何秀婷，楊曉泉，張晉博

(華南理工大學(xué)輕工與食品學(xué)院，廣東廣州，510640)

大豆球蛋白自組裝聚集及凝膠特性*

何秀婷，楊曉泉，張晉博

(華南理工大學(xué)輕工與食品學(xué)院，廣東廣州，510640)

研究了在低pH值、低離子強(qiáng)度下，分別加熱誘導(dǎo)不同濃度11S(大豆球蛋白)和7S(大豆伴球蛋白)自組裝纖維化聚集體的形成。通過(guò)平均粒徑和Thioflavin T(硫磺素T)熒光光譜，對(duì)自組裝纖維化聚集體的性質(zhì)進(jìn)行表征，并對(duì)其熱致凝膠的流變學(xué)，硬度和微結(jié)構(gòu)特性進(jìn)行考察。結(jié)果表明:在低pH值、低離子強(qiáng)度的誘導(dǎo)條件下，蛋白濃度對(duì)自組裝聚集的形成起著關(guān)鍵作用，隨著誘導(dǎo)濃度的增大，蛋白的纖維化聚集越明顯，7S比11S更容易形成纖維化聚集。在酸性環(huán)境下，大豆球蛋白的纖維化聚集程度越高，越有利于熱致凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成。在相同的預(yù)處理?xiàng)l件下，11S自組裝凝膠硬度強(qiáng)于7S。掃描電鏡結(jié)果顯示7S自組裝凝膠的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)較11S致密，但有序性較11S低。

大豆球蛋白，自組裝，纖維化，聚集體，凝膠特性，網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)

分子自組裝是一種生命體系中的普遍存在現(xiàn)象。所謂的分子自組裝是在平衡的條件下，分子間通過(guò)非共價(jià)(氫鍵、疏水作用、靜電作用、范德華力等)相互作用自發(fā)組合形成的結(jié)構(gòu)明確、穩(wěn)定、并具有某種特定功能的分子聚集體或超分子結(jié)構(gòu)。這種結(jié)構(gòu)富含高度有序的β折疊片層結(jié)構(gòu)，具有一定的強(qiáng)度和穩(wěn)定性[1］，因此分子自組裝聚集體可作為一類非常有研究?jī)r(jià)值的新型材料。

近年來(lái)國(guó)外廣泛研究了動(dòng)物蛋白(β-乳球蛋白[2］，卵清蛋白[3-4］，乳清蛋白[5］和牛血清蛋白[6］)在酸性、低離子強(qiáng)度和加熱的條件下通過(guò)非共價(jià)鍵進(jìn)行組裝形成纖維狀結(jié)構(gòu)。通過(guò)自組裝，可改變蛋白形成凝膠的濃度和凝膠的性質(zhì)。大豆蛋白作為一種營(yíng)養(yǎng)豐富、來(lái)源廣泛和價(jià)格低廉的植物蛋白，是優(yōu)質(zhì)動(dòng)物蛋白的替代源。關(guān)于大豆蛋白自組裝纖維化聚集機(jī)理，Akkermans等[7］研究了大豆分離蛋白和11S球蛋白在低pH值、低離子強(qiáng)度下形成線性聚集體的輪廓、長(zhǎng)度和厚度。Tang等[8］報(bào)道了11S和7S熱致自組裝纖維的形成過(guò)程，發(fā)現(xiàn)7S的自組裝纖維化聚集形成能力明顯強(qiáng)于11S。但在酸性條件下關(guān)于大豆蛋白纖維化聚集體凝膠性質(zhì)的研究還鮮有報(bào)道。

本文以大豆球蛋白11S和7S為研究對(duì)象，誘導(dǎo)2種球蛋白在低pH值和低離子強(qiáng)度下自組裝聚集體的形成，并以這些聚集體為原料制備凝膠，研究凝膠的流變學(xué)性質(zhì)，并通過(guò)掃描電鏡對(duì)凝膠的微觀結(jié)構(gòu)進(jìn)行觀察，比較兩種蛋白的自組裝聚集能力和凝膠特性。從微觀和宏觀的角度表征大豆蛋白自組裝聚集體的性質(zhì)，旨在為大豆蛋白的凝膠性在食品生產(chǎn)中的廣泛應(yīng)用提供一定的理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

大豆低溫脫脂豆粕(白豆片):由山東新嘉華有限公司提供，白豆片粉碎后過(guò)80目篩，并儲(chǔ)存于4℃下密閉容器中，豆粉蛋白質(zhì)含量為55.8%;化學(xué)試劑均為分析純。

