于明香 宋水山，2，3

（1. 河北工業(yè)大學(xué)化工學(xué)院，天津 300131；2. 河北省科學(xué)院生物研究所，石家莊 050051；3. 河北省主要農(nóng)作物病害微生物控制工程技術(shù)研究中心，石家莊 050051）

在生物體內(nèi)，DNA通過(guò)轉(zhuǎn)錄翻譯形成多肽，然后經(jīng)過(guò)一定的共翻譯或翻譯后修飾過(guò)程形成成熟的蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)翻譯后修飾方式有多種形式，如甲基化、磷酸化、糖基化等。脂質(zhì)修飾，即一種蛋白質(zhì)與脂質(zhì)分子共價(jià)結(jié)合作為一種重要的翻譯后修飾途徑，其對(duì)細(xì)胞信號(hào)分子的膜錨定、蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)、蛋白定位及蛋白互作具有重要意義。目前已知的主要脂質(zhì)修飾類型包括膽固醇化、異戊烯化、糖基化和脂肪酰化；其中脂肪酰化主要由脂肪酸與蛋白質(zhì)共價(jià)結(jié)合，增加蛋白質(zhì)分子與膜的親和性，從而刺激某些信號(hào)途徑，影響蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)的轉(zhuǎn)運(yùn)及膜定位。與蛋白脂肪?；揎椩谡婢蛣?dòng)物細(xì)胞中功能的研究相比，植物蛋白質(zhì)脂酰化修飾及其生物學(xué)功能的研究相對(duì)落后，同時(shí)研究發(fā)現(xiàn)植物中蛋白脂酰化過(guò)程及其調(diào)控的生理過(guò)程并不與動(dòng)物和酵母細(xì)胞中完全相同。N-豆蔻酰化和S-?；侵觉；膬煞N重要形式，在細(xì)胞膜定位、信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)中起著重要的作用。本文將主要對(duì)植物蛋白脂肪?；奶卣骷捌湓谏飳W(xué)功能方面進(jìn)行綜述，旨在為后續(xù)采用遺傳干預(yù)技術(shù)提高農(nóng)作物生產(chǎn)、優(yōu)質(zhì)及抗逆提供理論指導(dǎo)。

1 植物蛋白豆蔻?；捌渖飳W(xué)功能

1.1 蛋白N-豆蔻?；揎椷^(guò)程

蛋白質(zhì)的豆蔻?；侵觉；囊环N重要形式。蛋白質(zhì)N-豆蔻?；畛醢l(fā)現(xiàn)于環(huán)AMP依賴性蛋白激酶［1］和鈣調(diào)神經(jīng)磷酸酶 B［2］。N-豆蔻?；砂l(fā)生于真核細(xì)胞蛋白翻譯和翻譯后修飾過(guò)程中，這種修飾增加了目標(biāo)蛋白的親脂性，促進(jìn)其與細(xì)胞膜相互作用，從而調(diào)控其亞細(xì)胞定位，在細(xì)胞生理學(xué)中起到了重要作用［3］。

在共翻譯過(guò)程中，N-豆蔻?；怯杉琢虬彼岚彪拿杆怆逆淣-末端的甲硫氨酸，使得2號(hào)位的甘氨酸裸露出來(lái)，N-豆蔻酰轉(zhuǎn)移酶（N-Myristoyltransferase，NMT）［4］將含有 14 個(gè)飽和碳的豆蔻酸與裸露的甘氨酸的α-氨基共價(jià)結(jié)合形成酰胺鍵。此過(guò)程為不可逆過(guò)程。

另外，Zha等［5］發(fā)現(xiàn)在細(xì)胞凋亡過(guò)程中促凋亡蛋白——BH3 結(jié)構(gòu)域凋亡誘導(dǎo)蛋白（BH3-interacting domain death agonist，BID）被半胱天冬酶作用后暴露出內(nèi)部的甘氨酸殘基，進(jìn)而該甘氨酸殘基與含有14個(gè)飽和碳的豆蔻酸發(fā)生豆蔻?；?。因此，豆蔻?；部梢园l(fā)生在蛋白質(zhì)翻譯后修飾過(guò)程中［6-7］。

