朱健康著 倪建平譯

（1中國科學(xué)院上海生命科學(xué)研究院植物逆境生物學(xué)和分子植物學(xué)中心，上海201602；2普渡大學(xué)西拉法葉校區(qū)園藝系，美國47907；3中國水稻研究所，杭州310006）

植物非生物脅迫信號轉(zhuǎn)導(dǎo)及應(yīng)答

朱健康1,2著 倪建平3譯

（1中國科學(xué)院上海生命科學(xué)研究院植物逆境生物學(xué)和分子植物學(xué)中心，上海201602；2普渡大學(xué)西拉法葉校區(qū)園藝系，美國47907；3中國水稻研究所，杭州310006）

作為固著生物，植物必須適應(yīng)土壤鹽堿害、干旱以及極端溫度等非生物脅迫。植物主要脅迫信號途徑與酵母SNF1激酶和哺乳動物AMPK激酶有關(guān)，顯示這些途徑可能由能量感知途徑進化而來。脅迫信號通過調(diào)控離子和水的運輸，代謝和轉(zhuǎn)錄重組過程中的關(guān)鍵蛋白以維持脅迫條件下離子和水的動態(tài)平衡，保持細胞的穩(wěn)定。對非生物脅迫的信號傳遞和應(yīng)答過程的深入了解將有助于提高作物的逆境適應(yīng)能力，實現(xiàn)農(nóng)業(yè)的可持續(xù)發(fā)展，并保障日益增長的世界人口的糧食安全。

非生物脅迫；植物；信號；應(yīng)答

植物需要應(yīng)對持續(xù)變化的環(huán)境，包括經(jīng)常性的不利于植物生長和發(fā)育的脅迫環(huán)境。這些不良環(huán)境包括生物脅迫（如病原體感染和食草動物的啃食）和非生物脅迫（例如干旱、高溫、冷害、營養(yǎng)匱乏、鹽害以及土壤中鋁、砷、鎘等有毒金屬毒害）。干旱、鹽害以及溫度脅迫是影響植物的地理分布、限制農(nóng)作物產(chǎn)量，并威脅糧食安全的主要環(huán)境因子。極端天氣越來越頻繁的出現(xiàn)，將加劇非生物脅迫對農(nóng)業(yè)生產(chǎn)的不利影響（Fedoroff et al,2010）。植物如何感受和響應(yīng)環(huán)境脅迫是一個根本性的生物學(xué)問題。另外，提高植物抗逆性對農(nóng)業(yè)生產(chǎn)和環(huán)境的可持續(xù)性也至關(guān)重要，因為低抗逆作物需要消耗更多的水和肥料，極大增加環(huán)境負擔。

區(qū)分缺水和高鹽導(dǎo)致的初級脅迫信號和次級脅迫信號，對于理解干旱脅迫和鹽脅迫來說非常重要。干旱造成的初級脅迫信號是高滲透壓脅迫，通常被簡稱為滲透脅迫。這是由于典型的低滲透壓條件對植物細胞來說并不是問題。鹽脅迫同時對細胞造成滲透脅迫和離子毒害。干旱脅迫和鹽脅迫的次級影響較復(fù)雜，包括導(dǎo)致氧化脅迫、破壞膜脂、蛋白質(zhì)和核酸等細胞組分，并引起代謝紊亂。因此，一些細胞應(yīng)答來自初級脅迫信號,而另外一些主要來自次級信號。干旱脅迫和鹽脅迫有各自獨立和一些共同的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)機制。干旱和鹽脅迫的一個重要特征是滲透脅迫信號能夠引起植物激素脫落酸（ABA）的累積，進而引起植物的適應(yīng)性反應(yīng)（Zhu,2002）。

本文綜述了已知的脅迫信號感受器，以及細胞器在脅迫感受和應(yīng)答中的作用；同時也概述了離子脅迫、滲透脅迫、ABA和溫度脅迫相關(guān)信號途徑的最新進展。本文將重點介紹SNF1/AMPK相關(guān)蛋白激酶以及其他激酶是如何被激活，以及這些激酶如何應(yīng)答上游信號感受機制，并調(diào)控基因表達、新陳代謝、生理、生長及發(fā)育等下游過程。

1 脅迫信號感知及潛在的感受器

不同的環(huán)境脅迫會引起植物在基因表達、代謝和生理性狀等方面的特異的反應(yīng)。因此可以推測，植物細胞能夠感知不同的環(huán)境信號。盡管科學(xué)家做出了諸多努力，目前也只發(fā)現(xiàn)了少數(shù)幾個脅迫感受器。感受蛋白的功能冗余，即一個感受蛋白的缺失并不導(dǎo)致脅迫應(yīng)答的顯著變化，可能是科學(xué)家面臨的主要困難。另外一種情形是，某個感受器可能是植物生長必需的，而功能缺失突變體將不會存活，致使無法對其深入研究。此外，很難從技術(shù)上證明一種蛋白質(zhì)或其他大分子是物理信號（如滲透壓的變化、離子濃度或溫度）的感受器。這導(dǎo)致即使對于一些被廣泛承認的細菌、酵母或者哺乳動物的滲透或溫度受體，也缺乏這些受體直接感受滲透或溫度等物理信號的實驗證據(jù)。

