楊瑞炳，稅小林，梁 珊，毛偉杰，劉書成,2，魏 帥,2,*

（1.廣東海洋大學(xué)食品科技學(xué)院，廣東省水產(chǎn)品加工與安全重點實驗室，廣東省海洋生物制品工程實驗室，廣東省海洋食品工程技術(shù)研究中心，水產(chǎn)品深加工廣東普通高等學(xué)校重點實驗室，廣東 湛江 524088；2.大連工業(yè)大學(xué)海洋食品精深加工關(guān)鍵技術(shù)省部共建協(xié)同創(chuàng)新中心，遼寧 大連 116034）

蛋白質(zhì)在自然狀態(tài)下以球狀或纖維狀存在，可生物降解，其物理和化學(xué)性質(zhì)取決于氨基酸殘基的相對數(shù)量和在多肽鏈上的位置，適用于制造新型復(fù)合材料和混合材料[1]。根據(jù)化學(xué)結(jié)構(gòu)的不同，蛋白質(zhì)分為乳清蛋白（Ovalbumin，OVA）、鋅蛋白、大豆蛋白及卵清蛋白等，其所制作的薄膜廣泛應(yīng)用在水果、蔬菜、堅果、肉類、預(yù)制甜點、奶酪片等[2]。OVA 屬于球狀蛋白，具有三級結(jié)構(gòu)和球形，可因加熱、高壓、酶促反應(yīng)、振蕩、pH值變化等而變性[3]。OVA 成膜特性較好，但純OVA制備的薄膜機械性能和阻隔性較差，需要絡(luò)合其他配體或進行物理、化學(xué)、酶法改性以提高其性能[4]。淀粉是一種可生物降解的聚合物，包括兩種初級聚合物（直鏈淀粉和支鏈淀粉）。淀粉膜的理化性質(zhì)與其一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、分子鏈相互排列、分子取向及累積的三級結(jié)構(gòu)或晶體結(jié)構(gòu)有關(guān)，在成膜過程中，淀粉鏈的取向有利于提高淀粉膜的機械強度和阻隔性能[5]。Wang 等[6]研究表明，較高的分子取向容易誘導(dǎo)重結(jié)晶和形成有序的晶體結(jié)構(gòu)，可增強淀粉薄膜的功能特性。Shah等[7]研究發(fā)現(xiàn)，辛烯基琥珀酸是木薯淀粉分子鏈上的兩親基團，決定了木薯淀粉分子具有親水性和親脂性。單一的淀粉薄膜具有高親水性和吸濕性，但不具備高拉伸強度，在環(huán)境中易腐爛和變形，成膜時需搭配其他原料[8]。將生物聚合物進行混合后開發(fā)新的或具有特定功能的生物聚合物材料，是平衡或扭轉(zhuǎn)物料自身缺陷的有效途徑。如將松果木質(zhì)素按照一定比例與蠶豆蛋白混合后制備的薄膜，其斷裂伸長率、熱穩(wěn)定性、水汽阻隔性均顯著提高，木質(zhì)素和蛋白質(zhì)分子間的相互作用，有效降低了薄膜中的水分含量[9]。利用油酸（OA）與納米晶纖維素（NCC）相互作用制備的OA-NCC 復(fù)合薄膜，抗拉強度和斷裂伸長率顯著提高，薄膜內(nèi)聚性得到加強[10]。OVA和小麥淀粉混合，可形成新的結(jié)晶區(qū)域，其能有效改善所制作產(chǎn)品的硬度、咀嚼性、回彈性、抗剪切性等質(zhì)構(gòu)特性，提升持水能力的同時降低體外消化率[11]。在蛋白質(zhì)和淀粉構(gòu)成的二元混合物中，生物聚合物之間的相容性決定了混合物的穩(wěn)定性。若混合物之間不具備熱力學(xué)相容性，則可能發(fā)生相分離形成新的微觀結(jié)構(gòu)，復(fù)合材料功能特性也將受到影響，表現(xiàn)在熱加工、化學(xué)作用或機械作用過程中，復(fù)合材料分子網(wǎng)絡(luò)破裂或基質(zhì)的重組，材料中親水性或疏水性化合物從基質(zhì)中遷移和釋放，進而造成復(fù)合材料功能特性改變[12]。

