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        熱處理對(duì)羅非魚(yú)皮酸溶性膠原性質(zhì)的影響

        2017-03-31 05:35:07張琳琳翁武銀
        食品科學(xué) 2017年5期
        關(guān)鍵詞:成膜羅非魚(yú)濁度

        張琳琳,陳 俊,2,翁武銀,2*

        (1.集美大學(xué)食品與生物工程學(xué)院,福建 廈門(mén) 361021;2.廈門(mén)市海洋功能食品重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,福建 廈門(mén) 361021)

        熱處理對(duì)羅非魚(yú)皮酸溶性膠原性質(zhì)的影響

        張琳琳1,陳 俊1,2,翁武銀1,2*

        (1.集美大學(xué)食品與生物工程學(xué)院,福建 廈門(mén) 361021;2.廈門(mén)市海洋功能食品重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,福建 廈門(mén) 361021)

        考察熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮酸溶性膠原(acid-soluble collagen,ASC)理化性質(zhì)和成膜能力的影響。結(jié)果發(fā)現(xiàn),熱處理時(shí)間對(duì)膠原的紫外吸收和分子質(zhì)量分布沒(méi)有明顯影響;隨著熱處理時(shí)間的延長(zhǎng),ASC的比濃黏度發(fā)生下降,變性溫度和熱轉(zhuǎn)變溫度分別從32.6 ℃和38.15 ℃下降至27.0 ℃和29.19 ℃。濁度實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,當(dāng)ASC在42 ℃條件下熱處理超過(guò)10 min后,ASC不具備成纖維能力。而且,熱變性的膠原還會(huì)阻礙天然膠原的纖維形成。另一方面,隨著熱處理時(shí)間的延長(zhǎng),膠原膜的抗拉伸強(qiáng)度從30.81 MPa增加至41.33 MPa,斷裂延伸率從8.95%增加至11.59%,透明度值從2.42增加至3.33。根據(jù)掃描電子顯微鏡觀(guān)察的結(jié)果,發(fā)現(xiàn)膠原膜的纖維狀網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)隨著熱處理逐漸轉(zhuǎn)變成類(lèi)似皺紋的紋理結(jié)構(gòu)。以上研究結(jié)果表明,經(jīng)過(guò)熱變性后,羅非魚(yú)皮ASC的成纖維能力下降,但成膜能力卻出現(xiàn)上升。

        酸溶性膠原;熱處理;成纖維能力;成膜能力;羅非魚(yú)皮

        膠原具有良好的生物相容性、低免疫原性和成膜性能等優(yōu)點(diǎn),近年來(lái)被廣泛應(yīng)用于食品工業(yè)、生物材料和化妝品行業(yè)中[1-3]。由于瘋牛病、口蹄疫、禽流感等不斷爆發(fā),以及宗教信仰的原因,利用水生動(dòng)物組織提取的膠原逐漸受到關(guān)注[4]。

        天然的膠原具有獨(dú)特的三螺旋結(jié)構(gòu),膠原分子間形成的特殊共價(jià)交聯(lián)對(duì)膠原纖維起到穩(wěn)定作用。當(dāng)膠原受熱變性后,氫鍵被破壞,三螺旋結(jié)構(gòu)向無(wú)規(guī)則卷曲轉(zhuǎn)變[5]。明膠是膠原通過(guò)熱變性衍生而來(lái)的,明膠蛋白也就是變性的膠原,但結(jié)構(gòu)和性能明顯不同于天然的膠原。草魚(yú)皮膠原溶液在40 ℃條件下熱處理30 min后可以得到完全變性的膠原[6],Karayannakidis等[7]利用40 ℃熱水可以從金槍魚(yú)皮中浸提得到明膠。李國(guó)英等[8]比較了膠原與其明膠的性質(zhì),結(jié)果發(fā)現(xiàn)只有膠原在模擬生理?xiàng)l件下通過(guò)自組裝形成纖維,表明膠原具有很好的成膜能力。有研究報(bào)道,羅非魚(yú)皮膠原蛋白膜的抗拉伸強(qiáng)度(tensile strength,TS)和斷裂延伸率(elongation at break,EAB)分別為51.24 MPa和36.71%[9],而利用羅非魚(yú)皮明膠制備的蛋白膜,其TS和EAB卻高達(dá)67.72 MPa和29.97%[10],表明明膠的成膜能力有可能高于膠原。然而,由于膜的制備時(shí)選用的溶劑不一樣,膜的性能缺乏可比性,因此有必要深入考察不同變性程度的魚(yú)皮膠原在同一溶劑體系下的成膜性能。

