劉興麗，魏瑩瑩，張艷艷，王宏偉，馮志強(qiáng)，張 華,

（1.鄭州輕工業(yè)大學(xué)食品與生物工程學(xué)院，河南省冷鏈?zhǔn)称焚|(zhì)量安全控制重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，河南 鄭州 450002；2.三全食品股份有限公司，河南 鄭州 450000）

馬鈴薯是世界上僅次于小麥、水稻和玉米之后的第4大糧食作物[1]。馬鈴薯蛋白為完全蛋白質(zhì)，由19 種氨基酸組成，其中必需氨基酸含量為20.1%，占氨基酸總量的47.9%，與雞蛋蛋白相當(dāng)，且致敏蛋白含量較少，賴氨酸比例高，是極具潛力的食品蛋白來(lái)源[2]。隨著植物蛋白越來(lái)越受到重視，馬鈴薯蛋白作為優(yōu)質(zhì)的植物蛋白資源被廣泛應(yīng)用于食品工業(yè)。然而，作為馬鈴薯淀粉生產(chǎn)過(guò)程中的副產(chǎn)物，馬鈴薯蛋白在回收過(guò)程中易受到高強(qiáng)度熱處理的影響而使其功能性質(zhì)遭到破壞，如乳化性、溶解性、起泡性等降低[3]，進(jìn)而限制了其在食品行業(yè)中的進(jìn)一步應(yīng)用。馬鈴薯蛋白在液態(tài)食品的應(yīng)用中易發(fā)生乳化穩(wěn)定性不佳，體系失穩(wěn)現(xiàn)象，主要表現(xiàn)為油水分離、脂肪球上浮與蛋白質(zhì)沉淀等，嚴(yán)重影響食品品質(zhì)。為了解決乳液的失穩(wěn)問(wèn)題，食品工業(yè)實(shí)際生產(chǎn)加工中常常通過(guò)加入乳化劑、增稠劑和品質(zhì)改良劑等食品添加劑，達(dá)到控制乳制品穩(wěn)定性的目的。

脫酰胺是一種常用且有效的改性方法。通過(guò)增加蛋白質(zhì)表面的負(fù)電荷改善食物蛋白質(zhì)的溶解度和其他功能特性[4]。脫酰胺改性主要分為物理法脫酰胺、化學(xué)法脫酰胺和酶法脫酰胺。與化學(xué)法、物理法脫酰胺相比，酶法脫酰胺具有高特異性、效率高、條件溫和及安全等優(yōu)點(diǎn)[5]。谷氨酰胺酶是一種食品級(jí)商業(yè)酶，沒(méi)有谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶的交聯(lián)作用，也沒(méi)有蛋白酶的水解作用，它只作用于蛋白質(zhì)和多肽中的谷氨酰胺基團(tuán)[6]。谷氨酰胺酶已被用來(lái)修飾多種植物蛋白，如大米蛋白、豌豆蛋白、面筋蛋白和大豆蛋白。Liu Yongle等[7]證明谷氨酰胺酶脫酰胺能顯著提高大米谷蛋白在溫和酸性（pH 5）和中性緩沖液（pH 7）中的溶解度，改善乳化性、起泡性。Li Dan等[8]認(rèn)為與原大豆分離蛋白相比，在pH 3～10范圍內(nèi)脫酰胺大豆蛋白具有更高的乳化穩(wěn)定性。Xiang Huan等[9]認(rèn)為谷氨酰胺酶處理1%和8%的大豆蛋白能顯著提高其乳化能力和乳液穩(wěn)定性。但是目前關(guān)于谷氨酰胺酶脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液特性的研究鮮有報(bào)道。

本實(shí)驗(yàn)研究不同脫酰胺時(shí)間（0、0.5、3、6、12 h）馬鈴薯蛋白的乳液特性，研究不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白對(duì)乳液的粒度分布、穩(wěn)定性、微流變特性及微觀結(jié)構(gòu)的影響。通過(guò)對(duì)脫酰胺馬鈴薯蛋白乳化特性的研究，以期提高馬鈴薯的產(chǎn)品附加值和綜合利用率，解決馬鈴薯加工廠淀粉廢液直接排放的污染問(wèn)題，同時(shí)為馬鈴薯蛋白的深入研究及產(chǎn)品開(kāi)發(fā)提供參考，為尋找天然植物蛋白乳化劑并將其應(yīng)用于食品加工中提供參考和理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

