段希宇， 葉 陵， 劉成國， 王蓉蓉， 周 輝

(湖南農(nóng)業(yè)大學(xué) 食品科技學(xué)院，湖南 長沙 410128)

乳酸菌的抗氧化作用機制

段希宇， 葉 陵， 劉成國， 王蓉蓉， 周 輝*

(湖南農(nóng)業(yè)大學(xué) 食品科技學(xué)院，湖南 長沙 410128)

乳酸菌可以作為發(fā)酵劑、保鮮劑用于發(fā)酵食品的生產(chǎn)和保藏。由于無法進行呼吸產(chǎn)能，乳酸菌在生長過程中會面臨氧化脅迫。研究表明，乳酸菌具有一定的抗氧化能力，能清除體內(nèi)的活性氧分子,并使其保持相對穩(wěn)定。綜述了乳酸菌的抗氧化作用機制，主要從抗氧化酶、維持細胞還原狀態(tài)、金屬離子螯合等方面進行了介紹，以期為深入了解乳酸菌的抗氧化機制以及改善乳酸菌的環(huán)境生存能力提供一定的理論參考。

乳酸菌；抗氧化作用；抗氧化酶

乳酸菌(Lactic acid bacteria,LAB)是指一類不產(chǎn)生芽胞、不能進行呼吸作用、能利用碳水化合物發(fā)酵產(chǎn)生大量乳酸的革蘭陽性細菌[1]。乳酸菌無處不在，廣泛分布于人體、動物、植物和整個自然界。乳酸菌用途廣泛，可以作為發(fā)酵劑、保鮮劑用于發(fā)酵食品的生產(chǎn)和保藏，也能作為保健食品和藥品，改善和提高人體的健康水平，還可作為微生物學(xué)和微生態(tài)學(xué)領(lǐng)域研究的模式生物。作為一類不能利用氧氣進行呼吸產(chǎn)能的細菌，乳酸菌在長期的進化過程中，不得不面對來自氧的脅迫。環(huán)境中的氧進入細胞后，接收菌體提供的電子而依次被還原為超氧陰離子、過氧化氫和羥自由基等有毒的代謝產(chǎn)物，習(xí)慣上將超氧陰離子、過氧化氫及羥自由基合稱為活性氧簇(reactive oxygen species, ROS)，ROS具有較強的氧化活性，可以氧化蛋白質(zhì)、細胞膜、DNA等生物大分子，造成蛋白的變性、酶蛋白的失活及細胞膜的通透性改變，從而抑制菌體的生長代謝。本文對乳酸菌的抗氧化機制進行綜述，從抗氧化酶、胞內(nèi)氧化還原狀態(tài)、金屬離子螯合等抗氧化作用機制進行介紹。

1 抗氧化酶

在面臨來自自然界中氧氣的脅迫時，微生物逐漸進化出能將氧及其代謝產(chǎn)物進行還原和降解的蛋白酶，在乳酸菌中這些抗氧化酶主要有NADH氧化酶/NADH過氧化物酶、超氧化物歧化酶、過氧化氫酶等。

1.1 NADH氧化酶(NADH oxidase)/NADH過氧化物酶(NADH peroxidase)

除NADH氧化酶外，還在乳桿菌和糞球菌中發(fā)現(xiàn)一類NADH過氧化物酶[5-7]，這類酶催化反應(yīng)如下：

NADH過氧化物酶可直接將過氧化氫還原為水，但這種酶在氧化脅迫時降解過氧化氫的效率較低，只是作為一種協(xié)同的氧化防御機制。

1.2 超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase, SOD)

超氧化物歧化酶是廣泛存在于生物體的一種十分重要的金屬酶，按其結(jié)合金屬離子種類的不同可以分為Cu/Zn-SOD、Mn-SOD和Fe-SOD三種，這類酶在抗氧化功能中起著非常重要的作用，廣泛分布于一些好氧菌中，如大腸埃希菌中的Fe-SOD，在一些乳酸菌屬中也有超氧化物歧化酶的分布，這類酶主要是Mn-SOD，如鏈球菌和乳桿菌[8-9]。這類酶催化反應(yīng)如下：

