林　靜，張斌斌，王曉君，尚永彪，2，3，*

（1.西南大學(xué)食品科學(xué)學(xué)院，重慶　400716；2.農(nóng)業(yè)部農(nóng)產(chǎn)品貯藏保鮮質(zhì)量安全評(píng)估實(shí)驗(yàn)室（重慶），重慶　400716；3.重慶市特色食品工程技術(shù)研究中心，重慶　400716）

解凍后兔肉待加工過程中肌原纖維蛋白功能性質(zhì)的變化

林靜1，張斌斌1，王曉君1，尚永彪1，2，3，*

（1.西南大學(xué)食品科學(xué)學(xué)院，重慶400716；2.農(nóng)業(yè)部農(nóng)產(chǎn)品貯藏保鮮質(zhì)量安全評(píng)估實(shí)驗(yàn)室（重慶），重慶400716；3.重慶市特色食品工程技術(shù)研究中心，重慶400716）

研究解凍后兔肉待加工過程中肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）功能性質(zhì)的變化。兔后腿肉及背最長肌肉置于-18 ℃ 條件下凍藏7 d，取出在20 ℃水中解凍至中心溫度為0 ℃后，放置7 h，測定在放置過程中兔肉的MP溶解性、活性巰基及總巰基含量、乳化性、表面疏水性、流變學(xué)性質(zhì)、凝膠特性。結(jié)果顯示：隨著在水中放置時(shí)間的延長，兔肉MP溶解度、巰基含量、乳化活性和乳化穩(wěn)定性、凝膠特性逐漸下降，在4 h時(shí)下降較為顯著（P＜0.05）；MP表面疏水性逐漸上升，在4 h時(shí)上升較為顯著（P＜0.05）；MP彈性模量G'值在加熱過程中也逐漸降低，兔肉蛋白形成凝膠的能力減弱。

兔肉；待加工；肌原纖維蛋白；功能性質(zhì)

兔肉味道鮮美、肉質(zhì)細(xì)嫩、容易消化、營養(yǎng)豐富，是中華民族的傳統(tǒng)膳食，具有“三高三低”（高消化率、高賴氨酸、高蛋白、低熱量、低膽固醇、低脂肪）的特點(diǎn)［1-2］。我國是世界兔肉生產(chǎn)和出口大國，養(yǎng)兔業(yè)的大規(guī)模商品生產(chǎn)開始于20世紀(jì)50年代中后期，目前形成了兔肉銷售以國內(nèi)市場為主、國外市場為輔的格局［3］。近些年我國兔肉加工業(yè)得到了發(fā)展，但是面向市場、適合大眾消費(fèi)的產(chǎn)品仍不多，且科技含量較低，影響兔肉的消費(fèi)量和消費(fèi)市場。此外，兔肉加工企業(yè)技術(shù)水平普遍不高，還存在著不少共性問題。

據(jù)調(diào)查，目前兔肉加工企業(yè)通常使用凍兔原料進(jìn)行生產(chǎn)，因加工條件有限和成本控制的原因，大部分企業(yè)在兔肉解凍后待加工的過程中沒有采用人工控制環(huán)境溫度的措施，在氣溫較高的季節(jié)待加工原料的品質(zhì)會(huì)發(fā)生較大的變化、會(huì)嚴(yán)重影響產(chǎn)品的品質(zhì)。肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）在肉制品加工中起到非常重要的作用，MP功能性質(zhì)主要包括溶解性、疏水性、凝膠特性、乳化性、流變學(xué)性質(zhì)等，這些性質(zhì)會(huì)影響產(chǎn)品的加工出品率、產(chǎn)品的質(zhì)地和口感等方面的品質(zhì)。宰后的鮮肉與解凍后的原料肉的品質(zhì)有明顯的不同，目前國內(nèi)外對(duì)豬肉、魚肉等肉類解凍后待加工過程中MP功能性質(zhì)的研究較多，但對(duì)兔肉的研究尚未見報(bào)道。研究兔肉在解凍后待加工過程中MP性質(zhì)的變化規(guī)律，可為兔肉加工企業(yè)的生產(chǎn)組織、品質(zhì)控制、技術(shù)改造及工藝配方的改進(jìn)提供一定的理論依據(jù)。

