蛋白質(zhì)翻譯后修飾（PTM）被認為是蛋白質(zhì)功能、活性、定位和/或穩(wěn)定性的重要調(diào)節(jié)因子，是細胞蛋白質(zhì)組復(fù)雜性的重要組成部分。在可能的PTMs中，小泛素相關(guān)修飾劑（small ubiquitin-related modifiers，SUMO）長期以來一直不如磷酸化和泛素化研究得透徹。一定程度上，這是由于它們對靶蛋白的不同功能影響所造成的。在植物中，SUMO化在DNA修復(fù)、染色質(zhì)修飾/重塑、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、RNA代謝、脅迫反應(yīng)、植物免疫等過程中發(fā)揮著重要作用。在擬南芥蛋白質(zhì)組中，已經(jīng)鑒定出1000多種靶蛋白，這突出了SUMO化的關(guān)鍵作用。

2020年4月12日，來自中國科學院植物研究所的金京波研究組在Molecular plant發(fā)表了一篇題為Reversible SUMOylation of FHY1 Regulates Phytochrome A Signaling in Arabidopsis的研究論文。這篇文章揭示了FR誘導FHY1的SUMO化和ASP1依賴性的FHY1的去SUMO化是精細調(diào)節(jié)FR信號的關(guān)鍵調(diào)控機制。

2020年6月6日，德國吉森大學的Mathias Zeidler 在Molecular Plant發(fā)表了一篇題為Fine Tuning by the Touch of Big Dudes：SUMOs Role in Light Signaling的SPOTLIGHT論文。該文章對SUMO化的研究進行了簡要的總結(jié)，并重點對光信號中SUMOs的作用進行了討論。

最后，作者提出了一些相關(guān)的問題，比如：闡明SUMO在體內(nèi)的功能仍是我們要面臨的挑戰(zhàn)。即使是最先進的質(zhì)譜（MS）的分辨率也是通過細胞提取物中目標蛋白的稀有性來檢驗的。由此，SUMO帶來的進一步的問題，因為MS數(shù)據(jù)需要定量的，而不僅僅是定性。盡管SUMO機器的大多數(shù)成員及其SUMO化的靶蛋白已經(jīng)在細胞核中發(fā)現(xiàn)，但是特定間隔區(qū)分析（compartment-specific analyses）還不完善，進一步的研究將為我們提供對SUMO更全面的理解，特別是對那些可移動的蛋白質(zhì)而言。細胞的區(qū)域分解的SUMO化景觀可能很快就可以用于某些蛋白質(zhì)。而我們真正的目標是追蹤一個單一的SUMO多肽從一個蛋白質(zhì)到另一個蛋白質(zhì)，并與目標蛋白質(zhì)的功能變化相一致。