趙城彬，張 浩，劉景圣

(1.吉林農(nóng)業(yè)大學(xué) 食品科學(xué)與工程學(xué)院，長春 130118； 2.小麥和玉米深加工國家工程實(shí)驗(yàn)室，長春 130118)

油料蛋白

擠壓溫度對膨化豆粕品質(zhì)及蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的影響

趙城彬1,2，張 浩1,2，劉景圣1,2

(1.吉林農(nóng)業(yè)大學(xué) 食品科學(xué)與工程學(xué)院，長春 130118； 2.小麥和玉米深加工國家工程實(shí)驗(yàn)室，長春 130118)

采用擠壓膨化法對高溫脫溶豆粕進(jìn)行處理，分析探討擠壓溫度對膨化豆粕品質(zhì)及蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的影響。結(jié)果表明：隨著擠壓溫度的升高，膨化豆粕的氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)先增大后減小，而胰蛋白酶抑制活性不斷降低；當(dāng)擠壓溫度為60℃時(shí)，膨化豆粕蛋白的二級結(jié)構(gòu)稍有變化，蛋白質(zhì)部分變性，此時(shí)氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)最大，表明蛋白質(zhì)適當(dāng)變性有利于提高豆粕品質(zhì)；隨著擠壓溫度的升高，膨化豆粕蛋白的熒光強(qiáng)度逐漸增加而后稍有降低，當(dāng)擠壓溫度為60℃時(shí)，色氨酸殘基的微環(huán)境極性增加，蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)變得更加疏松。

擠壓膨化；溫度；豆粕品質(zhì)；蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)

高溫粕作為大豆加工的副產(chǎn)物，是由大豆浸出取油后高溫脫溶所得。高溫粕中蛋白質(zhì)含量可達(dá)45%～50%，是一種優(yōu)良的植物蛋白源[1]。目前大部分豆粕被用作飼料，降低了豆粕的利用率，浪費(fèi)了蛋白質(zhì)資源。食品的擠壓加工是使物料成分在擠壓機(jī)中力的作用下流動、混合、加熱、剪切，通過模頭成型或膨化干燥等一個(gè)或多個(gè)混合的工藝下制成產(chǎn)品[2]。擠壓膨化可以提高豆粕的營養(yǎng)品質(zhì)，如氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)等，這兩個(gè)指標(biāo)通常用來衡量豆粕熱處理加工中的營養(yǎng)價(jià)值[3]。同時(shí)，擠壓膨化還可以降低豆粕中的抗?fàn)I養(yǎng)因子，如胰蛋白酶抑制劑等。Frederic等[4]利用雙螺桿擠壓膨化機(jī)處理豆粕，研究擠壓膨化參數(shù)對豆粕營養(yǎng)價(jià)值的影響。結(jié)果表明，當(dāng)擠壓溫度為127℃，擠壓時(shí)間為17 s時(shí)，氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)升高，胰蛋白酶抑制活性由5 100 TIU/g降低到2 300 TIU/g，提高了豆粕的營養(yǎng)品質(zhì)。此外，擠壓膨化可以導(dǎo)致豆粕蛋白結(jié)構(gòu)的改變，直接影響其溶解性、起泡性和乳化性等功能特性。郭樹國等[5]研究發(fā)現(xiàn)，在豆粕擠壓膨化過程中，高溫、高壓、高剪切作用使蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)發(fā)生伸展、重組、分子表面的電荷重新分布，分子間氫鍵、二硫鍵部分?jǐn)嗔眩瑢?dǎo)致蛋白質(zhì)變性，但蛋白質(zhì)的消化率明顯提高，在此過程中蛋白質(zhì)還與其他化合物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)，影響產(chǎn)品的品質(zhì)。目前，大多數(shù)研究主要集中在豆粕營養(yǎng)價(jià)值的提高和抗?fàn)I養(yǎng)因子的去除方面，而對擠壓膨化后豆粕蛋白結(jié)構(gòu)變化的研究較少。