馬鈴薯蛋白（蛋白含量90.01%） 甘肅省蘭州沃特萊斯生物科技有限公司；谷氨酰胺酶 天野酶制劑（江蘇）有限公司上海分公司；大豆油 河南省益海嘉里（安陽(yáng)）食品工業(yè)有限公司；實(shí)驗(yàn)用其他試劑均為分析純。

1.2 儀器與設(shè)備

MS7-H550-Pro型磁力攪拌器 北京大龍興創(chuàng)實(shí)驗(yàn)儀器有限公司；FE20 Plus型pH測(cè)量計(jì) 上海儀電科學(xué)儀器有限公司；LGJ-50FD型冷凍干燥機(jī) 北京松源華興科技發(fā)展有限公司；Turbiscan Lab多重光散射儀、Rheolaser Master光學(xué)法微流變儀 法國(guó)Formulaction公司；TD5M型低速離心機(jī) 上海盧湘儀離心機(jī)儀器有限公司；SHZ-A往復(fù)型-恒溫水浴振蕩器 江蘇省金壇市城西春蘭實(shí)驗(yàn)儀器廠；IKA型高剪切分散乳化機(jī)德國(guó)弗魯克流體機(jī)械制造有限公司；UV762型紫外分光光度計(jì) 上海儀電分析儀器有限公司；JY1002型電子天平上海諾科儀器儀表有限公司；MP200A型電子天平（千分位） 上海良平儀器儀表有限公司；Nano-ZS激光納米粒度儀 英國(guó)馬爾文儀器有限公司；BX53M偏光顯微鏡 日本Olympus公司。

1.3 方法

1.3.1 酶法脫酰胺

將馬鈴薯蛋白分散在pH 7.0200 mmol/L磷酸鹽緩沖溶液中，形成（1±0.002）g/100 mL的分散懸浮液，磁力攪拌30 min使馬鈴薯蛋白分散均勻，制備馬鈴薯蛋白溶液。添加一定量的谷氨酰胺酶（酶底比為1∶400）進(jìn)行改性反應(yīng)，于50 ℃水浴搖晃0、0.5、3、6、12 h，得到不同脫酰胺時(shí)間下的馬鈴薯蛋白質(zhì)酶解溶液（記為DPP-0 h、DPP-0.5 h、DPP-3 h、DPP-6 h和DPP-12 h）。空白組則以不加酶的相同質(zhì)量濃度的馬鈴薯蛋白質(zhì)溶液在上述相同條件下反應(yīng)12 h。反應(yīng)結(jié)束后迅速進(jìn)行冰浴冷卻以抑制谷氨酰胺酶的活性，馬鈴薯蛋白質(zhì)酶解溶液以及空白組溶液均用去離子水透析24 h，然后將蛋白溶液真空凍干成固體粉末，在室溫下保存在密封袋中，用于進(jìn)一步分析。

1.3.2 脫酰胺馬鈴薯蛋白的乳液制備

參照仇超穎[10]的方法并修改，將一定質(zhì)量的脫酰胺馬鈴薯蛋白質(zhì)粉末溶于去離子水中，并將蛋白溶液與大豆油按1∶4（V/V）混合，于高速均質(zhì)機(jī)中10000 r/min室溫下均質(zhì)2 min。

1.3.3 脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液粒徑的測(cè)定

采用LS 13320激光納米粒度儀測(cè)定乳液的粒徑。乳液的相對(duì)折射率是1.022，即馬鈴薯蛋白顆粒的折射率為1.360，與去離子水的折射率之比為1.330。每個(gè)樣品測(cè)量3 次，取平均值。用體積平均直徑（D4,3）和表面平均粒徑（D3,2）表征乳液液滴粒度的大小[11]。

1.3.4 脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液物理穩(wěn)定性的測(cè)定

穩(wěn)定性動(dòng)力學(xué)指數(shù)（Turbiscan stability index，TSI）可用來(lái)評(píng)估樣品穩(wěn)定性。參照Santos等[12]的方法并修改。將乳液置于樣品池中，以掃描模式運(yùn)行，測(cè)試溫度25 ℃，使用Turbiscan Lab多重光散射儀分析3 h，用TSI表征樣品的乳液穩(wěn)定性。