與很多菌體的SOD不同，嗜熱鏈球菌無論是在厭氧還是通氧的培養(yǎng)狀態(tài)下，都有SOD的表達，而且這種表達不受百草枯(能產(chǎn)生超氧自由基)的誘導(dǎo)，在它的生長進入平臺期以后，SOD的表達量會增加三至四倍[10]。將sod基因進行外源表達后，可明顯提高乳桿菌的抗氧化能力，還可以使其發(fā)揮抗炎癥的生理作用[11-12]。

研究還發(fā)現(xiàn)SOD與酸脅迫之間存在一定的關(guān)系，將Mn-SOD基因敲除后，增加了嗜熱鏈球菌對酸應(yīng)激的敏感性，推測氧化應(yīng)激反應(yīng)與酸應(yīng)激反應(yīng)間存在一種共同的應(yīng)答機制，酸應(yīng)激也存在產(chǎn)生ROS的過程[13]。

1.3 過氧化氫酶(Catalase, CAT)

過氧化氫酶可簡單地分為兩種：一種以血紅素為輔基的過氧化氫酶或被稱為真正的過氧化氫酶；另外一種以錳離子為輔基的過氧化氫酶，稱為假過氧化氫酶(Mn-Kat)，或錳離子型過氧化氫酶[14]，其催化反應(yīng)如下：

由于乳酸菌胞內(nèi)普遍缺乏合成血紅素的機制，所以只能通過添加外源血紅素來表達過氧化氫酶的活性，但也發(fā)現(xiàn)了需要錳離子為輔基的過氧化氫酶[15]。目前鑒定過的過氧化氫酶主要存在于植物乳桿菌和清酒乳桿菌中，而且進行了基因工程的構(gòu)建，通過外源表達，可以提高宿主菌對過氧化氫耐受的能力，延緩發(fā)酵肉制品的脂質(zhì)過氧化等[16-19]。而將SOD與CAT進行共表達時，這兩種抗氧化酶可在活性氧清除途徑中發(fā)揮互補作用，顯著提高長雙歧桿菌和副干酪乳桿菌的耐氧能力[20-21]。

1.4 過氧化物氧化還原酶

目前在細菌中研究較多的過氧化物氧化還原酶主要是烷基過氧化物酶(Alkyl-hydroperoxidase, AhpC)、巰基過氧化物酶(Thiol peroxidase, Tpx)、有機過氧化物抗性蛋白(Organic hydroperoxide resistance protein, Ohr)。

1.4.1 烷基過氧化物酶 AhpC首先在沙門氏菌的氧化脅迫應(yīng)激反應(yīng)中發(fā)現(xiàn)，隨后相繼在許多細菌中發(fā)現(xiàn)。它可以還原包括過氧化氫、有機過氧化物等許多更高結(jié)構(gòu)的過氧化物，所以在細菌抗氧化反應(yīng)中具有重要作用。AhpC通常以二聚體形式參與氧化還原反應(yīng)，AhpC結(jié)構(gòu)中具有兩個保守的半胱氨酸殘基，其中能被過氧化的半胱氨酸殘基首先與過氧化物(ROOH)反應(yīng)生成相應(yīng)的乙醇，或?qū)⑦^氧化氫還原為水，而自身生成半胱氨酸次磺酸，接著半胱氨酸次磺酸與另一個保守半胱氨酸殘基形成二硫鍵，而二硫鍵的還原再生需要AhpC的還原酶AhpF參與[22]。AhpF是AhpC專一性的還原酶，廣泛分布在細菌中[23]，一般與AhpC位于同一個操縱子結(jié)構(gòu)中，并受到過氧化物轉(zhuǎn)錄因子OxyR、PerR等的調(diào)控。目前研究還發(fā)現(xiàn)，在低溫下AhpC還可以增強乳酸菌的抗氧化能力，對乳酸菌的快速增長起著重要作用[24]。