        本研究利用羅非魚(yú)皮提取酸溶性膠原(acid-soluble collagen,ASC),通過(guò)考察熱變性時(shí)間對(duì)ASC理化性質(zhì)的影響,研究變性程度對(duì)膠原膜性質(zhì)的影響,為比較魚(yú)皮膠原與明膠在成膜機(jī)制上的差異提供參考。

        1 材料與方法

        1.1 材料與試劑

        尼羅羅非魚(yú)皮 寧德市夏威食品有限公司;氫氧化鈉、無(wú)水乙醇、氯化鈉(均為分析純) 西隴化工股份有限公司。

        1.2 儀器與設(shè)備

        TMS-PRO質(zhì)構(gòu)儀 美國(guó)Food Technology公司;Q2000差示掃描量熱儀(differential scanning calorimeter,DSC) 美國(guó)TA儀器公司;S-4800掃描電子顯微鏡日本東京日立制造所;UV-8000A紫外分光光度計(jì) 上海元析儀器有限公司。

        1.3 方法

        1.3.1 魚(yú)皮ASC的提取

        ASC參照Tang Lanlan等[9]報(bào)道的方法在4 ℃條件下進(jìn)行提取。冰水漂洗干凈的魚(yú)皮用0.1 mol/L NaOH溶液(料液比1∶10,m/V)浸泡36 h、冰水漂洗;用10%(V/V)正丁醇溶液浸泡(料液比1∶10,m/V)24 h、冰水漂洗;利用30 倍原料質(zhì)量0.5 mol/L的乙酸溶液提取72 h;通過(guò)15 000×g離心20 min,在獲得的上清液中加入NaCl至終濃度為2.3 mol/L,15 000×g離心20 min,獲得的沉淀利用0.5 mol/L乙酸溶解后用0.1 mol/L乙酸透析24 h,最后用蒸餾水透析至中性,所得膠原溶液冷凍干燥后保存在-18 ℃,供以下實(shí)驗(yàn)使用。

        1.3.2 膠原的熱處理

        將凍干后的膠原溶于0.5 mol/L的乙酸溶液中,配制成蛋白質(zhì)量濃度為10 mg/mL的溶液。將得到的膠原溶液分別在42 ℃條件下水浴攪拌0、5、10、20、40、80 min后,迅速用冰水冷卻,在4 ℃條件下用透析袋(截留分子質(zhì)量大于14 ku)經(jīng)0.1 mol/L 乙酸透析、蒸餾水透析后,通過(guò)冷凍干燥獲得熱處理時(shí)間(0、5、10、20、40、80 min)不同的膠原。

        1.3.3 紫外吸收光譜

        膠原樣品利用0.1 mol/L乙酸溶液溶解后,配成蛋白質(zhì)量濃度為1 mg/mL的膠原溶液,用紫外分光光度計(jì)測(cè)定樣品在波長(zhǎng)190~400 nm間的吸收光譜。

        1.3.4 SDS-PAGE

        膠原樣品用含2% SDS、8 mol/L尿素、20 mmol/L Tris-HCl(pH 8.8)的蛋白變性劑溶解,溶解的蛋白根據(jù)Laemmli[11]報(bào)道的方法進(jìn)行十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)分析。標(biāo)準(zhǔn)蛋白分子質(zhì)量范圍為10~200 kD。

        1.3.5 黏度和熱變性溫度

        膠原溶液的黏度參照Tang Lanlan等[9]報(bào)道的方法進(jìn)行測(cè)定。膠原樣品利用0.1 mol/L乙酸調(diào)制成蛋白質(zhì)量濃度為1 mg/mL的膠原溶液(c),在10~45 ℃條件下測(cè)定膠原溶液從烏氏黏度計(jì)中的流出時(shí)間(t),同時(shí)也在相同條件下測(cè)定0.1 mol/L乙酸溶液的流出時(shí)間(t0)。特性黏度ηsp和比濃黏度ηre分別按公式(1)、(2)進(jìn)行計(jì)算:

        膠原的變性溫度(Td)是膠原溶液比濃黏度變化一半時(shí)所對(duì)應(yīng)的溫度。

        同時(shí),參照J(rèn)ia Yuanjun等[12]報(bào)道的方法利用DSC對(duì)膠原的熱轉(zhuǎn)變溫度進(jìn)行測(cè)定。將凍干的膠原樣品以1∶40(m/V)的比例溶脹于蒸餾水中,準(zhǔn)確稱(chēng)取15 mg左右的溶脹樣品利用DSC進(jìn)行測(cè)定。掃描溫度范圍為0~60 ℃,升溫速率為2 ℃/min,用空的鋁坩堝作為參照。

        1.3.6 濁度實(shí)驗(yàn)