近年來(lái)對(duì)于蛋白豆蔻酰化基序的研究越來(lái)越多，公認(rèn)的NMT識(shí)別序列為MGXXX，即N端第2位氨基酸為Gly，其余位置為任意氨基酸。但隨著研究的深入，發(fā)現(xiàn)其他位置的氨基酸豆蔻?；鞍椎墓δ芤灿幸欢ǖ挠绊?。Johnson等［8］報(bào)道除N端2號(hào)位Gly殘基是蛋白豆蔻酰化必需的之外，6號(hào)位還要求為Ser或Thr，即M1G2X3X4X5S/T6X7X8，以確保NMT與其底物結(jié)合。Sebastian等［9］提出蛋白豆蔻?；?個(gè)基序區(qū)域，包括區(qū)域1：2號(hào)位到6號(hào)位氨基酸殘基用于底物識(shí)別；區(qū)域2：7號(hào)位到10號(hào)位氨基酸殘基與NMT表面相互作用；區(qū)域3：11號(hào)位到17號(hào)位氨基酸殘基具有親水性作用。然而有證據(jù)表明植物中決定蛋白豆蔻?；谋Ｊ鼗蚺c動(dòng)物和酵母細(xì)胞中的稍有不同［10］。Yamauchi等［11］報(bào)道除 2號(hào)位甘氨酸是豆蔻?；谋匦铓埢?，植物蛋白N-豆蔻酰化的基序中3、6和7號(hào)位的氨基酸種類及其組合在豆蔻?；邪l(fā)揮作用，6號(hào)位的Ser和7號(hào)位的Lys殘基會(huì)影響3號(hào)位的氨基酸的選擇性，3、6、7號(hào)位氨基酸的組合形式影響豆蔻?；鞍椎哪そY(jié)合特性。

在植物擬南芥中已經(jīng)分離出兩種編碼NMT蛋白 的 cDNAs，AtNMT1（At5g57020） 和AtNMT2（At2g44170），在遺傳學(xué)上已經(jīng)證實(shí) NMT1 的功能［12］。NMT1和NMT2都是GNAT（GCN5-乙酰轉(zhuǎn)移酶）超家族的成員［13］。有證據(jù)表明在擬南芥中NMT1是主要的N-末端肉豆蔻?；D(zhuǎn)移酶。相比NMT2而言，其mRNA表達(dá)水平相對(duì)較高。Pierre等［14］研究發(fā)現(xiàn)NMT1突變體植株表現(xiàn)出致死性狀，AtNMT1敲除突變植株表現(xiàn)出矮化現(xiàn)象，AtNMT2缺失突變體延遲開(kāi)花時(shí)間。盡管NMT2與NMT1有80%的同源性，但它們具有不同底物特異性。Renna等［15］鑒定得到一株NMT1的隱性突變體stingy，研究表明突變體中ADP-核糖基化因子Arf蛋白亞細(xì)胞定位發(fā)生異常。其表型并無(wú)異常，表明該酶的部分缺失不會(huì)影響整個(gè)酶活；而nmt1突變體的表型則異常，主要與蛋白激酶SnRK1豆蔻?；瘡?fù)合物在膜上丟失有關(guān)。以上研究表明NMT1具有植物正常發(fā)育所需的NMT活性。

Podell和Gribskov等［16］預(yù)測(cè)出植物擬南芥蛋白質(zhì)組有319種蛋白質(zhì)能夠被豆蔻?；揎?，其中包括蛋白激酶（大多數(shù)為已知的鈣依賴性蛋白激酶CDPK/CPK）、磷酸酶、硫氧還原蛋白［17］、GTP結(jié)合蛋白［18］、轉(zhuǎn)錄因子及其他未知的蛋白質(zhì)。