擬南芥OSCA1（reduced hyperosmolality-induced calcium increase 1）被認為是一個滲透脅迫的感受器（Yuan et al.,2014）。研究者利用水母發(fā)光蛋白（Aequorin）或其他鈣因子檢測發(fā)現(xiàn)，高鹽、冷害、熱害導(dǎo)致的滲透脅迫以及氧化脅迫、重金屬和ABA處理會導(dǎo)致植物細胞質(zhì)自由鈣離子濃度增加。相對于野生型，osca1功能缺失突變體在山梨醇和甘露醇處理下鈣離子釋放減少（Yuan et al.,2014）。OSCA1基因編碼一種質(zhì)膜定位的滲透壓控制的鈣離子通道。由于突變體植株并無干旱脅迫或者鹽脅迫相關(guān)的表型，OSCA1對于滲透脅迫的重要性尚存疑問。我們不清楚OSCA1如何感知滲透脅迫，推測可能是通過減少細胞膨脹，影響膜牽張以及質(zhì)膜和細胞壁的相互作用。在非植物體系中，許多機械敏感通道，包括TRP、MscS-like、Piezo、DEG/ENaC以及K2P已被發(fā)現(xiàn)（rnadóttir and Chalfie,2010;Hedrich, 2012）。動物TRP通道是眾所周知的鈣通道，可以感知溫度或滲透壓波動引起的膜變化（rnadóttir and Chalfie,2010）。植物基因組中缺乏TRP和DEG/ENaC基因，但含有一個MscS-like蛋白家族和一個Piezo同源體（Hedrich,2012）。一個擬南芥MscS-like蛋白MSL8，是花粉在缺水滲透脅迫下生存所必需的，研究表明，MSL8是低滲脅迫誘發(fā)的膜張力變化的感受器（Hamilton et al.,2015）。植物也有一個大的環(huán)核苷酸門控離子通道（CNGCs）家族以及類谷氨酸受體（GLR）家族，可能對于調(diào)控脅迫應(yīng)答的胞質(zhì)Ca2+信號具有重要作用（Swarbreck et al.,2013）。

最近報道的調(diào)控水稻冷脅迫感知的COLD1是另一個潛在的脅迫感受器。COLD1對于水稻亞種日本晴抵抗冷害（0～15℃）是必需的（Ma et al.,2015）。COLD1是一種細胞膜和ER的跨膜蛋白。COLD1與植物中α-異源三聚體G蛋白的RGA1亞基相互作用。作者推測，COLD1能調(diào)節(jié)鈣通道或者其本身就是一個冷激活鈣通道（Ma et al.,2015）。目前尚不清楚COLD1如何調(diào)控鈣信號并增強抗冷能力。

冷和熱都能影響細胞膜磷脂雙分子層的流動性（Sangwan et al.,2002）。這種變化可能被一些整合膜蛋白，包括通道和各種其他轉(zhuǎn)運體以及膜錨定受體激酶（RLKs）所感知。高溫脅迫下熱變性引起蛋白的錯誤折疊也可能被與其結(jié)合的分子伴侶所感知（Scharf et al., 2012）。與錯誤折疊蛋白的結(jié)合使熱脅迫轉(zhuǎn)錄因子從與分子伴侶結(jié)合態(tài)中釋放，并激活熱敏基因的表達。最近，H2A.Z-核小體被認為是植物和酵母高溫感受體（Kumar and Wigge,2010）。作者認為，H2A.Z-核小體包裝DNA比H2A-核小體包裝的DNA更加致密，溫度導(dǎo)致H2A.Z-核小體解離，使DNA更容易被Pol II轉(zhuǎn)錄，從而促進熱激蛋白（HSPs）及其他基因的表達。這是一個非常有吸引力的假設(shè)，但仍需要進一步驗證。

2 細胞器脅迫應(yīng)答

圖1 不同細胞器中脅迫的感受和信號轉(zhuǎn)導(dǎo)

脅迫感知經(jīng)常被用來與配體的感知相比較，它被認為通常發(fā)生在細胞表面或細胞膜上。然后，信號會傳遞到不同的亞細胞位置如細胞核。從理論上講，物理脅迫特別是溫度信號，可以在細胞的任何地方被感知，只要脅迫信號能導(dǎo)致細胞組分的狀態(tài)發(fā)生改變（蛋白質(zhì)、DNA、RNA、碳水化合物或脂肪）或區(qū)域化（如，代謝反應(yīng)的區(qū)域化），只要這些改變能夠影響其他細胞組分或活性。脅迫導(dǎo)致的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（ER）應(yīng)激蛋白質(zhì)折疊的變化，稱為內(nèi)質(zhì)網(wǎng)脅迫，目前已被廣泛認為是一個重要的細胞脅迫應(yīng)答方式。同樣，脅迫也與葉綠體、線粒體、過氧化物酶體、細胞核、細胞壁等細胞器有關(guān)，從所有細胞器產(chǎn)生的脅迫信號，被整合后調(diào)控逆境相關(guān)基因的表達及其他細胞活性，從而恢復(fù)細胞穩(wěn)態(tài)（圖1）。

