亚洲免费av电影一区二区三区,日韩爱爱视频,51精品视频一区二区三区,91视频爱爱,日韩欧美在线播放视频,中文字幕少妇AV,亚洲电影中文字幕,久久久久亚洲av成人网址,久久综合视频网站,国产在线不卡免费播放

        ?

        阿爾茨海默病淀粉樣蛋白抗原表位`的生物信息學(xué)預(yù)測(cè)*

        2017-08-07 06:38:03劉軍莉湯峰劉川川崔森李占全
        關(guān)鍵詞:表位信息學(xué)抗原

        劉軍莉,湯峰,劉川川,崔森,李占全

        (1.青海大學(xué)高原醫(yī)學(xué)研究中心;2.青海大學(xué)附屬醫(yī)院;3.高原醫(yī)學(xué)應(yīng)用基礎(chǔ)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室; 4.青海-猶他高原醫(yī)學(xué)聯(lián)合重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,青海 西寧 810000)

        阿爾茨海默病淀粉樣蛋白抗原表位`的生物信息學(xué)預(yù)測(cè)*

        劉軍莉1,2,3,4,湯峰1,3,4,劉川川1,3,崔森2,3#,李占全2,3&

        (1.青海大學(xué)高原醫(yī)學(xué)研究中心;2.青海大學(xué)附屬醫(yī)院;3.高原醫(yī)學(xué)應(yīng)用基礎(chǔ)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室; 4.青海-猶他高原醫(yī)學(xué)聯(lián)合重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,青海 西寧 810000)

        目的 利用生物信息學(xué)預(yù)測(cè)阿爾茨海默病中淀粉樣前體蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)及優(yōu)勢(shì)抗原表位,擬為今后基于Aβ蛋白表位疫苗的設(shè)計(jì)奠定基礎(chǔ)。方法 用Genbank獲取APP及氨基酸殘基片段Aβ1~42蛋白的氨基酸序列,應(yīng)用生物信息學(xué)在線軟件SOPMA預(yù)測(cè)上述蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu),并通過(guò)IEDB、SYFPEITHI、Bcepred和ABCpred軟件在線預(yù)測(cè)APP及Aβ1~42的T、B細(xì)胞抗原表位。同時(shí)對(duì)上述蛋白的親水性、柔韌性、抗原傾向性及抗原暴露表面區(qū)域性進(jìn)行預(yù)測(cè)。結(jié)果 APP及Aβ1~42蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)中α-螺旋及延伸鏈比例分別為46.49%、52.38%,所占比例較高,有較強(qiáng)的抗原性,提示存在潛在的優(yōu)勢(shì)抗原性表位。進(jìn)一步通過(guò)不同生物信息學(xué)方法分析出APP的T細(xì)胞表位位于37~49、16~28、1~13、11~24、30~43、42~0;Aβ1~42蛋白的T細(xì)胞表位位于3~11(675~683)、1~11(673~683)、22~31(696~705)、31~39(705~713)。APP蛋白潛在的B細(xì)胞表位位于49~62、72~85、350~365、637~652;Aβ1~42蛋白的B細(xì)胞表位位于4~19(676~691)、26~39(700~713)、11~26(683~698)、26~41(698~713)。結(jié)論 APP及Aβ1~42蛋白存在潛在的優(yōu)勢(shì)抗原性表位,且Aβ1~42的抗原優(yōu)勢(shì)表位與APP優(yōu)勢(shì)表位不同,針對(duì)Aβ1~42設(shè)計(jì)更具有特異性的表位疫苗對(duì)APP無(wú)影響從而發(fā)揮更好的預(yù)防、治療作用。該結(jié)論為今后基于Aβ蛋白表位疫苗的設(shè)計(jì)奠定了理論基礎(chǔ)。

