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        為什么病毒喜寒怕熱

        2020-03-27 06:55:39馮大誠
        百科知識 2020年6期
        關(guān)鍵詞:體系

        馮大誠

        最近,全國人民都被新型冠狀病毒折騰得夠嗆。對于這種病毒的性質(zhì),媒體大都引用專家的話說:新型冠狀病毒與SARS病毒一樣都是喜寒怕熱的。

        其實(shí),所有的病毒都是喜寒怕熱的。但是,病毒為什么喜寒怕熱,卻很少有人說到。本文就從化學(xué)的角度來解釋一下,而這要從病毒的結(jié)構(gòu)說起。

        病毒的結(jié)構(gòu)是什么?病毒的中間是一個遺傳物質(zhì),即一個核酸分子—DNA或RNA,外面是一些蛋白質(zhì)分子。病毒只有找到了宿主,在宿主細(xì)胞內(nèi)才可以復(fù)制自己;離開了宿主,病毒根本不能進(jìn)行自我復(fù)制,因?yàn)椴《緵]有自己的代謝機(jī)構(gòu),沒有酶系統(tǒng)?;蛘哒f,離開了宿主的病毒不是完整的生命形態(tài),而只是一些化學(xué)意義上的分子。說到這里,在化學(xué)家看來就是一個非常簡單的問題了:溫度升高不利于分子的穩(wěn)定性。

        眾所周知,分子是由原子構(gòu)成的。原子之所以能夠構(gòu)成分子,是因?yàn)樵又g有相互作用。有些相互作用比較強(qiáng),能夠在原子之間形成共價鍵。比如,氫分子是由兩個氫原子組成的體系,兩個氫原子核(質(zhì)子,帶正電)相互排斥,兩個電子(帶負(fù)電)也相互排斥,但質(zhì)子與電子卻相互吸引。根據(jù)量子力學(xué),可以計算得到這個體系的能量與兩個原子核之間的距離(核間距)有下圖所示的關(guān)系。

        我們把兩個原子核相距很遠(yuǎn)時(即獨(dú)立的兩個原子)體系的相對能量設(shè)為能量的零點(diǎn),從圖中可見,當(dāng)兩個原子核靠近時,體系的能量降低;但當(dāng)兩個原子核靠得很近時,體系的能量又迅速增高。在圖中所示的“平衡核間距”處,體系的能量最低。核間距大于或小于平衡核間距都將使體系的能量升高,導(dǎo)致其處于不穩(wěn)定狀態(tài)。這就像在洼處的小球,只有在洼底才能夠平衡,離開洼底就不會平衡,會自動滾回底部。

        氫分子的平衡核間距約為0.074納米,此時氫分子的能量最低,分子體系最穩(wěn)定。圖中虛線的長度表示氫分子與兩個獨(dú)立的氫原子的能量差,就是兩個氫原子形成共價鍵的鍵能。這也就是氫分子的穩(wěn)定化能。正是因?yàn)闅浞肿颖葍蓚€單獨(dú)的氫原子能量低,氫分子才能夠穩(wěn)定存在。

        但是,原子本身有動能,它要自由行動,要離開這個平衡核間距。穩(wěn)定化能的存在,就會把離開平衡核間距的氫原子拉回到平衡核間距。所以,通常情況下,氫原子就在平衡核間距附近做振動。就像落到坑中的小球,在坑底做振動一樣。如果坑比較淺,而小球的動能比較大,小球就有可能跑到坑外去。同樣,如果分子的穩(wěn)定化能比較小,而原子的動能比較大,原子就可能掙脫穩(wěn)定化能的束縛,離開分子,導(dǎo)致分子被解離。顯然,分子的穩(wěn)定化能越大,這個分子越穩(wěn)定。而原子的動能越大,就越能破壞分子的穩(wěn)定。這是矛盾的兩個方面。

        原子的動能大是什么意思?從宏觀上看,就是由這些原子組成的體系的溫度高。溫度所表示的就是組成體系的原子的平均動能。上面說過,原子的動能越大,就越能破壞分子的穩(wěn)定,也就是說,體系的溫度越高,分子的穩(wěn)定性越差。在較高的溫度下,分子容易解離。