3 內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（ER）脅迫

生物和非生物脅迫都會引起蛋白質(zhì)錯誤折疊或者未折疊蛋白質(zhì)的積累，這能被內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上由特定的受體蛋白所感受并產(chǎn)生內(nèi)質(zhì)網(wǎng)脅迫。通過PKR類似的ER elF2a激酶，內(nèi)質(zhì)網(wǎng)脅迫會導(dǎo)致一些編碼分子伴侶以及與增強蛋白折疊能力、調(diào)控ER相關(guān)降解（ERAD）或抑制蛋白質(zhì)翻譯相關(guān)基因的表達，從而降低加載到ER上的新合成蛋白質(zhì)的總量（Walter and Ron,2011)。這些變化幫助恢復(fù)ER內(nèi)的穩(wěn)態(tài)，即蛋白質(zhì)折疊的需求和折疊能力之間的平衡，被稱為未折疊蛋白反應(yīng)（UPR）。UPR是真核生物的一個保守的脅迫反應(yīng)（Walter and Ron,2011）。植物中兩類主要的ER脅迫受體已被確定：ER膜相關(guān)轉(zhuǎn)錄因子和一個RNA剪接因子（Liu and Howell,2016）（圖1 B）。在ER中，亮氨酸拉鏈結(jié)構(gòu)bZIP28可能通過與分子伴侶蛋白BIP（binding immunoglobulin protein）互作來感知熱信號和其他ER脅迫信號。未折疊或錯誤折疊的蛋白質(zhì)在脅迫過程中積累并與BIP作用，從而使bZIP28從與BIP的結(jié)合狀態(tài)釋放出來并向高爾基體轉(zhuǎn)運。在高爾基體中，bZIP28被降解。bZIP28的胞質(zhì)部分則重新定位到細胞核，激活脅迫相關(guān)基因的表達并重建ER動態(tài)平衡。bZIP28也可以感知能量水平和氧化還原狀態(tài)的改變，或與BIP以及包含DNAJ功能域的分子伴侶的相互作用等，致使其與BIP分離（Liu and Howell,2016）。鹽脅迫也以類似的方式激活bZIP17。此外，一些ER或者質(zhì)膜相關(guān)NAC轉(zhuǎn)錄因子可以被ER脅迫激活并參與UPR（Liu and Howell,2016）。植物第二種類型的ER脅迫感知器是IRE1，一種從酵母到后生動物保守的剪接因子。據(jù)推測，植物IRE1蛋白質(zhì)以類似酵母中同源蛋白類似的方式結(jié)合未折疊蛋白并感知ER脅迫。擬南芥中激活的IRE1蛋白識別并剪接bZIP60和其他靶mRNAs。被剪接后的bZIP60會產(chǎn)生一個bZIP60變體，從而進入細胞核激活UPR基因的表達（Liu and Howell,2016）。

4 葉綠體脅迫應(yīng)答

葉綠體是光合電子傳遞和許多代謝反應(yīng)發(fā)生的細胞器，葉綠體的代謝平衡很容易被環(huán)境脅迫影響。葉綠體穩(wěn)態(tài)的紊亂可以通過逆向（retrograde）信號傳遞到細胞核，以協(xié)調(diào)細胞活性，使其與葉綠體脅迫程度一致，調(diào)控糖和其他化合物的供應(yīng)（圖1C）。葉綠體是產(chǎn)生超氧陰離子、過氧化氫、羥基自由基和單線態(tài)氧等ROS的主要場所（Mignolet-Spruyt et al.,2016）。各種環(huán)境脅迫，特別是高光強會促使ROS產(chǎn)生，嚴重影響ROS控制系統(tǒng)，產(chǎn)生一系列的次級信號分子。

單線態(tài)氧觸發(fā)一個需要核基因編碼的定位于類囊體膜上的EXECUTER（EX1）和EX2兩個蛋白參與的信號途徑（Wagner et al.,2004）。由于葉綠素前體原葉綠素酸脂的積累，擬南芥flu突變體在由黑到亮轉(zhuǎn)化過程中會產(chǎn)生單線態(tài)氧的猝發(fā)。單線態(tài)氧的積累引發(fā)核基因表達劇烈變化，導(dǎo)致野生型植株出現(xiàn)缺綠表型和細胞死亡，而ex突變體不死亡（Wagner et al.,2004）。EX1 和EX2是否直接感知單線態(tài)氧，以及它們?nèi)绾螌尉€態(tài)氧信號傳遞到細胞核，都需要進一步研究。單線態(tài)氧引發(fā)信號也可以不依賴于EX1和EX2，推測與β-胡蘿卜素非酶促氧化分解有關(guān)（Ramel et al.,2012）。

高光強和其他脅迫能夠?qū)е沦|(zhì)體代謝物甲基赤蘚醇環(huán)焦磷酸（MEcPP）含量的增加，MEcPP是一種類異戊二烯前體。MEcPP作為一個逆向信號，激活編碼質(zhì)體蛋白質(zhì)的逆境應(yīng)答核基因的表達（Xiao et al,2012）。另一個對應(yīng)激反應(yīng)非常重要的質(zhì)體代謝物是磷酸核苷3'-磷酸腺苷5'-磷酸鹽（PAP）。在干旱和高光強條件下PAP的含量增加（Estavillo et al,2011）。SAL1/FRY1是雙功能磷酸酶，可以使肌醇磷脂和PAP去磷酸化（轉(zhuǎn)變?yōu)锳MP）。SAL1/FRY1的功能缺失導(dǎo)致體內(nèi)PAP的積累。PAP抑制5'-3'-核糖核酸外切酶的活性，有助于增加一類干旱和高光強應(yīng)答基因的表達，從而改變抗旱性（Estavillo et al.,2011)。除了PAP和MEcPP，其他葉綠體代謝物，如四吡咯（Noren et al.,2016）和β-胡蘿卜素氧化分解產(chǎn)物（Ramel etal.,2012）也被認為可以作為逆向信號。脅迫信號是如何影響MEcPP、PAP、四吡咯含量以及其他逆向信號產(chǎn)物的水平尚不清楚。

5 線粒體和過氧化物酶體的脅迫應(yīng)答

與葉綠體類似，線粒體和過氧化物酶體可以產(chǎn)生一些對脅迫應(yīng)答很重要的逆向信號。線粒體和過氧化物酶體可產(chǎn)生ROS和許多代謝物，其中一些可能作為逆向信號分子（Ng et al.,2014）。線粒體DEXH框RNA解旋酶或線粒體PPR（pentatricopeptide repeat protein）蛋白的突變導(dǎo)致ROS積累，會改變植物對逆境激素ABA的反應(yīng)（He et al.,2012）。線粒體復(fù)合體I的突變也導(dǎo)致ROS積累，并降低突變植株冷應(yīng)答基因的表達，使突變體對冷害和凍害敏感（Lee et al.,2002）。CHY1基因編碼一個過氧化物酶體β-羥異丁酰（HIBYL）輔酶A水解酶，是纈氨酸分解代謝和脂肪酸β-氧化所必需的。CHY1基因的突變也能夠?qū)е翿OS積累，降低冷害相關(guān)基因的表達，從而降低植物耐寒性（Dong et al.,2009）。線粒體和過氧化物酶體產(chǎn)生的ROS信號可能通過影響鈣信號調(diào)節(jié)冷脅迫應(yīng)答。