1　材料與方法

1.1材料與試劑

實(shí)驗(yàn)原料為活的雄性伊拉兔，飼養(yǎng)周期2.5 個(gè)月，平均體質(zhì)量約2.3 kg，購自西南大學(xué)養(yǎng)兔場。

KCl、5，5'-二硫雙（2-硝基苯甲酸）、K2HPO4、KH2PO4、Na2HPO4、NaH2PO4、CuSO4、酒石酸鉀鈉成都市科龍化工試劑廠；MgCl2天津市福晨化學(xué)試劑廠；乙二胺四乙酸（ethylene diamine tetraacetic acid，EDTA）、乙二醇雙（2-氨基乙基醚）四乙酸（ethylene flycol tetraacetic acid，EGTA）西安沃爾森生物技術(shù)有限公司；二硫蘇糖醇（DL-dithiothreitol，DTT）上海研卉生物科技有限公司；尿素、NaN3重慶北碚化學(xué)試劑廠；溴酚藍(lán)北京鼎國昌盛生物技術(shù)有限責(zé)任公司；牛血清白蛋白上海伯奧生物科技有限公司。以上試劑均為分析純。

1.2儀器與設(shè)備

PHS-4C+酸度計(jì)成都世紀(jì)方舟科技有限公司；722-P可見分光光度計(jì)上?，F(xiàn)代分光儀器有限公司；Avanti J-30I冷凍離心機(jī)美國貝克曼庫爾特公司；5810型臺(tái)式高速離心機(jī)德國Eppendorf公司；HR-1流變儀美國TA公司；TA.XT2i質(zhì)構(gòu)儀英國Stable Microsystem公司。

1.3方法

1.3.1樣品預(yù)處理

將活兔擊暈、屠宰后，將其后腿肉、背最長肌切成3 cm×1 cm×1 cm左右的長條，用自封袋密封后置于4 ℃冰箱中預(yù)冷48 h，之后置于-18 ℃的冰箱中凍藏7 d。

取出凍藏肉樣，置于20 ℃靜水解凍，至解凍終點(diǎn)（中心溫度為0 ℃時(shí)）開始計(jì)時(shí)，測定0、1、2、3、4、5、6、7 h的MP溶解性、活性巰基及總巰基含量、乳化活性及乳化穩(wěn)定性、表面疏水性、流變學(xué)性質(zhì)、凝膠特性指標(biāo)。

1.3.2MP提取方法

參照Xiong等［4］的方法并做一定的修改。將不同時(shí)間段兔肉剔除結(jié)締組織、脂肪，絞碎，取一定肉樣，肉樣質(zhì)量10倍體積的冰緩沖液A（0.1 mol/L KCl、0.5 mmol/L DTT、1 mmol/L EGTA、10 mmol/L K2HPO4、2 mmol/L MgCl2，pH 7.0），高速勻漿1 min，過濾，將濾液離心10 min（5 500 r/min，4 ℃），去除上清液，重復(fù)離心兩次；加入4 倍體積冰緩沖液B（1 mmol/L NaN3、0.1 mol/L NaCl，pH 6.25），高速勻漿30 s，離心10 min（5 500 r/min，4 ℃），去除上清液，重復(fù)離心一次，再加入8 倍體積冰緩沖液B，高速勻漿1 min，離心10 min（5 500 r/min，4 ℃），除去上清液后，沉淀即為MP。