1.2 蛋白N-豆蔻?；纳飳W(xué)功能

蛋白豆蔻酰化是一種重要的脂質(zhì)修飾，在細(xì)胞內(nèi)具有重要的生物學(xué)功能。豆蔻?；姆鞘荏w蛋白酪氨酸激酶、G蛋白、鈣結(jié)合蛋白［19］等可介導(dǎo)蛋白的亞細(xì)胞定位，參與蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)間和蛋白質(zhì)與膜間的相互作用［20-21］。一些參與信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑的豆蔻?；鞍淄ㄟ^(guò)定位于膜上，感知傳遞信號(hào)，從而激活隨后的一系列的細(xì)胞反應(yīng)［22］。如Ding等［23］發(fā)現(xiàn)EGR2（Clade-E growth-regulating 2）豆蔻?；竽ざㄎ贿M(jìn)而感應(yīng)冷激活OST1蛋白激酶，有助于植物冷適應(yīng)。Vaandrager等［24］證明了環(huán)GMP依賴的蛋白激酶Ⅱ（cGKⅡ）可被豆蔻?；⒃赾GMP介導(dǎo)的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑中發(fā)揮重要作用。豆蔻?；瘯?huì)由于配基的結(jié)合、pH的改變、磷酸化、蛋白質(zhì)水解、膜定位的逆轉(zhuǎn)而發(fā)生改變。

豆蔻?；揎椏梢詫⒌鞍族^定在膜上，生物體通過(guò)怎樣的方式調(diào)控豆蔻酰化蛋白轉(zhuǎn)位呢？近年來(lái)，文獻(xiàn)中報(bào)道了一種“豆蔻?；_(kāi)關(guān)”模型，即蛋白質(zhì)結(jié)合“配體”后構(gòu)象發(fā)生變化，導(dǎo)致先前在疏水區(qū)螯合的豆蔻?；糠直┞队诎|(zhì)中，使蛋白錨定在膜上［25］。GTP與ADP核糖基化因子（ADP-ribosylation factor，ARF）蛋白結(jié)合，豆蔻酰基部分暴露出來(lái)并將其靶向膜。還存在一種“豆蔻?；o電開(kāi)關(guān)”調(diào)控模型，即豆蔻?；{(diào)節(jié)蛋白表面正電荷的強(qiáng)度進(jìn)而調(diào)節(jié)豆蔻?；鞍着c膜的親和力［26］。Seykora等［27］指出MARCKS蛋白磷酸化，可減少膜結(jié)合蛋白表面的正電荷，引起相應(yīng)的靜電引力減小，不足以支撐豆蔻?；疢ARCKS蛋白的膜結(jié)合，導(dǎo)致蛋白質(zhì)從膜上脫落。這種調(diào)節(jié)方式還存在于c-Abl［28］、c-Src激酶［29］、SH2 和 SH3 結(jié)構(gòu)域［30］等中。

N-豆蔻?；鞍走€參與植物生長(zhǎng)、抗病、鹽脅迫和細(xì)胞內(nèi)吞作用的調(diào)控。Grebe和Ueda等［31］發(fā)現(xiàn)一個(gè)參與紅細(xì)胞漿質(zhì)甾醇運(yùn)輸?shù)腞ab GTPase；邵軍麗等［32］發(fā)現(xiàn)水稻細(xì)胞中豆蔻?；腞ab5b定位于前液泡區(qū)，即晚期內(nèi)吞體，并在內(nèi)吞及分泌過(guò)程中發(fā)揮功能；Ishitani等［33］預(yù)測(cè)并證明擬南芥耐鹽基因SOS3需要N-豆蔻酰化和鈣離子結(jié)合，再與SOS2特異性結(jié)合，共同調(diào)控SOS1的表達(dá)，從而耐受高濃度的鹽脅迫；Belda-Palazon等［34］揭示了ABA和鹽脅迫作用下抑制RGLG1豆蔻?；閷?dǎo)PP2CA泛素化降解，激活A(yù)BA信號(hào)通路；Asai等［35］研究發(fā)現(xiàn)StCDPK5的N-豆蔻?；蛊涠ㄎ挥诩?xì)胞特定位置，促使StRBOHB和StCDPK5互作，激活ROS產(chǎn)生，調(diào)控植物生長(zhǎng)發(fā)育。Ren等［36］研究發(fā)現(xiàn)在BSK3-2豆蔻?；稽c(diǎn)缺失的突變體G2R中，BSK3膜定位功能缺失，且油菜內(nèi)酯（Brassinosteroid，BR）反應(yīng)降低，表明了BSK3豆蔻?；瘏⑴cBR信號(hào)的轉(zhuǎn)導(dǎo)。Mei等［37］研究發(fā)現(xiàn)在細(xì)胞核中，番茄葉卷曲云南病毒（TLCYnV）C4與NbSKh磷酸化，促進(jìn)與病毒蛋白的豆蔻?；?，有利于與輸出蛋白-α（XPO I）互作，促進(jìn)C4 / NbSKh復(fù)合物的核輸出及膜定位，引起植物葉片及根部致病。Yang等［38］和Gou等［39］研究表明擬南芥中Ca2+依賴性磷脂結(jié)合蛋白AtBON1、AtBON2、AtBON3參與植物免疫和氣孔閉合的調(diào)節(jié)過(guò)程，其調(diào)節(jié)作用與N-豆蔻?；揎椨嘘P(guān)。

