蛋白質(zhì)翻譯后修飾是生物生長(zhǎng)發(fā)育和脅迫應(yīng)答的關(guān)鍵調(diào)控機(jī)制。與泛素化修飾類(lèi)似，在真核細(xì)胞中，類(lèi)泛素化（sumoylation，SUMO）是一種重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾。SUMO分子（smallubiquitinlike modifier）與泛素分子具有相似的三維結(jié)構(gòu)，主要通過(guò)共價(jià)修飾底物蛋白質(zhì)的賴氨酸來(lái)改變底物蛋白的活性、穩(wěn)定性、亞細(xì)胞定位及結(jié)構(gòu)，進(jìn)而調(diào)控細(xì)胞內(nèi)重要的生理和生化過(guò)程。

蛋白質(zhì)的SUMO化修飾主要發(fā)生在賴氨酸殘基側(cè)鏈，由SUMO激活酶E1、SUMO結(jié)合酶E2和SUMO連接酶E3分級(jí)作用完成，去SUMO化則是由SUMO特異性蛋白酶介導(dǎo)完成。首先，Pre-SUMO（SUMO分子的前體形式）在SUMO特異蛋白酶的作用下，將C端的2個(gè)Gly殘基暴露，成為成熟的SUMO分子；SUMO分子由E1在ATP供能下通過(guò)轉(zhuǎn)酯反應(yīng)被激活，然后轉(zhuǎn)移到E2上并通過(guò)硫酯鍵與E2的活性位點(diǎn)Cys相連，最后從E2轉(zhuǎn)移到靶蛋白。目前通過(guò)晶體研究發(fā)現(xiàn)，E2可以直接識(shí)別含特異序列（ψKXED）的靶蛋白，但是這種相互作用不足以支持SUMO分子轉(zhuǎn)移；因此，需要E2額外的結(jié)構(gòu)或者是E3維持這一過(guò)程的穩(wěn)定。E3募集特異的靶蛋白和E2，作為橋梁和支架促進(jìn)SUMO分子從E2向底物轉(zhuǎn)移；因此，SUMO E3連接酶在SUMO修飾調(diào)節(jié)過(guò)程中具有重要作用，賦予了反應(yīng)的特異性。至今在植物中發(fā)現(xiàn)的SUMO E3連接酶主要包括2類(lèi)：SIZ1（SAPAND MIZ1）和MMS21/HIGHPLOIDY2，其中已進(jìn)行深入探究的主要包括擬南芥、番茄等。

相關(guān)研究結(jié)果于2018年4月8日發(fā)表于《植物學(xué)報(bào)》。