劉 剛，黃慶榮，石彤非，范曉丹，楊日福，丘泰球，*

(1.華南理工大學(xué)輕工與食品學(xué)院，廣東廣州510640;2.美國(guó)羅特格斯大學(xué)，美國(guó)新澤西州08901; 3.中國(guó)科學(xué)院長(zhǎng)春應(yīng)用化學(xué)研究所高分子物理與化學(xué)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，吉林長(zhǎng)春130022)

物化因素對(duì)燕麥球蛋白納米纖維形成的影響

劉 剛1，黃慶榮2，石彤非3，范曉丹1，楊日福1，丘泰球1，*

(1.華南理工大學(xué)輕工與食品學(xué)院，廣東廣州510640;2.美國(guó)羅特格斯大學(xué)，美國(guó)新澤西州08901; 3.中國(guó)科學(xué)院長(zhǎng)春應(yīng)用化學(xué)研究所高分子物理與化學(xué)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，吉林長(zhǎng)春130022)

以燕麥球蛋白為原料，采用透射電鏡和原子力掃描電鏡探討了不同因素條件(重點(diǎn)研究了加熱溫度、pH、加熱時(shí)間、加熱時(shí)攪拌的速度)對(duì)燕麥球蛋白納米纖維形成的影響，并對(duì)形成的納米纖維進(jìn)行了表征，研究結(jié)果表明:形成納米纖維的最佳條件溫度為85℃，pH為2.0，攪拌速度值為400rad/s;在最佳條件下加熱2～24h過(guò)程中形成的燕麥球蛋白納米纖維的半寬高分布范圍在33.1～52.1nm，螺距大小大約分布在53.9～79.9nm，燕麥球蛋白納米纖維的高度是10.2～13.1nm;纖維伸直長(zhǎng)度0～9.0μm，溶液粘度顯著增加。研究對(duì)改變蛋白質(zhì)溶液的流變特性有較強(qiáng)的理論意義和現(xiàn)實(shí)價(jià)值;為食品蛋白質(zhì)的開(kāi)發(fā)和利用提供了新的思路，同時(shí)為功能食品的發(fā)展奠定了一定的基礎(chǔ)。

燕麥球蛋白，納米纖維，螺距，伸直長(zhǎng)度

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

燕麥 蛋白質(zhì)15.2%，脂肪9.5%，碳水化合物60.2%，水分8.5%，灰分1.04%，市購(gòu);所用試劑 均為分析純。

CR22G高速冷凍離心機(jī) 日本HITACHI Koli公司;S20 Seven Easy pH酸度計(jì) 法國(guó)METTLER TOLEDO公司;Rapid N cube杜馬斯定氮儀 瑞士Bu chi公司;DELTA1-24/LSC冷凍干燥機(jī) 德國(guó)CHRIST公司;DF-1集熱式磁力攪拌器 金壇市新一佳儀器廠;JEM-1011透射電鏡 日本JEOL公司; SPI3800N原子力掃描電鏡 日本 Seiko公司; FA1004型分析天平 上海精科儀器有限公司。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 燕麥球蛋白的制備 燕麥球蛋白的分離參考Osborne［20］的方法并做適當(dāng)調(diào)整，分離蛋白提取采用Tang等［21］的方法，具體步驟如下:

燕麥球蛋白(OG)的制備:燕麥粉與去離子水以1∶15(w/v)的比例攪拌1h后，離心(8000×g，15min，20℃)，將剩余的殘?jiān)?.5mol/L NaCl溶液以1∶5 (w/v)比例混合均勻后在室溫下攪拌1h，離心(8000 ×g，15min，20℃)，上清液透析24h后再次以相同條件離心，棄去上清液，將沉淀加5倍質(zhì)量的水后用1mol/L NaOH調(diào)節(jié)到pH 7.0，凍干即得OG樣品。

1.2.2 燕麥球蛋白納米纖維的制備 使用去離子水配制燕麥球蛋白溶液，蛋白濃度5mg/mL，磁力攪拌均勻后，用1mol/L的HCl調(diào)節(jié)pH至2。使用離心分離(18000×g，20min，20℃)去除溶液中的微量不溶物。在不同加熱溫度(55～95℃)、pH(1.0～9.0)、加熱時(shí)間(2～24h)、和加熱時(shí)攪拌的速度(0～400rad/s)等處理?xiàng)l件下加熱制備納米纖維。