CR22G高速冷凍離心機(jī)(日本Hitachi);Deltat-24/LSC冷凍干燥機(jī)(德國(guó)Christ公司);F-7000熒光分光光度計(jì)(日本Hitachi);2501PC紫外-可見(jiàn)分光光度計(jì)(日本島津公司);Nano-ZS＆MPT-2 Zeta電位及納米粒度分析儀(英國(guó)Malvern公司);TAXT2i質(zhì)構(gòu)儀(英國(guó)Micro System公司);HAAKE RS 600流變儀(德國(guó)Haake公司);掃描電鏡(日本，HitachiTM3000)。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 大豆11S和7S的制備

采用Nagano法來(lái)提取大豆豆粕中的蛋白質(zhì)[9］，制備出的11S和7S組分經(jīng)冷凍干燥備用。杜馬斯燃燒法測(cè)定11S和7S的蛋白質(zhì)含量分別為(92.01±0.40)%和(86.09±0.61)%;電泳條帶及光密度顯示其純度均為95%以上。

1.2.2 預(yù)熱處理制備大豆蛋白原料

室溫條件下，稱取適量的大豆蛋白11S和7S樣品分散于pH值為2.0的去離子水中，配成一定濃度的蛋白分散液，攪拌2 h充分溶解。用2 mol/L HCl微調(diào)蛋白溶液的pH值為2.0，pH值穩(wěn)定后(10000 g，30 min，20℃)去除蛋白質(zhì)分散液中的不溶成分。采用Lowry法測(cè)定上清液的蛋白質(zhì)含量[10］。

11S 和 7S 蛋白分散液(10、20、40、60、80 mg/L)在85℃預(yù)熱反應(yīng)20 h，然后冷卻至室溫，經(jīng)凍干后作為制備大豆蛋白凝膠的原料。

1.2.3 大豆蛋白凝膠的制備

分別將上述制備的11S和7S原料配制成80 mg/L的蛋白質(zhì)溶液，添加NaCl至50 mmol/L攪拌充分溶解，95℃水浴加熱30 min，然后迅速冷卻，置于4℃冰箱保存。

1.2.4 預(yù)熱處理大豆蛋白原料性質(zhì)的表征

大豆蛋白原料動(dòng)態(tài)光散射(DLS，dynamic light scattering)粒度的測(cè)定:將經(jīng)過(guò)預(yù)熱前處理的11S和7S樣品配成濃度為5 mg/mL的蛋白溶液，采用Nano-ZS納米粒度分析儀，測(cè)定樣品的平均粒徑，各重復(fù)3次。

Th T熒光分析:制備0.8 mg/mL(2.5 mmol/L)的Thioflavin T(Th T，Sigma)熒光染料儲(chǔ)備液(10 mmol/L 磷酸緩沖液，150 mmol/L NaCl，pH 7.2)，避光保存不超過(guò)1周。分析時(shí)將Th T儲(chǔ)液稀釋成50 μmol/L的工作液。將預(yù)熱處理的大豆蛋白溶解，通過(guò)0.22 μm的濾膜，調(diào)節(jié)蛋白濃度為5 mg/mL的溶液，測(cè)定時(shí)將40 μL樣品溶液與4 mL的Th T工作液混合反應(yīng)2 min后進(jìn)行測(cè)量。儀器的激發(fā)波長(zhǎng)為440 nm，發(fā)射波長(zhǎng)掃描范圍為450～600 nm，激發(fā)和發(fā)射狹縫均為5 nm。

1.2.5 大豆蛋白凝膠特性的測(cè)定

凝膠流變性質(zhì)的測(cè)定:將1 mL大豆蛋白分散液均勻置于哈克流變儀的平行版上，其間隙設(shè)置為1 mm，除去過(guò)量的樣品并添加一層薄硅油以防止水分的蒸發(fā)。平衡后溶液自25℃升溫至95℃恒溫30 min，然后降溫至25℃，記錄此過(guò)程樣品隨時(shí)間變化的彈性模量(G')的變化趨勢(shì)。

TPA(texture profile analysis)分析凝膠硬度的測(cè)定:采用2次壓縮模式，壓縮變形為樣品高度的30%，探頭使用P/10，觸發(fā)力為5 g，間隔時(shí)間為3 s，測(cè)定時(shí)探頭下行速度采用0.5 mm/s，探頭進(jìn)入凝膠過(guò)程檢測(cè)速度為0.5 mm/s，檢測(cè)溫度為室溫。重復(fù)3次的平均值作為測(cè)定結(jié)果。