1.3.3MP質(zhì)量濃度的測定

采用雙縮脲法［5］進(jìn)行測定。

1.3.4MP溶解度的測定

參照Kingsley等［6］的方法并做調(diào)整。將MP溶于磷酸鹽緩沖液（phosphate buffered saline，PBS，50 mmol/L Na2HPO4、0.6mol/L NaCl，pH 6.25），勻漿（2 000 r/min，4 ℃）配制成2.5 mg/mL的溶液；在4 ℃冰箱中放置1 h后，離心15 min（5 500 r/min，4 ℃），取上清液，用雙縮脲法測定MP的質(zhì)量濃度，對(duì)照組為不添加MP的PBS。

1.3.5MP活性巰基和總巰基含量的測定

1.3.5.1總巰基含量的測定

參照Yongsawatdigul等［7］的方法并作調(diào)整。將MP配制成4.0 mg/mL 的溶液（方法同1.3.2節(jié)），取上述溶液1 mL與9 mL的緩沖液C（10 mmol/L EDTA、0.6 mol/L KCl、8 mol/L尿素、50 mmol/L PBS，pH 7.0）混勻后取4 mL，加入0.4 mL 0.1%的5，5'-二硫雙（2-硝基苯甲酸），在40 ℃條件下保溫25 min，最后在412 nm波長處測定溶液的吸光度。

1.3.5.2活性巰基含量的測定

參照總巰基含量的測定方法，用緩沖液D（10 mmol/L EDTA、0.6 mol/L KCl、50mmol/L PBS，pH 7.0）替代緩沖液C，混合溶液在4 ℃條件下反應(yīng)1 h后在412 nm波長處測定吸光度。

1.3.6MP乳化活性及乳化穩(wěn)定性的測定

參照Agyare等［8］的方法，采用濁度法測定乳化性。將MP溶于0.1 mol/L PBS（KH2PO4/K2HPO4，pH 6.5）中，勻漿（2 000 r/min，4 ℃）配制成1 mg/mL的溶液。取上述溶液20 mL于離心管中，加入5 mL大豆油，10 000 r/min勻漿1 min后，立即從距管底0.5 cm處取50 μL乳濁液，加入到5 mL 0.1%十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS）溶液中。振蕩混勻后，用可見分光光度計(jì)在500 nm波長處測定吸光度，記作A0，以0.1% SDS溶液做空白組。10 min后，再次在相同位置取乳濁液50 μL，加入到5 mL 0.1% SDS溶液中，混勻后測定吸光度，記作A10，用0.1% SDS溶液做空白。MP乳濁液的乳化活性指數(shù)（emulsifying activity index，EAI）和乳化穩(wěn)定性指數(shù)（emulsion stability index，ESI）的計(jì)算公式分別如下：

式中：φ為油相體積分?jǐn)?shù)/%；ρ為蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度/（g/mL）；A0、A10為乳濁液0、10 min后在500 nm波長處的吸光度；稀釋倍數(shù)為100。

1.3.7MP表面疏水性的測定

參照Chelh等［9］的方法進(jìn)行測定。取一定量的MP，加入PBS（0.02 mol/L，pH 7.0），配制成5 mg/mL的溶液（方法同1.3.6節(jié)）。于離心管中取200 μL 1 mg/mL溴酚藍(lán)和1 mL上述樣液，室溫下振蕩10 min后離心（8 000 r/min，10 min），離心后將上清液稀釋10 倍并在595 nm波長處測吸光度。以溴酚藍(lán)含量表示MP表面疏水性。

1.3.8MP流變學(xué)性質(zhì)的測定

參照Westphalen等［10］的方法進(jìn)行測定。取一定量的MP，配制成15 mg/mL的溶液（方法同1.3.7節(jié)）。用流變儀測定其流變學(xué)特性，參數(shù)設(shè)置：夾具40 mm，頻率1 Hz，應(yīng)變0.002 5，狹縫0.5 mm，升溫速率1 ℃/min，線性升溫范圍20～85 ℃，85 ℃維持3 min，隨后以5 ℃/min的速率降溫，冷卻至5 ℃，降溫范圍85～5 ℃。

