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        牡丹花蕊蛋白對面團和面筋蛋白特性的影響

        2023-03-06 12:48:46夏迎利楊浩昆趙一帆李瀚姝
        食品科學(xué) 2023年4期
        關(guān)鍵詞:結(jié)構(gòu)

        羅 磊,夏迎利,楊浩昆,趙一帆,李瀚姝,馬 瀟

        (河南科技大學(xué)食品與生物工程學(xué)院,河南省農(nóng)產(chǎn)品干燥裝備工程技術(shù)研究中心,河南 洛陽 471000)

        牡丹花色澤艷麗,素有“花中之王”的美譽,我國自古就有食用牡丹花的習(xí)慣,現(xiàn)已形成多種地方特色名吃,如牡丹鮮花餅、牡丹花銀耳湯等[1]。2013年丹鳳牡丹被國家衛(wèi)生部列為一種新資源食品原材料,被眾多研究者開發(fā)與利用。

        我國牡丹種植面積已超過30萬 畝,除具有極高的觀賞價值外,花期過后其籽可產(chǎn)油,根皮可入藥,花瓣宜食用,而牡丹花蕊由于沒有得到很好的開發(fā),出現(xiàn)大量資源浪費的現(xiàn)象。牡丹花蕊是牡丹之精華,碳水化合物和蛋白質(zhì)含量高,脂肪酸構(gòu)成較健康,能降低人體血壓,具有較好的抗氧化效果,對人體生理代謝以及膳食結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)具有重要作用。研發(fā)者應(yīng)加大對牡丹花蕊功能成分、加工特性以及食品開發(fā)方面的研究,為牡丹花蕊資源進(jìn)一步開發(fā)利用提供依據(jù),有利緩解資源浪費的局面。

        近年來,國內(nèi)外眾多研究者發(fā)現(xiàn)將植物蛋白添加到面粉中可以提高面制品的營養(yǎng)品質(zhì),改善面團的特性,影響面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),從而可以提高面制品的質(zhì)量[2-3]。大豆蛋白是一種高純度蛋白,因其產(chǎn)量高、價格便宜、營養(yǎng)豐富,常被作為食品改良劑應(yīng)用于肉制品、面制品、乳制品等食品中[4]。有研究表明,將大豆分離蛋白(soy protein isolate,SPI)添加到面粉中,蛋白質(zhì)和面筋蛋白含量顯著增高,面條口感較好,斷條率明顯減少。在生產(chǎn)面包時加入不超5%的SPI可改善面包表皮色澤,增大面包體積,增加風(fēng)味,營養(yǎng)增補效果明顯。應(yīng)用于餅干生產(chǎn)時,可提高其保水性,延長產(chǎn)品貨架期[5]。牡丹花蕊作為藥食同源的植物原料,蛋白質(zhì)含量占干質(zhì)量的23.73%,氨基酸組成合理,其中必需氨基酸占比為38.26%,是優(yōu)質(zhì)的蛋白質(zhì)資源[6]。因此,本實驗以SPI添加量作比較,研究牡丹花蕊蛋白對面團質(zhì)構(gòu)和動態(tài)流變學(xué)特性影響以及對面筋蛋白二硫鍵含量、表面微觀結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)等特性的影響,為牡丹花蕊蛋白在面制品開發(fā)應(yīng)用提供了理論依據(jù)。

        1 材料與方法

        1.1 材料與試劑

        牡丹花蕊:丹鳳,采自洛陽牡丹園;小麥粉(標(biāo)準(zhǔn)粉:蛋白質(zhì)質(zhì)量分?jǐn)?shù)10.07%,水分質(zhì)量分?jǐn)?shù)13.58%)一加一天然面粉有限公司;SPI 源葉生物科技有限公司;L-半胱氨酸 天津市光復(fù)精細(xì)化工研究所;乙二胺四乙酸 天津市凱通化學(xué)試劑有限公司;甘氨酸上海藍(lán)季生物公司;5,5’-二硫代雙(2-硝基苯甲酸)合肥博美生物科技有限公司;β-巰基乙醇 上海麥克林生化科技有限公司。