掃描電鏡(SEM):將1.2.3制備好的凝膠用濾紙吸去其表面的水分，經(jīng)液氮淬冷和冷凍干燥后，對(duì)干燥后的凝膠進(jìn)行切片，表面噴金，掃描電鏡15 kV電壓下觀察凝膠微觀結(jié)構(gòu)。

2 結(jié)果與討論

2.1 低pH值條件下熱處理不同濃度大豆球蛋白的粒度分析

動(dòng)態(tài)激光光散射(DLS)分析結(jié)果表明，在低pH值下隨著加熱蛋白濃度的增加，聚集體的流體動(dòng)力學(xué)半徑和光強(qiáng)呈現(xiàn)逐漸增加的趨勢(shì)。

由表1所示，隨著預(yù)熱蛋白濃度的增大，粒度和光強(qiáng)值逐漸增大，并存在顯著性差異(P＜0.05)。球蛋白分子的自組裝過(guò)程通常在遠(yuǎn)離蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(低pH值)的條件下進(jìn)行。在低pH值低離子強(qiáng)度的條件下加熱，蛋白質(zhì)首先發(fā)生酸水解，同時(shí)變性暴露出更多的疏水基團(tuán)，蛋白質(zhì)分子表面帶有較高的正電荷，分子間強(qiáng)烈的靜電排斥占主導(dǎo)地位，而且由于離子強(qiáng)度較低，這種電荷作用沒(méi)有被有效屏蔽，使起始連接過(guò)程有限，以線性連接為主。當(dāng)自組裝纖維聚集的晶核形成后，連接位點(diǎn)隨之增多，組成線性聚集的多肽更容易連接到晶核上。隨著處理濃度的增大，分子間碰撞的機(jī)會(huì)增多，能促進(jìn)蛋白纖維化聚集形成的速度，生成的聚集體粒徑越大。

表1 低pH值條件下熱處理不同濃度大豆蛋白的粒度分析

2.2 低pH值條件下加熱預(yù)處理不同濃度大豆球蛋白ThT熒光分析

圖1 低pH條件下熱處理不同濃度大豆蛋白的Th T熒光光譜圖

Th T是一種陽(yáng)離子的苯并噻唑，能與蛋白質(zhì)淀粉樣纖維(β-折疊結(jié)構(gòu))發(fā)生高度特異性結(jié)合，在480 nm附近熒光強(qiáng)度升高的熒光染料[11］，并隨著β-折疊的數(shù)量增加熒光強(qiáng)度，能廣泛應(yīng)用于檢測(cè)蛋白質(zhì)自聚集體的二級(jí)結(jié)構(gòu)研究。圖1是不同濃度的11S和7S在pH 2.0的條件下加熱后的聚集體的熒光光譜圖，蛋白經(jīng)過(guò)加熱后，其熒光強(qiáng)度均有增強(qiáng)，說(shuō)明均有纖維化聚集體的生成，隨著蛋白濃度的增加熒光強(qiáng)度逐漸增強(qiáng)，當(dāng)熱處理時(shí)的蛋白濃度高于4%時(shí)，熒光強(qiáng)度有明顯的增高，這表明蛋白濃度在自組裝的過(guò)程中起了關(guān)鍵的作用。Akkermans等研究了大豆蛋白在低pH值條件下纖維化聚集的形成過(guò)程，結(jié)果顯示蛋白濃度越高越有利于纖維化聚集體的產(chǎn)生[7］。這可能是由于在較高的濃度下，蛋白分子間碰撞的幾率大，更容易聚集形成晶核，促進(jìn)蛋白自組裝纖維化的過(guò)程。在同一誘導(dǎo)濃度下，7S球蛋白的熒光強(qiáng)度比11S球蛋白要高，尤其是當(dāng)預(yù)處理濃度大于4%時(shí)更為明顯，這表明7S球蛋白比11S球蛋白在低pH值的條件下更容易形成纖維狀聚集。Tang等研究表明，在pH 2.0高于大豆蛋白變性溫度條件下加熱，由于7S球蛋白中帶電的氨基酸遠(yuǎn)多于11S球蛋白，7S球蛋白比11S球蛋白更容易發(fā)生水解，產(chǎn)生更多有利于形成自組裝結(jié)構(gòu)的肽段，因此其生成自組裝纖維結(jié)構(gòu)能力和蛋白的水解程度有關(guān)[8］。