        阿爾茨海默病 APP蛋白 二級(jí)結(jié)構(gòu) 表面抗原

        β淀粉樣蛋白(amyloid-β,Aβ)為淀粉樣前體蛋白(amyloid precursor protein,APP)的酶解產(chǎn)物,由細(xì)胞分泌,Aβ在腦內(nèi)的異常形成聚集產(chǎn)生的神經(jīng)毒性作用已經(jīng)被公認(rèn)為阿爾茨海默病(Alzheimer’s disease,AD)形成和發(fā)展的關(guān)鍵因素[1-2]。APP經(jīng)過(guò)β、γ分泌酶依次裂解為Aβ1~40 、Aβ25~35、Aβ1~42等多種片段。有研究表明AD患者腦內(nèi)主要成分為Aβ1~42,而正常老年人和AD患者腦內(nèi)均存在Aβ1~40[3],但Aβ1~42毒性更強(qiáng),更容易聚集,形成Aβ沉積的核心,從而引發(fā)神經(jīng)毒性作用[4]。因此以Aβ1~42為靶標(biāo)研制疫苗阻斷和清除Aβ沉積,是預(yù)防和治療AD的一種有效策略。然而由于以Aβ1~42為抗原所產(chǎn)生的抗體會(huì)對(duì)APP產(chǎn)生相應(yīng)的免疫識(shí)別,對(duì)正常的機(jī)體功能造成損傷。因此,如何激活機(jī)體免疫系統(tǒng)對(duì)Aβ1~42產(chǎn)生特異性高識(shí)別,并避免對(duì)APP蛋白正常功能的影響是AD預(yù)防與治療的科學(xué)難題。

        本研究擬利用在線生物信息學(xué)軟件預(yù)測(cè)和分析APP及毒性片段Aβ1~42的二級(jí)結(jié)構(gòu)特征,同時(shí)應(yīng)用不同軟件預(yù)測(cè)APP及Aβ1~42潛在的 T 細(xì)胞和B細(xì)胞的優(yōu)勢(shì)抗原表位,并尋找出Aβ1~42的優(yōu)勢(shì)表位避免引入APP蛋白的優(yōu)勢(shì)表位,為今后基于Aβ蛋白的表位疫苗的設(shè)計(jì)奠定理論基礎(chǔ)。

        1 材料與方法

        1.1 獲取APP蛋白的氨基酸序列

        從GenBankhttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/178616?report=fasta)獲取APP及Aβ1~42相應(yīng)的氨基酸序列[5]。GenBank記錄顯示,APP蛋白由770個(gè)氨基酸組成,Aβ1~42由42個(gè)氨基酸組成。見(jiàn)表1。

        表1 APP蛋白及A β1~42蛋白的氨基酸序列的組成

        Table 1 Amino acid sequence of APP protein and A β1~42 protein

        1.2 預(yù)測(cè) APP蛋白及Aβ1~42蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)特征

        應(yīng)用在線生物信息學(xué)軟件SOPMA(https://npsa-prabi.ibcp.fr/cgi- bin/secpred_sopma.pl)分析APP蛋白質(zhì)序列的二級(jí)結(jié)構(gòu)[6]。輸入所獲取APP蛋白及Aβ1~42蛋白的氨基酸序列,對(duì)這兩個(gè)蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)的四個(gè)構(gòu)象狀態(tài)(α-螺旋結(jié)構(gòu)、延長(zhǎng)鏈結(jié)構(gòu)、β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)和無(wú)規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu))分別進(jìn)行分析。相似性閾值和窗口寬度的參數(shù)分別設(shè)置為8和17,其余參數(shù)為默認(rèn)值[7]。

        1.3 預(yù)測(cè)APP蛋白及Aβ1~42蛋白的T細(xì)胞抗原表位

        明確APP及Aβ1~42蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)后,分別采用生物信息學(xué)軟件[IEDB(http://tools.immuneepitope.org/main/index.html)[8]和Syfpeithi(http://www.syfpeithi.de)]進(jìn)行人源 MHC1抗原 HLA-A*02:01 分析,以預(yù)測(cè)APP蛋白潛在的T細(xì)胞抗原表位。將APP及Aβ1~42蛋白質(zhì)的氨基酸序列按要求分別輸入上述網(wǎng)址,并且調(diào)整參數(shù):“MHC allele(s)”設(shè)定為 HLA-A * 02:01,“l(fā)ength”設(shè)定為8、9、10,其余參數(shù)值不變。

