齊寶坤，李 楊，王中江，隋曉楠，江連洲*

（東北農(nóng)業(yè)大學食品學院，黑龍江 哈爾濱 150030）

不同品種大豆分離蛋白Zeta電位和粒徑分布與表面疏水性的關系

齊寶坤，李 楊，王中江，隋曉楠，江連洲*

（東北農(nóng)業(yè)大學食品學院，黑龍江 哈爾濱 150030）

對不同品種大豆分離蛋白（soybean protein isolate，SPI）的表面疏水性、氨基酸組成及溶液的Zeta電位和粒徑分布進行分析，探討蛋白質溶液Zeta電位和粒徑分布與表面疏水性的關系。不同品種SPI的表面疏水性由大到小的變化趨勢為：東農(nóng)46＞皖豆24＞黑農(nóng)46＞五星4＞中黃13＞冀NF58，品種差異對SPI的Zeta電位及粒徑分布具有顯著影響。相關性分析表明，SPI表面疏水性與氨基酸組成無顯著相關性，表面疏水性與Zeta電位絕對值呈顯著的正相關，與粒徑大小呈顯著的負相關。當?shù)鞍兹芤篫eta電位絕對值較大時，蛋白表面更多同性電荷間的排斥作用會減少蛋白分子的相互聚集，使蛋白溶液趨于穩(wěn)定，同時降低蛋白質粒徑大小。此時，蛋白質疏水基團的內(nèi)卷程度降低，并更多暴露在分子表面，導致蛋白質表面疏水性增加。

大豆分離蛋白；Zeta電位；粒徑分布；表面疏水性

大豆分離蛋白（soybean protein isolate，SPI）是一種具有較高營養(yǎng)價值的植物蛋白，由于其高蛋白質含量以及特殊的化學結構使其具有多種可以在食品工業(yè)中廣泛應用的功能特性[1-2]。其中蛋白質的表面疏水性影響蛋白質分子間的相互作用，對蛋白質的凝膠性、乳化性、溶解性等功能特性影響顯著[3-6]。蛋白質的表面疏水性不僅受蛋白質的理化性質和結構特性的影響，而且與加工方法及加工條件等密切相關[7-9]。此外，不同品種SPI的表面疏水性也受蛋白質溶液性質的影響，包括Zeta電位和粒徑分布等。目前，關于蛋白質表面疏水性的研究較多，大多數(shù)集中在物理、化學及酶法改性對蛋白質表面疏水性的影響[10-12]。Arzeni等[13]發(fā)現(xiàn)在頻率為20 kHz、振幅為20%條件下，采用高強度聚焦超聲對大豆蛋白處理20 min，使其疏水基團暴露到分子表面，導致表面疏水性增加。Radha等[14]研究了酶解改性對大豆蛋白表面疏水性的影響。近年來，也有一些關于大豆蛋白表面疏水性與蛋白質結構特性關系的研究[15-16]。劉春雷等[17]對大豆7S和11S蛋白二級結構與表面疏水性的相關性進行了研究，結果表明大豆蛋白的表面疏水性與α-螺旋和β-折疊含量呈負相關，與β-轉角和無規(guī)卷曲含量呈正相關。吳海波等[18]采用內(nèi)源熒光光譜法研究了SPI分子空間構象對表面疏水性的影響，結果表明埋藏在內(nèi)部的疏水基團的暴露是導致蛋白質表面疏水性增大的主要原因。然而，關于不同品種SPI溶液Zeta電位和粒徑分布與表面疏水性關系的研究鮮有報道。本實驗對不同品種SPI的表面疏水性和氨基酸組成進行測定，同時采用Zeta電位儀和激光粒度分析儀對蛋白質溶液Zeta電位和粒徑分布進行分析，探討蛋白質溶液Zeta電位和粒徑分布與表面疏水性的關系，以期為SPI功能性質的改善及特定功能性蛋白產(chǎn)品的開發(fā)提供技術支持及理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