6 細胞壁脅迫應(yīng)答

在植物體中，初級細胞壁是由纖維素微纖絲與木葡聚糖和阿糖基木聚糖等半纖維素相互聯(lián)結(jié)并嵌入在果膠膠體組合而成（Tenhaken,2014）。細胞壁還含有酚醛樹脂、過氧化物酶、果膠酯酶以及其他酶類；伸展蛋白，擴張蛋白以及其他蛋白質(zhì)和Ca2+離子。鹽害、干旱脅迫以及其他滲透脅迫導(dǎo)致ROS積累以及細胞壁的變化（Tenhaken,2014）。ROS的積累會引起酚醛樹脂和細胞壁伸展蛋白等糖蛋白的交聯(lián)，最終導(dǎo)致細胞壁硬化。另一方面，脅迫可增加擴張蛋白和木葡聚糖修飾酶基因的表達，從而重塑細胞壁（Tenhaken,2014）。鹽脅迫還能夠?qū)е录毎贑a2+的損失。最近，細胞壁脅迫被認為可引起與真菌細胞-細胞壁整合（CWI）途徑類似的專一的信號途徑（Voxeur and Hfte,2016;Jendretzki et al.,2011）。在酵母中，細胞壁應(yīng)激反應(yīng)主要是由細胞壁結(jié)合的質(zhì)膜蛋白Wsc1-3、Mid2和Mtl1感知（Jendretzki et al.,2011），但這些感受器怎樣檢測到細胞壁變形尚不清楚。因為這些蛋白質(zhì)都含有一個大的富含絲氨酸和蘇氨酸殘基的O-糖基化胞外結(jié)構(gòu)域，推測這些蛋白質(zhì)可能有牽張受體的功能。這些感受器的下游依次是GDP/GTP交換因子、小GTP蛋白Rho1、蛋白激酶C和MAPK級聯(lián)途徑（Jendretzki et al.,2011）。但具體的植物細胞壁脅迫感受器尚未被鑒定。植物有上百個RLKs和其他包含胞外區(qū)域、跨膜區(qū)和一個胞質(zhì)激酶域的蛋白激酶，其中一些可能感受細胞壁的變化。

細胞壁變化極大地影響植物抗逆性。在擬南芥sos6（鹽超敏感6）突變體中，果膠生物合成酶AtCSLD5的功能紊亂，引起細胞壁發(fā)生微妙的缺陷，導(dǎo)致氧化脅迫，并顯著增加突變體對滲透脅迫、鹽和干旱脅迫的敏感性（Zhu et al.,2010）。最近，Endler等（2015）鑒定出纖維素合成酶復(fù)合體中的兩種蛋白質(zhì)，能幫助復(fù)合體與微管連接，對鹽脅迫下植物的生長很重要（Endler et al.,2015）。脅迫條件下植物細胞壁的生理和化學(xué)變化，以及這些變化如何被植物感知，信號如何被傳導(dǎo)，以及CWI的輸出等仍有待研究。

7 離子脅迫信號

土壤鹽害影響了相當比例的耕地，是限制全球農(nóng)業(yè)生產(chǎn)的一個主要因素。高鹽濃度會導(dǎo)致離子毒性（主要是Na+）、高滲脅迫以及如氧化損傷等次級脅迫（Zhu, 2002）。目前還不清楚植物細胞如何感受Na+。在酵母Saccharomyces cerevisiae中，鈣調(diào)磷酸酶途徑在Na+脅迫信號的感受和耐受中起著重要作用（Thewes,2014）。Na+脅迫引起的胞質(zhì)鈣與EF鈣結(jié)合-鈣調(diào)蛋白和B亞基鈣調(diào)磷酸酶（CnB）結(jié)合。Ca2+-CnB和Ca2+-鈣調(diào)蛋白激活鈣調(diào)磷酸酶的磷酸酶催化亞基CnA?；罨拟}調(diào)磷酸酶去磷酸化鋅指轉(zhuǎn)錄因子CRZ1并使其轉(zhuǎn)移到細胞核中激活ENA1和其他目的基因的表達。ENA1編碼Na+-ATPase，將有毒的Na+泵出細胞，使細胞恢復(fù)離子動態(tài)平衡。植物基因組不編碼任何鈣調(diào)磷酸酶蛋白，即使類鈣調(diào)磷酸酶 （CBL）已經(jīng)被廣泛地用來指代植物EF鈣結(jié)合蛋白家族（Yu et al.,2014）。植物運用一個被稱作SOS途徑的鈣依賴蛋白激酶途徑介導(dǎo)鹽脅迫信號和Na+的耐受性（Zhu,2002）（圖2）。在這個途徑中，EF鈣結(jié)合蛋白SOS3感應(yīng)鹽脅迫介導(dǎo)的胞質(zhì)鈣信號，SOS3與絲氨酸/蘇氨酸蛋白激酶SOS2相互作用并激活SOS2。SOS3主要在根中表達，SOS3的旁系同源蛋白SCaBP8/CBL10則主要在地上部表達，與SOS3的功能類似（Quan et al.,2007）。激活的SOS2磷酸化并激活質(zhì)膜Na+/H+轉(zhuǎn)運體SOS1（Zhu,2002）。