2.3 蛋白熱凝膠動(dòng)態(tài)過(guò)程流變學(xué)分析

圖2 大豆蛋白纖維化聚集體熱凝膠彈性模量G’值的動(dòng)態(tài)變化

圖2 為經(jīng)過(guò)預(yù)熱處理后不同大豆蛋白原料制備的凝膠的G’-T測(cè)試曲線，通過(guò)彈性模量G’的變化反應(yīng)最終形成凝膠的質(zhì)量。根據(jù)溫度的不同，凝膠形成的動(dòng)態(tài)過(guò)程可分為3個(gè)階段:(1)從25℃到95℃升溫過(guò)程⑵95℃保溫30 min過(guò)程;(2)從95℃到25℃冷卻過(guò)程。在第一階段升溫加熱的過(guò)程中，低濃度(1%和2%)前處理組G’的變化不大，在高濃度處理組(≥4%)G’隨著加熱時(shí)間延長(zhǎng)而增長(zhǎng)，說(shuō)明同種蛋白原料的纖維化聚集程度越高，其開(kāi)始形成凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)越快。當(dāng)預(yù)處理濃度≥4%，7S蛋白G’起始點(diǎn)遠(yuǎn)高于11S蛋白表明7S纖維化聚集體在沒(méi)有加熱和加熱初期其本身具有一定的弱凝膠性。這可能與7S線性聚集體溶液的粘度和流動(dòng)性有關(guān)，Akkermans[7］等研究表明，含有7S的分離蛋白比11S形成線性聚集的程度要高，7S和11S線性聚集體粘度在較高的剪切速率范圍內(nèi)，7S線性聚集體的粘度要高于11S[8］。另從圖2也可以看出，11S形成凝膠后的G’普遍高于7S，這可能與11S分子含有較多的二硫鍵和巰基，有助于形成凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。

2.4 蛋白凝膠硬度的分析

圖3 大豆蛋白纖維化聚集體凝膠的硬度

圖3 為低pH值條件下不同濃度預(yù)熱處理11S和7S蛋白熱致凝膠的硬度。用預(yù)處理濃度(1%和2%)的自組裝聚集體蛋白原料制備的凝膠呈高粘度溶膠狀態(tài)，并未真正成膠，不能進(jìn)行凝膠硬度的分析。當(dāng)預(yù)處理濃度達(dá)到4%或以上可以形成凝膠，隨著預(yù)處理濃度的增加，凝膠的硬度逐漸增加。在相同的預(yù)處理濃度下，11S蛋白凝膠硬度明顯強(qiáng)于7S蛋白(P＜0.05)，這跟流變學(xué)的結(jié)果相一致。對(duì)比由大豆蛋白無(wú)規(guī)則顆粒型聚集體誘導(dǎo)形成的凝膠[12］，線性聚集體的凝膠硬度相對(duì)較弱。這是由于2種聚集體凝膠的形成機(jī)理不同所致，在低pH值、低離子強(qiáng)度下形成的是高度定向有序，具有念珠狀網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的凝膠，通常是透明或半透明的弱凝膠;而當(dāng)pH值靠近蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)或者高離子強(qiáng)度足以屏蔽靜電作用時(shí)，則形成隨機(jī)聚集的不透明凝膠[13］。