大豆品種為東農(nóng)46、黑農(nóng)46、冀NF58、皖豆24、五星4、中黃13。

8-苯胺基-1-萘磺酸（8-anilino-1-naphtalenesulfonate，ANS） 美國Sigma公司；Lowry法蛋白質含量測定試劑盒 上海荔達生物科技有限公司；HCl、NaOH、Na2HPO4·12H2O、NaH2PO4·2H2O均為分析純。1.2 儀器與設備

低溫高速離心機 美國BeckMan公司；pHS-3C型酸度計 上海雷磁公司；FD5-3型冷凍干燥機 美國SIM公司；F-4500熒光分光光度計 日本Hitachi公司；1100型氨基酸自動分析儀 美國Agilent公司；PALS-Zeta電位儀、PALS-激光粒度分析儀 美國布魯克海文儀器公司。

1.3 方法

1.3.1 SPI的制備

大豆去皮、粉碎，過60 目篩后采用正己烷脫脂。將脫脂豆粕與水按1∶15的質量比混合，用2 mol/L的NaOH溶液調(diào)pH值至8.0后浸提l.5 h，10 000×g離心30 min，取上清液用2 mol/L的HCl溶液調(diào)pH值至4.5，靜置后6 000×g離心30 min，取沉淀水洗后分散于水中并用2 mol/L的NaOH溶液調(diào)pH值至7.0，10 000×g離心30 min，除去不溶物，將蛋白溶液冷凍干燥即得SPI。參考GB 5009.5—2010《食品中蛋白質的測定》，采用凱氏定氮法測定蛋白質含量。

1.3.2 表面疏水性的測定

根據(jù)Kato等[19]采用的ANS熒光探針法測定蛋白質表面疏水性。稱取一定量蛋白樣品溶于0.01 mol/L、pH 7.0的磷酸鹽緩沖液中，室溫條件下攪拌1 h，然后10 000×g離心30 min，采用Lowry法測定上清液中蛋白質含量，并用同一磷酸鹽緩沖液稀釋至蛋白濃度為0.005～0.500 mol/mL，取4 mL不同濃度的樣品溶液，分別加入40 μL 8 mmol/L的ANS溶液，振蕩后靜置3 min，再測定樣品的熒光強度。設置激發(fā)波長λex為370 nm，發(fā)射波長λem為490 nm。以熒光強度對蛋白濃度作圖，初始斜率即為蛋白質的表面疏水性。

1.3.3 氨基酸組成的測定

參考黃友如[20]的酸水解方法。首先將SPI樣品經(jīng)氯仿-甲醇（2∶1，V/V）的混合溶液進行脫脂處理，然后將樣品置于水解管中，加入6 mol/L的鹽酸溶液，110 ℃密閉條件下水解1 d，冷卻后定容，過濾，蒸干，再加入0.02 mol/L的鹽酸溶液，真空中放置30 min，采用1100型氨基酸自動分析儀測定除色氨酸以外的其他氨基酸的含量。

1.3.4 Zeta電位的測定

參考Crudden等[21]的測定方法，采用PALS-Zeta電位儀對SPI溶液的Zeta電位進行測定。將蛋白樣品分散到50 mmol/L、pH 7.0的磷酸鹽緩沖液中，配成質量分數(shù)為0.2%的蛋白溶液，上樣體積為1 mL，測定溫度為25 ℃。1.3.5 粒徑分布的測定

參考李楊等[22]的測定方法，采用PALS-激光粒度分析儀測定SPI的粒徑分布及其分布。采用50 mmol/L的磷酸鹽緩沖液（pH 7.0）將SPI樣品配制成質量分數(shù)為0.2%的蛋白溶液，過0.45 μm醋酸纖維膜（水系），于室溫條件下進行測量。