微波加熱食品具有便捷高效的特點，將食物置于微波電場時，在離子傳導(dǎo)機理中，正離子向電場方向移動，負離子向相反方向移動，場的方向改變致使離子來回移動，食物中含有的極性分子（如水）會產(chǎn)生偶極振動和旋轉(zhuǎn)，伴隨著劇烈的撞擊與摩擦，進而使食品升溫[13]。微波加熱直接作用于食品內(nèi)部，且主要是微波場對食品物料中極性分子的作用，因此極性分子的自身介電特性及數(shù)量是影響食品中傳熱和傳質(zhì)的重要影響因素。介電特性為靜電在電場中的節(jié)能和損耗性質(zhì)，通常表示為介電常數(shù)（ε′）和介電損耗（ε″）；食物介電特性的影響因素有很多，如成分（水和鹽含量）、密度、溫度、頻率和儲存時間[14]。

蛋白質(zhì)和淀粉原料擁有不同的缺點與優(yōu)點，但兩者配合形成的二元混合物卻可以在特定使用場景中彌補各自的缺點，蛋白質(zhì)-淀粉薄膜就是很好的例子。將薄膜置于微波環(huán)境中，微波對薄膜的作用效果除去設(shè)備本身功率等因素后，主要與薄膜的含水量、極性基團數(shù)量、靜電作用力、范德華力、化學(xué)鍵能大小等相關(guān)[15]。然而這些研究超越了人肉眼直觀感受的范圍，無法用肉眼觀察。分子動力學(xué)（Molecular dynamics，MD）模擬經(jīng)過不斷發(fā)展，在分析蛋白質(zhì)構(gòu)象變化及其動力學(xué)機理方面發(fā)揮了重要作用。MD技術(shù)依托牛頓力學(xué)理論，以物質(zhì)的微觀結(jié)構(gòu)系統(tǒng)反映宏觀特征，其在分子結(jié)構(gòu)體系表征上的獨特優(yōu)勢，為理解組分間構(gòu)象變化和分子間作用力變化提供了關(guān)鍵信息[16]。食品領(lǐng)域中的MD 模擬（如蛋白質(zhì)-淀粉薄膜材料）往往需涉及數(shù)以萬計分子量的大分子模擬，這阻礙了更高性能、更具特色的蛋白質(zhì)-淀粉薄膜的開發(fā)與應(yīng)用。因此，本綜述以蛋白質(zhì)-淀粉薄膜研究為引，總結(jié)了MD 模擬技術(shù)在蛋白質(zhì)-淀粉薄膜結(jié)構(gòu)特性研究中的應(yīng)用進展，重點以微波加熱為處理手段，以期為蛋白質(zhì)-淀粉薄膜材料的開發(fā)提供參考。

1 MD模擬技術(shù)

1.1 經(jīng)典MD技術(shù)的起源與發(fā)展

分子動力學(xué)的起源與發(fā)展歷程有三個重要階段：第一階段是Alder 和Wainwright 基于剛球勢提出的一種模擬方法，其核心理念是采用電子計算機求解多體運動的方程；第二階段是Rahman 利用Lennard-Jones 勢（又稱L-J 勢、6-12 勢、12-6 勢）函數(shù)法對液態(tài)氬性質(zhì)的模擬，其解析式簡潔高效，尤其對惰性氣體分子間相互作用力的計算精確；第三階段是第一性原理分子動力學(xué)法（FPMD）的建立，在這個算法中，經(jīng)典動力學(xué)的常數(shù)可在試驗中獲取或以函數(shù)進行擬合，最終繞開繁瑣的計算過程[16]。分子動力學(xué)模擬、量子模擬、大顆粒模擬有著本質(zhì)的區(qū)別（如圖1A所示），在模擬過程中涉及許多復(fù)雜的分子勢能模型（圖1B）。基于剛球勢求解多體運動方程早期出現(xiàn)在各種非平衡現(xiàn)象所伴隨的弛豫現(xiàn)象研究，利用電子計算機精確求解數(shù)百個粒子的經(jīng)典運動方程，其確定了系統(tǒng)中被處理粒子的周期性邊界條件，初始粒子出發(fā)于有序晶格內(nèi)，運動方向隨機，但速度和大小統(tǒng)一[17]。Lennard-Jones 勢函數(shù)法則是基于兩粒子中心力相互作用的經(jīng)典動力學(xué)計算方法。該方法需要依據(jù)現(xiàn)實條件假設(shè)相互作用勢被截斷到一定范圍外，體系中的粒子數(shù)量必須很小，同時需要施加系統(tǒng)邊界條件。最后，運動方程還必須作為一組差分方程來求解，這個方程涉及從一組速度和位置到下一組速度和位置間一定時間的增加量[18]。FPMD 法也叫“從頭算動力學(xué)”，可根據(jù)原子核和電子相互作用的原理及其基本運動規(guī)律，經(jīng)過多個近似處理后直接求解薛定諤方程，進而得到材料幾乎所有的基態(tài)性質(zhì)[19]。在FPMD 方法之后巨正則系綜蒙特卡羅法（Grand canonical monte carlo，GCMC）被提出，并在蛋白質(zhì)、脂肪、碳水化合物等大規(guī)模分子系統(tǒng)中成功應(yīng)用[20]。