SOS1在根表皮細胞和木薄壁組織細胞中表達，激活的SOS1使Na+排出到土壤溶液中，以及裝載Na+進入木質(zhì)部中進行長距離運輸，通過蒸騰流一直運輸?shù)饺~片中（Shi et al.,2002;Zhu et al.,2016）。SOS1在Na+長距離運輸中扮演的角色并不完全清楚，因為SOS1也在葉片木質(zhì)部薄壁組織細胞中表達且功能尚不明確。也許在葉片木質(zhì)部薄壁組織中有一個類似凱氏帶的結(jié)構(gòu)，阻止木質(zhì)部液流直接進入植物葉肉細胞的質(zhì)外空間?？傊?，SOS1可能使Na+從木質(zhì)部薄壁組織中排出到葉肉細胞的質(zhì)外空間?；谶@一模型的一個預(yù)測是SOS1可能優(yōu)先集中于葉肉細胞臨近質(zhì)外空間的一側(cè)。HKT1是另一個重要的轉(zhuǎn)運體，在長距離Na+運輸中起著主要作用（Mser et al.,2002）。在擬南芥中HKT1是Na+主要輸入者，在植株木質(zhì)部薄壁組織細胞和脈管系統(tǒng)中的其他細胞中表達（Mser et al.,2002）。在根部，HKT1可能卸載木質(zhì)部中的Na+，限制蒸騰流中的Na+總量。在葉片中HKT1裝載Na+到韌皮部中再循環(huán)回根部。任何一個SOS基因功能紊亂，包括SOS1，會顯著增加突變植物對鹽脅迫的敏感性（Zhu.,2000）。實際上正是由于這些突變體對鹽害敏感的表型，SOS基因才被發(fā)現(xiàn)（Zhu.,2000）。HKT1基因突變材料會增加蒸騰植物的鹽脅迫敏感性，但會抑制維持最小蒸騰量的生長在培養(yǎng)基上的SOS突變體的鹽敏感性（Rus et al., 2004）。SOS1和HKT1拮抗作用如何被協(xié)調(diào)是鹽脅迫研究中的一個重要的問題。目前尚不清楚SOS1和HKT1是否在維管系統(tǒng)的同一細胞中表達?？傊?，SOS1似乎促進Na+從根到葉的運輸，然而HKT1似乎限制這一過程。這兩種轉(zhuǎn)運體在Na+長距離運輸中的重要性可能取決于鹽脅迫的程度。在溫和的鹽脅迫下，植物激活木薄壁組織細胞SOS1對于本身有利，因為可以轉(zhuǎn)移更多Na+到葉片中，存儲在葉肉細胞中的大液泡內(nèi)參與細胞滲透調(diào)節(jié)，促進植物生長。在嚴重鹽脅迫下，過量Na+傳輸?shù)饺~片中將超出葉片本身的承載容量，因此必須卸載根部木質(zhì)部中的Na+，并將葉片中Na+重新富集到根部。

圖2 Ca2+-CBL-CIPK模塊介導(dǎo)不同的離子脅迫

幾個SOS3類似的鈣結(jié)合蛋白能被與其結(jié)合的類SOS2的蛋白激酶磷酸化。磷酸化對于鈣結(jié)合蛋白激酶的激活很重要（Du et al.,2011）。在靜止狀態(tài)或無脅迫條件下，SOS2結(jié)合14-3-3蛋白，以確保SOS2處于非激活狀態(tài)（Zhou et al.,2014）。此外，SOS2與磷酸酶2C類的蛋白磷酸酶ABI2相互作用，也使SOS2處于非激活狀態(tài)（Ohta et al.,2003）。

SOS途徑是植物中建立的第一個非生物脅迫信號途徑（Zhu,2000）。核心信號組分SOS2代表了一個大的蛋白激酶家族，這些蛋白激酶的催化區(qū)域與酵母蔗糖非發(fā)酵蛋白激酶SNF1以及和哺乳動物AMP激活的蛋白激酶（AMPK）相似。在擬南芥中，這些蛋白質(zhì)通常稱為SNF1相關(guān)激酶（SnRKs）。SnRKs包括3個亞家族，其中亞家族1（SnRK1s）中有3個成員，亞家族2 （SnRK2s）中有10個成員，亞家族3（SnRK3s）中有25個成員（Hrabak et al.,2003）。SnRK3s（也被稱作PKSs 或CIPKs）亞家族中的任一成員都能和10個類SOS3鈣結(jié)合蛋白（SCaBPs，也被稱作CBLs）中的一個或多個成員相互作用（Guo et al，2001）。這種相互作用是由激酶的N末端的FISL基序介導(dǎo)的（Guo et al，2001）。FISL基序或整個調(diào)節(jié)區(qū)域的缺失會導(dǎo)致激酶的持續(xù)性激活（Guo et al，2001）。大量SCaBP/CBL-PKS/CIPK的可能組合表明，Ca2+-SOS3-SOS2信號途徑在植物中被廣泛使用。事實上，CBL-CIPK模塊在鈣作為第二信使，尤其是調(diào)控離子轉(zhuǎn)運蛋白活性的各種非生物信號的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑中有重要作用（圖2）。例如低鉀脅迫可能觸發(fā)胞質(zhì)鈣信號，通過CBL1和CBL9激活CIPK23，磷酸化并激活鉀通道AKT1（Xu et al，2006）。SCaBP1激活PKS5/CIPK11以及PKS24/CIPK14，繼而磷酸化并抑制質(zhì)膜上H+-ATPase活性。這種抑制作用對于細胞pH值的調(diào)節(jié)非常重要（Fuglsang et al，2007）。CBL2和CBL3與蛋白CIPK3/9/23/26相互作用，調(diào)節(jié)液泡中的Mg2+含量，對高濃度Mg2+脅迫的耐受有重要意義（Tang et al，2015）。其他已知的CBL-CIPK組合調(diào)節(jié)不同的轉(zhuǎn)運蛋白，對植物響應(yīng)硝酸鹽、脫落酸和其他非生物脅迫逆境具有重要作用（Yu et al，2014）。