1.3.9MP熱誘導(dǎo)凝膠的制備

參照Doerscher等［11］的方法進(jìn)行制備。取一定量的MP，配制成40 mg/mL的溶液（方法同1.3.7節(jié)）。取上述樣液6 mL于10 mL離心管中，置于20 ℃水浴鍋中，控制溫度使其以1 ℃/min的速率上升至70 ℃后保持20 min，之后迅速降溫至4 ℃后放置24 h。

1.3.9.1MP熱誘導(dǎo)凝膠硬度的測定

將在4 ℃條件下放置24 h的試樣取出并置于室溫下2 h，用質(zhì)構(gòu)儀測定其硬度。質(zhì)構(gòu)儀參數(shù)設(shè)置［12］：探頭類型：P5；測前速率：1 mm/s；測后速率：1 mm/s；壓縮比：50%；觸發(fā)類型：Auto；數(shù)據(jù)攫取速率：200 Hz；停留時(shí)間：5 s。

1.3.9.2MP熱誘導(dǎo)凝膠保水性的測定

參照Kocher等［13］的離心法進(jìn)行測定。將在4 ℃條件下放置24 h的試樣取出并置于室溫下2 h，稱質(zhì)量，離心15 min（5 000 r/min，4 ℃），去除水，最后取出凝膠并稱質(zhì)量。保水性計(jì)算公式如下：

式中：m1為離心后凝膠的質(zhì)量/g；m為離心前凝膠的質(zhì)量/g。

1.4數(shù)據(jù)處理

所有實(shí)驗(yàn)均重復(fù)測定3 次，用Excel進(jìn)行方差分析，OriginPro 8.5進(jìn)行作圖，最后利用SPSS Statistics 17.0進(jìn)行顯著性分析。

2　結(jié)果與分析

2.1解凍后兔肉待加工過程中MP溶解度的變化

圖1　MP溶解度的變化Fig.1　Changes in solubility of myofibrillar protein

由圖1可知，解凍后待加工過程中兔后腿肉和背最長肌肉MP溶解度隨時(shí)間的延長均呈下降趨勢（P＜0.05），在最初解凍完成時(shí)，兔后腿肉和背最長肌肉的MP溶解度為90.01%和87.52%，在7 h時(shí)分別降至68.20%和64.32%。研究表明，肉類蛋白質(zhì)的溶解度反映了蛋白質(zhì)的變性程度，溶解度的降低是蛋白質(zhì)變性的跡象［14］。兔肉解凍后MP溶解度逐漸降低，可能是由于在放置過程中蛋白質(zhì)發(fā)生了氧化變性，導(dǎo)致原來在分子內(nèi)部的疏水基團(tuán)由于結(jié)構(gòu)松散而暴露出來，分子的不對(duì)稱性增加，因此黏度增加，擴(kuò)散系數(shù)降低，從而導(dǎo)致溶解度下降。同時(shí)，MP的溶解性和其他功能性質(zhì)如表面疏水性、乳化性、凝膠特性等有著密切的關(guān)系，溶解度的下降直接導(dǎo)致了兔肉待加工過程中品質(zhì)的下降。另外，溶解度在3～4 h時(shí)下降最顯著，表明解凍后待加工時(shí)間超過3 h，肉的品質(zhì)已顯著下降。

2.2解凍后兔肉待加工過程中MP活性巰基及總巰基含量的變化

圖2　MP活性巰基及總巰基含量的變化Fig.2　Changes in A-SH and T-SH contents of myofibrillar protein

由圖2A可知，解凍后待加工過程中兔后腿肉和背最長肌肉MP活性巰基含量隨時(shí)間的延長均呈下降趨勢，0～3 h顯著下降（P＜0.05），分別從最初的2.750×10-4、2.650×10-4mol/g降到了2.345×10-4、2.241×10-4mol/g，3～7 h下降較緩慢。巰基是蛋白中最活潑、最具反應(yīng)活性的功能性基團(tuán)，對(duì)于MP空間結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定有著非常重要的意義［7］。兔肉在待加工過程中MP活性巰基含量下降是由于在待加工過程中，肌動(dòng)球蛋白頭部結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，導(dǎo)致巰基的暴露，巰基被氧化形成二硫化合物，進(jìn)而導(dǎo)致活性巰基含量降低［15］。另外，溶解度的降低也說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化，有更多的巰基暴露，進(jìn)而被氧化。