        1.4 預(yù)測(cè)APP蛋白及Aβ1~42蛋白的B細(xì)胞抗原表位

        分別應(yīng)用下列在線軟件[Bcepred(http://www.imtech.resin/raghava/bcepred/bcepred_submission.html)和ABCpred(http://www.imtech.res.in/raghava/abcpred/)[9]分析APP及Aβ1~42蛋白質(zhì)潛在的B細(xì)胞抗原表位。將上述蛋白的氨基酸序列按要求分別輸入上述網(wǎng)址,并且調(diào)整參數(shù):親水性為 2;抗原性傾向?yàn)?.8;彈性為1.9;表面暴露面積為2.4;其余參數(shù)值不變。并設(shè)置 ABCpred 軟件的抗原表位長(zhǎng)度分別為10、12、14、16,其余參數(shù)不變。

        2 結(jié)果

        2.1 預(yù)測(cè)APP及Aβ1~42蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)特征

        為評(píng)估APP及Aβ1~42蛋白的抗原特性,課題組應(yīng)用生物信息學(xué)軟件SOPMA預(yù)測(cè)上述蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)。APP蛋白質(zhì)中的α螺旋結(jié)構(gòu)和無(wú)規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)極有可能是潛在的優(yōu)勢(shì)抗原表位。預(yù)測(cè)的二級(jí)結(jié)構(gòu)特征見(jiàn)圖1A、B。分析結(jié)果顯示,APP的二級(jí)結(jié)構(gòu)中α螺旋、無(wú)規(guī)則卷曲、延伸鏈、β轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)的比例分別為46.69%、32.86%、13.38%、7.27%。見(jiàn)圖1(A)。Aβ1~42蛋白中的延伸鏈結(jié)構(gòu)和無(wú)規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)極有可能是潛在的優(yōu)勢(shì)抗原表位。其二級(jí)結(jié)構(gòu)中α螺旋、無(wú)規(guī)則卷曲、延伸鏈、β轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)的比例分別為4.76%、23.81%、52.38%、19.05%。見(jiàn)圖1(B)。

        圖中不同顏色的線條代表不同的二級(jí)結(jié)構(gòu):藍(lán)色,α螺旋;綠色,β轉(zhuǎn)角;紅色,延伸鏈;紫色,無(wú)規(guī)卷曲.根據(jù)結(jié)構(gòu)特征圖可知APP蛋白在α螺旋最利于形成抗原表位,而Aβ1~42蛋白在延伸鏈有利于形成抗原表位.

        Lines in different colors represent different secondary structures:Blue,α helix;green,β turn;red,extended strand;and purple, random coil.An increased number of α helix and extended strands in the protein corresponded with an increased likelihood of the protein forming an antigenic epitope.

        圖1 APP蛋白及Aβ1~42蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)

        Figure 1 Secondary structure prediction results for the APP and Aβ1-42 protein

        2.2 預(yù)測(cè)APP及Aβ1~42蛋白的T細(xì)胞抗原表位

        若能明確APP及Aβ1~42蛋白抗原表位的精確位置,對(duì)于研發(fā)表位疫苗極其重要。在此次研究中,使用不同在線軟件分別進(jìn)行APP及Aβ1~42蛋白的T細(xì)胞表位預(yù)測(cè)。用IEDB軟件預(yù)測(cè)高分值為99和100。然而,通過(guò)SYFPEITHI軟件預(yù)測(cè)高分值為14和29。盡管這兩種方法預(yù)測(cè)軟件所采用的評(píng)分系統(tǒng)各不相同,但其共同點(diǎn)是分值較高的位點(diǎn)區(qū)域即為被預(yù)測(cè)的潛在抗原表位。見(jiàn)表2~3。

        表2 使用IEDB和Syfpeithi在線預(yù)測(cè)APP的T細(xì)胞抗原表位

        Table 2 Analysis of the T cell epitopes of APP protein using IEDB and Syfpeithi online prediction software

        IEDE:http://tools.iedb.org/mhci/result_in_text/;Syfpeithi:http://www.syfpeithi.de.