8 滲透脅迫信號轉(zhuǎn)導(dǎo)

植物MAP激酶途徑組分家族成員較多，可以組合形成上千種不同的MAP激酶模塊。例如，擬南芥含有60多個MAP三聯(lián)激酶（MAP3K）、10個MAP二聯(lián)激酶（MAP2K）和20個MAP激酶（MAPK）（de Zelicourt et al, 2016）。很久以來，在植物應(yīng)對生物和非生物脅迫，如鹽、干旱、寒冷、炎熱和受傷以及應(yīng)對生長和發(fā)育信號過程中觀察到多個MAPKs，主要是MPK3、4和6的快速激活（de Zelicourt et al，2016）。在非生物逆境下，MAPK信號途徑研究的困難源于上游感受蛋白的鑒別，以及決定MAPK激活的MAP3Ks和MAP2Ks的發(fā)現(xiàn)，還有如何將激酶的激活與下游效應(yīng)蛋白和生理輸出聯(lián)系起來。目前還不清楚植物是否存在與酵母高滲透性甘油MAPK途徑類似的介導(dǎo)滲透調(diào)節(jié)的MAPK級聯(lián)途徑（Hohmann，2002）。也許MAPK的激活主要依賴于鹽和干旱脅迫引起的次級信號，而不是初級的滲透調(diào)節(jié)信號。

鹽、干旱和滲透脅迫也可迅速激活SnRK2家族蛋白激酶。在擬南芥中，除SnRK2.9之外的所有10個SnRK2s都能被滲透調(diào)節(jié)激活，而SnRK2.2/3/6/7/8則被ABA激活（Boudsocq et al，2004）。盡管 ABA激活SnRK2s的分子機制已被闡明（參見下文），但滲透脅迫如何激活SnRK2激酶尚不清楚。遺傳學(xué)證據(jù)表明，滲透脅迫的耐受依賴于SnRK2s，缺失所有10個SnRK2s的擬南芥十突變體對于滲透脅迫引起的生長抑制超敏感（Fujii et al，2011）。snrk2十突變體植物中大量滲透脅迫應(yīng)答基因的表達，脫落酸、滲透調(diào)節(jié)物質(zhì)脯氨酸以及第二信使IP3積累受到影響，但是滲透脅迫誘導(dǎo)的ROS的積累并不受影響。這些結(jié)果表明，SnRK2激活位于ABA積累的上游，并控制滲透調(diào)節(jié)和其他滲透脅迫的適應(yīng)性反應(yīng)（圖3）。未來的努力應(yīng)集中于尋找滲透脅迫條件下對于SnRK2激活有重要作用的上游組分，以及鑒定滲透脅迫激活的SnRK2s的底物蛋白。因為滲透脅迫會誘導(dǎo)胞質(zhì)的鈣信號且鈣通道OSCA1也是潛在的滲透傳感器（Yuan et al，2014），SnRK2s上游的候選組分可能有包括鈣調(diào)節(jié)的蛋白激酶如CPKs和SCaBP/CBL-PKS/CIPKs（圖3）。在Physcomitrella patens中，最近的研究顯示，類Raf激酶對于滲透壓和ABA處理下SnRK2的激活至關(guān)重要（Saruhashi et al，2015）。探尋高等植物是否有相似的蛋白激酶以及這些蛋白激酶如何整合滲透脅迫和ABA信號，將是一個非常有趣的課題。

圖3 滲透脅迫和ABA感受和信號轉(zhuǎn)導(dǎo)

滲透脅迫和溫度脅迫引起各種脂質(zhì)信號的形成，包括磷脂酸、磷酸肌醇、鞘脂類、溶血磷脂、氧化脂類，N-酰基乙醇胺等（Hou et al，2016）。對于脅迫是如何調(diào)節(jié)產(chǎn)生脂質(zhì)信號的合成酶的活性尚不清楚。一般來說，脂質(zhì)分子與信號蛋白結(jié)合并影響后者的活性和膜定位。

9 脫落酸信號轉(zhuǎn)導(dǎo)