        1.2 儀器與設(shè)備

        SMS TA.XT Epress Enhanced食品物性分析儀 美國Stable Micro Systems Ltd.公司;VERTEX70傅里葉變換中遠(yuǎn)紅外光譜儀 德國Bruker公司;DHR2流變儀 美國TA儀器有限公司;TM3000臺式電鏡 日立高新技術(shù)公司;DSC-1型差示掃描量熱儀 瑞士梅特勒-托利多儀器有限公司;T6新世紀(jì)紫外-可見分光光度計 北京普析通用儀器有限責(zé)任公司。

        1.3 方法

        1.3.1 樣品制備

        1.3.1.1 面團的制作

        以小麥粉質(zhì)量為基準(zhǔn),參考韓暢等[7]的方法略作修改,將牡丹花蕊粗蛋白粉末和SPI分別按照0%、2%、4%、6%、8%、10%的比例與小麥面粉混合均勻,稱取適量面粉于揉面機內(nèi),加入65%蒸餾水,充分?jǐn)嚢杈鶆蚝?,將面團用保鮮膜包好,置于4 ℃冰箱儲存?zhèn)溆谩?/p>

        1.3.1.2 面筋蛋白的制備

        參考馮勇等[8]的方法稍作修改,采用手洗法進(jìn)行面筋蛋白的洗滌。分別稱取小麥面粉0%、2%、4%、6%、8%、10%的花蕊蛋白和SPI與面粉混合均勻,加入65%蒸餾水混合揉成均勻面團,在室溫下靜置20 min,然后用蒸餾水反復(fù)水洗,期間要注意及時換水以利于洗滌效率高,洗至水澄清遇碘不變藍(lán)即得到面筋蛋白。然后將其進(jìn)行冷凍干燥處理,得到干燥的面筋蛋白放置自封袋4 ℃冰箱貯存?zhèn)溆谩?/p>

        1.3.2 面團質(zhì)構(gòu)性質(zhì)的測定

        利用食品物性分析儀對面團質(zhì)構(gòu)性質(zhì)進(jìn)行測定,測定前將面團制作為邊長為1.5 cm的正方體,選擇P/36R圓柱形探頭,測試前速率為2.0 mm/s,測試中速率為1.0 mm/s,測試后速率為1.0 mm/s,壓縮比為50%,觸發(fā)力為5.0 g,兩次壓縮間隔為5 s,數(shù)值精確到0.01。

        1.3.3 面團流變學(xué)特性的測定

        稱取適量面團,放置流變儀平臺上,參考楊勇等[9]的方法略有改動。采用頻率掃描模式研究牡丹花蕊蛋白和SPI對面團動態(tài)流變學(xué)的影響。選用直徑為40 mm的平板,下降平板至1050 μm,刮去平板外多出的樣品,然后下降至剪切間隙為1000 μm,設(shè)置平臺溫度25 ℃,應(yīng)變量1.0%,掃描頻率為1.0~10.0 Hz,測定儲能模量(G’)和損耗模量(G”)的變化。

        1.3.4 面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)分析

        參照Gómez等[10]的方法略有修改。將冷凍干燥后的面筋蛋白,使其自然斷面,用鑷子選出大小合適、樣品表面平整的樣品,用導(dǎo)電膠帶把樣品固定在電鏡樣品臺,然后放置噴金儀上進(jìn)行噴金處理使樣品導(dǎo)電,將處理好的樣品置于掃描電子顯微鏡下,調(diào)節(jié)最佳視野和放大倍數(shù)進(jìn)行觀察并拍照。

        1.3.5 面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)分析

        采用傅里葉變換中遠(yuǎn)紅外光譜儀進(jìn)行面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)分析。參考馬薇薇等[11]的方法略作修改,取樣品1 mg與干燥KBr 100 mg充分研磨,用壓片機壓成透明或均勻半透明的薄片,在4 cm-1分辨率下進(jìn)行掃描測定,掃描波段為4000~400-1對每個樣品掃描32 次。用Omnic8.2和Perkfit4.0軟件選取酰胺I帶、基線校準(zhǔn)、卷積處理、二階導(dǎo)數(shù)擬合、多次擬合等,通過計算峰面積確定各二級結(jié)構(gòu)的相對含量。