N-豆蔻酰化是一種弱膜錨，有時(shí)需要像S-?；@樣的強(qiáng)膜錨才能實(shí)現(xiàn)蛋白穩(wěn)定的附著于膜上，因此多數(shù)N-豆蔻?；鞍滓簿哂蠸-?；揎?。有證據(jù)表明，有些N-豆蔻?；荢-?；南葲Q條件。如Traverso等［17］發(fā)現(xiàn)大多數(shù)豆蔻酰化蛋白在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上被S-?；S后被運(yùn)輸?shù)郊?xì)胞內(nèi)其它場(chǎng)所發(fā)揮重要作用。Batisti?等［40］發(fā)現(xiàn)CBL1需要通過(guò)N-豆蔻酰化與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合，然后進(jìn)行S-?；龠M(jìn)其向細(xì)胞質(zhì)膜的運(yùn)輸。

2 蛋白質(zhì)S-?；捌渖飳W(xué)功能

2.1 S-?；揎椷^(guò)程

蛋白質(zhì)S-?；侵觉；牧硪环N重要形式，又稱棕櫚?；?，是通過(guò)S-?；D(zhuǎn)移酶（Protein S-acyltransferase，PATs）將含有16個(gè)或18個(gè)碳原子的長(zhǎng)鏈飽和脂肪酸特異性共價(jià)結(jié)合到肽鏈半胱氨酸殘基上的過(guò)程［41-42］。不同于N-豆蔻?；^(guò)程，S-?；男揎椷^(guò)程是可逆的［43］。S-?；梢酝ㄟ^(guò)?；鞍踪|(zhì)硫酯酶（Acyl-protein thioesterase，APT）和棕櫚酰基蛋白質(zhì)硫酯酶（Palmitoyl-protein thioesterase，PPT）的作用逆轉(zhuǎn)［44-45］。

真核生物中，根據(jù)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的差異可將S-?；D(zhuǎn)移酶分為3類：DHHC-CRD類棕櫚?；D(zhuǎn)移酶、MBOAT類棕櫚?；D(zhuǎn)移酶及Longindomai 類棕櫚?；D(zhuǎn)移酶。其中，DHHC-CRD類棕櫚?；D(zhuǎn)移酶是真核生物中成員最多，最為重要，也是研究最多的家族。

植物體內(nèi)有一個(gè)負(fù)責(zé)S-酰化反應(yīng)的蛋白質(zhì)家族，即蛋白S-?；D(zhuǎn)移酶（PATs），其特征為在富含半胱氨酸的結(jié)構(gòu)域內(nèi)，具有4-6個(gè)跨膜結(jié)構(gòu)域和一個(gè)DHHC氨基酸基序［46］。擬南芥中存在多種PATs，大多數(shù)定位于細(xì)胞質(zhì)膜上，并發(fā)揮著重要的作用，其中的一些已被證明具有?；D(zhuǎn)移酶活性［27］，如DHHC PAT Pfa3，PAT10等。目前已經(jīng)報(bào)道了兩種PAT突變植株，在表型上具有很大的差異。Schiefelbein等［47］和 Ryan等［48］發(fā)現(xiàn)了 PAT的突變體tip1（At5g20350）根毛較寬、較短，影響植物正常萌發(fā)和生長(zhǎng)。Qi等［49］和Zhou等［50］報(bào)道另一個(gè)PAT的突變體pat10（At3g51390）較野生型植株生長(zhǎng)緩慢，蓮座葉小、花序莖和雄蕊短，花粉層缺陷，影響種子發(fā)育。pat10對(duì)鹽敏感。同時(shí)，pat10突變體中與鈣信號(hào)相關(guān)的蛋白CBL2、3、6不能定位于液泡膜上，這與用棕櫚酰化抑制劑2-BP處理的結(jié)果一致，說(shuō)明CBL2、3、6是PAT10的作用底物。PAT13和PAT14同源性很高，定位于高爾基體，文獻(xiàn)報(bào)道指出這兩個(gè)蛋白可能通過(guò)參與調(diào)控水楊酸的代謝，進(jìn)而調(diào)控植物葉片的衰老［51-52］。