脫落酸信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑是植物中干旱脅迫和鹽脅迫的核心（Zhu，2002）。過去十年脅迫信號的研究中，最重要的一個進展就是ABA受體的鑒別以及ABA核心信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑的發(fā)現(xiàn)?；瘜W(xué)遺傳學(xué)和蛋白互作研究鑒定出可溶、包含START結(jié)構(gòu)域的PYR/PYL/RCAR（以下稱為PYL）蛋白家族是ABA的受體（Park et al，2009；Ma et al，2009）。PYL通過微摩爾級別的KD結(jié)合ABA，當A類型的PP2Cs如ABI1、ABI2、HAB1和PP2CA存在時，PYL與ABA的親和力可以增加近100倍。因此A類型的PP2Cs可被認為是ABA的共受體（Ma et al，2009）。當沒有ABA時，PP2Cs與SnRK2激酶包括SnRK2.2、SnRK2.3和SnRK2.6（又名OST1）結(jié)合，通過與去磷酸活化環(huán)并覆蓋催化中心使激酶處于失活狀態(tài)（Soon et al，2012）。ABA進入PYL的中央疏水區(qū)域，誘導(dǎo)疏水區(qū)域處于關(guān)閉狀態(tài)，并創(chuàng)建一個PP2Cs結(jié)合表面（Melcher et al，2009）。在PYL-ABA-PP2C復(fù)合物的里面，PP2C中一個色氨酸殘基插入到ABA結(jié)合區(qū)域，將ABA鎖定在該區(qū)域，復(fù)合物中PP2C的蛋白磷酸酶活性被ABA-PYL復(fù)合體所抑制（Park et al，2009）。ABA-PYL對PP2Cs的結(jié)合和抑制導(dǎo)致SnRK2s從PP2Cs的結(jié)合中釋放出來。釋放的SnRK2s通過自身磷酸化激活，并磷酸化許多下游的效應(yīng)蛋白（Fujii et al，2009）（圖3）。小G蛋白ROP11與ABI1相互作用并保護ABI1使其避免被PYL9抑制（Li et al，2012）。反之，ABI1和其他 PP2Cs保護三磷酸鳥苷交換因子RopGEF1，避免遭受ABA誘導(dǎo)的降解，從而形成一個RopGEF-ROP-PP2C控制回路，在沒有脅迫的條件下消除單體PYL可能導(dǎo)致的ABA信號的部分泄漏（Li et al，2016）。

擬南芥PYLs家族成員間存在功能冗余，盡管每個PYL可能擁有獨特的生化性質(zhì)和表達模式。PYL8缺失導(dǎo)致脅迫后恢復(fù)過程中突變體的側(cè)根的生長對ABA不敏感（Zhao et al.,2014）。PYL8調(diào)節(jié)側(cè)根生長的過程不依賴于ABA核心信號途徑，而是由PYL8直接作用于MYB77，ABA介導(dǎo)的PYL8與MYB77的互作增強MYB77介導(dǎo)的生長素應(yīng)答基因的轉(zhuǎn)錄（Zhao et al., 2014）。同樣，PYL6與JA應(yīng)答的關(guān)鍵轉(zhuǎn)錄因子MYC2相互作用，連接ABA和JA信號途徑（Aleman et al.,2016）。大多數(shù)其他PYLs單基因突變體并沒有顯著的ABA表型。與其相反，pyr1prl1ply2pyl4四突變體植株在發(fā)芽和幼苗生長階段對 ABA不敏感（Park et al., 2009），pyr1pyl1pyl2prl4ply5pyl8突變體表現(xiàn)出種子萌發(fā)、幼苗生長以及氣孔關(guān)閉過程中對ABA更強的耐受性（Gonzalez-Guzman et al.,2012）。

ABA強烈激活 SnRK2.2、SnRK2.3和 SnRK2.6/ OST1，也能微弱地激活SnRK2.7和SnRK2.8（Boudsocq et al.,2004）。擬南芥snrk2.2/3/6三突變體表現(xiàn)出在種子萌發(fā)、幼苗生長、氣孔關(guān)閉、基因調(diào)控等方面對ABA極不敏感（Fujii and Zhu,2009）。許多響應(yīng)ABA的效應(yīng)蛋白是SnRK2激酶的直接底物。bZIP家族轉(zhuǎn)錄因子如ABI5和ABFs（ABA響應(yīng)元件結(jié)合因子）能被SnRK2s磷酸化（Furihata et al.,2006）。大部分發(fā)生在細胞質(zhì)膜的ABA信號過程可能由與PYL相互作用的C2結(jié)構(gòu)域蛋白介導(dǎo)（Rodriguez et al.,2014）。質(zhì)膜蛋白質(zhì)如陰離子通道SLAC1是SnRK2的底物。SLAC調(diào)控干旱脅迫下ABA介導(dǎo)的氣孔關(guān)閉以減少水分的蒸騰損失（Geiger et al.,2009）。最近磷酸化蛋白組學(xué)研究鑒定了數(shù)十個新的SnRK2的底物蛋白，包括一些調(diào)控葉綠體功能、開花時間、miRNA和染色質(zhì)調(diào)節(jié)、RNA拼接過程相關(guān)的重要蛋白質(zhì)（Wang et al,2013）。PYL-PP2CSnRK2核心ABA信號途徑激活也可以與一個由MAP3Ks MAP3K17/18、MAP2K MKK3以及 MAPKs MPK1/2/7/14組成的MAPK級聯(lián)相關(guān)，后者也可能磷酸化許多ABA的效應(yīng)蛋白（de Zelicourt et al.,2016）。