        表3 使用IEDB和Syfpeithi在線預(yù)測(cè)Aβ1~42的T細(xì)胞抗原表位

        Table 3 Analysis of the T cell epitopes of Aβ1-42 protein using IEDB and Syfpeithi online prediction software

        序號(hào)IEDB起始位點(diǎn)氨基酸序列得分Syfpeithi起始位點(diǎn)氨基酸序列得分13EFRHDSGYE10031IIGLMVGGV25222EDVGSNKGAI98.533GLMVGGVVI2431DAEFRHDSGYE96.516KLVFFAEDV24422EDVGSNKGAIIG9626SNKGAIIGL2156HDSGYEVHHQ9630AIIGLMVGG29622EDVGSNKG944FRHDSGYEV22

        IEDE:http://tools.iedb.org/mhci/result_in_text/;Syfpeithi:http://www.syfpeithi.de.

        2.3 預(yù)測(cè)APP及Aβ1~42蛋白的B細(xì)胞表位

        使用Bcepred軟件進(jìn)行預(yù)測(cè),對(duì)APP的氨基酸序列的親水性、靈活性、抗原傾向性及抗原暴露表面區(qū)域性進(jìn)行分析。預(yù)測(cè)分析結(jié)果見(jiàn)圖2。預(yù)測(cè)分析出APP蛋白的有高親水性的3個(gè)區(qū)域見(jiàn)圖2 A:T192~205(氨基酸序列:ESDNVDSADAEEDD)、T214~222(氨基酸序列:DTDYADGSE)、T238~262(氨基酸序列:EEEEADDDEDDEDGDEVEEEAEEPV);預(yù)測(cè)出的2個(gè)彈性區(qū)域見(jiàn)圖 2B:T53~57(氨基酸序列:DSDPS)、T98~102(氨基酸序列:CKRJR);2個(gè)可能的抗原傾向性區(qū)域見(jiàn)圖 2C:T70~76(氨基酸序列:LQYCQEV)、110~121(氨基酸序列:HFVIPIRCLVGE)。2個(gè)可能的抗原表面暴露區(qū)域見(jiàn)圖2D:T100~106(氨基酸序列:RGRKQCK)、T501~507(氨基酸序列:EQKDRQH)。對(duì)Aβ1~42蛋白的氨基酸序列的親水性、靈活性、抗原傾向性及抗原暴露表面面積進(jìn)行分析。分析出Aβ1~42蛋白的有高親水性的1個(gè)區(qū)域見(jiàn)圖3 A:T24~26(氨基酸序列:VGS);預(yù)測(cè)出的1個(gè)彈性區(qū)域見(jiàn)圖3B:T23~25(氨基酸序列:DVG);1個(gè)抗原傾向性的區(qū)域見(jiàn)圖3:T14~17(氨基酸序列:HKQL)。

        圖2 生物信息學(xué)軟件Bcepred預(yù)測(cè)APP蛋白的B細(xì)胞表位

        A 親水性 B 彈性 C 抗原暴露表面積 D 抗原的傾向性

        表4 生物信息學(xué)軟件ABCpred預(yù)測(cè)APP蛋白的B細(xì)胞抗原表位

        Table 4 Analysis of the B cell epitopes of APP protein using ABC pred online prediction software

        http://www.imtech.res.in/raghava/abcpred/ABC_submission.html

        表5 生物信息學(xué)軟件ABCpred預(yù)測(cè)Aβ1-42蛋白的B細(xì)胞抗原表位

        Table 5 Analysis of the B cell epitopes of Aβ1-42 protein using ABCpred online prediction software

        http://www.imtech.res.in/raghava/abcpred/ABC_submission.html

        3 討論

        本研究結(jié)果顯示,APP及Aβ1~42蛋白存在潛在的優(yōu)勢(shì)抗原性表位,且Aβ1~42的抗原優(yōu)勢(shì)表位與APP優(yōu)勢(shì)表位不同。Aβ1~42的優(yōu)勢(shì)表位可避免引入APP蛋白的優(yōu)勢(shì)表位,從而激活機(jī)體免疫系統(tǒng)對(duì)Aβ1~42產(chǎn)生特異性高識(shí)別,避免對(duì)APP蛋白的正常功能產(chǎn)生不利影響。該結(jié)論為今后基于Aβ蛋白表位疫苗的設(shè)計(jì)奠定基礎(chǔ)。