        膠原溶液的濁度測(cè)定參照Li Yupin等[13]報(bào)道的方法并稍作修改。膠原樣品利用0.5 mol/L乙酸溶液調(diào)制成蛋白質(zhì)量濃度為1 mg/mL的膠原溶液,在4 ℃條件下用0.1 mol/L的磷酸鹽緩沖液(含0.15 mol/L NaCl,pH 7.4)透析24 h后,利用紫外分光光度計(jì)檢測(cè)膠原溶液在30 ℃條件下313 nm波長(zhǎng)處吸光度隨時(shí)間的變化。按照同樣的方法還考察了添加20%變性膠原對(duì)膠原溶液濁度的影響。

        1.3.7 膠原膜的制備

        膠原膜參考唐蘭蘭等[14]報(bào)道的方法并做適當(dāng)?shù)男薷?。取熱處理后的膠原溶液制備膠原膜,添加膠原質(zhì)量20%的甘油混合、脫泡后,在溫度(25±1)℃、相對(duì)濕度為(50±5)%條件下干燥制備成膠原膜,供以下實(shí)驗(yàn)使用。1.3.8 膠原膜性質(zhì)的測(cè)定

        1.3.8.1 微觀(guān)結(jié)構(gòu)分析

        膜的微觀(guān)結(jié)構(gòu)分析根據(jù)Tang Lanlan等[9]報(bào)道的方法。將充分脫水的膠原膜固定在樣品臺(tái)上,經(jīng)表面鍍金后采用掃描電子顯微鏡進(jìn)行觀(guān)察。

        1.3.8.2 機(jī)械性能的測(cè)定

        膠原膜的機(jī)械性能參考翁武銀等[15]報(bào)道的方法進(jìn)行測(cè)定。膠原膜用厚度計(jì)測(cè)定其厚度后,利用TMS-PRO質(zhì)構(gòu)儀對(duì)膜樣品進(jìn)行拉伸實(shí)驗(yàn)。膜的TS和EAB按照以公式(3)、(4)進(jìn)行計(jì)算:

        式中:F為膜斷裂時(shí)承受的最大張力/N;S為膜的橫斷面積/m2。

        式中:E為膜斷裂時(shí)被拉伸的長(zhǎng)度/mm;L為膜的初始長(zhǎng)度/mm,30 mm。

        1.3.8.3 顏色和透光率的測(cè)定

        膠原膜的顏色利用WSC-S測(cè)色色差計(jì)進(jìn)行測(cè)定。顏色以參數(shù)L*(黑-白)、a*(綠-紅)、b*(藍(lán)-黃)的值表示。其中標(biāo)準(zhǔn)白板的參數(shù)值為:L*=91.86,a*=-0.88,b*=1.42。

        膠原膜的透光率和透明度值按照Hoque等[16]報(bào)道的方法利用紫外分光光度計(jì)進(jìn)行測(cè)定。將膜樣品貼于比色槽外,在200~800 nm波長(zhǎng)范圍內(nèi)測(cè)定其透光率,以空氣作空白對(duì)照,每種膜樣品做3 個(gè)平行。膠原膜的透明度值按公式(5)進(jìn)行計(jì)算:

        式中:T600nm為膜在600 nm波長(zhǎng)處的透光率;L為膜的厚度/mm。透明度值越高,表示膠原膜越不透明。1.4 數(shù)據(jù)統(tǒng)計(jì)與分析

        采用SPSS 17.0軟件對(duì)文中所得數(shù)據(jù)進(jìn)行方差分析(ANOVA),顯著性檢驗(yàn)方法為Duncan多重檢驗(yàn),顯著水平為0.05。

        2 結(jié)果與分析

        2.1 熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮ASC紫外吸收光譜的影響

        圖 1 羅非魚(yú)皮ASC的紫外吸收光譜Fig. 1 UV spectra of ASC extracted from tilapia skin

        圖1是羅非魚(yú)皮ASC在波長(zhǎng)為200~400 nm的紫外吸收光譜,可知,羅非魚(yú)皮ASC最大吸收峰在225 nm波長(zhǎng)處,符合膠原的紫外吸收特征,類(lèi)似于Zeng Shaokui等[17]報(bào)道的結(jié)果。然而,羅非魚(yú)皮ASC在42 ℃條件下熱處理5~80 min后,膠原溶液的紫外吸收光譜都沒(méi)有發(fā)生明顯的變化(圖1)。

        2.2 羅非魚(yú)皮ASC的SDS-PAGE分析

        圖 2 熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮ASC蛋白組分的影響Fig. 2 SDS-PAGE analysis of tilapia skin ASC subjected to thermal treatment for different times