1.2.3 原子力顯微鏡分析 原子力顯微鏡實(shí)驗(yàn)是在日本Seiko Instruments Inc.生產(chǎn)的掃描探針顯微鏡(scanning probe microscope，SPM)上進(jìn)行的。該儀器由SPI3800N Probe Station和SPA-300HV Unit組成。滴加1～2滴稀釋到0.1mg/mL的樣品溶液到新鮮剝開(kāi)的云母片表面，在常溫下自然干燥。置于探針下方金屬平臺(tái)上，使用探針彈性常數(shù)為2N/m。

本工作中AFM的測(cè)量條件如下:采用敲擊式(tapping mode)AFM(TM-AFM，即DFM)進(jìn)行了測(cè)量，同時(shí)得到了所有樣品表面的形貌圖(topography image)和相位圖(phase image)。

1.2.4 透射電鏡 使用透射電鏡來(lái)觀察蛋白質(zhì)淀粉樣纖維的微觀結(jié)構(gòu)。將不同處理方式的樣品稀釋到蛋白濃度為0.1mg/mL。然后將樣品滴加到專用銅網(wǎng)的碳膜上，15s后將銅網(wǎng)碳膜上的蛋白質(zhì)樣品用0.1%(w/w)磷鎢酸進(jìn)行負(fù)染色處理，每個(gè)樣品用兩個(gè)碳膜制備。將制備好的樣品放入常溫干燥箱中干燥，待干燥后進(jìn)行透射電鏡的觀察，操作電壓為80kV。

1.2.5 流體粘度的測(cè)定 將蛋白液在美國(guó)TA公司ARE-G2型流變儀上操作測(cè)定液體的粘度。轉(zhuǎn)盤直徑27.83cm，間距1mm。剪切速率0.1～100s-1，每個(gè)樣品剪切程序設(shè)置為120s，每4s記錄一個(gè)數(shù)據(jù)點(diǎn)，每個(gè)樣品粘度重復(fù)測(cè)量三次。

2 結(jié)果與討論

2.1 熱處理溫度對(duì)燕麥球蛋白納米纖維的影響

原子力顯微鏡從納米尺度提供了蛋白質(zhì)纖維化聚集的結(jié)構(gòu)變化信息，在本實(shí)驗(yàn)中用來(lái)表征不同處理方式而造成的蛋白微結(jié)構(gòu)的變化，但是原子力掃描電鏡的掃描效果容易被樣品的形貌影響，特別在鹽處理過(guò)程中，針尖易被污染，影響掃描效果;而透射電鏡受樣品的影響較小，并且相對(duì)于原子力掃描電鏡更容易得到同一個(gè)樣品中能典型代表樣品信息的圖片，即纖維的平均長(zhǎng)度信息和聚集信息，但是難以表達(dá)蛋白微結(jié)構(gòu)的變化，即高度信息和特征形貌，因此，采用結(jié)合透射電鏡和原子力掃描電鏡來(lái)分析不同因素對(duì)燕麥球蛋白納米纖維的長(zhǎng)度和微觀結(jié)構(gòu)的影響，來(lái)判斷納米纖維形成的最佳條件。

圖1為燕麥球蛋白溶液分別在55、65、75、85、95℃溫度條件下(攪拌速度400rad/s)熱處理24h形成納米纖維的透射電鏡圖，結(jié)果表明，在55～95℃之間均能形成納米纖維，不同的是形成的納米纖維的形貌不一樣，包括長(zhǎng)度、聚集程度、彎曲度等結(jié)構(gòu)特征。在55℃條件下，形成的納米纖維短而彎曲，為蛋白顆粒形成納米纖維的最低溫度，蛋白顆粒直接能從熱處理中獲得相互聚集的最低能量，最長(zhǎng)纖維長(zhǎng)度為0.3μm，平均纖維長(zhǎng)度0.15μm;在65℃條件下，形成的納米纖維較55℃條件下的納米纖維更長(zhǎng)，也較彎曲，纖維上分叉多，最長(zhǎng)纖維長(zhǎng)度為0.6μm，平均纖維長(zhǎng)度0.3μm;當(dāng)溫度達(dá)到75℃，燕麥球蛋白顆粒形成特征明顯的纖維，最長(zhǎng)纖維長(zhǎng)度達(dá)到6μm，平均纖維長(zhǎng)度2μm，纖維分叉較少;溫度達(dá)到85℃，燕麥球蛋白顆粒特征明顯的纖維，纖維長(zhǎng)度較75℃進(jìn)一步增長(zhǎng)，最長(zhǎng)纖維長(zhǎng)度達(dá)到 9μm，平均纖維長(zhǎng)度5μm，纖維分叉較少;溫度達(dá)到95℃，纖維長(zhǎng)度增加不顯著。