APT和PPT在蛋白S-酰化的可逆性轉(zhuǎn)換中起著關(guān)鍵性作用。APT位于細(xì)胞質(zhì)，而PPT定位于溶酶體，兩者都可以逆轉(zhuǎn)S-酰化，但其修飾的底物完全不同［53］。盡管在植物基因組中存在許多與真菌和厚生動(dòng)物APT和PPT酶有一定同源關(guān)系的蛋白，但對(duì)于它們的研究尚不成熟，有待進(jìn)一步加強(qiáng)。

2.2 S-?；纳飳W(xué)功能

蛋白S-?；揎棽粌H參與細(xì)胞信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)過(guò)程，也參與植物免疫應(yīng)答過(guò)程。Maielhoffer等［54］研究發(fā)現(xiàn)通過(guò)N-豆蔻?；蚐-酰化雙重修飾鈣調(diào)磷酸酶B蛋白 CBL1、CBL9（Calcineurin b-like protein，CBL1、CBL9）錨定在質(zhì)膜上，進(jìn)而與CBL相互作用蛋白激酶23（CBL-interacting protein kinase，CIPK23）相互作用，從而參與調(diào)控內(nèi)向整流鉀通道AKT1和陰離子通道 SLAC1的活性。Ishitani等［33］和Held等［55］揭示了CBL4的N-肉豆蔻?；蚐-?；瘜?duì)于調(diào)控Na+/H+逆向轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白SOS1和鉀通道AKT2是必不可少的。然而，Batisti?等［40］研究發(fā)現(xiàn)CBL2并未通過(guò)N-豆蔻?；?，而是通過(guò)三重S-?；?，定位于液泡膜上，進(jìn)而參與調(diào)控對(duì)ABA的響應(yīng)。

Liu等［56］發(fā)現(xiàn)異源三聚體G蛋白AGG1、AGG2參與由 FLS2（Flagellin-sensitive 2）、EFR（Elongation factor-tu receptor） 和 CERK1（Chitin elicitor receptor kinase 1）介導(dǎo)的病原體相關(guān)分子模式觸發(fā)的免疫應(yīng)答PTI（Pattern-triggered immunity）信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)過(guò)程。目前已經(jīng)有證據(jù)證實(shí)FLS2的830和831位的Cys上發(fā)生S-酰化修飾，并參與調(diào)控植物免疫應(yīng)答過(guò)程［57］。Zeng等［58］提出Gγ不依賴功能性Gα靶向質(zhì)膜，而是依賴于S-?；蛊溆行У陌邢蛸|(zhì)膜，表明脂質(zhì)修飾在蛋白膜定位中起著至關(guān)重要的作用。

RIN4蛋白是擬南芥反應(yīng)的負(fù)調(diào)控因子，是植物免疫系統(tǒng)的一部分，用于檢測(cè)各種細(xì)菌III型分泌效應(yīng)蛋白的存在。RIN4的膜結(jié)合需要在3個(gè)半胱氨酸殘基位點(diǎn)上進(jìn)行S-?；揎棥７荢-?；腞IN4易降解。RIN4的S-?；梢砸种破渥陨斫到?。RIN4通過(guò)S-?；湍そY(jié)合S-酰化調(diào)控PTI，說(shuō)明了蛋白S-?；瘜?duì)其功能發(fā)揮的重要性［59］。