1.4 統(tǒng)計分析

每個實驗重復3 次，采用Origin 8.0軟件作圖。采用SPSS V 17.0軟件進行ANOVA差異顯著性分析及相關性分析，P＜0.05為顯著性差異。

2 結果與分析

2.1 不同品種SPI的蛋白質含量分析

采用凱氏定氮法測定蛋白質含量，結果見表1。不同品種SPI的蛋白質含量較接近，且均大于90%，純度較高，可用于性質和結構的分析。

2.2 不同品種SPI的表面疏水性分析

圖1 不同品種SPI的表面疏水性Fig.1 Surface hydrophobicity of SPIs from different varieties

由圖1可以看出，大豆品種對蛋白質表面疏水性具有一定影響，不同品種SPI的表面疏水性存在顯著性差異（P＜0.05），這表明不同品種SPI的表面疏水性不同，這可能與蛋白質中不同的氨基酸組成、表面電荷及空間構象有關[23]。此外，不同品種SPI的表面疏水性由大到小的變化趨勢為：東農(nóng)46＞皖豆24＞黑農(nóng)46＞五星4＞中黃13＞冀NF58，這與許晶等[24]對SPI表面疏水性的研究結果一致。

2.3 不同品種SPI的氨基酸組成分析

表2 不同品種SPI中4 種類型氨基酸的相對含量Table2 Relative contents of four types of amino acids in SPIs from different varieties %

表2為不同品種SPI中4 種類型氨基酸的相對含量。堿性氨基酸包括賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）和組氨酸（His）；酸性氨基酸包括谷氨酸（Glu）和天冬氨酸（Asp）；疏水性氨基酸包括丙氨酸（Ala）、纈氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe）和蛋氨酸（Met）；極性不帶電氨基酸包括甘氨酸（Gly）、絲氨酸（Ser）、蘇氨酸（Thr）和酪氨酸（Tyr）。由表2可以看出，在SPI中不同類型的氨基酸相對含量明顯不同，其中酸性氨基酸與疏水性氨基酸相對含量較高，堿性氨基酸與極性不帶電氨基酸相對含量較低，在不同品種SPI中同一類型氨基酸之間具有一定差異，但差異顯著性不大。

對表中數(shù)據(jù)與表面疏水性進行相關性分析可知：表面疏水性與堿性氨基酸、酸性氨基酸、疏水性氨基酸、極性不帶電氨基酸含量之間均無顯著線性相關性，相關系數(shù)分別為－0.504（P=0.308）、0.656（P=0.157）、0.064（P=0.904）、0.258（P=0.622）。說明疏水性氨基酸的含量高低并不能作為評價蛋白質表面疏水性的指標，分析原因是蛋白質的疏水性氨基酸一般埋藏在蛋白質內(nèi)部的疏水區(qū)，分布在蛋白質表面的疏水性氨基酸殘基含量與疏水性氨基酸總含量并不一致，蛋白質的表面疏水性與蛋白分子的空間構象及疏水性殘基的暴露有很大關系[25]。然而，李丹等[26]對大豆7S和11S蛋白的氨基酸組成與表面疏水性相關性的研究表明，疏水性氨基酸總量與7S和11S蛋白的表面疏水性呈正相關，親水性氨基酸總量與其表面疏水性不相關。這與本實驗的結果存在一定差異，可能是由于研究的大豆品種不同所導致的。

2.4 不同品種SPI溶液Zeta電位分析

SPI是典型的兩性電解質，在蛋白質分子的側鏈上含有許多的極性基團（如羧基、羥基和氨基）和非極性基團，這些親水性的極性基團在水溶液中暴露在SPI表面，使蛋白表面帶電，測定SPI溶液的Zeta電位對其溶液性質的表征很有意義。蛋白質表面氨基酸所帶電荷的多少和電荷的正負性影響著蛋白質表面電位，從而影響了蛋白質溶液的Zeta電位值。通常蛋白質表面帶正電荷的氨基酸多于帶負電荷氨基酸，其蛋白質溶液Zeta電位為正值；反之，蛋白質表面帶負電荷氨基酸多于帶正電荷的氨基酸時，蛋白質溶液Zeta電位呈現(xiàn)負值[27]。