        利用SDS-PAGE考察了熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮ASC蛋白組分的影響,結(jié)果如圖2所示。羅非魚(yú)皮ASC主要由α1、α2肽鏈,以及β肽鏈和γ肽鏈組成,這與報(bào)道的草魚(yú)皮[18]、狹鱈魚(yú)皮[19]、鯰魚(yú)皮[20]等提取的ASC結(jié)果類(lèi)似。然而,根據(jù)圖2結(jié)果沒(méi)有發(fā)現(xiàn)熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮ASC的組分產(chǎn)生明顯的影響。

        2.3 熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮ASC黏度和熱變性溫度的影響

        熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮ASC的比濃黏度的影響結(jié)果如圖3所示。在檢測(cè)溫度低于25 ℃時(shí),羅非魚(yú)皮ASC的比濃黏度為28.9 dL/g,當(dāng)測(cè)定溫度高于30 ℃時(shí),比濃黏度出現(xiàn)急劇下降,在40 ℃時(shí)趨于穩(wěn)定。這主要是隨著溫度的升高,溶液中膠原分子間的氫鍵發(fā)生斷裂,三螺旋結(jié)構(gòu)發(fā)生解離、膠原發(fā)生明膠化[21-23],結(jié)果導(dǎo)致黏度下降。當(dāng)羅非魚(yú)皮ASC經(jīng)過(guò)5 min熱處理后,膠原溶液的比濃黏度隨溫度變化的趨勢(shì)雖然沒(méi)有明顯變化,但檢測(cè)溫度低于25 ℃條件下的比濃黏度顯著低于未經(jīng)熱處理的樣品。隨著熱處理時(shí)間進(jìn)一步延長(zhǎng),膠原溶液的比濃黏度隨溫度升高出現(xiàn)的轉(zhuǎn)折逐漸變得不明顯,推測(cè)在42 ℃條件下熱處理10 min后羅非魚(yú)皮膠原就完全變性。膠原的熱變性是膠原三螺旋結(jié)構(gòu)解離轉(zhuǎn)變成無(wú)規(guī)則卷曲,導(dǎo)致膠原溶液的黏度發(fā)生下降,通??梢岳媚z原溶液比濃黏度變化一半時(shí)所對(duì)應(yīng)的溫度作為膠原的變性溫度(Td)[24]。根據(jù)比濃黏度變化(圖3),經(jīng)過(guò)0、5、10、20、40、80 min熱處理的羅非魚(yú)皮ASC的Td分別為32.6、32.5、30.3、27.3、27.2 ℃和27.0 ℃。

        圖 3 熱處理對(duì)羅非魚(yú)皮ASC比濃黏度的影響Fig. 3 Effect of thermal treatment time on specif i c viscosity of ASC from tilapia skin

        圖 4 羅非魚(yú)皮ASC的DSC曲線(xiàn)Fig. 4 DSC thermograms of ASC from tilapia skin

        另一方面,利用DSC對(duì)羅非魚(yú)皮ASC的熱轉(zhuǎn)變溫度(Tm)進(jìn)行測(cè)定,結(jié)果如圖4所示。未經(jīng)熱處理的ASC的Tm為38.15 ℃,低于Komsa-Penkova等[25]報(bào)道的牛皮膠原的Tm(40.8 ℃)。熱處理5 min的ASC在DSC曲線(xiàn)上出現(xiàn)兩個(gè)明顯的峰,波峰的溫度分別是28.86 ℃和39.24 ℃,分別代表完全變性膠原和未變性膠原的Tm,表明羅非魚(yú)皮ASC經(jīng)過(guò)5 min熱處理后還沒(méi)有完全變性。然而,進(jìn)一步延長(zhǎng)熱處理時(shí)間,得到的變性ASC在DSC曲線(xiàn)上都只出現(xiàn)一個(gè)波峰,它們的Tm集中分布在29.2~29.3 ℃(圖4)。這些結(jié)果再次表明羅非魚(yú)皮ASC在42 ℃條件下熱處理10 min后就完全變性。

        2.4 羅非魚(yú)皮ASC濁度實(shí)驗(yàn)結(jié)果

        圖 5 羅非魚(yú)皮ASC的濁度-時(shí)間曲線(xiàn)Fig. 5 Turbidity-time curves of ASC from tilapia skin