圖1 常見模擬方法（A）和MD模擬過程中常見的分子勢能模型（B）Fig.1 Common simulation methods(A)and molecular potential energy models in MD simulation(B)

1.2 現(xiàn)代分子動力學(xué)的發(fā)展

現(xiàn)代MD 技術(shù)核心依托牛頓運動方程以及相關(guān)作用勢進行演化，在現(xiàn)代計算機和超算技術(shù)及相關(guān)軟件技術(shù)的支持下迅速發(fā)展，模擬方向有：①大體系的局部精確模擬，用以實現(xiàn)不同水平的計算方法同時進行的方法，將對體系劃分為高層、中層和底層區(qū)分計算，在降低計算成本的同時得到可靠的幾何結(jié)構(gòu)以及能量，可應(yīng)用于生物分子、過渡金屬配合物和催化等領(lǐng)域[21]；②對相空間中的特定狀態(tài)進行研究，演化出的方法是“增強采樣動力學(xué)”，其可用以解決常規(guī)采樣效率低且易陷入局部極小值問題，廣泛應(yīng)用于蛋白質(zhì)構(gòu)象變化及計算相應(yīng)的自由能變化研究[22]；③克服經(jīng)典動力學(xué)不能模擬成鍵或斷鍵反應(yīng)，誕生了反應(yīng)力場動力學(xué)，以解決經(jīng)典力場模擬過程中化學(xué)鍵的固定問題，其時間尺度和空間尺度計算介于經(jīng)典MD 力場計算與量子力學(xué)計算之間；④對MD 模擬過程中特定區(qū)域分子施加額外受力研究，并且促生了拉伸動力學(xué)，用于考察外力作用下目標分子解折疊或分子復(fù)合物解離過程中的構(gòu)象動態(tài)變化。

1.3 MD模擬步驟

MD 模擬結(jié)合了物理學(xué)、化學(xué)及數(shù)學(xué)計算方法，通過牛頓第二定律演化得到相應(yīng)運動方程，可以在物理定律(包括量子和經(jīng)典力學(xué)理論)的影響下，模擬特定時間段內(nèi)分子之間的相互作用，它被認為可以直接洞察聚合物基系統(tǒng)的分子相互作用和能量狀態(tài)[23]。MD模擬一般分4步，如圖2所示。其中又細分構(gòu)型、力場和模擬軟件選擇、構(gòu)建體系與能量最小化、平衡、結(jié)果分析。構(gòu)型是模擬前提，試驗數(shù)據(jù)或量子化計算是構(gòu)型主要來源，如X 射線衍射分析、核磁共振波譜法測定及已知分子結(jié)構(gòu)的同源建模得到目標分子結(jié)構(gòu)信息（鍵、角、扭轉(zhuǎn)角、Lennard-Jones 相互作用及靜電相互作用）[24]。構(gòu)型完成后需要依據(jù)模擬體系特性選擇適宜的力場和模擬軟件，而軟件選擇通常是依據(jù)力場而定（表1）。

表1 MD模擬常用軟件及信息Table 1 Common software and information for MD simulation

圖2 YASARA軟件MD模擬步驟示意圖Fig.2 Schematic diagram of YASARA software MD simulation steps