        1.3.6 面筋蛋白巰基和二硫鍵的測定

        參考張瑩瑩等[12]的方法略有改動。Ellman試劑:將20 mg 5,5’-二硫代雙(2-硝基苯甲酸)溶于5 mL Tris-Gly緩沖液中,配制0.2 mol/L Tris-HCl緩沖液(pH 8.0,尿素8 mol/L,1% SDS和3 mmol/L EDTA),混合均勻后,配制成2 mmol/L的L-半胱氨酸標(biāo)準(zhǔn)溶液,梯度稀釋為0、0.01、0.02、0.03、0.04、0.05 mmol/L和0.06 mmol/L的標(biāo)準(zhǔn)溶液。分別取4 mL標(biāo)準(zhǔn)溶液加入0.1 mL的Ellman試劑,混合均勻,在室溫下進(jìn)行顯色反應(yīng)20 min后,以等量蒸餾水替代標(biāo)準(zhǔn)溶液作為空白對照,在412 nm波長處測定吸光度并繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線。

        游離巰基含量測定:分別稱取不同添加量面筋蛋白0.05 g,使其溶解于10 mL 0.2 mol/L Tris-HCl緩沖液中,反應(yīng)30 min后,在8000 r/min離心20 min,收集上清液。分別取4 mL標(biāo)準(zhǔn)溶液加入0.1 mL的Ellman試劑,混合均勻,在室溫下進(jìn)行顯色反應(yīng)20 min后,以蒸餾水替代樣品作為空白對照,在412 nm波長處測定吸光度,根據(jù)繪制的L-半胱氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線計算得到面筋蛋白中的游離巰基含量。

        二硫鍵含量測定:取測定游離巰基中離心后的上清液1 mL,加入4 mL的0.2 mol/L Tris-HCl緩沖液和0.1 mLβ-巰基乙醇充分混勻,在25 ℃水浴鍋內(nèi)保溫1 h,再加入10 mL的12%三氯乙酸溶液,混勻后繼續(xù)在25 ℃水浴鍋內(nèi)保溫1 h,8000 r/min離心20 min后取沉淀,并用三氯乙酸清洗沉淀3 次。加入10 mL 0.2 mol/L Tris-HCl緩沖液使其復(fù)溶,然后加入0.1 mL的Ellman試劑,在室溫下進(jìn)行顯色反應(yīng)20 min后,以蒸餾水替代樣品作為空白對照,在412 nm波長處測定吸光度,根據(jù)繪制的L-半胱氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線計算得到面筋蛋白中的總巰基含量。

        面筋蛋白二硫鍵含量按下式計算:

        式中:SHT為總巰基含量/(μmol/g);SHF為游離巰基含量/(μmol/g)。

        1.4 數(shù)據(jù)處理

        實驗數(shù)據(jù)采用SPSS statistics 23進(jìn)行顯著性分析,運用Excel 2019對數(shù)據(jù)進(jìn)行統(tǒng)計分析,利用Origin 8.5軟件作圖,用Omnic 8.2和Perkfit4.0進(jìn)行二級結(jié)構(gòu)圖譜分析,每組樣品做3 次平行實驗。

        2 結(jié)果與分析

        2.1 面團質(zhì)構(gòu)性質(zhì)分析

        如表1所示,SPI和牡丹花蕊蛋白不同添加量對面團質(zhì)構(gòu)的影響規(guī)律基本一致,都是隨著添加量增加面團的硬度、黏著性、咀嚼性和回復(fù)性增加。當(dāng)牡丹花蕊蛋白添加量為6%時,面團硬度、黏著性、咀嚼性比同量添加SPI分別高了20.73、17、42.93 g,說明與添加相同低量SPI相比,牡丹花蕊蛋白對提高面團特性效果較明顯,而彈性、內(nèi)聚性、回復(fù)性與SPI相比差距不大。彈性和內(nèi)聚性逐漸降低,尤其是添加量超過6%時,加入花蕊蛋白的面團彈性下降較明顯,導(dǎo)致下降的原因可能是添加蛋白限制了麥谷蛋白間二硫鍵的連接,使面筋功能特性受到破壞,內(nèi)部結(jié)構(gòu)變得致密[13-15]。

        表1 牡丹花蕊蛋白和SPI添加量對面團質(zhì)構(gòu)性質(zhì)的影響Table 1 Effects of addition of peony stamen protein or SPI on texture properties of dough