        在自組裝過(guò)程中,膠原溶液的濁度會(huì)隨著膠原纖維的形成而增加[26]。因此,檢測(cè)了羅非魚(yú)皮ASC的濁度-時(shí)間曲線(xiàn)變化,結(jié)果如圖5a所示。未經(jīng)熱處理的ASC的成纖維過(guò)程可以分為3 個(gè)階段:第1階段是遲滯期,溶液的濁度基本上無(wú)變化;第2階段是增長(zhǎng)期,濁度快速增加;第3階段是成熟期,濁度基本恒定,此時(shí)膠原纖維的三維結(jié)構(gòu)已經(jīng)形成。這與Yan Mingyan等[27]報(bào)道的現(xiàn)象一致。當(dāng)ASC經(jīng)過(guò)5 min熱處理后,成纖維的遲滯期和增長(zhǎng)期出現(xiàn)明顯延長(zhǎng),而且3 個(gè)階段的界限變得較模糊。當(dāng)ASC的熱處理時(shí)間超過(guò)10 min后,膠原溶液的濁度不再隨時(shí)間發(fā)生變化(圖5a),表明完全變性的膠原不具備成纖維能力。另一方面,當(dāng)羅非魚(yú)皮ASC中添加了20%的不同時(shí)間熱處理的變性膠原(圖5b),結(jié)果發(fā)現(xiàn)添加的變性膠原熱處理時(shí)間越長(zhǎng),ASC的成纖維能力越弱,表明熱變性的膠原不僅不具備成纖維能力,還會(huì)阻礙未變性膠原的纖維形成。賈媛君[28]也報(bào)道了類(lèi)似的現(xiàn)象,青魚(yú)皮膠原的體外自組裝能力與膠原的變性程度具有一定的相關(guān)性,完全變性的膠原會(huì)喪失體外組裝能力。

        2.5 熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮ASC膠原膜性質(zhì)的影響

        2.5.1 微觀(guān)結(jié)構(gòu)

        由圖6可知,利用天然膠原制備的蛋白膜其表面呈現(xiàn)出明顯的纖維狀網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)(圖6a)。當(dāng)膠原經(jīng)過(guò)5 min熱處理時(shí),制備的蛋白膜表面纖維狀結(jié)構(gòu)開(kāi)始出現(xiàn)模糊(圖6b)。當(dāng)膠原經(jīng)過(guò)10 min熱處理后,蛋白膜表面逐漸出現(xiàn)類(lèi)似皺紋的紋理結(jié)構(gòu)(圖6c)。而且伴隨熱處理時(shí)間的延長(zhǎng),這種類(lèi)似皺紋的紋理結(jié)構(gòu)逐漸增加、密集(圖6d~f)。這可能是成膜溶液在干燥過(guò)程中,表面與內(nèi)部水分蒸發(fā)不同步造成的。也可能是天然膠原受熱發(fā)生變性,膠原的三螺旋結(jié)構(gòu)逐漸打開(kāi),形成無(wú)規(guī)則線(xiàn)鏈狀分子[29],在干燥過(guò)程中相互之間更容易纏繞在一起,有利于形成致密的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),今后將利用透射電子顯微鏡對(duì)膜的內(nèi)部微觀(guān)結(jié)構(gòu)進(jìn)行深入研究。

        圖 6 羅非魚(yú)皮ASC膜的SEM圖Fig. 6 SEM micrographs of ASC fi lm prepared from tilapia skin

        2.5.2 機(jī)械性能

        表 1 熱處理時(shí)間對(duì)膠原膜機(jī)械性能的影響Table 1 Effect of thermal treatment time on mechanical properties of collagen fi lms

        熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮膠原膜機(jī)械性能的影響如表1所示。與未經(jīng)熱處理的膠原制備的蛋白膜比較,利用熱處理5 min的膠原制備的蛋白膜其TS沒(méi)有發(fā)生顯著變化。然而,隨著熱處理時(shí)間延長(zhǎng),膠原膜的TS出現(xiàn)一定程度的上升。另一方面,伴隨著熱處理時(shí)間的延長(zhǎng),膠原膜的EAB出現(xiàn)先上升后下降的趨勢(shì),在熱處理10 min時(shí)蛋白膜的EAB達(dá)到最大值。雖然變性膠原在溶液中無(wú)法形成纖維,但是膠原經(jīng)過(guò)熱處理后,分子間的氫鍵發(fā)生斷裂,三螺旋結(jié)構(gòu)逐漸解離,可以更均勻地分散在成膜溶液中,隨著成膜溶液水分的蒸發(fā),均勻分散的膠原分子更有利于聚集形成致密的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)(圖5),結(jié)果使膜的機(jī)械性能得到增強(qiáng)(表1)。也有研究發(fā)現(xiàn)明膠溶液在干燥成膜過(guò)程中可以發(fā)生部分復(fù)性形成三股螺旋結(jié)構(gòu),進(jìn)而提高膜的機(jī)械強(qiáng)度[30-31]。

