×2.303A0×N/10000R×L×C,乳化穩(wěn)定性= A10t/(A0- A10)

        其中A0為0min時(shí)的吸光度值,A10為10min時(shí)的吸光度值,t為兩次測(cè)定的吸光度值時(shí)間間隔10min,L為比色杯厚度,R為油相體積,C為蛋白質(zhì)濃度,N為稀釋倍數(shù)。

        結(jié)果與討論

        TGase對(duì)大豆分離蛋白乳化性和乳化穩(wěn)定性的影響。蛋白質(zhì)的乳化性能可以由乳化活力和乳化穩(wěn)定性來表征。本研究用TGase交聯(lián)前后EAI和ESI的變化來表示酶交聯(lián)對(duì)蛋白質(zhì)乳化性能的影響。交聯(lián)前乳化性為15.86m2/g,交聯(lián)后乳化性為13.23m2/g,經(jīng)TGase交聯(lián)后乳化性有所降低。乳化穩(wěn)定性交聯(lián)前為38.2min,交聯(lián)后為60.8min,交聯(lián)后乳化性穩(wěn)定性顯著提高??赡芘c交聯(lián)后表面疏水性、二硫鍵的含量變化有關(guān)[4]。

        討論。本試驗(yàn)對(duì)最佳條件下,交聯(lián)SPI溶解性、乳化性和乳化穩(wěn)定性變化進(jìn)行了研究。經(jīng)TGase交聯(lián)后SPI溶解性和乳化性均下降,乳化穩(wěn)定性增加。本研究結(jié)果與田少君等[5]的研究結(jié)果相一致。

        結(jié)論

        通過對(duì)TGase交聯(lián)后SPI功能特性研究結(jié)果表明,交聯(lián)后,溶解性下降了7.4%,乳化性降低了16.6%,乳化穩(wěn)定性增加了37.2%。

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