圖1 5mg/mL燕麥球蛋白在pH 2.0條件下分別經(jīng)過(guò)不同溫度處理24h后得到的負(fù)染透射電鏡圖(50000×)

2.2 pH對(duì)燕麥球蛋白納米纖維的影響

圖2為燕麥球蛋白溶液在蛋白濃度為5mg/mL，溫度85℃，攪拌速度400rad/s，pH分別在1.0、3.0、4.0、7.0、9.0條件下熱處理24h形成納米纖維的電鏡圖，結(jié)果表明，燕麥球蛋白在pH1.0～3.0之間能形成納米纖維，pH超過(guò)3.0會(huì)形成球狀聚集;在pH1.0條件下，形成的納米纖維分叉較多，如樹(shù)枝狀，纖維的最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度為3μm，平均伸直長(zhǎng)度為0.8μm左右;在pH3.0條件下，形成的納米纖維與pH2.0條件下一樣，分支較少，纖維結(jié)構(gòu)清晰，纖維的最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度為4μm，平均伸直長(zhǎng)度為1.5μm左右;在pH4.0條件下，不能形成納米纖維，蛋白顆粒的聚集體較小，顆粒粒徑在30nm左右;在pH7.0條件下，存在較大的聚集體，顆粒聚集平均粒徑在80nm左右;在pH9.0條件下，蛋白溶液形成渾濁凝聚，在透射電鏡圖上觀察到很大的聚集體，聚集體平均粒徑在300nm左右。

圖2 5mg/mL燕麥球蛋白在85℃條件下分別在不同pH條件下處理24h后得到的負(fù)染透射電鏡圖(50000×)

2.3 攪拌速度對(duì)燕麥球蛋白納米纖維的影響

圖3(A)為燕麥球蛋白溶液在蛋白濃度為5mg/mL，溫度85℃，pH2.0，攪拌速度0rad/s條件下熱處理24h形成納米纖維的透射電鏡圖，由圖3(A)可知:燕麥球蛋白不攪拌也能在熱處理?xiàng)l件下形成納米纖維，24h后，纖維最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度超過(guò)5μm。

圖3(B)為燕麥球蛋白溶液在蛋白濃度為5mg/mL，溫度85℃，pH2.0，攪拌速度200rad/s條件下熱處理24h形成納米纖維的透射電鏡圖，結(jié)果表明，燕麥球蛋白在低速攪拌作用下能形成結(jié)構(gòu)有序的納米纖維，24h后，纖維最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度超過(guò)7μm，相比于0rad/s，攪拌速度200rad/s條件下在相同時(shí)間下形成的纖維長(zhǎng)度更長(zhǎng)。

圖3 5mg/mL燕麥球蛋白在pH2.0，85℃，攪拌速度分別在0、200rad/s條件下處理24h后得到的負(fù)染透射電鏡圖(50000×)

不同攪拌速率條件下燕麥球蛋白納米纖維最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度隨加熱時(shí)間延長(zhǎng)的變化關(guān)系如圖4所示，由圖4可知，在相同的加熱時(shí)間處理?xiàng)l件下，攪拌速度為200rad/s時(shí)的纖維最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度大于0rad/s條件下纖維長(zhǎng)度，由此可得，攪拌速度顯著影響著納米纖維的伸直長(zhǎng)度;兩個(gè)不同攪拌速度條件下的納米纖維伸直長(zhǎng)度隨時(shí)間的變化趨勢(shì)相同，都是0～5h內(nèi)長(zhǎng)度增加較快，5h后增加速度變緩。

圖4 不同攪拌速率條件下燕麥球蛋白纖維最長(zhǎng)伸直纖維長(zhǎng)度隨加熱時(shí)間延長(zhǎng)的變化圖

2.4 形成燕麥球蛋白納米纖維特性的表征

原子力圖展示了燕麥分離蛋白纖維化聚集的細(xì)節(jié)形貌，反映了纖維聚集的高度、長(zhǎng)度等形貌信息。通過(guò)原子力顯微鏡高度圖可以看出所有的納米纖維都呈螺旋上升的結(jié)構(gòu)，為了更清楚的揭示其結(jié)構(gòu)，采用AFM截面圖分析方法進(jìn)一步分析其內(nèi)部顆粒之間的結(jié)構(gòu)特征，燕麥球蛋白纖維內(nèi)部結(jié)構(gòu)圖分別如圖5所示，燕麥球蛋白的半寬高分布范圍在33.1～52.1nm，螺距大小大約分布在53.9～79.9nm，燕麥球蛋白納米纖維的高度是10.2～13.1nm。