圖2 不同品種SPI的Zeta電位值Fig.2 Zeta potential value of SPIs from different varieties

圖2 為不同品種SPI溶液（pH 7.0）的Zeta電位值。在中性pH值時，所有SPI樣品的Zeta電位值均為負值，說明蛋白質表面存在大量負電荷。不同品種SPI樣品的Zeta電位值存在顯著差異（P＜0.05），Zeta電位絕對值的變化趨勢與表面疏水性相似，即東農(nóng)46＞皖豆24＞黑農(nóng)46＞五星4＞中黃13＞冀NF58。通過相關性分析可知，表面疏水性與Zeta電位絕對值之間存在顯著的線性正相關，相關系數(shù)為0.912（P＜0.05），這表明隨著Zeta電位絕對值的增大，SPI表面疏水性呈增加趨勢。當?shù)鞍兹芤篫eta電位絕對值較小時，蛋白表面所帶的同性電荷較少，由于靜電排斥作用的減小使溶液穩(wěn)定性降低，體系中蛋白分子傾向于相互聚集[28]，這會導致蛋白質的疏水基團內(nèi)卷，包埋于蛋白質分子內(nèi)部，使蛋白質表面疏水性降低；而當?shù)鞍兹芤篫eta電位絕對值較大時，蛋白表面同性電荷增多，更多同性電荷間的相互排斥使蛋白質溶液更穩(wěn)定的存在，這會使蛋白分子間的相互聚集作用減弱，從而減少疏水基團的內(nèi)卷，使疏水基團更多的暴露在分子表面，導致蛋白質表面疏水性增加。

2.5 不同品種SPI溶液粒徑分布分析

圖3 不同品種SPI的粒徑分布圖Fig.3 Particle size distribution of SPIs from different varieties

如圖3所示，所有蛋白樣品的粒徑大小都有兩個分布范圍，其中一部分粒子的粒徑分布在10 nm左右，這部分是天然的SPI分子，與Aguilera等[29]報道的11S球蛋白（12.6 nm×12.6 nm×7.5 nm）和7S球蛋白（12.5 nm×12.5 nm×3.75 nm）的粒徑分布是一致的；另外，存在一些粒徑分布在100 nm左右的粒子，推測這部分粒子是SPI制備中形成的聚集體或是比較小的雜質。

根據(jù)粒徑分布可以得到不同品種SPI的平均粒徑，分別為23.21（東農(nóng)46）、27.45（黑農(nóng)46）、38.67（冀NF58）、24.98（皖豆24）、32.73 nm（五星4）和34.23 nm（中黃13）。不同品種SPI的粒徑分布及平均粒徑大小之間存在顯著差異（P＜0.05），蛋白分子平均粒徑的變化趨勢與表面疏水性相反，即冀NF58（38.67 nm）＞中黃13（34.23 nm）＞五星4（32.73 nm）＞黑農(nóng)46（27.45 nm）＞皖豆24（24.98 nm）＞東農(nóng)46（23.21 nm）。

結合表面疏水性進行相關性分析可知，SPI的表面疏水性與粒徑大小之間存在極顯著的線性負相關，相關系數(shù)為－0.970（P=0.001），這表明SPI的表面疏水性隨著粒徑的增大而降低。蛋白質的粒徑分布較大，說明蛋白分子之間相互聚集形成較多聚集體，這會使蛋白質的疏水基團內(nèi)卷，減少蛋白質分子表面疏水基團的暴露[30]，導致蛋白質表面疏水性降低；反之，蛋白分子之間形成的聚集體較少時，蛋白質的粒徑分布較小，有較多的疏水基團暴露在蛋白質分子表面，導致蛋白質表面疏水性增加。這與本實驗中Zeta電位的分析結果一致。