2.5 掃描電鏡圖譜分析

圖4為用在不同濃度條件下誘導(dǎo)線性聚集體為原料制備所得熱致凝膠掃面電鏡圖。在10 mg/L和2 mg/L較低濃度下誘導(dǎo)的11S和7S線性聚集體經(jīng)凍干后配制成80 mg/L的蛋白溶液不能通過(guò)熱誘導(dǎo)形成凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，這可能在pH=2.0的條件下遠(yuǎn)離蛋白的等電點(diǎn)，蛋白分子間有較大的靜電排斥作用，而蛋白的線性聚集程度低不足以克服靜電相互作用，不利于蛋白分子通過(guò)疏水作用形成凝膠。如圖4所示，當(dāng)原料的預(yù)處理濃度越高所形成凝膠的微觀結(jié)構(gòu)越有序、越致密。預(yù)處理濃度為40 mg/L時(shí)，含蛋白80 mg/L的11S和7S線性聚集體能在加熱的條件下形成凝膠，但凝膠強(qiáng)度較弱，因此在冷凍干燥和切片的過(guò)程中結(jié)構(gòu)容易被破壞，松散成碎片(圖4-a、圖4-d)。當(dāng)預(yù)處理濃度提高到60 mg/L，線性聚集體能逐漸形成凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，圖4-b、圖4-d顯示11S形成的網(wǎng)孔結(jié)構(gòu)比較有序，而7S凝膠有較多大小不一的孔洞，微觀結(jié)構(gòu)致密但有序性較11S低。在低pH值條件下加熱誘導(dǎo)蛋白自組裝聚集體的形成，當(dāng)?shù)鞍诐舛瘸^(guò)某一濃度(臨界濃度)才可以形成纖維凝膠[14］。蛋白聚集體的形態(tài)和凝膠的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)會(huì)隨著蛋白質(zhì)濃度和靜電相互平衡作用力的變化而變化[15-16］。因此，在較低的離子強(qiáng)度下，低pH值環(huán)境成為靜電斥力的主要驅(qū)動(dòng)力，自組裝聚集體的含量和體積越大，其在加熱的條件下發(fā)生疏水性相互作用的機(jī)會(huì)越多，進(jìn)而形成蛋白質(zhì)凝膠。靜電相互作用和疏水相互作用在蛋白凝膠形成的過(guò)程中是2種互相抗衡的力量，當(dāng)兩者達(dá)到平衡，凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)形成。由圖4-b、圖4-e、圖4-f也可以看出，大豆蛋白自組裝聚集體凝膠呈片層結(jié)構(gòu)，層與層之間的連接較弱，這也可能是造成凝膠強(qiáng)度較弱的原因。

圖4 大豆蛋白纖維化聚集體凝膠結(jié)構(gòu)掃描電鏡圖

3 結(jié)論

(1)在pH值為2.0的低離子強(qiáng)度條件下，加熱誘導(dǎo)大豆球蛋白11S和7S的自組裝聚集體，蛋白濃度對(duì)自組裝聚集的形成起著關(guān)鍵的作用，隨著誘導(dǎo)濃度的增大，蛋白的纖維化聚集越明顯。在相同的誘導(dǎo)條件下，7S球蛋白比11S球蛋白更容易形成纖維化聚集。

(2)在酸性環(huán)境下，球蛋白的纖維化聚集程度越高，越有利于熱致凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成。在本研究中，當(dāng)前期纖維化聚集體的誘導(dǎo)濃度≥40 mg/L時(shí)，含蛋白80 mg/L的11S和7S線性聚集體均能在加熱的條件下形成凝膠。而當(dāng)前處理濃度較低時(shí)(10 mg/L和20 mg/L)，由于原料的纖維化聚集程度較低，只能形成高粘度溶膠狀態(tài)，并未真正成膠。在相同的預(yù)處理?xiàng)l件下，11S自組裝凝膠硬度強(qiáng)于7S。7S自組裝凝膠的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)較11S致密，但有序性較11S低。

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ABSTRACTThe self-assembly fibrillar aggregations of soy glycinin and β-conglycinin at pH 2.0，85 ℃ with various protein concentrations were investigated using dynamic light scattering(DLS)and Thioflavin T fluorescence techniques.The heat-induced gelation properties including rheology，hardness and network structure of different fibrillar aggregations were characterized simultaneously.The results showed that protein concentration played an important role in the self-assembly aggregate formation at low pH and low ionic strength.The data suggested fibrillar aggregation progressively increased with the increasing of protein concentration.β-Conglycinin exhibited a higher ability to form thermally fibrillar aggregates than glycinin.The increasing degree of fibrillar aggregate was favorable for enhancing the network structure of heat-set gels.The hardness of glycinin fibril gel was stronger than that of β-conglycinin.Scanning electron microscopy observation indicated that the network of β-conglycinin fibril gel was more compact than glycinin，while the latter one was more in order.

Key wordssoybean protein，self-assembly，fibril，aggregates，gelation properties，network structure

Research of Soybean Proteins Self-assembly Fibrils and Their Gelation Properties

He Xiu-ting，Yang Xiao-quan，Zhang Jin-bo
(College of Light Industry and Food Science，South China University of Technology，Guangzhou 510640，China)

博士研究生(楊曉泉為通訊作者)。

*國(guó)家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(21076087)

2012-03-07，改回日期:2012-05-17