由圖2B可知，解凍后待加工過程中兔后腿肉和兔背最長肌肉MP總巰基含量隨時(shí)間的延長均呈下降趨勢（P＜0.05），7 h時(shí)分別下降了24.83%和23.42%?？値€基含量的降低在一定程度上反映了蛋白氧化變性的程度，并且對(duì)蛋白質(zhì)的凝膠功能性質(zhì)、乳化性有一定的影響。由巰基含量在2～3 h下降最為顯著可知，兔肉解凍后待加工時(shí)間最好不要超過2 h。

2.3解凍后兔肉待加工過程中MP乳化活性及乳化穩(wěn)定性的變化

圖3　MP乳化活性及乳化穩(wěn)定性的變化Fig.3　Changes in emulsifying activity and emulsion stability of myofibrillar protein

由圖3可知，解凍后待加工過程中兔后腿肉和兔背最長肌肉MP的EAI和ESI均呈下降趨勢（P＜0.05），3～4 h下降最為顯著，EAI分別從59.87、57.45 m2/g降到了47.00、49.11 m2/g，ESI分別從17.11%和16.92%降到了15.80%和14.70%。乳化能力是衡量在一定條件下蛋白質(zhì)溶液所能乳化脂肪的能力［16］，EAI是表示蛋白質(zhì)作為乳化劑乳化效力的一種方法［8］，ESI是評(píng)價(jià)蛋白質(zhì)保持乳化體系油水界面的能力的重要指標(biāo)［17］。研究發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)的乳化能力與其溶解度有關(guān)，溶解度越高，溶液中能參與乳化的蛋白分子越多，那么乳化性能越好［18］。因此，本研究中兔肉MP乳化能力的下降與溶解度的降低有著較大的關(guān)系。此外，由于肌球蛋白的交聯(lián)程度逐步增加，喪失了表面吸附脂肪顆粒的靈活性［19］，這也會(huì)使MP乳化能力下降。MP乳化能力的變化也表明，兔肉解凍后放置3 h后肉的品質(zhì)已顯著下降，因此解凍后放置時(shí)間最好不要超過3 h。

2.4解凍后兔肉待加工過程中MP表面疏水性的變化

圖4　MP表面疏水性的變化Fig.4　Changes in hydrophobicity of rabbit meat myofibrillar protein

由圖4可知，解凍后待加工過程中兔后腿肉和兔背最長肌肉表面疏水性整體均呈上升趨勢（P＜0.05），放置7 h后，兩部位肉的MP表面疏水性分別增加了120.1%和151.4%。蛋白質(zhì)的表面疏水性反映的是蛋白質(zhì)分子表面疏水性氨基酸的相對(duì)含量［20］。表面疏水性的下降是由于兔肉解凍后在待加工過程中蛋白質(zhì)被氧化，結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化，形成了不同于天然結(jié)構(gòu)的狀態(tài)，導(dǎo)致更多的蛋白質(zhì)分子內(nèi)部疏水基團(tuán)暴露，從而使表面疏水性增大［21-22］。此外，研究也表明，蛋白質(zhì)表面疏水性與溶解度成負(fù)相關(guān)，兔肉MP溶解度下降直接導(dǎo)致了表面疏水性的增加。表面疏水性在3～4 h下降最顯著（P＜0.05）表明，兔肉解凍后放置4 h肉的品質(zhì)已經(jīng)顯著變壞。