1.3.5 脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液微流變特性的測(cè)定

采用擴(kuò)散波譜動(dòng)態(tài)光散射技術(shù)，通過(guò)Rheolaser Master光學(xué)法微流變儀分析不同脫酰胺時(shí)間下馬鈴薯蛋白乳液液滴的布朗運(yùn)動(dòng)[13]。以液滴均方根位移（mean square displacement，MSD）隨時(shí)間的變化測(cè)定粒子的布朗運(yùn)動(dòng)。參數(shù)設(shè)定：樣品體積20 mL；溫度25 ℃；測(cè)量時(shí)間3 h。通過(guò)專利運(yùn)算法得出粒子MSD與去相關(guān)時(shí)間的關(guān)系，獲得樣品的彈性因子（elasticity index，EI）、固液平衡點(diǎn)（solid liquid balance，SLB）、宏觀黏度指數(shù)（macroscopic viscosity index，MVI）和流動(dòng)性指數(shù)（fluidity index，F(xiàn)I）。微流變儀通過(guò)多散斑擴(kuò)散波光譜學(xué)理論分析軟物質(zhì)的微流變特性。

1.3.6 脫酰胺馬鈴薯乳液微觀結(jié)構(gòu)測(cè)定

取不同乳液樣品適當(dāng)稀釋后滴加到載玻片中央，蓋上蓋玻片，置于載物臺(tái)上，用20 倍光學(xué)顯微鏡進(jìn)行觀察。

1.4 數(shù)據(jù)處理

2 結(jié)果與分析

2.1 谷氨酰胺酶對(duì)馬鈴薯蛋白乳液粒徑的影響

乳液屬于熱力學(xué)不穩(wěn)定體系，貯存過(guò)程中由于兩相熱力學(xué)不相容導(dǎo)致相分離趨勢(shì)，主要表現(xiàn)為分層、沉降、絮凝、聚結(jié)、奧氏熟化和相轉(zhuǎn)化等[14]。乳液粒度大小是衡量乳濁液穩(wěn)定性的一個(gè)有效指標(biāo)[15]。通常乳液粒徑越小，乳液體系越穩(wěn)定[16]。由表1可知，脫酰胺馬鈴薯蛋白可以制備出粒徑較小且比較穩(wěn)定的乳液。隨著脫酰胺時(shí)間的延長(zhǎng)，馬鈴薯蛋白乳液的D4,3呈現(xiàn)先減小后增大的趨勢(shì)。脫酰胺0.5 h的馬鈴薯蛋白乳液的D4,3為8.17 μm，這一較小的粒徑數(shù)值表明液滴表面凈電荷增加，液滴在靜電作用下不易聚集。蛋白具有較好的降低界面膜界面張力的能力，也可能是因?yàn)轶w系中馬鈴薯蛋白在界面發(fā)生重排進(jìn)而穩(wěn)定了水油兩相。脫酰胺12 h的馬鈴薯蛋白乳液的D4,3升高至13.46 μm，這表明脫酰胺12 h時(shí)并未達(dá)到蛋白的飽和吸附濃度[17]，油滴未被乳化劑完全包裹吸附，導(dǎo)致油滴穩(wěn)定性差。這些結(jié)果表明脫酰胺后馬鈴薯蛋白分子結(jié)構(gòu)的展開(kāi)及溶解性的增加使蛋白質(zhì)具有較高的界面活性，馬鈴薯蛋白能夠在油-水界面迅速吸附，降低界面張力，形成較小的油滴。谷氨酰胺酶已經(jīng)在小麥面筋蛋白、大米蛋白、玉米醇溶蛋白中應(yīng)用并成功改善其溶解度、乳化性、起泡性等功能性質(zhì)，但目前關(guān)于谷氨酰胺酶處理馬鈴薯蛋白的研究鮮有報(bào)道。Jiang Zhongqing等[18]發(fā)現(xiàn)酶法脫酰胺后，脫酰胺度越高的燕麥蛋白形成的乳液中大油滴比例減小、小油滴比例增大，粒徑分布更均勻。谷氨酰胺酶處理過(guò)的馬鈴薯蛋白乳液具有類似的結(jié)果，乳液粒徑顯著減?。≒＜0.05），使乳液更均勻。非酶法脫酰胺也是一種常用的脫酰胺方法，但是非酶法脫酰胺常會(huì)引起蛋白質(zhì)的水解或者產(chǎn)生不良風(fēng)味。Wu等[19]用酸處理小麥面筋蛋白后提高了其乳化和穩(wěn)定性，并指出酸處理導(dǎo)致蛋白質(zhì)肽鍵的水解及較高的熱處理溫度導(dǎo)致蛋白溶解性提高，而谷氨酰胺酶可以特異性地催化蛋白質(zhì)中谷氨酰胺和天冬酰胺殘基的脫酰胺，只產(chǎn)生輕微的水解[20]。