依照研究對象所處的環(huán)境（如氣相、溶液或跨膜環(huán)境）構(gòu)建模擬體系，同時運用最陡下降法和共軛梯度法將體系能量最小化，以解決初步構(gòu)型體系中產(chǎn)生的相鄰原子間隔過近問題。體系完成后的分子應(yīng)當依據(jù)玻爾茲曼分布指定原子初始速度，并調(diào)整體系到任意方向的動能之和為零，此時MD體系溫度恒定，以保證體系無平動位移[34]。經(jīng)平衡相的體系進行模擬時，體系中的分子和原子依照構(gòu)型狀態(tài)進行吸引、排斥、碰撞運動，引入牛頓運動方程及預(yù)先給定的粒子間相互作用勢計算分子內(nèi)部的勢能和動能轉(zhuǎn)換，得到粒子坐標、速度及能量（靜電能、范德華能、體系動能、勢能及總能量）隨時間變化的運動軌跡，待體系再次平衡后可產(chǎn)生抽樣樣本[35]。通過MD 模擬軟件分析從系綜平均中得到的可與試驗結(jié)果相比較的物理量[36]，常用的分析方法包括：①平均能量及其漲落隨模擬時間的變化；②體系平均原子坐標及其漲落隨模擬時間的變化；③計算體系的結(jié)合自由能；④由幾何判據(jù)分析分子內(nèi)及分子間的氫鍵結(jié)構(gòu)及其氫鍵占有率；⑤蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)及其隨時間變化；⑥計算體系的動力學(xué)性質(zhì)[37-38]。

2 微波場中蛋白質(zhì)和淀粉的響應(yīng)及MD 模擬應(yīng)用

2.1 蛋白質(zhì)在微波場中的響應(yīng)及MD模擬應(yīng)用

微波加熱（MH）被稱為第二火焰，在蛋白基食品加工中被廣泛應(yīng)用，微波與物料組分間存在相互作用，但作用機理尚不清晰，尤其是蛋白質(zhì)分子與微波間的相互影響關(guān)系難以確定。MH屬于體積加熱，傳統(tǒng)加熱為從表面到核心，兩者在傳熱方式及傳熱效率上存在巨大差異。MH存在熱效應(yīng)和非熱效應(yīng)，對蛋白質(zhì)溶解性、起泡性、乳化性、凝膠性、消化特性等存在改性作用[39]。MH 可促進蛋白質(zhì)降解，如木瓜蛋白酶樣品中蛋白質(zhì)的水解，MH會引發(fā)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中亞基位移，改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)特征[40]。MH 可以利用非熱效應(yīng)促使牛β-乳球蛋白（β-Lg）結(jié)構(gòu)的展開，三級結(jié)構(gòu)損失高于傳統(tǒng)加熱，對β-Lg 中埋藏酰胺基團的熱展開和暴露具有顯著增強作用[41]。Yoshida 等[42]研究顯示，微波可令分子擾動或影響分子轉(zhuǎn)運。依據(jù)MH 的核心原理，微波場中的分子能受微波場影響，相關(guān)分子必定表現(xiàn)出極性。如蛋白質(zhì)中的氨基酸基團屬于帶正電的極性基團，MH形成的磁場會使極性分子運動和轉(zhuǎn)動，引起分子摩擦導(dǎo)致物料升溫[43]。因此，MH 引發(fā)的熱效應(yīng)會導(dǎo)致對溫度敏感的蛋白質(zhì)發(fā)生結(jié)構(gòu)變化、展開和聚集效應(yīng)。在蛋白質(zhì)對微波的響應(yīng)研究中，低水合卵清蛋白中卵清蛋白的低頻響應(yīng)表現(xiàn)出異常的介電行為，其中實數(shù)和虛部介電常數(shù)平行，并向低頻急劇增加，也被稱為低頻色散（LFD），這可能是質(zhì)子通過蛋白質(zhì)基質(zhì)的準直流滲透，且蛋白質(zhì)在大分子尺度上發(fā)生了質(zhì)子跳躍[44]。Xie等[45]的研究結(jié)果支持蛋白質(zhì)在MH中發(fā)生的大分子跳躍現(xiàn)象，同時指出，跳躍可能發(fā)生在可電離的兩條側(cè)鏈之間，且屬于短程電荷跳躍。在蛋白質(zhì)對MH的響應(yīng)中，蛋白質(zhì)骨架的靈活性，結(jié)合水和表面水合水的重新定向極化也可對響應(yīng)程度產(chǎn)生影響，其在某種程度上取決于蛋白質(zhì)中水分含量及水合水與蛋白質(zhì)間的特定相互作用[46]。MD模擬參與的蛋白研究中可以提供條件變化后蛋白質(zhì)與相關(guān)底物在特定條件下反應(yīng)一段時間（通常為皮秒（ps）或納秒（ns））后，體系中各組分原子分子的位置信息、靜電作用力、范德華力、鍵角鍵能等關(guān)鍵信息。Eremenko等[47]在人血清蛋白（HSA）、H2O、NaCl、葡萄糖組成的NaCl-HSA水溶液體系及葡萄糖-HSA 水溶液體系中成功運用MD模擬得到了試驗中難以觀察的鍵能、成鍵主要作用力、氫鍵、體系能量等信息。如圖3A所示，MD模擬展現(xiàn)了經(jīng)過一定時長（80 000 ps）的動力學(xué)反應(yīng)后，NaCl-HSA 水溶液體系和葡萄糖-HSA水溶液體系的氫鍵數(shù)、氫鍵壽命、體系分子或離子的相對空間位置及數(shù)量，同時驗證了兩種溶液體系介電特性變化的關(guān)系。Wang等[48]則運用MD模擬了肌球蛋白-庚醛體系（圖3B），并且分析了模擬體系中均方根偏差（RMSD）、均方根波動值（RMSF）、分子動力學(xué)/泊松-玻爾茲曼表面積（MM/PBSA）平均自由能、單個殘基對肌球蛋白-庚醛復(fù)合物結(jié)合自由能的貢獻；與試驗結(jié)果相互驗證后表明，疏水相互作用是醛類可逆結(jié)合的主要驅(qū)動力，有助于肌球蛋白-庚醛體系的穩(wěn)定性。Wang等[48]的研究雖然不像Eremenko等[47]的研究涉及MH 條件或體現(xiàn)MH 特性，但卻從MD 模擬含蛋白質(zhì)體系的方法入手，為研究者解釋了微觀物質(zhì)及能量變化信息，這些RMSF、體系能量、自由能、氨基酸殘基等信息是傳統(tǒng)試驗數(shù)據(jù)無法獲取的。