        制備疫苗的最主要步驟是獲得有關(guān)抗原表位的信息。近年來(lái),隨著生物信息學(xué)的快速發(fā)展,多參數(shù)、多方法分析預(yù)測(cè)提高了表位預(yù)測(cè)的準(zhǔn)確性。申子剛等人[10]應(yīng)用DNAStarProtein軟件對(duì)FSHR胞外區(qū)的蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)和表面特征進(jìn)行分析,并在線進(jìn)行B細(xì)胞表位預(yù)測(cè),預(yù)測(cè)出FSHR胞外區(qū)蛋白可能的抗原表位。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)與其表位分布密切相關(guān)。研究證實(shí),α螺旋結(jié)構(gòu)在維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定中起重要作用,但α螺旋結(jié)構(gòu)呈現(xiàn)于蛋白質(zhì)的內(nèi)部,因此不易與抗原分子結(jié)合[11]。與α螺旋結(jié)構(gòu)不同,延伸鏈及無(wú)規(guī)卷曲等結(jié)構(gòu)具有與配體特異性結(jié)合的結(jié)構(gòu)區(qū)域,且多出現(xiàn)于蛋白質(zhì)的表面,因而延伸鏈和無(wú)規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)所在的區(qū)域是抗原表位形成的[12]有利部位。

        本研究使用不同方法、設(shè)置不同參數(shù)分析了APP及毒性片段Aβ1~42蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)。通過(guò)對(duì)前述蛋白的多種性質(zhì)采用不同算法進(jìn)行整合分析,從而提高所預(yù)測(cè)的抗原表位的準(zhǔn)確性和特異性。

        通過(guò)在線軟件SOPMA分析,得出APP蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)中有利于形成表面抗原的α螺旋結(jié)構(gòu)的比例為46.49%,Aβ1~42蛋白的延伸鏈結(jié)構(gòu)比例較高,為52.38%,提示有較強(qiáng)的抗原性。研究顯示,MHC-I 型的表位在預(yù)測(cè)的T細(xì)胞表位中的準(zhǔn)確率高達(dá)90%[13]。在中國(guó)人群中HLA-A *02:01是最常見(jiàn)的HLA-I類(lèi)分子,陽(yáng)性率為55%。因此,在此項(xiàng)研究中,我們將前述兩種蛋白抗原的HLA-A * 02:01 限制性表位使用 IEDB和SYFPEITHI在線軟件進(jìn)行預(yù)測(cè)分析。結(jié)果提示APP蛋白的T細(xì)胞表位位于37~49、16~28、1~13、11~24、30~43、42~50;Aβ1~42蛋白的T細(xì)胞表位位于3~11(675~683)、1~11(673~683)、22~31(696~705)、31~39(705~713)。B表位一般位于抗原分子的彈性區(qū),具有可動(dòng)性,這一特性有利于抗原表位和抗體結(jié)合部位表現(xiàn)出最佳的結(jié)構(gòu)互補(bǔ)狀態(tài)。如果互補(bǔ)性提高,結(jié)合的親和力隨之增強(qiáng)。我們通過(guò)在線生物性信息學(xué)軟件和數(shù)據(jù)庫(kù),對(duì)APP及Aβ1~42毒性片段進(jìn)行親水性、柔韌性、抗原傾向性及抗原表面積暴露區(qū)域性進(jìn)行B表位預(yù)測(cè),分析得出APP蛋白潛在的B細(xì)胞表位位于49~62、 72~85、350~365、637~652;Aβ1~42蛋白的B細(xì)胞表位位于4~19(676~691)、26~39(700~713)、11~26(683~698)、26~41(698~713)。