1.4.2 巰基過氧化物酶 Tpx最早從大腸埃希菌中分離得到，具有一種巰基依賴型的過氧化物酶活性，Tpx是大腸埃希菌在厭氧條件下生存的主要抗氧化劑[25]。與AhpC類似，Tpx以二聚體形式頭尾相連，通過每個亞基中保守的半胱氨酸殘基來感受環(huán)境中過氧化物，與之反應(yīng)生成乙醇或水，自身氧化為次磺酸后被還原為巰基，完成一次氧化還原循環(huán)。有研究發(fā)現(xiàn)Tpx可能在單線態(tài)氧介導(dǎo)的細胞損傷中起重要的保護作用，同時Tpx也對細菌細胞胞內(nèi)的氧化還原的平衡有重要貢獻[26]。目前對于Tpx的表達調(diào)控機制還不是十分清楚。

1.4.3 有機過氧化物抗性蛋白 Ohr 是一種分子量在15 kDa、基于半胱氨酸硫醇依賴的過氧化物酶，包含兩個高度保守的氧化還原反應(yīng)性半胱氨酸殘基，這些殘基在過氧化代謝中起重要作用。Ohr具有獨特的三維結(jié)構(gòu)，且需要單硫醇來支持其生理活性。在反應(yīng)時，一個半胱氨酸殘基被氧化成次磺酸中間體，然后立即與第二個半胱氨酸殘基形成分子內(nèi)二硫鍵[27]。Ohr在有機過氧化物應(yīng)激反應(yīng)中發(fā)揮重要作用[28-29]。

2 錳離子

在植物乳桿菌中，胞內(nèi)普遍缺乏超氧化物歧化酶，但是具有較高濃度的錳離子，胞內(nèi)的錳離子濃度可達到35 mmol/L。研究發(fā)現(xiàn)這些高濃度的錳離子具有類似于超氧化物歧化酶的作用，可以清除胞內(nèi)的超氧陰離子，這種清除作用需要有胞內(nèi)磷酸基團及乳酸的參與。SOD基因敲除的嗜熱鏈球菌在進行通氣培養(yǎng)時，如果培養(yǎng)基中添加了MnCl2，則可以明顯改善菌體在通氧下的生長情況。但是一些其他的乳酸菌，如保加利亞乳桿菌，在富含錳離子的培養(yǎng)基中生長時，依然沒有表現(xiàn)出較強的抗氧化能力，進一步推測這種依靠胞內(nèi)錳離子的抗氧化機制可能與菌體膜上的錳離子轉(zhuǎn)運蛋白有關(guān)[30]。

3 維持胞內(nèi)氧化還原狀態(tài)

在細菌受到氧化脅迫后，細菌胞內(nèi)原有的一些小分子蛋白具有抗氧化的作用。這些小分子蛋白或肽是一種組成型表達，組成了細菌防御氧化脅迫反應(yīng)的第一道防線。在革蘭陰性菌及少數(shù)陽性菌中有一類重要的小分子肽谷胱甘肽(L-glutamyl-L-cysteinylglycine, GSH)，在維持細菌胞內(nèi)氧化還原狀態(tài)中發(fā)揮重要作用。由于谷胱甘肽結(jié)構(gòu)中半胱氨酸殘基中的巰基具有接收電子的作用，所以經(jīng)常以氧化還原酶的輔基形式參與氧化脅迫應(yīng)激反應(yīng)和受損蛋白等生物大分子的修復(fù)。乳酸菌中有些種可以合成或從生長介質(zhì)中導(dǎo)入谷胱甘肽，如發(fā)酵乳桿菌ME-3中包含谷胱甘肽過氧化物酶和谷胱甘肽還原酶，可以從環(huán)境中運輸及合成谷胱甘肽來參與抗氧化反應(yīng)[31]。而乳酸乳球菌不具有谷胱甘肽生物合成的途徑，但是通過在培養(yǎng)基中添加外源的谷胱甘肽，平臺期生長的乳酸乳球菌可以有效地轉(zhuǎn)運和利用谷胱甘肽，來增加對過氧化氫氧和酸的抗性[32-33]。