圖3 蛋白質(zhì)、淀粉及蛋白質(zhì)-淀粉體系MD模擬案例[47-48,51,55]Fig.3 The protein,starch and protein-starch system simulated using MD[47-48,51,55]

2.2 淀粉在微波場中的響應(yīng)及MD模擬應(yīng)用

微波可以直接或間接地誘發(fā)淀粉顆粒形態(tài)和內(nèi)部結(jié)構(gòu)的一系列變化，其與體系的介電特性和微波能量密度緊密相關(guān)。淀粉屬于高分子聚合物，在微波場環(huán)境中主要受到電子、原子、偶極和界面4 個極化分量中偶極極化的影響，MH不會引起官能團的產(chǎn)生與消失[49]。由于淀粉的長鏈分子結(jié)構(gòu)和精致的空間結(jié)構(gòu)，淀粉的極化現(xiàn)象并不明顯，使得淀粉的介電參數(shù)較低，但體系中混合水等極性分子后，淀粉基材料的介電特性會顯著變化[13]。淀粉材料的介電特性與其他特性的相關(guān)可用于預(yù)測體系中某成分的含量，如可溶性固形物含量的預(yù)測。Kubo 等[50]研究表明，可溶性固形物中糖的含量與其介電性能之間存在非線性關(guān)系。蔗糖、葡萄糖、果糖等糖溶液與其介電特性的關(guān)系也有相關(guān)報道：ε″隨溫度以二次方相加，而隨葡萄糖濃度線性降低，在較低溫度下，ε″隨濃度線性增加，達到一定濃度后降低，在高于40 ℃的溫度下，損耗因子在所研究的所有濃度范圍內(nèi)隨濃度線性增加；而在水溶液中，單糖（D-果糖和D-木糖）和雙糖（D-麥芽糖-水合物）的混合物成分對ε″和弛豫時間影響顯著，同時通過分子間相互作用分析以及活化焓證實D-果糖的水溶液比D-木糖和D-麥芽糖的水溶液有更強的相互作用[13]。Liu 等[51]借助MD 技術(shù)對熱處理和壓力處理條件下的玉米淀粉分子結(jié)構(gòu)進行了對比（圖3C）。MD 模擬提供的分子氫鍵和體系能量變化信息支持高靜水壓處理減少淀粉中固化水和提升水分子自由度的結(jié)論。通過可視化高靜水壓處理引發(fā)淀粉糊化過程中鍵合能量的變化數(shù)據(jù)，為淀粉研究提供了有益的參考。