3 結 論

不同品種SPI的表面疏水性由大到小的變化趨勢為：東農(nóng)46＞皖豆24＞黑農(nóng)46＞五星4＞中黃13＞冀NF58，品種差異對SPI溶液的Zeta電位及粒徑分布具有顯著影響。相關性分析表明，表面疏水性與蛋白質的氨基酸組成無顯著相關性，疏水性氨基酸的含量高低不能作為評價表面疏水性的指標，蛋白質的表面疏水性與蛋白分子的空間構象及疏水殘基的暴露有關。此外，蛋白質溶液的Zeta電位和粒徑分布對表面疏水性具有顯著影響，SPI表面疏水性與Zeta電位絕對值呈顯著的正相關，與粒徑大小呈顯著的負相關。當?shù)鞍兹芤篫eta電位絕對值較大時，蛋白表面更多同性電荷間的排斥作用會降低蛋白分子的相互聚集，減少聚集體的形成，使蛋白溶液趨于穩(wěn)定，粒徑分布變小。此時，蛋白質疏水基團的內(nèi)卷程度降低，同時更多暴露在分子表面，導致蛋白質表面疏水性增加。

[1] 李秋慧, 李楊, 隋曉楠, 等. 微波處理對大豆分離蛋白-磷脂復合體系功能特性的影響[J]. 食品科學, 2016, 37(19)： 42-47. DOI：10.7506/ spkx1002-6630-201619007.

[2] NATARAJAN S, XU C, BAE H, et al. Proteomic and genetic analysis of glycinin subunits of sixteen soybean genotypes[J]. Plant Physiology and Biochemistry, 2007, 45(6/7)： 436-444. DOI：10.1016/ j.plaphy.2007.03.031.

[3] LUO Donghui, ZHAO Qiangzhong, ZHAO Mouming, et al. Effects of limited proteolysis and high-pressure homogenization on structural and functional characteristics of glycinin[J]. Food Chemistry, 2010, 122(1)： 25-30. DOI：10.1016/j.foodchem.2010.02.011.

[4] KHATIB K A, HERALD T J, MUINO P L. The characterization of soybean varieties by fluorescence spectroscopy[J]. International Journal of Food Science and Technology, 2005, 40(5)： 545-555. DOI：10.1111/j.1365-2621.2005.00974.x.

[5] HUA Y, CUI S W, WANG Q, et al. Heat induced gelling properties of soy protein isolates prepared from different defatted soybean fl ours[J]. Food Research International, 2005, 38(4)： 377-385. DOI：10.1016/ j.foodres.2004.10.006.

[6] 陳林. 物理預處理-蛋白酶控制水解聯(lián)合改性對大豆分離蛋白功能特性的影響研究[D]. 廣州： 華南理工大學, 2010： 7-10.

[7] WANG W Y, BRINGE N A, BERHOW M A, et al. β-Conglycinins among sources of bioactives in hydrolysates of different soybean varieties that inhibit leukemia cells in vitro[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2008, 56(11)： 4012-4020. DOI：10.1021/ jf8002009.

[8] HUANG W, SUN X. Adhesive properties of soy proteins modified by sodiumdodecyl sulfate and sodiumdodecylbenzenz sulfonate[J]. JAOCS, 2000, 77(7)： 705-708. DOI：10.1007/s11746-000-0113-6.

[9] FUKUSHIMA D. Recent progress of soybean protein isolate foods：chemistry, technology and nutrition[J]. Food Reviews International, 1991, 7(3)： 323-351. DOI：10.1080/87559129109540915.

[10] PUPPO C, CHAPLEAU N, SPERONI F, et al. Physicochemical modifications high-pressure-treated soybean protein isolates[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2004, 52： 1564-1571. DOI：10.1021/jf034813t.