        本研究結(jié)果顯示APP及Aβ1~42均存在抗原的優(yōu)勢(shì)表位,且Aβ1~42的抗原優(yōu)勢(shì)表位與APP優(yōu)勢(shì)表位不同。針對(duì)AD中毒性片段Aβ1~42設(shè)計(jì)出更具有特異性的表位疫苗,并尋找出Aβ1~42的優(yōu)勢(shì)表位避免引入APP蛋白的優(yōu)勢(shì)表位,從而發(fā)揮更好的預(yù)防、治療作用。該結(jié)論為今后基于Aβ蛋白表位疫苗的設(shè)計(jì)奠定了理論基礎(chǔ)。

        [1]Santos AN,Ewers M,Minthon L,et.al.Amyloid-β oligomers in cerebrospinal fluid are associated with cognitive decline in patients with Alzheimer's disease[J].J Alzheimers Dis.2012;29(1):171-6.

        [2]李大祥,鮮殊,楊衛(wèi),等.茶葉的神經(jīng)保護(hù)作用研究進(jìn)展[J].茶葉科學(xué),2011,2:79-86.

        [3]Gandy S.The role of cerebral amyloid beta accumulation in common forms of Alzheimer disease[J].J Clin Invest,2005,11 5(5):1121-9.

        [4]王芳,周愛(ài)民.β淀粉樣蛋白的研究進(jìn)展[J].醫(yī)學(xué)綜述,2012,18(20):3377-9.

        [5]龐明泉.多房棘球蚴抗原蛋白Emy162及TSP3的抗原表位的預(yù)測(cè)及鑒定[D].青海大學(xué),2016.

        [6]Geourjon C and Deléage G.SOPMA.significant improvements in protein secondary structure prediction by consensus prediction from multiple alignments[J].Comput Appl Biosci,1995,11(6):681-4.

        [7]龐明泉,湯峰,周虎,等.多房棘球蚴抗原蛋白TSP3抗原表位的生物信息學(xué)預(yù)測(cè)[J].青海醫(yī)學(xué)院學(xué)報(bào),2016,37(1):01-8.

        [8]Vaughan K,Peters B,Larche M,et al.Strategies to query and display allergy-derived epitope data from the immune epitope database[J].Int Arch Allergy Immunol,2013,160(4):334-45.

        [9]Sollner J,Grohmannr,Rapberger,et al.Analysis and prediction of protective continuous B-cell epitopes on pathogen proteins[J].Imm-unome Res,2008,4(1):1.

        [10]Shen ZG,Yan P,He W,et al.Prediction of the secondary structure and the B cell epitope of the extracellular domain of FSHR[J].Journal of Chongqing Medical University,2010,35:1317-20.

        [11]Li Y,Liu X,Zhu Y,et al.Bioin formatic prediction of epitopes in the Emy162 antigen of Echinococcus multilocularis[J].Exp Ther Med,2013,6(2):335-40.

        [12]來(lái)魯華,徐筱杰,唐有祺.蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)與分子設(shè)計(jì)[J].大學(xué)化學(xué),1993,8(5):49.

        [13]Testa JS,Shetty V,Hafner J,et al.MHC class I presented T cell epitopes identified by immunoproteomics analysis are targets for a cross reactive influenza specific T cell response[J].PLoS One,2012,7(11):1-4.

        Bioinformatic Prediction of Epitopes in The Amyloid β-Protein Antigen of Alzheimer′s Disease※

        LIU jun-li1,2,3,4,TANG feng1,3,4,LIU chuan-chuan1,3,CUI sen2,3#,LI zhan-quan2,3&

        (1.Research Center for Altitude Medicine;2.Qinghai University Affiliated Hospital; 3.The Key laboratory of high altitude medicine of Qinghai Province; 4.Qinghai-Utah Joint Research Lab for High Altitude Medicine,Xining 810000,China)