在氧化脅迫反應(yīng)中，對生物大分子最顯著的影響就是蛋白質(zhì)中半胱氨酸殘基中的巰基被氧化，有些乳酸菌如干酪乳桿菌胞內(nèi)由于不能合成谷胱甘肽，但是它們可以通過硫氧還蛋白途徑或谷氧還蛋白途徑，利用半胱氨酸殘基中的巰基來還原蛋白質(zhì)中的二硫鍵 (如蛋氨酸亞砜還原酶和過氧化物氧還酶中的二硫鍵)，保持細胞內(nèi)還原環(huán)境，而自身被氧化的硫氧還蛋白和谷氧還蛋白需要NADPH和NADH提供電子來恢復(fù)還原狀態(tài)[34-35]。

4 適應(yīng)性機制

適應(yīng)性是一種廣泛存在于細菌中的生理反應(yīng)能力。當生長中的環(huán)境發(fā)生改變時，細菌會激活一種適應(yīng)性機制去抵抗更為惡劣的生存環(huán)境。乳球菌在用亞致死水平的H2O2處理后，能增強菌體對致死水平的H2O2的抵抗力，延長菌體的生存期[36]。而且乳酸菌經(jīng)過一定的環(huán)境脅迫處理，比如用UV輻射、饑餓、高溫及低pH，可以增強菌體對其他一些脅迫應(yīng)激反應(yīng)的防御能力，這主要由于一定的脅迫處理后能誘導(dǎo)菌體產(chǎn)生共同防御機制來抵抗不同的脅迫反應(yīng)[37]。

5 其他機制

除上述機制外，在變性鏈球菌中，還存在一種DNA結(jié)合蛋白dpr，這種蛋白屬于DNA結(jié)合蛋白大家族，但是還能與Fe2+結(jié)合，阻止Fe2+參與Fenton反應(yīng)，從而預(yù)防了羥自由基的產(chǎn)生，減輕了自由基對細胞的損害[38]。此外，在植物乳桿菌中，還存在丙酮酸氧化酶等酶蛋白[39]，這些酶雖然沒有廣泛分布，但還是具有一定的抗氧化作用，在一定程度上減輕了氧化脅迫對細胞的影響。抵抗氧化應(yīng)激的另一種方法是對氧的有效吸收和利用，乳酸乳球菌在血紅素存在下進行通氣培養(yǎng)，其細胞色素氧化酶可以直接參與電子傳遞鏈進行呼吸作用，可在一定范圍內(nèi)克服氧化應(yīng)激損傷[40]。此外，還存在一類DNA修復(fù)蛋白Rec A。乳酸菌在氧化脅迫應(yīng)激下，當自由基如羥自由基攻擊菌體DNA并造成DNA損傷時，需要Rec A這類修復(fù)蛋白對受損傷的DNA進行修復(fù)，以使其發(fā)揮正常的遺傳信息載體作用[41]。

6 展 望

近年來對于乳酸菌抗氧化機制的研究已經(jīng)取得了一定的研究結(jié)果，但對于乳酸菌氧化應(yīng)激反應(yīng)中基因表達調(diào)控機制的研究還比較缺乏。此外，一些乳酸菌可能同時存在多種抗氧化機制，并且這些抗氧化機制與其他環(huán)境脅迫應(yīng)激反應(yīng)存在一定的交叉和互補，比如在酸脅迫條件下，細胞內(nèi)也會產(chǎn)生大量的氧自由基，從而誘發(fā)細胞的抗氧化反應(yīng)。因此在研究乳酸菌對環(huán)境脅迫應(yīng)激的響應(yīng)機制時，有必要同時對乳酸菌的抗氧化水平進行評價。