[11] 孫鵬, 程建軍, 鄭存汐, 等. 干燥方式對不同接枝度的大豆分離蛋白-麥芽糊精聚合物性質影響[J]. 食品工業(yè)科技, 2012, 33(11)： 157-160.

[12] RADHA C, KUMAR P R, PRAKASH V. Enzymatic modif i cation as a tool to improve the functional properties of heat -processed soy fl our[J]. Journal of Science of Food and Agriculture, 2008, 88(2)： 336-343. DOI：10.1002/jsfa.3094.

[13] ARZENI C, MARTINEZ K, ZEMA P, et al. Comparative study of high intensity ultrasound effects on food proteins functionality[J]. Journal of Food Engineering, 2012, 108(3)： 463-472. DOI：10.1016/ j.jfoodeng.2011.08.018.

[14] RADHA C, KUMAR P R, PRAKASH V. Enzymatic modif i cation as a tool to improve the functional properties of heat-processed soy fl our[J]. Journal of Science of Food and Agriculture, 2008, 88(2)： 336-343. DOI：10.1002/jsfa.3094.

[15] 王中江, 江連洲, 魏冬旭, 等. pH值對大豆分離蛋白構象及表面疏水性的影響[J]. 食品科學, 2012, 33(11)： 47-51.

[16] 王辰, 江連洲, 魏冬旭, 等. 不同品種大豆分離蛋白結構與表面疏水性的關系[J]. 食品科學, 2012, 33(9)： 54-57.

[17] 劉春雷, 孫立斌, 李相昕, 等. 大豆7S和11S蛋白二級結構與表面疏水性相關性的研究[J]. 食品科學, 2015, 36(17)： 28-32. DOI：10.7506/ spkx1002-6630-201517006.

[18] 吳海波, 齊寶坤, 江連洲, 等. 大豆分離蛋白熱性質及其空間構象對表面疏水性的影響[J]. 中國糧油學報, 2014, 29(10)： 42-45.

[19] KATO A, NAKAI S. Hydrophobicity determined by a fluorescence probe methods and its correlation with surface properties of proteins[J]. Biochimica et Biophysica Acta, 1980, 624(1)： 13-20. DOI：10.1016/0005-2795(80)90220-2.

[20] 黃友如. 脂肪氧合酶催化亞油酸誘導大豆蛋白聚集機理[D]. 無錫：江南大學, 2006： 1-6.

[21] CRUDDEN A, AFOUFA-BASTIEN D, FOX P F, et al. Effect of hydrolysis of casein by plasmin on the heat stability of milk[J]. International Dairy Journal, 2005, 15(10)： 1017-1025. DOI：10.1016/ j.idairyj.2004.11.001.

[22] 李楊, 李秋慧, 王海晴, 等. 大豆蛋白-磷脂酶解物共建乳化體系性質研究[J]. 中國食品學報, 2015, 15(11)： 41-47. DOI：10.16429/j.1009-7848.2015.11.007.

[23] HOU D H J, CHANG S K C. Structural characteristics of purified glycinin from soybeans stored under various conditions[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2004, 52(12)： 3792-3800. DOI：10.1021/jf035072z.

[24] 許晶, 齊寶坤, 趙青山, 等. 大豆分離蛋白結構特性與表面疏水性的關系[J]. 中國糧油學報, 2015, 30(8)： 32-36. DOI：10.3969/ j.issn.1003-0174.2015.08.006.

[25] GU X, CAMPBELL L J, EUSTON S R. Influence of sugars on the characteristics of glucono-δ-lactone-induced soy protein isolate gels[J]. Food Hydrocolloids, 2009, 23(23)： 314-326. DOI：10.1016/ j.foodhyd.2008.01.005.

[26] 李丹, 江連洲. 大豆7S和11S蛋白中氨基酸組成與表面疏水性的相關性研究[J]. 中國油脂, 2015, 40(3)： 25-29.