2.5解凍后兔肉待加工過程中MP流變學(xué)性質(zhì)的變化

流變學(xué)主要研究施加物體上的應(yīng)力及其產(chǎn)生的應(yīng)變規(guī)律，表現(xiàn)為力、變形與時(shí)間之間的函數(shù)，MP凝膠的流變學(xué)性能夠反映加熱過程中MP分子形態(tài)和性質(zhì)的變化［23］。由圖5可知，解凍后待加工過程中，不同放置時(shí)間處理兔后腿肉和背最長肌肉MP彈性模量（G'）值的變化趨勢基本一致，均呈先緩慢上升后下降再顯著上升的趨勢，這種典型的流變學(xué)轉(zhuǎn)變?cè)贛P熱誘導(dǎo)凝膠過程中可以被廣泛地觀察到。

圖5　MP彈性模量（G'）的變化Fig.5　Changes in elastic modulus （G'） of myofibrillar protein

G'值是衡量蛋白凝膠能力的一個(gè)重要指標(biāo)，G'值高意味著凝膠能力強(qiáng)，解凍后靜水放置時(shí)間對(duì)兔肉的流變學(xué)性質(zhì)有著很大的影響，放置時(shí)間越長，兔肉的G'值越小，表明形成凝膠能力越弱。這與Westphalen等［10］在研究pH值對(duì)不同部位豬肉MP流變學(xué)性質(zhì)影響時(shí)得到的變化趨勢基本一致。另外，在3～4 h時(shí)G'值顯著下降（P＜0.05）表明，解凍后靜水放置4 h后的兔肉MP形成凝膠的能力已顯著下降，肉的品質(zhì)已發(fā)生較大變化。

2.6解凍后兔肉待加工過程中MP凝膠特性的變化

蛋白質(zhì)的凝膠性是在食品加工過程中廣泛存在的一個(gè)熱、動(dòng)力學(xué)過程［24］。肉類MP熱誘導(dǎo)凝膠能力最強(qiáng)，所以在肉制品加工過程中肉類MP熱誘導(dǎo)凝膠特性顯得尤為重要。由圖6可知，解凍后待加工過程中兔后腿肉和兔背最長肌肉MP熱誘導(dǎo)凝膠硬度和凝膠保水性均呈下降趨勢（P＜0.05），硬度從0 h的57.33、61.54 g分別下降到7 h的23.38、16.97 g，保水性從0 h的72.50%、74.61%分別降至7 h的63.51%、62.81%。解凍后待加工過程中兔肉MP凝膠硬度和保水性逐漸降低，可能是由于隨著放置時(shí)間的延長蛋白質(zhì)發(fā)生氧化而變性，原來構(gòu)成凝膠三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)多聚體不能形成，同時(shí)蛋白質(zhì)與水分子的結(jié)合能力下降，從而使凝膠的硬度和保水性下降。該研究結(jié)果與何雪瑩［25］在研究冰溫貯藏過程中鯉魚魚肉MP凝膠特性變化規(guī)律時(shí)得到的變化趨勢一致。另外，在3～4 h時(shí)MP凝膠的硬度和保水性下降顯著（P＜0.05）表明，解凍4 h后兔肉MP形成的凝膠功能特性已顯著下降，肉的品質(zhì)已發(fā)生明顯變化。

圖6　MP熱誘導(dǎo)凝膠硬度及保水性的變化Fig.6　Changes in heat-induced gel hardness and water-holding capacity of myofibrillar protein

3　結(jié) 論

解凍后隨著待加工時(shí)間的延長兔肉MP溶解度、活性巰基及總巰基含量、EAI和ESI、凝膠特性顯著下降，并且在4 h時(shí)下降最為顯著；MP表面疏水性逐漸上升，同時(shí)在4 h時(shí)上升最為顯著；MP彈性模量G'值先緩慢上升后下降再顯著上升，表明放置時(shí)間越長，兔肉蛋白形成凝膠能力越弱。

綜上所述，兔肉在解凍后待加工過程中MP功能性質(zhì)會(huì)發(fā)生顯著變化，這會(huì)直接影響兔肉的加工特性，且待加工時(shí)間越長，影響越大。所以，企業(yè)在兔肉工業(yè)化生產(chǎn)過程中，應(yīng)立即將解凍后的大批量肉樣投入加工，如若不能立即加工的應(yīng)盡可能減少肉樣待加工過程的時(shí)間，最好在3 h以內(nèi)，或者繼續(xù)冷藏，以保證原料肉具有較好的加工特性。

［1］陳娥英. 兔肉營養(yǎng)價(jià)值的評(píng)定［J］. 福建畜牧獸醫(yī)， 2006， 27（5）： 10-11.