        2.2 面團動態(tài)流變學(xué)特性分析

        如圖1、2所示,添加牡丹花蕊蛋白和SPI對面團流變學(xué)特性G’和G”的影響有相同規(guī)律,隨著蛋白添加量增加,G’和G”不斷上升。在相同頻率下,當(dāng)?shù)鞍滋砑恿坎怀^6%時,牡丹花蕊蛋白對面團G’和G”的影響與大豆SPI對面團影響相接近,這與面團質(zhì)構(gòu)結(jié)果一致。原因可能是添加低量蛋白時,促進(jìn)了面團中面筋蛋白相互作用生成新的交聯(lián)結(jié)構(gòu),面筋蛋白網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)加強,使面團呈現(xiàn)較好的黏彈性[16-17]。圖中隨著牡丹花蕊蛋白添加量的增加,tanδ先增加后減小,當(dāng)取代量為4%時,tanδ達(dá)到最大值,說明面團的黏性越大,而添加SPI的面團,tanδ不斷減小。隨著頻率的不斷升高,圖1、2中的tanδ均呈先下降后上升的趨勢。這說明在低頻率下混合面團的黏彈性較好,隨著頻率的不斷增高,黏彈性比迅速增大,說明在高頻率下混合體系結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定,相對更容易遭到破壞[18]。

        圖1 牡丹花蕊蛋白對面團動態(tài)流變學(xué)特性的影響Fig.1 Effect of peony stamen protein on the dynamic rheological properties of dough

        圖2 SPI對面團動態(tài)流變學(xué)特性的影響Fig.2 Effect of SPI on dynamic rheological properties of dough

        2.3 面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)觀察分析

        從圖3、4可以看出,沒加蛋白質(zhì)的面筋蛋白表面氣孔完整、光滑、連續(xù)性較好,孔洞數(shù)量較多且大小均勻,但是孔洞較淺,持氣能力較弱。隨著兩種蛋白添加量增加,面筋蛋白的氣孔直徑逐漸增加,氣孔數(shù)量多且孔洞加深。當(dāng)?shù)鞍滋砑恿繛?%時,與SPI面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)相比,含花蕊蛋白的面筋蛋白氣孔數(shù)量多,洞壁較薄,連續(xù)性較好。這說明花蕊蛋白與面筋蛋白相互作用的能力大于SPI,使得麥醇溶蛋白通過非共價鍵和麥谷蛋白結(jié)合,促進(jìn)面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成[19]。隨著添加量繼續(xù)增加,可以發(fā)現(xiàn)兩種面筋蛋白的有序性明顯減弱,與對照組相比較表面的光滑度和均勻度變差,孔徑變大、斷裂、孔洞壁變厚使面筋蛋白結(jié)構(gòu)變得松散。尤其是牡丹花蕊蛋白的添加量達(dá)到10%時,面筋蛋白內(nèi)部結(jié)構(gòu)完全受到破壞,原因可能是添加的蛋白質(zhì)吸水性較強,加入較多蛋白質(zhì)會與面筋蛋白競相吸水,從而不利于面筋蛋白空間網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成[20],石長碩等[21]研究也證實了添加過量大豆蛋白會弱化谷朊粉中面筋蛋白的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),與本實驗研究結(jié)果一致。

        圖3 牡丹花蕊蛋白添加量對面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)的影響Fig.3 Effect of peony stamen protein on the microstructure of gluten proteins

        圖4 SPI添加量對面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)的影響Fig.4 Effect of SPI on the microstructure of gluten proteins

        2.4 面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)分析

        如圖5所示,在3100~3500 cm-1處有吸收帶,添加牡丹花蕊蛋白和SPI與對照組相比都發(fā)生了紅移,這是碳水化合物結(jié)合O—H伸縮振動吸收,與分子間氫鍵的連接相關(guān)[22]。從圖5可以看出,在2900~3000、1600~1700 cm-1和1510~1500 cm-1均出現(xiàn)了吸收峰,并且位置發(fā)生偏移,說明添加蛋白質(zhì)對面筋蛋白產(chǎn)生影響,酰胺I帶(主要為C=O的伸縮振動,1600~1700 cm-1)中包含α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)等信息,因此,常用來對蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)進(jìn)行解析[23]。從表2可以看出,當(dāng)花蕊蛋白添加量為6%時α-螺旋相對含量達(dá)到了最大值,相比空白組增加了10.24%,而添加SPI的α-螺旋相對含量不斷增加,添加量為10%時比空白組增加了19.52%。β-折疊和β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)所占比例隨著牡丹花蕊蛋白添加量增加先減少后增加,而隨著SPI的增加呈現(xiàn)下降的趨勢,原因可能是蛋白質(zhì)有很強的吸水性,使得體系中的自由水不斷減少,導(dǎo)致面筋蛋白中的氫鍵被破壞[24-25]。無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)會使蛋白構(gòu)象不穩(wěn)定,花蕊蛋白的加入呈現(xiàn)無規(guī)律,SPI添加的面筋蛋白中含量在不斷上升,則說明添加過量蛋白會破壞面筋蛋白的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。隨著蛋白添加量增加,含花蕊蛋白的面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)主要從β-轉(zhuǎn)角變成β-折疊,而加入SPI的面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)從β-折疊變成α-螺旋。花蕊蛋白和SPI添加量為6%時,α-螺旋+β-折疊的占比達(dá)到最大值,分別為59.32%和61.95%,α-螺旋和β-折疊都是相對穩(wěn)定的結(jié)構(gòu),有利于提高面制品的硬度和彈性[26],這與前面研究面筋蛋白表面微觀結(jié)構(gòu)結(jié)果一致。