        2.5.3 顏色和透光率

        表 2 熱處理時(shí)間對(duì)膠原膜的顏色和透明度的影響Table 2 Effect of thermal treatment time on color parameters and transparency of collagen fi lms

        熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮膠原膜的顏色和透明度的影響如表2所示。隨著熱處理時(shí)間的延長(zhǎng),膠原膜的a*值沒(méi)有發(fā)生顯著變化,而L*值和b*值都出現(xiàn)一定程度的增加。另一方面,蛋白膜的透明度值也隨著膠原熱處理時(shí)間的延長(zhǎng)也出現(xiàn)一定程度的增加,表明膠原膜越不透明,這可能是熱處理的膠原在干燥成膜時(shí)蛋白分子更容易聚集在一起,導(dǎo)致單位面積內(nèi)的蛋白分子數(shù)目相對(duì)增多,使光線(xiàn)不易透過(guò),導(dǎo)致蛋白膜的透光性能下降。

        3 結(jié) 論

        熱處理時(shí)間對(duì)羅非魚(yú)皮酸溶性膠原的紫外吸收和蛋白組成沒(méi)有明顯影響。然而,伴隨熱處理時(shí)間的延長(zhǎng),膠原的比濃黏度和熱變性溫度均出現(xiàn)下降。當(dāng)熱處理時(shí)間超過(guò)10 min時(shí),膠原就失去成纖維能力。另一方面,隨著熱處理時(shí)間的延長(zhǎng),制備的蛋白膜機(jī)械性能和透明度值都出現(xiàn)一定程度上升,膜的纖維狀網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)變成類(lèi)似皺紋的紋理結(jié)構(gòu)。

        [1] SONG E, KIM S Y, CHUN T, et al. Collagen scaffolds derived from a marine source and their biocompatibility[J]. Biomaterials, 2006, 27(15): 2951-2961. DOI:10.1016/j.biomaterials.2006.01.015.

        [2] KIEW P L, MASHITAH M D. Isolation and characterization of collagen from the skin of Malaysian catfish (Hybrid clarias sp.)[J]. Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry, 2013, 56(4): 441-450. DOI:10.1007/s13765-013-3114-9.

        [3] HEU M S, LEE J H, KIM H J, et al. Characterization of acid-and pepsin-soluble collagens from flatfish skin[J]. Food Science and Biotechnology, 2010, 19(1): 27-33. DOI:10.1007/s10068-010-0004-3.

        [4] GóMEZ-GUILLéN M C, GIMéNEZ B, LóPEZ-CABALLERO M E, et al. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources: a review[J]. Food Hydrocolloids, 2011, 25(8): 1813-1827. DOI:10.1016/j.foodhyd.2011.02.007.

        [5] VYAZOVKIN S, VINCENT L, SBIRRAZZUOLI N. Thermal denaturation of collagen analyzed by isoconversional method[J]. Macromolecular Bioscience, 2007, 7(11): 1181-1186. DOI:10.1002/ mabi.200700162.

        [6] 江穎, 鄧明霞, 汪海嬰, 等. 熱變性對(duì)魚(yú)膠原海綿材料性能的影響[J]. 功能材料, 2015, 46(9): 9045-9051. DOI:10.3969/ j.issn.1001-9731.2015.09.009.

        [7] KARAYANNAKIDIS P D, CHATZIANTONIOU S E, ZOTOS A. Effects of selected process parameters on physical and sensorial properties of yellowfin tuna (Thunnus albacares) skin gelatin[J]. Journal of Food Process Engineering, 2014, 37(5): 461-473. DOI:10.1111/jfpe.12103.

        [8] 李國(guó)英, 張忠楷, 雷蘇, 等. 膠原, 明膠和水解膠原蛋白的性能差異[J].四川大學(xué)學(xué)報(bào)(工程科學(xué)版), 2005, 37(4): 54-58. DOI:10.15961/ j.jsuese.2005.04.012.

        [9] TANG Lanlan, CHEN Shulin, SU Wenjin, et al. Physicochemical properties and fi lm-forming ability of fi sh skin collagen extracted from different freshwater species[J]. Process Biochemistry, 2015, 50(1): 148-155. DOI:10.1016/j.procbio.2014.10.015.

        [10] 翁武銀, 吳菲菲, 蘇文金. 蛋白濃度對(duì)羅非魚(yú)皮明膠高溫干燥成膜的影響[J]. 農(nóng)業(yè)機(jī)械學(xué)報(bào), 2014, 45(7): 209-215. DOI:10.6041/ j.issn.1000-1298.2014.07.033.

        [11] LAEMMLI U K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4[J]. Nature, 1970, 227: 680-685. DOI:10.1038/227680a0.