［2］陳忠法. 兔肉的營養(yǎng)特點(diǎn)和國內(nèi)外生產(chǎn)消費(fèi)概況［J］. 上海畜牧獸醫(yī)通訊， 2003， 1（2）： 34-35.

［3］王煒， 李鵬霞， 伍玉潔. 我國兔肉產(chǎn)業(yè)發(fā)展趨勢［J］. 肉類工業(yè)， 2007，1（1）： 1-3.

［4］XIONG Youling L.， LOU Xingqiu， WANG Changzheng， et al. Protein extraction from chicken myofibrils irrigated with various polyphosphate and nacl solutions［J］. Journal of Food Science， 2000，65（1）： 96-100.

［5］陳忠法. 兔肉的營養(yǎng)特點(diǎn)和生產(chǎn)消費(fèi)趨勢［J］. 特種經(jīng)濟(jì)動(dòng)植物，2002， 1（4）： 6.

［6］KINGSLEY K A， XIONG Youling L.， KWAKU A. Influence of salt and pH on the solubility and structural characteristics of transglutam inase-treated wheat glutenhydrolysate［J］. Food Chemistry， 2008，107（3）： 1131-1137.

［7］YONGSAWATDIGUL J， PARK J W. Thermal denaturation and aggregation of threadfin bream actomyosin［J］. Food Chemistry， 2003，83（3）： 409-416.

［8］AGYARE K K， ADDO K， XIONG Youling L.. Emulsifying and foaming properties of transglutaminase-treated wheat glutenhydrolysate as influenced by pH， temperature and salt［J］. Food Hydrocolloids， 2009， 23（1）： 72-81.

［9］CHELH L， GATELLIER P， SANTE-LHOUTELLIER V. Technical note： a simplified procedure for myofibril hydrophobicity determination［J］. Meat Science， 2006， 74（4）： 681-683.

［10］ WESTPHALEN A D， BRIGGS J L， LONERGAN S M. Influence of muscle type on rheological properties of porcine myo.brillar protein during heat-induced gelation［J］. Meat Science， 2006， 72（4）： 697-703.

［11］ DOERSCHE R D， BRIGGS J L， LONERGAN S M. Effects of pork collagen on thermal and viscoelastic properties of puri.ed porcine myo.brillar protein gels［J］. Meat Science， 2003， 66（1）： 181-188.

［12］ 陳文博. 肌原纖維蛋白熱誘導(dǎo)凝膠形成機(jī)制研究［D］. 南京： 南京農(nóng)業(yè)大學(xué)， 2010： 49-50.

［13］ KOCHER P N， FOEGEDING E A. Microcentrifuge-based method for measuring water-holding of protein gels［J］. Journal of Food Science，1993， 58（5）： 1040-1046.

［14］ MILLER A J， ACKERMAN S A， PALUMBO S A. Effects of frozen storage on functionality of meat for processing［J］. Journal of Food Science， 1980， 45（6）： 1466-1471.

［15］ LEBLANC E L， LEBLANC R J. Determination of hydrophobicity and reactive groups in proteins of cod （Gadus morhua） muscle during frozen storage［J］. Food Chemistry， 1992， 43（1）： 3-11.

［16］ 蔡立志， 宋玉蘭， 黃麗卿. 大豆蛋白的乳化功能及表征研究［J］. 食品科學(xué)， 1999， 20（10）： 20-24.

［17］ SILVA V D M， SILVESTRE M P C. Functional properties of bovine blood plasma intended for use as a functional ingredient inhuman food［J］. LWT-Food Science and Technology， 2003， 36（7）： 709-718.