表1 脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液的粒徑分布Table 1 Particle size distribution of deaminated potato protein emulsions

2.2 谷氨酰胺酶對(duì)馬鈴薯蛋白乳液穩(wěn)定性的影響

TSI可以反映多種不穩(wěn)定（如乳化、聚結(jié)和/或絮凝）變化的綜合效應(yīng)，與乳狀液體系的穩(wěn)定性相關(guān)[21]。TSI值越高，系統(tǒng)穩(wěn)定性越差[22]。如圖1所示，未進(jìn)行脫酰胺處理的馬鈴薯蛋白乳液的TSI值較大，穩(wěn)定性較低。脫酰胺處理0.5、3、6 h的馬鈴薯蛋白乳液的TSI值減小，說(shuō)明脫酰胺處理可以提高馬鈴薯蛋白乳液的穩(wěn)定性，可能是乳狀液液滴間相互作用較弱，不會(huì)發(fā)生聚集沉淀的現(xiàn)象，對(duì)乳狀液穩(wěn)定性影響較小。脫酰胺處理12 h的馬鈴薯蛋白乳液的TSI值增大，乳液的穩(wěn)定性降低。這可能是因?yàn)槊擋０诽幚淼臅r(shí)間較長(zhǎng)，更多的疏水基團(tuán)暴露出來(lái)，乳化穩(wěn)定性降低。乳狀液液滴間相互作用較強(qiáng)，乳液的物理穩(wěn)定性被破壞。

圖1 不同脫酰胺時(shí)間馬鈴薯蛋白乳狀液的TSI值Fig.1 TSI values of emulsions containing potato protein deaminated for different durations

2.3 谷氨酰胺酶對(duì)馬鈴薯蛋白乳液微流變特性的影響

2.3.1 脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液MSD曲線

微流變可以通過(guò)跟蹤粒子的布朗運(yùn)動(dòng)獲得MSD值測(cè)量乳液樣品的黏彈性特性。如圖2所示，脫酰胺馬鈴薯蛋白乳狀液的MSD曲線為線性，表明樣品為純黏性。純黏性流體（牛頓流體）中，粒子MSD與時(shí)間呈線性增長(zhǎng)[23]。MSD曲線首先由長(zhǎng)位移向短位移轉(zhuǎn)變，即彈性增加，顆粒間碰撞增加。去相關(guān)時(shí)間由短向長(zhǎng)的MSD曲線變化，表明黏度增加。通過(guò)研究顆粒的運(yùn)動(dòng)軌跡，可以感知樣品結(jié)構(gòu)的變化。同時(shí)，MSD曲線可以反映樣品的黏彈性與流體特征[24]。由圖2可知，脫酰胺6 h的馬鈴薯蛋白乳液的變化最大，彈性平臺(tái)的MSD值最低，說(shuō)明脫酰胺6 h的馬鈴薯蛋白乳液的黏度最高。

圖2 不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白乳液MSD曲線Fig.2 MSD curves of emulsions containing deaminated potato protein with different deamidation time