        有人要問,既然溫度越高分子的穩(wěn)定性越差,那我們怎么沒有感覺到因?yàn)闇囟壬?,氧氣、水、石頭等常見物質(zhì)的分解或者變質(zhì)了呢?這是因?yàn)榻M成這些物質(zhì)的分子都是非常穩(wěn)定的分子,即組成這些分子的原子之間形成的共價鍵非常牢固。就拿上面所說的氫分子來說,它的鍵能(也就是把鍵拉斷所需要的能量)是217千焦/摩爾。上圖中的“坑”簡直是一口非常深的“井”,需要非常大的動能才能夠跳出這口“井”。也就是說,用加熱升高溫度的辦法解離氫分子是非常困難的。在2000K的高溫下,只有大約1‰的氫分子會解離,3000K的高溫下也只有不到10%的氫分子發(fā)生解離。我們身邊常見的水、氧氣、石頭等都是經(jīng)由類似的共價鍵結(jié)合的,所以都是很穩(wěn)定的分子。

        可是,像蛋白質(zhì)這樣的分子就不同了。蛋白質(zhì)分子是由千百個氨基酸分子組成的,每一個氨基酸分子有十幾個到幾十個原子,這數(shù)以千計的原子也都是以共價鍵結(jié)合起來的。氨基酸分子排列次序不同,蛋白質(zhì)分子也不同,這是蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)。這一長串原子并不是排成一條長長的直線。由于各個原子吸引電子的能力有大有小,所以在這些原子外圍所帶有的正負(fù)電荷也不同。這些正負(fù)電荷之間存在著靜電相互作用,這些靜電相互作用比共價鍵的作用要弱許多,其中有些較大的相互作用被稱為“氫鍵”。在這些靜電相互作用,特別是氫鍵的作用下,組成蛋白質(zhì)的原子排列而成的“線”便卷曲、折疊起來,形成了蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。而二級結(jié)構(gòu)之間還有更弱的靜電相互作用,組成了蛋白質(zhì)的三級甚至四級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)就具有這些非常精細(xì)、非常巧妙的高級結(jié)構(gòu)。由于形成這些高級結(jié)構(gòu)的作用力是很弱的靜電相互作用,它們的穩(wěn)定化能,也就是上圖的“坑”非常淺。溫度略高,這些高級結(jié)構(gòu)就被破壞了,蛋白質(zhì)也就“變質(zhì)”了。蛋白質(zhì)變質(zhì)了,病毒也就失活了。所以,病毒都是喜寒怕熱的。

        這就又出來一個問題:既然蛋白質(zhì)這樣不穩(wěn)定,那我們?nèi)诉€有其他生物為什么能夠穩(wěn)定存在?這是因?yàn)樯矬w中的蛋白質(zhì)都存在于活的細(xì)胞中,它們受到細(xì)胞環(huán)境的保護(hù),增加了它們的穩(wěn)定性。更重要的是,它們是處在新陳代謝的過程中。也就是說,蛋白質(zhì)在不斷地分解,同時也在不斷地生成,保持總體上的平衡狀態(tài)。而包容這些蛋白質(zhì)的細(xì)胞也在不斷地新陳代謝。一旦生物死亡,它們體內(nèi)的蛋白質(zhì)就會迅速變質(zhì)。

        沿著這個思路,我們也能夠解釋為什么細(xì)菌并不像病毒那樣喜寒怕熱,反而是喜歡比較溫暖的環(huán)境。原因在于細(xì)菌是活的細(xì)胞。溫度低了,雖然蛋白質(zhì)較為穩(wěn)定,但是細(xì)胞的生長、繁殖會變得很慢,甚至?xí)菝摺T跍嘏沫h(huán)境下,雖然蛋白質(zhì)穩(wěn)定性差了,容易分解,但是它的生成也快,細(xì)胞的生長、繁殖更是大大加快了,細(xì)菌的數(shù)量仍然會急劇增加。而侵入我們生物體內(nèi)的病毒,是依賴于生物細(xì)胞而生存、繁殖的。雖然溫度的升高使它們不穩(wěn)定,但是,由于它們能夠在生物細(xì)胞內(nèi)迅速復(fù)制自己,致使這些病毒在體內(nèi)迅速地大量泛濫,弄得不好,甚至?xí)<吧矬w的生命。

        由于病毒是喜寒怕熱的,而細(xì)菌在相對溫暖環(huán)境下能夠快速生長繁殖,所以我們看到,在冬春季比較寒冷的天氣條件下,由流感病毒、SARS病毒、新型冠狀病毒等病毒感染所引起的呼吸道疾病容易流行;而在夏日溫暖的環(huán)境中,痢疾、腹瀉等由細(xì)菌引起的消化道疾病容易高發(fā)。

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