氧化脅迫是影響乳酸菌生長、發(fā)酵性能及產(chǎn)品特性的重要因素，因此闡明乳酸菌的抗氧化機制將有助于篩選抗氧化菌株，為解決乳品工業(yè)中發(fā)酵劑菌株面臨的耐氧問題提供思路。而作為益生菌，具有較強的抗氧化性，可以提高菌株在產(chǎn)品生產(chǎn)以及腸道中的存活率，有利于發(fā)揮益生作用。在深入了解乳酸菌抗氧化機制的基礎(chǔ)上，可以利用抗氧化功能基因為靶標進行抗氧化乳酸菌的高通量篩選，而這無疑將大幅提高抗氧化乳酸菌的篩選效率。

[1] 郭興華, 凌代文. 乳酸細菌現(xiàn)代研究實驗技術(shù)[M]. 北京: 科學(xué)出版社, 2013.

[2] Higuchi M, Yamamoto Y, Poole L B, et al. Functions of two types of NADH oxidases in energy metabolism and oxidative stress ofStreptococcusmutans[J]. Journal of Bacteriology, 1999, 181(19): 5940-5947.

[3] Baker J L, Derr A M, Karuppaiah K,et al.StreptococcusmutansNADH oxidase lies at the interse ction of overlapping regulons controlled by oxygen and NAD+levels[J]. Journal of Bacteriology, 2014, 196(12):2166-2177.

[4] Sasaki Y, Horiuchi H, Kawashima H, et al. NADH oxidase ofStreptococcusthermophilus1131 is required for the effective yogurt fermentation withLactobacillusdelbrueckiisubsp. bulgaricus 2038[J]. Biosci Microbiota Food Health,2014,33(1):31-40.

[5] Sakamoto M, Komagata K. Aerobic growth of and activities of NADH oxidase and NADH peroxidase in lactic acid bacteria[J]. Journal of Fermentation and Bioengineering, 1996, 82:210-216.

[6]Jansch A, Freiding S, Behr J, et al. Contribution of the NADH-oxidase (Nox) to the aerobic life ofLactobacillussanfranciscensisDSM20451T[J]. Food Microbiology, 2011, 28(1):29-37.

[7] Kang T S, Korber D R, Tanaka T. Influence of oxygen on NADH recycling and oxidative stress resistance systems inLactobacilluspanisPM1[J]. AMB Express, 2013, DOI: 10.1186/2191-0855-3-10.

[8] Amanatidou A, Bennikm H J, Gorris L G M, et al. Supreoxide dismutase plays an important role in the survival ofLactobacillussakeupon exposure to elevated oxygen[J]. Archives of Microbiology, 2001, 176: 79-88.

[9] Fujishima K, Kawada-Matsuo M, Oogai Y, et al. Dpr and sod inStreptococcusmutansare involved in coexistence withS.sanguinis, and PerR is associated with resistance to H2O2[J]. Applied and Environmental Microbiology, 2013,79(5):1436-1443.

[10]Chang S K, Hassan H M. Characterization of superoxide dismutase inStreptococcusthermophilu[J]. Applied and Environmental Microbiology, 1997, 63:3732-3735.

[11]Lin J, Zou Y, Cao K, et al. The impact of heterologous catalase expression and superoxide dismutase overexpression on enhancing the oxidative resistance inLactobacilluscasei[J]. Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology, 2016, 43(5):703-711.

[12]Carroll I M, Andrus J M, Bruno-Barcena J M, et al. Anti-inflammatory properties ofLactobacillusgasseriexpressing manganese superoxide dismutase using the interleukin 10-deficient mouse model of colitis[J]. AJP Gastrointestial and Liver Physiology, 2007, 293:G729-G738.

[13]Bruno-Barcena J M, Azcarate-Peril M A, Hassan H M. Role of antioxidant enzymes in bacterial resistance to organic acids [J]. Applied and Environmental Microbiology, 2010, 76(9):2747-2753.

[14]Cosgrove K, Coutts G, Jonsson I M, et al. Catalase(KatA) and alkyl hydroperoxide reductase(AhpC) have compensatory roles in peroxide stress resistance and are required for survival, persistence, and nasal colonization inStrephylococcusaureus[J]. Journal of Bacteriology, 2007,189(3): 1025-1035.