        Objective The present study aims to predict the secondary structure and the T-and B-cell epitopes for the amyloid β-protein antigen,in order to reveal the dominant epitopes of the antigen.Methods The secondary structure of the protein was analyzed using SOPMA server.The T-cell and B-cell epitopes of APP and Aβ1~42 were predicted using IEDB,Syfpeithi,Bcepred and ABCpred online software.The characteristics of hydrophilicity,flexibility,antigenic propensity and exposed surface area were predicted.Result The α helix and extended strand accounted for 46.49% and 52.38% of the secondary structure of the APP and Aβ1~42 protein,respectively.This was indicative of the presence of potential dominant antigenic epitopes in these two proteins.The T-cell epitopes of APP and Aβ1~42 were analyzed by different bioinformatics methods.The high scoring T-cell epitopes of APP were located at positions 37~49,16~28,1~13,11~24,30~43 and 42~50;Aβ1~42 were 3~11(675~683,1~11(673~683),22~31(696~705),31~39(705~713);B-cell epitopes of APP and Aβ1~42 were located at positions 49~62,72~85,350~365,637~652 and 4~19(676~691),26~39(700~713),11~26(683~698),26~41(698~713),respectively.Conclusions APP and Aβ1~42 have the potential advantage of antigenic epitopes,and their antigenic epitopes were different.If the epitope vaccine designed for A 1~42 has no effect on APP,it will provide a theoretical basis for the study of epitope vaccines in the future.

        Alzheimer′s disease Amyloid Precursor protein Secondary structure Epitopes

        ※:青海省科技廳自然科學(xué)基金項(xiàng)目(2017-ZJ-771);#:通信作者,教授,博士研究生導(dǎo)師,E-mail 13897284366@139.com;&:通信作者,教授,博士研究生導(dǎo)師 ,E-mail Li-zhanquan@163.com 劉軍莉(1977~),女,漢族,甘肅籍,副主任醫(yī)師,在讀博士

        R741

        A

        10.13452/j.cnki.jqmc.2017.02.004

        2017-4-26

        猜你喜歡
        表位信息學(xué)抗原
        H3N2流感病毒HA保守Th表位對(duì)CD4+T細(xì)胞活化及分化的影響
        雞NRF1基因啟動(dòng)子區(qū)生物信息學(xué)分析
        初論博物館信息學(xué)的形成
        聯(lián)合T、B細(xì)胞表位設(shè)計(jì)多肽疫苗的研究進(jìn)展①
        梅毒螺旋體TpN17抗原的表達(dá)及純化
        小反芻獸疫病毒化學(xué)合成表位多肽對(duì)小鼠的免疫效果研究
        結(jié)核分枝桿菌抗原Lppx和MT0322人T細(xì)胞抗原表位的多態(tài)性研究
        APOBEC-3F和APOBEC-3G與乙肝核心抗原的相互作用研究
        miRNA-148a在膀胱癌組織中的表達(dá)及生物信息學(xué)分析
        鹽酸克倫特羅人工抗原的制備與鑒定
        日韩h网站| 亚洲av一区二区三区网站| 日产国产精品亚洲高清| 国产香港明星裸体xxxx视频| 男女啪啪无遮挡免费网站| 综合无码一区二区三区四区五区| 91久久精品一区二区喷水喷白浆| 偷拍色图一区二区三区| 18黑白丝水手服自慰喷水网站| 亚洲影院天堂中文av色| 亚洲AⅤ乱码一区二区三区| 免费看黄视频亚洲网站| 不卡一卡二卡三乱码免费网站| 中文字幕影片免费在线观看| 日本一区免费喷水| 亚洲国产综合精品中久| 国产精品亚洲综合色区| 日韩精品中文字幕无码专区| 天堂视频一区二区免费在线观看| h视频在线播放观看视频| 少妇性饥渴无码a区免费| 欧美日韩亚洲色图| 日韩av中文字幕少妇精品| 成人免费自拍视频在线观看| 熟妇高潮一区二区三区| 国产精品视频免费的| 黑人一区二区三区在线| 麻豆国产精品一区二区三区| 无人区一码二码三码四码区| 国产精品自在线免费| 一二区视频免费在线观看| 成人av片在线观看免费| 少妇高潮一区二区三区99| 久久艹影院| 91精品国产色综合久久不| 日本a级片免费网站观看| 久久久久久久人妻无码中文字幕爆| 国产真实乱XXXⅩ视频| 一级老熟女免费黄色片| 天天爽天天爽夜夜爽毛片| 亚洲国产美女在线观看|