本試驗(yàn)采用擠壓膨化法對高溫脫溶豆粕進(jìn)行處理，分析不同擠壓溫度下膨化豆粕的營養(yǎng)品質(zhì)及膨化豆粕蛋白的結(jié)構(gòu)變化，探討膨化豆粕的營養(yǎng)品質(zhì)與蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)之間的關(guān)系，為豆粕的綜合利用提供理論依據(jù)和參考。

1 材料與方法

1.1 試驗(yàn)材料

大豆：哈爾濱市九三油廠；其他試劑均為國產(chǎn)分析純。

雙螺桿擠壓膨化機(jī)：東北農(nóng)業(yè)大學(xué)工程學(xué)院農(nóng)產(chǎn)品加工實(shí)驗(yàn)室自制；F2102型植物試樣粉碎機(jī)；電熱恒溫水浴鍋；LDZ5-2型臺式低速離心機(jī)；LGJ-25型冷凍干燥機(jī)；DU800型紫外分光光度計(jì)：美國貝克曼庫爾特有限公司；MAGNA-IR560傅里葉變換紅外光譜儀：美國尼高力公司；F-4500型熒光分光光度計(jì)。

1.2 試驗(yàn)方法

1.2.1 膨化豆粕的制備

采用乙醚對清理粉碎后的大豆40℃下脫脂5 h，再放入90℃烘箱中高溫脫溶1 d得到高溫脫溶豆粕。采用雙螺桿擠壓膨化機(jī)，在物料含水量為15%、螺桿轉(zhuǎn)速為100 r/min、?？卓讖綖?8 mm的條件下，選取擠壓溫度分別為45、60、75、90、105℃，對高溫脫溶豆粕進(jìn)行擠壓膨化處理，得到膨化豆粕。

1.2.2 氮溶解指數(shù)的測定

取一定量膨化豆粕樣品以1∶10的料液比分散于pH 8.5的蒸餾水中浸提2 h，然后1 500 r/min離心10 min，取上清液。采用Lorry等[6]的方法測定上清液蛋白質(zhì)含量。豆粕的氮溶解指數(shù)用上清液蛋白質(zhì)含量與樣品溶液總蛋白質(zhì)含量之比表示。計(jì)算公式如下：

氮溶解指數(shù)=水溶性氮含量/樣品中總氮含量×100%

1.2.3 蛋白質(zhì)分散指數(shù)的測定

取一定量膨化豆粕樣品以1∶10的料液比分散于蒸餾水中，在8 500 r/min下攪拌30 min，然后將溶液于3 000 r/min下離心10 min，離心后取上清液測定蛋白質(zhì)含量[7]。蛋白質(zhì)分散指數(shù)的計(jì)算公式如下：

蛋白質(zhì)分散指數(shù)=水分散蛋白質(zhì)含量/樣品中總蛋白質(zhì)含量×100%

1.2.4 胰蛋白酶抑制活性的測定

參照Liu等[8]的方法。取1 g膨化豆粕樣品，分散到50 mL蒸餾水中振蕩0.5 h，然后調(diào)節(jié)pH 9.5室溫下提取2.5 h，4 000 r/min離心10 min后取上清液，用蒸餾水稀釋使樣品溶液質(zhì)量濃度為0.5～1.5 mg/mL。向樣品溶液中加入2 mL胰蛋白酶振蕩混勻，37℃下反應(yīng)10 min，后加入1 mL 30%醋酸溶液終止反應(yīng)，然后于410 nm處測定樣品吸光度(As)。以蒸餾水替代樣品，測得相應(yīng)的吸光度(Ac)作為對照組。胰蛋白酶抑制活性的計(jì)算公式如下：

式中：Ac為對照組的吸光度；As為樣品的吸光度；0.01為1個(gè)胰蛋白酶抑制劑活力單位使酶反應(yīng)產(chǎn)物吸光度減少0.01；50為樣品溶液體積，mL；D為樣品溶液稀釋倍數(shù)；M為樣品質(zhì)量，mg。