        [12] JIA Yuanjun, WANG Haibo, WANG Haiyin, et al. Biochemical properties of skin collagens isolated from black carp (Mylopharyngodon piceus)[J]. Food Science and Biotechnology, 2012, 21(6): 1585-1592. DOI:10.1007/s10068-012-0211-1.

        [13] LI Yupin, ASADI A, MONROE M R, et al. pH effects on collagen fi brillogenesis in vitro: electrostatic interactions and phosphate binding[J]. Materials Science and Engineering: C, 2009, 29(5): 1643-1649. DOI:10.1016/j.msec.2009.01.001.

        [14] 唐蘭蘭, 陳書(shū)霖, 郝更新, 等. 三種淡水魚(yú)皮膠原蛋白膜機(jī)械性能和α1鏈一級(jí)結(jié)構(gòu)的相關(guān)性研究[J]. 現(xiàn)代食品科技, 2015, 31(6): 59-66. DOI:10.13982/j.mfst.1673-9078.2015.6.010.

        [15] 翁武銀, 劉光明, 蘇文金, 等. 魚(yú)皮明膠蛋白膜的制備及其熱穩(wěn)定性[J]. 水產(chǎn)學(xué)報(bào), 2011, 35(12): 1890-1896. DOI:10.3724/ SP.J.1231.2011.17517.

        [16] HOQUE M S, BENJAKUL S, PRODPRAN T. Properties of fi lm from cuttlef i sh (Sepia pharaonis) skin gelatin incorporated with cinnamon, clove and star anise extracts[J]. Food Hydrocolloids, 2011, 25(5): 1085-1097. DOI:10.1016/j.foodhyd.2010.10.005.

        [17] ZENG Shaokui, ZHANG Chaohua, LIN Hong, et al. Isolation and characterisation of acid-solubilised collagen from the skin of Nile tilapia (Oreochromis niloticus)[J]. Food Chemistry, 2009, 116(4): 879-883. DOI:10.1016/j.foodchem.2009.03.038.

        [18] CHEN Ye, YE Ran, WANG Yan. Acid-soluble and pepsin-soluble collagens from grass carp (Ctenopharyngodon idella) skin: a comparative study on physicochemical properties[J]. International Journal of Food Science & Technology, 2015, 50(1): 186-193. DOI:10.1111/ijfs.12675.

        [19] YAN Mingyan, LI Bafang, ZHAO Xue, et al. Characterization of acid-soluble collagen from the skin of walleye pollock (Theragra chalcogramma)[J]. Food Chemistry, 2008, 107(4): 1581-1586. DOI:10.1016/j.foodchem.2007.10.027.

        [20] ZHANG Min, LIU Wentao, LI Guoying. Isolation and characterisation of collagens from the skin of largefin longbarbel catfish (Mystus macropterus)[J]. Food Chemistry, 2009, 115(3): 826-831. DOI:10.1016/j.foodchem.2009.01.006.

        [21] MU Changdao, LI Defu, LIN Wei, et al. Temperature induced denaturation of collagen in acidic solution[J]. Biopolymers, 2007, 86(4): 282-287. DOI:10.1002/bip.20742.

        [22] GURDAK E, BOOTH J, ROBERTS C J, et al. Inf l uence of collagen denaturation on the nanoscale organization of adsorbed layers[J]. Journal of Colloid and Interface Science, 2006, 302(2): 475-484. DOI:10.1016/j.jcis.2006.06.064.

        [23] de CASTRO S R, SATO A C K, da CUNHA R L. Emulsions stabilized by heat-treated collagen fi bers[J]. Food Hydrocolloids, 2012, 26(1): 73-81. DOI:10.1016/j.foodhyd.2011.04.006.

        [24] ZHANG Yan, LIU Wentao, LI Guoying, et al. Isolation and partial characterization of pepsin-soluble collagen from the skin of grass carp (Ctenopharyngodon idella)[J]. Food Chemistry, 2007, 103(3): 906-912. DOI:10.1016/j.foodchem.2006.09.053.

        [25] KOMSA-PENKOVA R, KOYNOVA R, KOSTOV G, et al. Discrete reduction of type I collagen thermal stability upon oxidation[J]. Biophysical Chemistry, 2000, 83(3): 185-195. DOI:10.1016/S0301-4622(99)00135-0.

        [26] 趙燕, 魯亮, 楊玲, 等. 草魚(yú)皮膠原的體外自組裝動(dòng)力學(xué)研究[J]. 食品科學(xué), 2014, 35(11): 21-26. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201411005.