［18］ ZORBA O， KYRT S， GENCCELEP H. The effects of different levels of skim milk powder and whey powder on apparent yield stress and density of different meat emulsions［J］. Food Hydrocolloids， 2005，19（1）： 149-155.

［19］ XIONG Youling L.， AGYARE K K， ADDO K. Hydrolyzed wheat gluten suppresses transglutaminase-mediated gelation but improves emulsification of pork myofibrillar protein［J］. Meat Science， 2008，80（2）： 535-544.

［20］ NOH E J， KANG C， HONG S T， et al. Freezing of soybeans influences the hydrophobicity of soy protein［J］. Food Chemistry， 2006， 97（2）：212-216.

［21］ 李明清. 鯉魚肌原纖維蛋白功能特性的研究［D］. 哈爾濱： 東北農(nóng)業(yè)大學(xué)， 2010： 40-41.

［22］ RIEBROY S， BENJAKULl S， VISESSANGUAN W， et al. Acid-induced gelation of natural actomyosin from Atlantic cod （Gadus morhua） and burbot （Lota lota） ［J］. Food Hydrocolloids， 2009， 23（1）： 26-39.

［23］ HATTORI A， TAKAHASHI K. Calcium-induced weakening of skeletal muscle Z-disks［J］. Journal of Biochemistry， 1982， 92（2）： 381-390.

［24］ VANDER B W， FENNEMA M. Protest or mainstream how the European anti-immigrant parties developed into two separate groups by 1999［J］. European Journal of Political Research， 2003， 42（1）： 55-76.

［25］ 何雪瑩. 冰溫保鮮對(duì)鯉魚魚肉品質(zhì)特性及其理化特性影響的研究［D］.哈爾濱： 東北農(nóng)業(yè)大學(xué)， 2012： 31-33.

Changes in Functional Properties of Myofibrillar Protein in Frozen Rabbit Meat during Pending Process after Thawing

LIN Jing1， ZHANG Binbin1， WANG Xiaojun1， SHANG Yongbiao1，2，3，*
（1. College of Food Science， Southwest University， Chongqing400716， China； 2. Laboratory of Quality and Safety Risk Assessment for Agro-Products on Storage and Preservation （Chongqing）， Ministry of Agriculture， Chongqing400716， China；3. Chongqing Engineering Research Center of Regional Food， Chongqing400716， China）

The purpose of this study was to explore the changes in functional properties of myofibrillar protein in frozen rabbit meat during pending process after thawing. Rabbit rear legs and longissimus dorsi muscles were frozen for 7 days at -18 ℃. Thereafter， the meat samples were taken out， thawed in 20 ℃ water until the internal temperature reached 0 ℃， and then kept in the water for another 7 h. The solubility， A-SH and T-SH contents， emulsification properties， surface hydrophobicity， rheological properties and gel properties of rabbit meat myofibrillar protein were found to gradually decrease with the extension of storage time in water， especially significantly at 4 h （P ＜ 0.05）. On the contrary， surface hydrophobicity steadily rose especially significantly at 4 h （P ＜ 0.05）. Elastic modulus （G'） value of myofibrillar protein also gradually declined during the heating process， and gel-forming capability of rabbit meat myofibrillar protein decreased.

rabbit meat； pending process； myofibrillar protein； functional properties

TS251

A

1002-6630（2015）23-0105-06 doi：10.7506/spkx1002-6630-201523020

2015-06-02

公益性行業(yè)（農(nóng)業(yè)）科研專項(xiàng)（201303144）；重慶市特色食品工程技術(shù)研究中心能力提升項(xiàng)目（cstc2014pt-gc8001）

林靜（1991—），女，碩士研究生，研究方向?yàn)檗r(nóng)產(chǎn)品加工及貯藏。E-mail：1499085114@qq.com

尚永彪（1964—），男，教授，博士，研究方向?yàn)檗r(nóng)產(chǎn)品加工。E-mail：shangyb64@sina.com