1.2.5 膨化豆粕蛋白的制備

將膨化豆粕粉碎后，以1∶10的料液比與水混合，調(diào)節(jié)混合液pH 8.5浸提4 h，4 500 r/min離心30 min，取上清液；調(diào)節(jié)上清液pH 4.5，靜置2 h后4 500 r/min離心30 min，取沉淀。將沉淀加水復(fù)溶，調(diào)節(jié)pH 7.0，經(jīng)冷凍干燥后即得膨化豆粕蛋白[9]。采用凱氏定氮法測定蛋白質(zhì)含量為81.42%。

1.2.6 紅外光譜(FTIR)分析

取1 mg充分干燥的膨化豆粕蛋白樣品與100 mg溴化鉀研磨混勻壓片，進(jìn)行FTIR分析。光譜掃描范圍為400～4 000 cm-1，分辨率為4 cm-1，波數(shù)精度為0.01 cm-1，掃描次數(shù)64次[10]。采用Systat的Peakfit Version 4.12軟件對酰胺 Ⅰ 帶(1 600～1 700 cm-1)圖譜做二階導(dǎo)數(shù)譜并采用Gauss峰形進(jìn)行擬合，估算子峰的個(gè)數(shù)和位置[11]，分辨重疊在一起的不同譜帶，確定各子峰與各二級結(jié)構(gòu)的對應(yīng)關(guān)系，根據(jù)其積分面積計(jì)算各二級結(jié)構(gòu)的相對含量。

1.2.7 熒光光譜分析

參考Spotti等[12]的方法，采用F-4500型熒光分光光度計(jì)對膨化豆粕蛋白進(jìn)行內(nèi)源熒光光譜分析，樣品蛋白溶液質(zhì)量濃度為0.2 mg/mL，激發(fā)波長為290 nm，發(fā)射波長為300～400 nm，激發(fā)和發(fā)射狹縫均為5 nm。

1.2.8 統(tǒng)計(jì)分析

每個(gè)試驗(yàn)重復(fù)3次，結(jié)果表示為“平均數(shù)±標(biāo)準(zhǔn)差”。采用統(tǒng)計(jì)學(xué)軟件SPSS17.0對試驗(yàn)數(shù)據(jù)進(jìn)行統(tǒng)計(jì)分析，采用Origin8.5軟件作圖。

2 結(jié)果與分析

2.1 擠壓溫度對膨化豆粕品質(zhì)的影響

圖1為擠壓溫度對膨化豆粕品質(zhì)的影響。

圖1 擠壓溫度對膨化豆粕品質(zhì)的影響

由圖1可以看出，隨著擠壓溫度的增加，膨化豆粕的氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)呈先增大后減小的趨勢，當(dāng)擠壓溫度為60℃時(shí)，氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)均達(dá)到最大，再繼續(xù)增加擠壓溫度，氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)均減小。當(dāng)擠壓溫度升高時(shí)，部分豆粕蛋白的分子結(jié)構(gòu)被破壞，使一些小分子蛋白質(zhì)溶解出來[13]，從而提高豆粕的氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)；當(dāng)擠壓溫度過高時(shí)，蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)被完全破壞，同時(shí)發(fā)生分子間重新組合、互相交聯(lián)的不可逆變化，導(dǎo)致豆粕的氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)降低。這與Zhu等[14]研究的擠壓膨化溫度對大豆蛋白溶解度影響的結(jié)果相似。

隨著擠壓溫度的不斷升高，膨化豆粕的胰蛋白酶抑制活性不斷降低。Van等[15]研究發(fā)現(xiàn)擠壓和熱處理共同作用將有效降低胰蛋白酶抑制活性，但單獨(dú)增加壓力對胰蛋白酶抑制活性的影響很小，說明溫度是影響胰蛋白酶抑制活性的主要因素。熱失活是大豆胰蛋白酶抑制劑最常用的失活方法，因此溫度的升高將導(dǎo)致胰蛋白酶抑制活性的下降。