        [27] YAN Mingyan, QIN Song, LI Jie. Study on the self-assembly property of type I collagen prepared from tilapia (Oreochromis niloticus) skin by different extraction methods[J]. International Journal of Food Science & Technology, 2015, 50(9): 2088-2096. DOI:10.1111/ ijfs.12870.

        [28] 賈媛君. 青魚(yú)皮膠原蛋白的提取, 性能分析及熱變性行為研究[D].武漢: 武漢輕工大學(xué), 2013: 45-47.

        [29] 姚理榮, 林紅, 陳宇岳. 膠原蛋白纖維的性能與應(yīng)用[J]. 紡織學(xué)報(bào), 2006, 27(9): 105-107. DOI:10.13475/j.fzxb.2006.09.030.

        [30] DíAZ-CALDERóN P, CABALLERO L, MELO F, et al. Molecular conf i guration of gelatin-water suspensions at low concentration[J]. Food Hydrocolloids, 2014, 39: 171-179. DOI:10.1016/j.foodhyd.2013.12.019.

        [31] WENG Wuyin, ZHENG Huibin, SU Wenjin. Characterization of edible fi lms based on tilapia (Tilapia zillii) scale gelatin with different extraction pH[J]. Food Hydrocolloids, 2014, 41: 19-26. DOI:10.1016/ J.FOODHYD.2014.03.026.

        Effect of Thermal Treatment on the Properties of Acid-Soluble Collagen from Tilapia Skin

        ZHANG Linlin1, CHEN Jun1,2, WENG Wuyin1,2,*
        (1. College of Food and Biological Engineering, Jimei University, Xiamen 361021, China; 2. Xiamen Key Laboratory of Marine Functional Food, Xiamen 361021, China)

        The effect of thermal treatment time on physicochemical properties and film-forming ability of acid-soluble collagen (ASC) from tilapia skin was investigated. No significant difference in UV absorption or molecular weight distribution?of?ASC?was?observed?during?thermal?treatment.?With?increasing?thermal?treatment?time,?the?specif i c?viscosity?of ASC was decreased, and the denaturation temperature and thermal transition temperature were decreased from 32.6 to 27.0 ℃ and from 38.15 to 29.19 ℃, respectively. When thermal treatment time was more than 10 min at 42 ℃, The results of turbidity experiments indicated that the ASC did not possess fibril-forming ability after 10 min treatment at 42 ℃. Furthermore, the fibril formation of natural collagen was also hindered by thermally denatured collagen. On the other hand,?the?tensile?strength?of?collagen?f i lms?was?increased?from?30.81?to?41.33?MPa,?the?elongation?at?breaks?from?8.95% to 11.59%, and the transparency value from 2.42 to 3.33 with increasing thermal treatment time. Based on the results of scanning?electron?microscopy,?it?was?found?that?the?f i brous?structure?of?collagen?f i lms?was?gradually?converted?to?a?wrinklelike?structure?during?thermal?treatment.?From?the?above?results,?it?could?be?concluded?that?the?f i bril-forming?ability?of?ASC?from?tilapia?skins?was?decreased?after?thermal?denaturation,?while?the?f i lm-forming?ability?was?increased.

        acid-soluble collagen; thermal treatment; fi bril-forming ability; fi lm-forming ability; tilapia skin

        10.7506/spkx1002-6630-201705013

        TS254.9

        A

        1002-6630(2017)05-0080-06

        張琳琳, 陳俊, 翁武銀. 熱處理對(duì)羅非魚(yú)皮酸溶性膠原性質(zhì)的影響[J]. 食品科學(xué), 2017, 38(5): 80-85. DOI:10.7506/ spkx1002-6630-201705013. http://www.spkx.net.cn

        ZHANG Linlin, CHEN Jun, WENG Wuyin. Effect of thermal treatment on the properties of acid-soluble collagen from tilapia skin[J]. Food Science, 2017, 38(5): 80-85. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201705013. http://www.spkx.net.cn

        2016-04-05

        國(guó)家自然科學(xué)基金面上項(xiàng)目(31271984;31571835);福建省杰出青年科學(xué)基金項(xiàng)目(2014J06013);

        廈門(mén)市海洋經(jīng)濟(jì)發(fā)展專(zhuān)項(xiàng)資金項(xiàng)目(14CZP031HJ05);福建省海洋經(jīng)濟(jì)創(chuàng)新發(fā)展區(qū)域示范項(xiàng)目(2014FJ05)

        張琳琳(1992—),女,碩士研究生,研究方向?yàn)樗a(chǎn)品加工。E-mail:812455717@qq.com

        *通信作者:翁武銀(1974—),男,教授,博士,研究方向?yàn)樗a(chǎn)加工及其副產(chǎn)物綜合利用。E-mail:wwymail@jmu.edu.cn

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