植物細胞壁是光合作用碳的主要蓄水池，也是人類重要的可再生資源。纖維素是植物細胞壁的重要組成部分也是地球上最豐富的生物聚合物。盡管化學上很簡單，但關于纖維素合成的機理仍然存在許多疑問。

2020年9月30號，Trends?in?plant?science在線發(fā)表了題為“Insights?from?the?Structure?of?a?Plant?Cellulose?Synthase?Trimer”的有關纖維素合成酶三聚結構的綜述性文章，多倫多大學細胞與系統(tǒng)生物學系教授Heather?E.McFarlane為該論文的通訊作者。作者從纖維素、纖維素合成酶（CESAs）和纖維素合成酶復合物（CSC）的介紹，CSC的組裝以及CSC的調控和定位三個方面進行了詳細的闡述。

首先作者介紹了纖維素、纖維素合成酶（CESAs）和纖維素合成酶復合物（CSC），指出纖維素它是一種聚合物，由環(huán)氧乙烷-1，4連接的葡萄糖和多個葡聚糖鏈橫向結合形成纖維素微原纖維。纖維素是在質膜上由CESAs酶生成的，它既催化葡萄糖分子參與到正在生長的葡聚糖鏈中，又能通過跨膜（TM）孔將葡聚糖鏈移位到外質體中。植物CESAs組裝成CSCs，六倍對稱的高階低聚體，推測每個CSC中有六個CESA雜三聚體。纖維素的合成和植物的生存能力通常需要多種CESA異構體。在模式植物擬南芥中，生長的初級細胞壁需要AtCESA1、AtCESA3和類似cesa6的異構體（AtCESA2、AtCESA5、AtCESA6、AtCESA9），而特殊的次級細胞壁需要AtCESA4、AtCESA7和AtCESA8。根據(jù)拓撲結構和序列守恒程度，可以將每個CESA劃分為多個區(qū)域。

有關CSC組裝方面，基于PttCESA8同型三聚體的結構，作者定義了三個關鍵區(qū)域來協(xié)調不同類型CESAs之間的交互作用：N終端區(qū)域，植物保守區(qū)域（PCR）和TM跨越地區(qū)。鄰近CESAs的N端結構域相互作用，形成一個中央的“細胞質柄”，延伸到細胞質中。這個細胞質柄的位置是促進CSC與附件蛋白相互作用的理想位置。相鄰CESAs的PCRs之間的“環(huán)狀”成對相互作用促使它們組裝成同型三聚體，并可能組裝成完整的CSC。最后，在膜上，TM4、TM6和界面螺旋3（IF3;先前的預測是TM5）與鄰近的CESA的TM7相互作用，說明了這些區(qū)域在分子間相互作用中的重要作用。雖然大多數(shù)影響CESA功能的點突變聚集在活性位點周圍;在TM4、TM6、TM7和IF3中檢測到幾個突變，說明這些突變可能影響CESA組裝成功能性CSC。

PttCESA8同型三聚體中每個CESA的定位使初形成的葡聚糖鏈在離開每個易位通道時相互靠近。作者推測，這種新合成的葡聚糖鏈的緊密結合將促進它們結合成三聚體'原纖維'。冷凍斷裂顯微鏡觀察到植物的CSCs呈六倍對稱。作者還發(fā)現(xiàn)，同型三聚體PttCESA8的大小和形狀很好地映射到凍裂苔蘚（Physcomitrella?patens）CSC花冠的一個亞基上。因此，作者提出由6個CESA三聚體（即總18個CESAs）同時合成的多個“原纖維”結合單個CSC形成18條葡聚糖鏈的纖維素微原纖維。

有關CSC的調控和定位方面，作者指出CESA結構表明先前注釋TM5的域實際上是一個胞質界面螺旋（IF3），不是一個真正的TM域。這個修改后的拓撲結構將CESA8的C端置于細胞外區(qū)域。作者也認為這可以解釋為什么只有N端熒光蛋白融合被證明是成功的可視化CESA定位和動態(tài)變化。CESAs翻譯后修飾是調節(jié)纖維素合成的關鍵機制。CESAs會被磷酸化、泛素化和?；?。在蛋白質組學研究中檢測到CESA半胱氨酸殘基酰基化。并且預測在胞質中心結構域有幾個酰基化位點，這將增加其疏水性，并可能支持中心結構域與膜之間的關系更密切。由于?；牡孜锖兔富钚晕稽c通常是在細胞質中的，作者就此提出了一個問題：是否存在一個非規(guī)范的?；瘷C制，或者是否C末端的Cys殘基在其他方面對CESA的功能是必要的。

CESA磷酸化已經在許多磷酸化蛋白組學研究中被檢測到。這些修飾集中在N末端可變區(qū)（VR1）和胞質中心結構域的VR2內，作者認為這可能是調控的關鍵。雖然PttCESA8的N端結構解析不是很理想，但預測它會形成一個向細胞質投射約70個氨基酸的結構域，是調控CSC與附件蛋白的相互作用的理想的位置。

總之，該文章新的結構信息回答了關于植物中纖維素合成機制的關鍵問題，包括每個CSC中CESAs的數(shù)量，CESA三聚體相互作用的結構基礎，以及膜內CESAs的拓撲結構。