2.2 膨化豆粕蛋白的FTIR分析

圖2 不同擠壓溫度下膨化豆粕蛋白酰胺I帶的擬合圖譜

從圖2可以看出，各子峰與各二級結(jié)構(gòu)對應(yīng)的關(guān)系指認(rèn)：1 610～1 640 cm-1和1 670～1 690 cm-1為β-折疊；1 640～1 650 cm-1為無規(guī)則卷曲；1 650～1 660 cm-1為α-螺旋；1 660～1 700 cm-1為β-轉(zhuǎn)角[17]。

表1為不同擠壓溫度下膨化豆粕蛋白的二級結(jié)構(gòu)含量。

表1 不同擠壓溫度下膨化豆粕蛋白的二級結(jié)構(gòu)含量

注：同列中不同字母差異顯著(P<0.05)。

由表1可知，隨著擠壓溫度的升高，α-螺旋含量呈先增大后減小的趨勢，而β-折疊含量呈先減小后增大的趨勢。擠壓溫度在45～90℃范圍內(nèi)，α-螺旋含量稍有變化但不顯著，當(dāng)擠壓溫度由90℃升高到105℃時(shí)，α-螺旋含量急劇下降，β-折疊含量急劇增加。β-轉(zhuǎn)角含量隨著擠壓溫度的增加變化沒有規(guī)律，而無規(guī)卷曲含量與α-螺旋含量變化趨勢相似，隨著擠壓溫度的升高呈先增加后降低的趨勢，但其變化沒有α-螺旋含量的變化顯著。溫度是蛋白質(zhì)變性的一個(gè)重要因素，隨著溫度的不斷升高，達(dá)到蛋白質(zhì)變性溫度時(shí)，蛋白質(zhì)分子間氫鍵、二硫鍵部分?jǐn)嗔?，原有的空間結(jié)構(gòu)開始被破壞，使蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)展開，導(dǎo)致部分蛋白質(zhì)發(fā)生不可逆變性，這個(gè)階段蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的變化還不明顯；隨著溫度的進(jìn)一步升高，維持蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵完全被破壞，嚴(yán)重變性的蛋白質(zhì)亞基之間發(fā)生重新聚集，使蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生急劇變化[18]。

此外，當(dāng)擠壓溫度為60℃時(shí)，蛋白質(zhì)部分變性，使其二級結(jié)構(gòu)輕微變化(見表1)，此時(shí)氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)達(dá)到最大(見圖1)；而擠壓溫度為90～105℃時(shí)，蛋白質(zhì)完全變性，其二級結(jié)構(gòu)急劇變化，此時(shí)氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)均降低。這表明蛋白質(zhì)的變性對豆粕品質(zhì)具有一定影響，蛋白質(zhì)適當(dāng)變性有利于提高豆粕的品質(zhì)，而過度變性會降低豆粕的品質(zhì)。

2.3 膨化豆粕蛋白的熒光光譜分析

蛋白質(zhì)內(nèi)源熒光(色氨酸熒光基團(tuán))可作為探針檢測蛋白質(zhì)的構(gòu)象變化，290 nm為激發(fā)波長的圖譜主要是色氨酸(Trp)為發(fā)射基團(tuán)的熒光光譜，表征Trp微環(huán)境極性的變化，蛋白質(zhì)的最大發(fā)射波長反映水相中暴露Trp殘基的平均值[19]。