[27] BOUZID H, RABILLER-BAUDRY M, PAUGAM L, et al. Impact of zeta potential and size of caseins as precursors of fouling deposit on limiting and critical fluxes in spiral ultrafiltration of modified skim milks[J]. Journal of Membrane Science, 2008, 314(1/2)： 67-75. DOI：10.1016/j.memsci.2008.01.028.

[28] WONG B T, DAY L, AUGUSTIN M A. Deamidated wheat protein-dextran Maillard conjugates： effect of size and location of polysaccharide conjugated on steric stabilization of emulsions at acidic pH[J]. Food Hydrocolloids, 2011, 25(6)： 1424-1432. DOI：10.1016/ j.foodhyd.2011.01.017.

[29] AGUILERA J M, ROJAS G. Determination of kinetics of gelation of whey protein and cassava starch by oscillatory rheometry[J]. Food Research International, 1997, 30： 349-357. DOI：10.1016/S0963-9969(97)00058-6.

[30] 郭武漢, 關二旗, 卞科, 等. 超微粉碎處理對花生蛋白功能特性的影響[J]. 河南工業(yè)大學學報(自然科學版), 2015, 36(5)： 52-56. DOI：10.16433/j.cnki.issn1673-2383.2015.05.011.

Relationship between Surface Hydrophobicity and Zeta Potential as well as Particle Size Distribution of Soybean Protein Isolates from Different Varieties

QI Baokun, LI Yang, WANG Zhongjiang, SUI Xiaonan, JIANG Lianzhou*
(College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China)

This study was done with the objective to analyze the surface hydrophobicity, amino acid composition, zeta potential and particle size distribution of soybean protein isolates (SPIs) prepared from different soybean varieties and to explore the relationship between surface hydrophobicity and zeta potential as well as particle size distribution of SPI. The surface hydrophobicity of SPIs from different varieties was in the decreasing order： Dongnong 46 ＞ Wandou 24 ＞ Heinong 46 ＞ Wuxing 4 ＞ Zhonghuang 13 ＞ Ji NF 58. The different varieties had a signif i cant effect on the zeta potential and particle size distribution of SPI. Correlation analysis indicated no signif i cant correlation between surface hydrophobicity and amino acid composition. Surface hydrophobicity was positively correlated with absolute value of zeta potential and negatively correlated with particle size. With increasing absolute value of zeta potential, the aggregation of protein molecules was decreased due to repulsive interaction of more like electric charges on their surface, making the protein solution more stable and at the same time reducing the size of the protein particles. As a result, more hydrophobic groups were exposed on the surface of the proteins due to decreased involution degree of hydrophobic groups, thereby leading to an increase in surface hydrophobicity.

soybean protein isolate; zeta potential; particle size distribution; surface hydrophobicity

10.7506/spkx1002-6630-201703019

TS201.2

A

1002-6630（2017）03-0114-05

齊寶坤, 李楊, 王中江, 等. 不同品種大豆分離蛋白Zeta電位和粒徑分布與表面疏水性的關系[J]. 食品科學, 2017, 38(3)：114-118. DOI：10.7506/spkx1002-6630-201703019. http：//www.spkx.net.cn

QI Baokun, LI Yang, WANG Zhongjiang, et al. Relationship between surface hydrophobicity and zeta potential as well as particle size distribution of soybean protein isolates from different varieties[J]. Food Science, 2017, 38(3)： 114-118. (in Chinese with English abstract)

10.7506/spkx1002-6630-201703019. http：//www.spkx.net.cn

2016-03-31

國家現(xiàn)代農(nóng)業(yè)產(chǎn)業(yè)技術體系建設專項（CARS-04-PS25）

齊寶坤（1986—），男，博士研究生，研究方向為糧食、油脂與植物蛋白工程。E-mail：qibaokun22@163.com

*通信作者：江連洲（1960—），男，教授，博士，研究方向為糧食、油脂與植物蛋白工程。E-mail：jlzname@yeah.net