圖5 5mg/mL燕麥球蛋白在pH2.0，85℃條件下分別熱處理24h得到的原子力掃描顯微鏡圖的截面分析注:左圖為原子力顯微鏡高度圖，右圖為選中區(qū)域的截面分析。

燕麥球蛋白的纖維雙螺旋結(jié)構(gòu)與 β-乳球蛋白［13］，大豆11S球蛋白、大豆7S球蛋白相似［22］，β-乳球蛋白的螺距為30～40nm，纖維高度為2～3nm，大豆11S球蛋白、大豆7S球蛋白的半寬高分別為20.5nm和25.8nm，大豆11S球蛋白和7S球蛋白1∶1混合物的納米纖維的螺距為33.0nm顯著大于7S球蛋白納米纖維的螺距22.5nm，和大豆11S球蛋白納米纖維螺距26.3nm較為接近。

原子力顯微鏡研究燕麥球蛋白纖維聚集的寬度結(jié)果比透射電鏡所得的寬度要寬一些，主要是原子力顯微鏡針尖與樣品之間產(chǎn)生靜電斥力而產(chǎn)生的假象，屬于儀器誤差問(wèn)題，Arnaudov L.N等使用原子力顯微鏡研究β-乳球蛋白的納米纖維形成時(shí)，也發(fā)現(xiàn)了同樣的現(xiàn)象［23］。

2.5 形成纖維特性的粘度的變化

圖6為燕麥球蛋白的未加熱的原溶液和加熱24h處理后形成納米纖維粘度變化曲線，研究結(jié)果表明，隨著剪切速度從0.01～100.0s-1的增加，蛋白溶液粘度降低，這是溶液的剪切變稀現(xiàn)象，與未加熱的蛋白質(zhì)原液相比，加熱后的樣品粘度提高很多，由2.4的結(jié)果可知，隨著加熱時(shí)間的延長(zhǎng)，球蛋白納米纖維的長(zhǎng)度逐漸增加，說(shuō)明溶液中加熱促使蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)展開(kāi)和納米纖維化聚集對(duì)其粘度有增強(qiáng)作用。Akkermans C等在研究中也證實(shí)了增加溶液中大豆蛋白纖維化聚集將會(huì)使溶液的粘度增大［8］。

蛋白納米纖維具有獨(dú)特的增稠性，可以應(yīng)用到食品產(chǎn)品，如飲料和火腿食品等高糖分和高脂肪的產(chǎn)品中取代多糖類成分和脂肪成分起到增稠作用的同時(shí)，降低熱量［10-13］。因此，對(duì)蛋白質(zhì)納米纖維方面的研究對(duì)人類健康和發(fā)展具有重大的意義。

圖6 5mg/mL球蛋白溶液加熱24h纖維粘度變化圖

3 結(jié)論

3.1 燕麥球蛋白能在一定的熱處理?xiàng)l件下生成納米纖維，原子力顯微鏡和透射電鏡觀察到燕麥球蛋白納米纖維的長(zhǎng)度分布呈多分散性，其平均長(zhǎng)度隨加熱時(shí)間延長(zhǎng)而變長(zhǎng)，表明了燕麥球蛋白納米纖維聚集在誘導(dǎo)條件下具有生長(zhǎng)性。

3.2 溫度對(duì)燕麥球蛋白在低pH條件下形成納米纖維結(jié)構(gòu)有較大的影響。在55℃條件下，形成的納米纖維短而彎曲，為蛋白顆粒形成納米纖維的最低溫度，最長(zhǎng)纖維長(zhǎng)度為0.3μm，平均纖維長(zhǎng)度0.15μm;隨著溫度從55℃升高到85℃，纖維最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度和平均長(zhǎng)度越來(lái)越大，溫度從85℃升高到95℃時(shí)，纖維長(zhǎng)度增加不顯著，但是纖維的形貌發(fā)生顯著變化，組成纖維的顆粒會(huì)發(fā)生形變，纖維直徑變寬，纖維與纖維之間發(fā)生交聯(lián)聚集的程度增加。

3.3 pH對(duì)燕麥球蛋白形成納米纖維結(jié)構(gòu)有顯著的影響。pH在1.0～3.0之間條件下，燕麥球蛋白熱處理后能形成一定長(zhǎng)度的、線性的纖維聚集，當(dāng)pH超過(guò)4.0時(shí)形成球狀聚集，顆粒粒徑在30nm左右;隨著pH增加，球狀纖維的粒徑增加，當(dāng)在pH達(dá)到9.0條件時(shí)，蛋白溶液形成凝聚狀，聚集體平均粒徑在300nm左右。