2.3.2 脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液MSD斜率、MVI、EI、SLB和FI

MSD斜率可以提供運(yùn)動(dòng)類型信息，量化動(dòng)力學(xué)特性。去相關(guān)時(shí)間較長(zhǎng)的時(shí)間內(nèi)，MSD斜率可以用來(lái)監(jiān)測(cè)粒子的運(yùn)動(dòng)。MSD斜率等于1時(shí)，它提供了液滴隨機(jī)運(yùn)動(dòng)的布朗運(yùn)動(dòng)，沒(méi)有特定的終點(diǎn)和規(guī)律；MSD斜率大于1時(shí)為彈道運(yùn)動(dòng)，通常對(duì)應(yīng)于沉降；而MSD斜率小于1時(shí)，由于樣品中結(jié)構(gòu)的形成，液滴運(yùn)動(dòng)受阻。穩(wěn)定的流體系統(tǒng)中，質(zhì)點(diǎn)的運(yùn)動(dòng)在很短時(shí)間內(nèi)是彈道運(yùn)動(dòng)，而不穩(wěn)定的系統(tǒng)中，運(yùn)動(dòng)是長(zhǎng)時(shí)間的彈道運(yùn)動(dòng)[25]。如圖3所示，未經(jīng)過(guò)脫酰胺處理的馬鈴薯蛋白乳液的MSD斜率大于1，說(shuō)明它的乳液體系相對(duì)不穩(wěn)定。未脫酰胺和脫酰胺的馬鈴薯蛋白乳液剛開(kāi)始時(shí)的MSD斜率大于1，說(shuō)明顆粒的運(yùn)動(dòng)是彈道運(yùn)動(dòng)，而不是純布朗運(yùn)動(dòng)，說(shuō)明剛開(kāi)始有粒子的沉降。脫酰胺3 h的馬鈴薯蛋白乳液在0.5 h后MSD斜率等于1，說(shuō)明粒子此時(shí)的運(yùn)動(dòng)是布朗運(yùn)動(dòng)[26]。脫酰胺6 h和脫酰胺12 h的馬鈴薯蛋白乳液中結(jié)構(gòu)形成，液滴運(yùn)動(dòng)受阻；這可以解釋為蛋白質(zhì)的氧化降低了表面的疏水性，促進(jìn)了類似液滴的形成，這些液滴容易聚集形成網(wǎng)絡(luò)，導(dǎo)致運(yùn)動(dòng)受阻。

圖3 不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白乳液MSD斜率Fig.3 MSD slopes of emulsions containing potato protein deaminated for different durations

MVI為平臺(tái)區(qū)域后MSD曲線的斜率，與宏觀黏度有關(guān)，能反映體系的質(zhì)構(gòu)、流動(dòng)性、長(zhǎng)期穩(wěn)定性[27]。粒子移動(dòng)到一定距離的時(shí)間越長(zhǎng)，表示液滴運(yùn)動(dòng)速度越低，MVI值越高。另一方面，粒子移動(dòng)的越快，樣品的黏度越弱，粒子移動(dòng)的越慢，樣品的黏度越強(qiáng)[28]。MVI實(shí)際為乳液在零剪切速率下的黏度，是表征體系結(jié)構(gòu)承受低剪切效應(yīng)的能力，數(shù)值越大，說(shuō)明體系的結(jié)構(gòu)越強(qiáng)[29]。如圖4所示，脫酰胺改性6 h的乳狀液MVI值最大，黏度最大。不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白乳液的MVI值與未處理的相比呈現(xiàn)增大的趨勢(shì)，更高的宏觀黏度說(shuō)明粒子需要更多的時(shí)間移動(dòng)，它們具有較低的粒子速度，可能會(huì)提高乳液的穩(wěn)定性。

圖4 不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白乳液MVI曲線Fig.4 MVI curves of emulsions containing potato protein deaminated for different durations

EI可以表示樣品彈性隨時(shí)間的變化過(guò)程[30]。EI值對(duì)應(yīng)于MSD平臺(tái)值的倒數(shù)，平臺(tái)值越高，EI值越低。如圖5所示，未經(jīng)處理的乳液EI值較低，說(shuō)明乳液液滴間的相互作用較差。酶解時(shí)間延長(zhǎng)，乳狀液的EI值升高，說(shuō)明酶解處理增加了乳液的彈性。EI值的增大表明乳液形成了致密的結(jié)構(gòu)。較高的EI值歸因于較高的表面蛋白濃度和較厚的界面層，可以防止液滴的破壞和聚集，乳液相對(duì)穩(wěn)定[31]。

圖5 不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白乳液EI曲線Fig.5 EI curves of emulsions containing potato protein deaminated for different durations

SLB值代表樣品固體性質(zhì)和液體性質(zhì)的比率，反映固液特性。0＜SLB＜0.5時(shí)，體系中固體行為（凝膠行為）占主導(dǎo)作用；SLB＝0.5時(shí)，體系中液體行為與固體行為同等；SLB＞0.5時(shí)，體系中液體行為占據(jù)主導(dǎo)地位[32]；SLB＞1表示沉積物的出現(xiàn)。較短的去相關(guān)時(shí)間內(nèi)，SLB值對(duì)應(yīng)MSD平臺(tái)區(qū)的斜率；斜率越高，粒子移動(dòng)越快，說(shuō)明樣本更趨向于液體。如圖6所示，剛開(kāi)始乳液的SLB值都很大，隨著時(shí)間的延長(zhǎng)SLB值逐漸降低，后面趨于穩(wěn)定。未經(jīng)過(guò)脫酰胺處理的馬鈴薯蛋白乳液的SLB值最大，表明乳液的乳化性不好，存在上浮和下沉的現(xiàn)象。經(jīng)過(guò)谷氨酰胺酶處理過(guò)的馬鈴薯蛋白乳液SLB值在0.5～1.0之間，乳液的黏度降低，乳液的流動(dòng)性增強(qiáng)，液滴運(yùn)動(dòng)速率增加，液體行為更加明顯。乳液中，液滴運(yùn)動(dòng)速率低可能表示體系處于穩(wěn)定狀態(tài)，而過(guò)高的運(yùn)動(dòng)速率可能與液滴的沉降和乳液的相分離有關(guān)。