        圖5 不同牡丹花蕊蛋白和SPI添加量的面筋蛋白紅外光譜圖Fig.5 Infrared spectra of gluten proteins added with different amounts of peony stamen protein or SPI

        表2 牡丹花蕊蛋白和SPI添加量對面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)的影響Table 2 Effects of addition of peony stamen protein or SPI on the secondary structure of gluten proteins

        2.5 面筋蛋白巰基和二硫鍵的測定分析

        如表3所示,兩種蛋白對面筋蛋白二硫鍵影響基本一致,但SPI略好于牡丹花蕊蛋白。隨著添加量增加,游離巰基含量先下降后上升,而總巰基和二硫鍵含量呈現(xiàn)先增加后下降趨勢,這是因為二硫鍵和巰基可通過氧化還原實現(xiàn)相互轉(zhuǎn)化。當(dāng)添加量為6%時,加入花蕊蛋白和SPI二硫鍵含量與對照組相比分別增加了1.98 μmol/g和3.24 μmol/g,添加適量蛋白質(zhì)可促進(jìn)面筋蛋白中的二硫鍵形成,維持空間結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。二硫鍵會使蛋白質(zhì)肽鍵間相互交聯(lián),增加其機械強度和硬度,這可能是造成面團中硬度不斷增加的原因之一。加入過量蛋白時,二硫鍵含量減少,這可能也是導(dǎo)致面團彈性降低的主要因素之一,對應(yīng)的游離巰基含量不斷增加,與添加6%時分別增加了2.84 μmol/g和1.75 μmol/g,花蕊蛋白影響較大的原因可能是還原性相比SPI較強,使游離巰基形成過多,但游離巰基會使面筋的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)弱化,降低了面筋的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)性[27-28]。整體來說,適量添加牡丹花蕊蛋白可維持面筋蛋白空間結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。

        表3 牡丹花蕊蛋白和SPI添加量對面筋蛋白巰基和二硫鍵含量的影響Table 3 Effects of addition of peony stamen protein or SPI on the contents of sulfhydryl and disulfide bonds in gluten proteins

        3 結(jié)論

        牡丹花蕊蛋白能夠明顯提高面團的硬度、黏著性和咀嚼性,添加量低于6%時效果優(yōu)于SPI,而彈性、內(nèi)聚性、回復(fù)性與SPI相比差距不大。流變性研究表明,添加蛋白提高了面團G’和G”,當(dāng)花蕊蛋白添加量為4%時,面筋蛋白tanδ達(dá)到最大值,面團的黏性較大。低添加量花蕊蛋白和SPI混合面團都表現(xiàn)出較好的黏彈性。

        掃描電鏡顯示,添加花蕊蛋白能夠改善面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),添加量為6%時網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)連續(xù)性最好,氣孔數(shù)量多且孔洞深,改善效果略好于SPI。添加花蕊蛋白和SPI能夠促使面筋蛋白穩(wěn)定性差的β-轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)化為結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的α-螺旋和β-折疊,添加量為6%時,α-螺旋+β-折疊占比達(dá)到最大值,分別為59.32%和61.95%。花蕊蛋白添加量為6%時,面筋蛋二硫鍵含量達(dá)到最高,與空白組相比提高了89%,SPI對二硫鍵含量的影響略優(yōu)于花蕊蛋白。

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