3 展望

植物異源三聚體G蛋白參與響應(yīng)多種植物激素的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑，并在植物生長(zhǎng)發(fā)育過(guò)程中起著重要的作用［60］。擬南芥基因組中僅有一個(gè)編碼G蛋白α亞基的基因GPA1一個(gè)編碼G蛋白β亞基的基因AGB1和3個(gè)編碼G蛋白γ亞基的基因AGG1、AGG2和AGG3，另外還有一個(gè)編碼G蛋白信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)調(diào)控蛋白的基因AαRGS1［61-62］。α-亞基 AtGPA1 也具有雙重脂肪?；饔?，Adjobo-Herman等［63］提出AtGPA1和AtAGG2編碼的亞基的脂肪酰化是在質(zhì)膜上定位和形成異源三聚體所必需的。在擬南芥可能的GPCRs中，GCR1和GCR2研究較為深入。Pandey等［64］采用多種方法證實(shí)GCR1與GPA1相互作用，并參與ABA調(diào)控植物根生長(zhǎng)和氣孔開(kāi)合過(guò)程。有研究表明GCR-GPA1調(diào)控?cái)M南芥中藍(lán)光和ABA的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)，并且GCR1可能是藍(lán)光和ABA的共同受體［65］。Liu等［66］報(bào)道GCR2是植物激素ABA的膜受體。但隨后有報(bào)道指出，GCR2不是ABA的受體［67］，也不是跨膜蛋白，生物信息學(xué)方法推測(cè)它可能不具有典型的7個(gè)跨膜結(jié)構(gòu)，但其參與多鐘植物激素和環(huán)境刺激因子的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑［68］。

Johston等［69］報(bào)道指出植物GCR2與哺乳動(dòng)物細(xì)胞中的羊毛硫氨酸合成酶（Lanthionine synthetase，LanC）具有高度序列同源性。原核生物中的LanC負(fù)責(zé)合成抗菌肽，而真核生物中LanC功能尚不十分清楚。最初動(dòng)物細(xì)胞中的LANCL1和LANCL2被認(rèn)為是G蛋白偶聯(lián)受體GPCR，但隨后報(bào)道指出LanC蛋白是膜結(jié)合蛋白。Sturla等［70］報(bào)道LANCL2是動(dòng)物細(xì)胞中ABA信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路中的關(guān)鍵組分。隨后又發(fā)現(xiàn)ABA可以直接結(jié)合到重組的人類LANCL2上，進(jìn)而證明LANCL2是ABA的受體。Fresia等［71］發(fā)現(xiàn)LANCL2依賴于N-肉豆蔻?；ㄎ挥诩?xì)胞質(zhì)膜和細(xì)胞器膜，并與G蛋白互作引起核轉(zhuǎn)位從而介導(dǎo)信號(hào)分子ABA的傳遞。

N-?；呓z氨酸內(nèi)酯（N-acyl-homoserine lactone，AHL）是革蘭氏陰性細(xì)菌依賴其群體密度調(diào)控群體行為的細(xì)胞間通訊的信號(hào)分子。近年來(lái)研究表明，AHL不僅可以通過(guò)細(xì)菌群體感應(yīng)（Quorum sensing，QS）機(jī)制調(diào)節(jié)細(xì)菌多種生物學(xué)功能［72-73］，而且可以被寄主植物感知，參與植物-細(xì)菌的跨界通訊。本實(shí)驗(yàn)室前期研究表明，GCR1、GCR2和CPA1參與細(xì)菌AHL對(duì)擬南芥主根生長(zhǎng)的調(diào)控及跨膜信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)過(guò)程［74-75］。通過(guò)構(gòu)建的表達(dá)GCR2-GFP融合基因的轉(zhuǎn)基因擬南芥進(jìn)行初步研究發(fā)現(xiàn)，AHLs處理后，隨著處理時(shí)間的延長(zhǎng)GCR2在細(xì)胞膜和細(xì)胞質(zhì)的定位分布發(fā)生顯著變化。那么在真核生物中GCR2這類蛋白家族是否也具有這種脂肪?；揎椬饔?，參與感知和傳遞細(xì)菌AHL信號(hào)，并調(diào)控?cái)M南芥主根生長(zhǎng)，是我們目前研究的重點(diǎn)。通過(guò)解析G蛋白偶聯(lián)受體、異源三聚體G蛋白的脂肪?；谥参?微生物相互作用及跨界通訊中的分子機(jī)制，將進(jìn)一步豐富植物蛋白脂肪?；纳飳W(xué)功能。研究結(jié)果將為采用遺傳干預(yù)技術(shù)提高農(nóng)作物生產(chǎn)、優(yōu)質(zhì)及抗逆提供理論指導(dǎo)。