[15]Watanabe M,Vander V S, Nakajima H,et al. Effect of respiration and manganese on oxidative stress resistance ofLactobacillusplantarumWCFS1[J]. Microbiology, 2012 ,158(Pt 1):293-300.

[16]Abriouel H, Herrmann A, Starke J, et al. Cloning and heter ologous expression of hematin-dependent catalase produced byLactobacillusplantarumCNRZ 1228[J]. Applied and Environmental Microbiology, 2004, 70:603-606.

[17]Rochat T, Miyoshi A, Gratadoux J U, et al. High-level resistance to oxidative stress inLactococcuslactisconferred byBacillussubtiliscatalase KatE[J]. Microbiology, 2005, 151:3011-3018.

[18]Noonpakdee W, Sitthimonchai S, Panyim S, et al. Expression of the catalase genekatA in starter cultureLactobacillusplantarumTISTR850 tolerates oxidative stress and reduces lipid oxidation in fermented meat product[J]. International Journal of Food Microbiology, 2004, 95:127-135.

[19]An H, Zhai Z, Huang Y, et al.High-level expression of heme-dependent catalase genekatA fromLactobacillussakeiprotectsLactobacillusrhamnosusfrom oxidative stress[J]. Molecular Biotechnology, 2010, 45(2):155-160.

[20]An H, Zhai Z, Yin S, et al. Coexpression of the superoxide dismutase and the catalase provides remarkable oxidative stress resistance inLactobacillusrhamnosus[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2011, 59(8):3851-3856.

[21]Zuo F, Yur, Feng X J, et al. Combination of heterogeneous catalase and superoxide dismutase protectsBifidobacteriumlongumstrain NCC2705 from oxidative stress[J]. Applied Microbiology and Biotechnology, 2014,98(17):7523-7534.

[22]Ellis HR,Plle LB. Roles for the two cysteine residues of AhpC in catalysis of peroxide reduction by alkyl hydroperoxide reductase fromSalmonellatyphimurium[J]. Biochemistry, 1997, 36:13349-13356.

[23]Jonsson TJ, Ellis HR, Poole LB. Cysteine reactivity and thiol-disulfide interchange pathways in AhpF and AhpC of the bacterial alkyl hydroperoxide reductase system[J].Biochemistry, 2007, 46(19):5709-5721.

[24]Goto S, Iki T, Watanabe I, et al. Alkyl hydroperoxide reductase enhances the growth ofLeuconostocmesenteroideslactic acid bacteria at low temperatures[J]. AMB Express, 2015, DOI: 10.1186/s13568-015-0098-3.

[25]Cha MK, Kim WC, Lim CJ, et al.Escherichiacoliperiplasmic thiol peroxidase acts as lipid hydroperoxide peroxidase and the principal antioxidative function during anaerobic growth[J]. Journal of Biological Chemistry, 2004, 279(10):8769-8778.

[26]Horst SA, Jaeger T, Denkel LA, et al. Thiol peroxidase protectsSalmonellaentericafrom hydrogen peroxide stressinvitroand facilitates intracellular growth[J]. Journal of Bacteriology, 2010,192(11):2929-2932.

[27]Cussiol JR, Alegria TGP, Szweda LI, et al. Ohr (Organic Hydroperoxide Resistance Protein) possesses a previously undescribed activity, lipoyl-dependent peroxidase[J]. Journal of Biological Chemistry, 2010, 285(29):21943-21950.

[28]De Silva Neto JF, Negretto CC, Netto LE. Analysis of the organic hydroperoxide response ofChromobacteriumviolaceumreveals that OhrR is a Cys-based redox sensor regulated by thioredoxin[J]. PLoS one, 2012, 7(10):e47090.

[29]Si M, Xiao X, Zhang Y, et al. Ohr ProtectsCorynebacteriumglutamicumagainst Organic Hydroperoxide Induced Oxidative Stress[J]. PLoS One, 2015,10(6):e0131634.