2.3 蛋白質(zhì)-淀粉薄膜在微波場中的響應(yīng)及MD 模擬應(yīng)用

將蛋白質(zhì)和淀粉進行二元混合并通過相關(guān)條件制備成蛋白質(zhì)-淀粉薄膜后，蛋白質(zhì)-淀粉膜體系對微波場的響應(yīng)不是蛋白質(zhì)對MH 響應(yīng)與淀粉對MH響應(yīng)效果的疊加。在復(fù)雜的蛋白質(zhì)與淀粉的締合或絡(luò)合過程中，鍵的生成和斷裂將蛋白質(zhì)和淀粉的原子或分子進行了重新排列組合，在不考慮水等溶劑的影響下，微波場中蛋白質(zhì)-淀粉薄膜的介電特性變化主要由薄膜中的偶極子密度和強度決定[52]。然而蛋白質(zhì)-淀粉薄膜在完全無水時表現(xiàn)出極強的脆性且易碎裂，所以蛋白質(zhì)-淀粉薄膜中需含有一定量的水。當薄膜中有水存在時，水本身具備較強的ε′和ε″，且可以促進蛋白質(zhì)的溶解。此外，水的存在還會使薄膜材料中的極性基團（如淀粉中的-OH基團）或帶電粒子具有更強的流動性，進而增加單位空間內(nèi)電荷載流子的數(shù)量和粒子間碰撞幾率，促進ε′和ε″值增大；蛋白質(zhì)-淀粉薄膜的介電響應(yīng)特征在考慮偶極子基礎(chǔ)上還需要考慮界面極化的影響[53-54]。

借助MD 模擬技術(shù)或許能將薄膜中的蛋白質(zhì)和淀粉分子結(jié)構(gòu)特征可視化，且通過牛頓運動方程、Lennard-Jones 勢函數(shù)及其他作用函數(shù)，薄膜中的偶極極化和界面極化機制也將得到更為直觀的解釋。Chen 等[55]在羥丙基淀粉-玉米醇溶蛋白雙層食用薄膜研究中成功應(yīng)用了MD技術(shù)，如圖3D所示，其在模擬過程中發(fā)現(xiàn)初始時玉米醇溶蛋白只體現(xiàn)出聚集性的變化，螺旋狀的淀粉在水溶液中逐漸松弛并裂解，隨后淀粉和玉米醇溶蛋白發(fā)生了鍵合，在這個過程中氫鍵的作用促使淀粉和玉米醇溶蛋白的基團暴露于表面。Man 等[44]研究表明，在MH 中被顯著影響的淀粉基團是-OH，而蛋白質(zhì)基團對應(yīng)的可能是-NH2。因此，同樣可以借助MD 技術(shù)將蛋白質(zhì)-淀粉薄膜的偶極極化和界面極化的信息進行可視化。

3 小結(jié)

蛋白質(zhì)與淀粉具備形成結(jié)構(gòu)更好的可食薄膜的潛力，近十年，二者的相關(guān)研究較多?？墒衬κ称繁ｕr、抗機械損傷及提升食品加工性能非常重要，其研究涉及原子與分子層面動態(tài)變化的影響，為多學(xué)科交叉。食品在MH條件下，材料基的極性分子片段或極性大分子基團會受到微波的影響；然而原子及分子層面的微觀變化不僅速度極快，還無法被肉眼觀測到，嚴重阻礙了蛋白質(zhì)-淀粉基薄膜材料的開發(fā)與應(yīng)用。MD模擬將原子、分子可視化，且能提供氫鍵作用力、靜電作用力、范德華力、庫侖力及微觀化學(xué)鍵鍵能及其他信息，同時MD能清晰給出假設(shè)條件下的分子結(jié)構(gòu)預(yù)測信息，為相關(guān)研究提供了新的技術(shù)途徑。