圖6 不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白乳液SLB曲線Fig.6 SLB curves of emulsions containing potato protein deaminated for different durations

FI反映了系統(tǒng)中液滴的流動(dòng)性，與MVI呈負(fù)相關(guān)[33]。如圖7所示，未處理的脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液的FI值最大，乳液流動(dòng)性最快，這是因?yàn)槲刺幚淼娜橐旱酿ざ容^小，粒子的運(yùn)動(dòng)速度快。經(jīng)過(guò)脫酰胺處理0.5、3、6 h和12 h的乳液FI值降低，乳液黏度增大，粒子運(yùn)動(dòng)速度減慢。這說(shuō)明脫酰胺處理對(duì)馬鈴薯蛋白乳液的布朗運(yùn)動(dòng)有一定的促進(jìn)作用。

圖7 不同脫酰胺時(shí)間的馬鈴薯蛋白乳液FI曲線Fig.7 FI curves of emulsions containing potato protein deaminated for different durations

2.4 谷氨酰胺酶對(duì)馬鈴薯蛋白乳液微觀結(jié)構(gòu)的影響

由圖8可知，未經(jīng)過(guò)脫酰胺改性的馬鈴薯蛋白乳液油滴大而且分散不均勻；脫酰胺0.5 h的馬鈴薯蛋白乳液油滴與未改性的乳液相比大油滴減少、小油滴分布較多；脫酰胺3 h和6 h的馬鈴薯蛋白乳液液滴分布相對(duì)均勻，形成的乳液液滴較小，這可能是因?yàn)殪o電斥力增大，阻止了液滴的聚集；脫酰胺12 h的馬鈴薯蛋白乳液相比脫酰胺3 h和6 h的馬鈴薯蛋白乳液油滴大且分布較為分散，這可能是因?yàn)榈鞍追肿釉谟退缑骈g的相互作用受到抑制，降低了界面膜的黏彈性[34]，此外電荷斥力降低使蛋白在界面既不能伸展也不能重新排布[35]。

圖8 脫酰胺馬鈴薯蛋白乳液的光學(xué)顯微鏡圖像Fig.8 Optical microscope images of deaminated potato protein emulsions

3 結(jié)論

采用谷氨酰胺酶處理馬鈴薯蛋白，探究谷氨酰胺酶對(duì)馬鈴薯蛋白乳化特性的影響，并對(duì)不同脫酰胺乳液的粒度分布、穩(wěn)定性、微流變特性及微觀結(jié)構(gòu)進(jìn)行分析。結(jié)果表明，未經(jīng)過(guò)脫酰胺處理的馬鈴薯蛋白乳液粒徑較大，乳液穩(wěn)定性差；脫酰胺3 h和6 h的馬鈴薯蛋白乳液粒徑分布均勻，乳液較為穩(wěn)定；微流變特性表明未經(jīng)過(guò)脫酰胺的馬鈴薯蛋白乳液的MVI、EI值最小，SLB、FI值最大，說(shuō)明未脫酰胺的乳液體系最不穩(wěn)定，脫酰胺6 h的馬鈴薯蛋白乳液的MVI值最高，黏度最大，粒子運(yùn)動(dòng)速度減慢，形成的體系最穩(wěn)定。因此，脫酰胺6 h的乳液體系較為穩(wěn)定、乳液黏度、彈性較好。本實(shí)驗(yàn)為馬鈴薯蛋白作為乳化劑的開(kāi)發(fā)并將其應(yīng)用于食品行業(yè)中提供一定理論基礎(chǔ)，為提高馬鈴薯的產(chǎn)品附加值提供思路，谷氨酰胺酶可能是提高馬鈴薯蛋白在食品工業(yè)中可用性的一種潛在工具。