[30]Rochat T, Gratadoux J, Gruss A, et al. Production of a heterologous nonheme catalase byLactobacilluscasei: an efficient tool for removal of H2O2and protection ofLactobacillusbulgaricusfrom oxidative stress in milk[J]. Applied and Environmental Microbiology, 2006, 72(8): 5143-5149.

[31]Kullisaar T, Songisepp E, Aunapuu M, et al. Complete glutathione system in probioticLactobacillusfermentumME-3[J]. Applied Biochemistry and Microbiology, 2010, 46(5):481-486.

[32]Li Y, Hugenholtz J, Abee T, et al. Glutathione protectsLactococcuslactisagainst oxidative stress[J]. Applied and Environmental Microbiology, 2003, 69:5739-5745.

[33]Zhang J, Fu RY, Hugenholtz J, et al. Glutathione protectsLactococcuslactisagainst acid stress[J]. Applied and Environmental Microbiology, 2007, 73: 5268-5275.

[34]Serata M, Iino T, Yasuda E, et al. Roles of thioredoxin and thioredoxin reductase in the resistance to oxidative stress inLactobacilluscasei[J]. Microbiology, 2012, 158:953-962.

[35]Lu J, Holmgren A. The thioredoxin antioxidant system[J]. Free Radical Biology and Medicine, 2014,66:75-87.

[36]Woojin SK, Park JH, Tandianus JE, et al. A distinct physiological state ofLactococcuslactiscells that confers survival against a direct and prolonged exposure to severs stresses[J]. FEMS Microbiol, 2002, 212:203-208.

[37]Duwat P, Cesselin B, Sourice S, et al.Lactococcuslactis, a bacterial model for stress responses and survival[J]. International Journal of Food Microbiology, 2000, 55: 83-86.

[38]Haikarainen T, Papageorgiou AC. Dps-like proteins: structural and functional insights into a versatile protein family[J]. Cellular and Molecular Life Sciences, 2010, 67(3):341-351.

[39]Goffin P, Musariello L, Lorquet F, et al. Involvement of pyruvate oxidase activity and acetate production in the survival ofLactobacillusplantarumduring the stationary phase of aerobic growth[J]. Applied and Environmental Microbiology, 2006, 72(12): 7933-7940.

[40]Miyoshi A, Rochat T, Gratadoux JJ, et al. Oxidative stress inLactococcuslactis[J].Genet Mol Res, 2003,2(4):348-359.

[41]Duwat P, Ehrlich SD, Gruss A. The recA gene ofLactococcuslactis: characterization and involvement in oxidative and thermal stresses[J]. Molecular Microbiology, 1995, 17:1121-1131.

The Antioxidative Mechanism of Lactic Acid Bacteria

DUAN Xi-yu, YE Ling, LIU Cheng-guo, WANG Rong-rong, ZHOU Hui

(Coll.ofFoodSci. &Technol.,HunanAgric.Uni.,Changsha410128)

Lactic acid bacteria (LAB) could be used as leavening agents and preservative in the production and preservation of fermented food. Due to the inability of breathing and energy producing capacity during the growth, LAB will face with oxidative coercion. Studies have shown that, LAB possess a certain antioxidant capacity, it can scavenging active oxygen molecule (AOM) within the cell, and keep it in relatively stable. This review provided the antioxidative mechanisms of LAB, mainly from the introduction of antioxidant enzymes, the maintenance of cellular redox status, and the chelation of metal ions and other aspects, so as to get the insight of the antioxidative mechanisms of LAB and provide certain theoretical references of the improvement of the environmental viability of LAB.

lactic acid bacteria (LAB); antioxidation; antioxidant enzymes

國家自然科學(xué)基金項目(31571811)

段希宇 女，碩士研究生。研究方向為食品生物技術(shù)。E-mail：598224594@qq.com

* 通訊作者。男，副教授，博士，碩士生導(dǎo)師。主要從事食品生物技術(shù)研究。Tel:0731-84617007，E-mail：paradise917@163.com

2016-06-13；

2016-08-14

Q939.11+7

A

1005-7021(2017)03-0111-05

10.3969/j.issn.1005-7021.2017.03.018