3.4 攪拌速度對(duì)燕麥球蛋白形成納米纖維結(jié)構(gòu)也有一定的影響，在攪拌速度在0～200rad/s之間時(shí)，纖維最長(zhǎng)伸直長(zhǎng)度和平均伸直長(zhǎng)度在任意相同時(shí)間段都隨攪拌速度的增加而增加。

3.5 燕麥球蛋白的半寬高分布范圍在33.1～52.1nm，螺距大小大約分布在53.9～79.9nm，燕麥球蛋白納米纖維的高度是10.2～13.1nm;

3.6 燕麥球蛋白溶液在不同加熱時(shí)間的處理下，加熱溶液的粘度顯著增加。

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Study on the factors effect of the formation of nanofibrils from oat globulin

LIU Gang1，HUANG Qing-rong2，SHI Tong-fei3，F(xiàn)AN Xiao-dan1，YANG Ri-fu1，QIU Tai-qiu1，*
(1.College of Light Indrustry and Food Science，South China University of Technology，Guangzhou 510640，China; 2.Department of Food Science，Rutgers University，New Jersey 08901，USA;3.State Key Laboratory of Polymer Physics and Chemistry，Changchun Institute of Applied Chemistry，Chinese Academy of Sciences，Changchun 130022，China)

The effecting factors on the formation of the oat globulin nanofibrils were investigated by transmission electron microscopy(TEM)，atomic force microscopy(AFM)，including temperature，pH，heating time and shear rates，using oat globulin as materials.The characteristics of the nanofibrils were further studied.The result showed that the optimum conditions was temperature 85℃，pH 2.0，stirring speed 400rad/s，after heating 2～24h under the conditions，the oat globulin particles could form into nanofibrils with half-width height 33.1～52.1nm，screwpitch about 53.9～79.9nm，height of nanofibrils 10.2～13.1nm and stretched length 0～9.0μm，the apparent viscosity of the solution increased remarkable.The investigation of nanofibrils formation not only gave a light to the exploitation and utilization of the food protein，but also had laid the foundation for development of the functional food.

oat globulin;nanofibrils;screwpitch;stretched length

TS201.2

A

1002-0306(2011)09-0160-05

多種蛋白質(zhì)能在溫和的變性條件下形成納米纖維，例如:β-乳球蛋白［1-2］、卵清蛋白［3-5］、牛血清蛋白［6］、溶解酵素［7］、大豆蛋白［8］、蕓豆蛋白［9］等。由于蛋白納米纖維具有獨(dú)特的乳化特性、凝膠特性、增稠性、起泡性和持水性，其可以作為功能成分應(yīng)用到食品產(chǎn)品中，如飲料和火腿食品等高糖分和高脂肪的產(chǎn)品中取代多糖類成分和脂肪成分起到增稠作用的同時(shí)，降低熱量［10-12］。其中，影響蛋白質(zhì)纖維聚集形成的因素包括:加熱溫度、pH、加熱時(shí)間、蛋白質(zhì)的濃度和加熱時(shí)攪拌的速度、離子強(qiáng)度等［1-9］。目前國(guó)內(nèi)外對(duì)各個(gè)因素對(duì)蛋白納米纖維的影響還沒(méi)有較系統(tǒng)的研究，特別是在國(guó)內(nèi)，未見(jiàn)食品蛋白納米纖維方面的報(bào)道。燕麥蛋白具有良好的營(yíng)養(yǎng)特性［13］和功能特性［14］，是一種很有潛力的食品成分。燕麥球蛋白是燕麥蛋白的主要成分，它是一種寡聚蛋白，由六個(gè)亞基通過(guò)非共價(jià)鍵連接組成［15-17］，每個(gè)亞基由分子量分別在22000～24000和32000～37000之間的酸性和堿性多肽通過(guò)二硫鍵相連組成［18-19］;本文以燕麥球蛋白為原料，采用透射電鏡和原子力掃描電鏡探討了不同因素條件(重點(diǎn)研究了加熱溫度、pH、加熱時(shí)間、加熱時(shí)攪拌的速度)對(duì)燕麥球蛋白納米纖維的影響，并對(duì)納米纖維的微結(jié)構(gòu)進(jìn)行了研究。

2011-04-11 *通訊聯(lián)系人

劉剛(1982-)，男，在讀博士生，研究方向:蛋白功能特性及自組裝。

“十一五”國(guó)家科技支撐計(jì)劃(2006BAD27B03)。