不同擠壓溫度下膨化豆粕蛋白的熒光光譜如圖3所示。

圖3 不同擠壓溫度下膨化豆粕蛋白的熒光光譜

由圖3可以看出，隨著擠壓溫度的升高，膨化豆粕蛋白的熒光強(qiáng)度逐漸增加而后稍有降低，這可能由于熱處理過程中蛋白質(zhì)變性而導(dǎo)致Trp殘基周圍結(jié)構(gòu)的變化[20]，而熒光強(qiáng)度的下降與熒光猝滅相關(guān)(猝滅劑存在于溶劑或蛋白質(zhì)分子內(nèi)部)[21]。研究表明蛋白質(zhì)的最大熒光峰波長(λmax)與Trp殘基所處微環(huán)境的極性有關(guān)，λmax小于330 nm表示Trp殘基位于蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的非極性環(huán)境中，λmax大于330 nm表明Trp殘基位于蛋白質(zhì)分子外部的極性環(huán)境中[22]。圖3中所有膨化豆粕蛋白的λmax均大于330 nm，表明Trp殘基暴露于蛋白質(zhì)分子外部的極性環(huán)境中。在擠壓溫度為60℃時(shí)，膨化豆粕蛋白的λmax最大為344.4 nm，與其他溫度下膨化豆粕蛋白的λmax相比，發(fā)生了顯著的紅移，Trp殘基的微環(huán)境極性增加，改變了蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象，使蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)變得更加疏松[23]。

3 結(jié) 論

將高溫脫溶豆粕進(jìn)行擠壓膨化處理，對不同擠壓溫度下膨化豆粕的氮溶解指數(shù)、蛋白質(zhì)分散指數(shù)、胰蛋白酶抑制活性進(jìn)行測定，并對膨化豆粕蛋白進(jìn)行紅外光譜和熒光光譜分析，探討擠壓溫度對膨化豆粕品質(zhì)及蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的影響。研究發(fā)現(xiàn)：隨著擠壓溫度的增加，膨化豆粕的氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)先增大后減小，而胰蛋白酶抑制活性不斷降低。紅外光譜分析表明，當(dāng)擠壓溫度為60℃時(shí)，膨化豆粕蛋白的二級結(jié)構(gòu)稍有變化，蛋白質(zhì)部分變性，此時(shí)氮溶解指數(shù)和蛋白質(zhì)分散指數(shù)最大，表明蛋白質(zhì)適當(dāng)變性有利于提高豆粕品質(zhì)。熒光光譜分析表明，隨著擠壓溫度的升高，膨化豆粕蛋白的熒光強(qiáng)度逐漸增加而后稍有降低。當(dāng)擠壓溫度為60℃時(shí)，蛋白質(zhì)的λmax發(fā)生了顯著的紅移，Trp殘基的微環(huán)境極性增加，改變了蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象，使蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)變得更加疏松。

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Effectsofextrusiontemperatureonqualityofextrudedsoybeanmealandproteinstructure

ZHAO Chengbin1,2, ZHANG Hao1,2，LIU Jingsheng1,2

(1.College of Food Science and Engineering, Jilin Agricultural University, Changchun 130118, China; 2.National Engineering Laboratory of the Wheat-corn Deep Processing, Changchun 130118, China)

High temperature desolventized soybean meal was treated by extrusion method. The effects of extrusion temperature on quality of extruded soybean meal and protein structure were analyzed and discussed. The results showed that with the increase of extrusion temperature, nitrogen soluble index and protein dispersibility index increased at first and then decreased, while trypsin inhibitory activity decreased constantly. When the extrusion temperature was 60℃, the secondary structure of extruded soybean meal protein had a slight change and protein was denatured partly. At the same time, nitrogen soluble index and protein dispersibility index were the largest, which indicated that appropriate denaturation of protein was beneficial to improve the quality of soybean meal. In addition, fluorescence intensity of extruded soybean meal protein gradually increased and then slightly decreased with the increase of extrusion temperature. When the extrusion temperature was 60℃, the polarity of tryptophan residues microenvironment increased and the tertiary structure of protein was less compact.

extrusion; temperature; quality of soybean meal; protein structure

2016-10-24;

：2016-11-23

吉林省科技發(fā)展計(jì)劃項(xiàng)目(20150520132JH)

趙城彬(1987)，男，講師，博士，研究方向?yàn)榧Z食、油脂及植物蛋白工程(E-mail)zhaochengbin66@126.com。

劉景圣，教授，博士(E-mail)liujingshengname@163.com。

TS214.2；TQ936.2

：A

：1003-7969(2017)07-0045-05