ABA激活的SnRK2s也可以使質(zhì)膜NADPH氧化酶RbohF磷酸化，在質(zhì)外體空間產(chǎn)生O。O隨后形成H2O2，作為信號分子調(diào)節(jié)包括氣孔關(guān)閉在內(nèi)的各種ABA應(yīng)答過程（Sirichandra et al.,2009）。在擬南芥pip2; 1突變體中，ABA誘導(dǎo)保衛(wèi)細胞ROS產(chǎn)生減弱，表明共質(zhì)體H2O2可以通過水通道蛋白PIP2；1進入細胞（Grondin et al.,2015）。MAP激酶MPK9和MPK12在保衛(wèi)細胞陰離子通道調(diào)控中功能冗余，可能在ROS下游參與ABA介導(dǎo)的氣孔關(guān)閉（Jammes et al.,2009）。另一個連接ABA信號和ROS的重要組件是質(zhì)膜類受體蛋白激酶 GHR1（Hua et al.,2012）（圖3）。GHR1與SLAC1互作并激活SLAC1，GHR1對ABA和ROS調(diào)節(jié)的氣孔關(guān)閉至關(guān)重要。有趣的是，GHR1功能被ABI2拮抗，但不受ABI1的影響（Hua et al.,2012）。H2O2也可以調(diào)節(jié)鈣信號從而影響ABA的應(yīng)答，H2O2活化質(zhì)膜鈣離子通道也需要GHR1的介導(dǎo)（Hua et al.,2012）。鈣信號對ABA調(diào)節(jié)氣孔關(guān)閉至關(guān)重要，ABA不能誘導(dǎo)缺失CPK5、CPK6、CPK11、CPK23四個功能冗余的鈣依賴的蛋白激酶四突變體的氣孔關(guān)閉（Brandt et al.,2015）。與SnRK2s一樣，CPKs可以使保衛(wèi)細胞ABA響應(yīng)的效應(yīng)蛋白（包括SLAC1）磷酸化（Geiger et al.,2010; Brandt et al.,2015）。此外，ABA引起的鈣信號可以激活CBL1/9-CIPK26模塊，導(dǎo)致RbohF等效應(yīng)蛋白的磷酸化（Drerup et al.,2013）。除了誘導(dǎo)H2O2和鈣信號，ABA也引發(fā)一氧化氮（NO）和磷脂分子如磷脂酸的合成（Hou et al.,2016）（圖3）。NO導(dǎo)致鄰近SnRK2s的催化中心的半胱氨酸殘基的巰基亞硝基化，導(dǎo)致SnRK2失活（Wang et al.,2015）。NO也導(dǎo)致PYLs蛋白的酪氨酸硝基化以及半胱氨酸殘基的巰基亞硝基化（Castillo et al.,2015）。酪氨酸硝基化抑制PYL活性并伴隨多聚泛素化和蛋白酶體介導(dǎo)的PYLs降解。磷脂酸通過結(jié)合和激活RbohD和RbohF，參與ABA信號轉(zhuǎn)導(dǎo)（Zhang et al.,2009）。綜上所述，SLAC1、Rbohs以及其他ABA響應(yīng)效應(yīng)蛋白的調(diào)節(jié)依賴于一個由PYL-PP2C-SnRK2核心途徑以及鈣、ROS、NO、磷脂和上述其他蛋白激酶途徑組成的復(fù)雜的調(diào)控網(wǎng)絡(luò)（圖3）。

10 冷害和熱害脅迫信號

冷害脅迫極大地影響植物新陳代謝和基因表達。低溫對植物代謝的影響來自直接抑制代謝酶，或者基因表達的重組（Chinnusamy et al.,2007）。溫帶植物暴露于低溫，非凍害的溫度能提高其對凍害脅迫的耐受能力，這一過程稱為冷馴化。冷脅迫能迅速引發(fā)許多轉(zhuǎn)錄因子的表達，包括AP2家族轉(zhuǎn)錄因子CBFs，從而激活大量的下游冷應(yīng)答（COR）基因的表達（Chinnusamy et al.,2007）。CBF基因的表達由包括bHLH轉(zhuǎn)錄因子ICE1在內(nèi)的上游轉(zhuǎn)錄因子控制的。ICE1通過SUMO類泛素化和多聚泛素化及隨后的蛋白酶體降解。上述過程分別由SUMO E3連接SIZ1和E3泛素連接HOS1介導(dǎo)（Chinnusamy et al.,2007）。冷脅迫誘導(dǎo)的CBF和COR基因的表達也受生物節(jié)律控制，后者的活性受質(zhì)體逆向信號四吡咯的晝夜的振蕩調(diào)控（Noren et al., 2016）。

Ding等（2015）最近報道，冷脅迫激活SnRK2.6/ OST1，SnRK2.6與 ICE1互作并磷酸化 ICE1，激活CBF-COR基因表達，并增加凍脅迫的耐受能力。此外，冷害激活SnRK2.6抑制ICE1和HOS1之間的相互作用，阻止ICE1的降解。冷害脅迫誘導(dǎo)的SnRK2激活并不依賴于ABA，盡管其仍受ABI1和其他PP2Cs負調(diào)控。因此，PYL ABA受體可能并不參與冷誘導(dǎo)的SnRK2的激活。與報道冷脅迫激活SnRK2.6有所不同，Boudsocq等（2004）的結(jié)果顯示，所有10個擬南芥SnRK2s都不被冷脅迫激活。

圖4 冷脅迫感受和信號轉(zhuǎn)導(dǎo)

圖5 系統(tǒng)性脅迫信號轉(zhuǎn)導(dǎo)模型

Teige等（2004）研究表明，冷脅迫和鹽脅迫激活擬南芥MAP2K MKK2，并控制COR基因表達，調(diào)控植物耐冷性和耐鹽能力。MKK2上游的MAP3K MEKK1以及下游的MPK4和MPK6，都能被各種脅迫包括低溫所激活。藥理學(xué)研究表明，膜流動性、細胞骨架以及鈣內(nèi)流都與冷脅迫調(diào)節(jié)的COR基因和MAPKs有關(guān)（Sangwan et al.,2002）。類受體激酶CRLK1可能連接了冷脅迫介導(dǎo)的鈣信號和MAPK級聯(lián)途徑，這是由于CRLK1結(jié)合鈣和鈣調(diào)蛋白，并與MEKK1相互作用，是冷脅迫激活MAPK所必需的（Yang et al.,2010）。由此可見，冷脅迫影響膜流動性，這可能被質(zhì)膜蛋白如鈣通道或相關(guān)蛋白感知，導(dǎo)致鈣離子內(nèi)流并激活鈣響應(yīng)的蛋白激酶（CPKs和CRLK1）和MAPK級聯(lián)，調(diào)節(jié)COR基因表達（圖4）。在未來，有必要使用遺傳、分子和生化分析方法，進一步闡明這些激酶的作用以及它們之間、它們與SnRK2.6之間在冷脅迫下的關(guān)系。

熱脅迫誘導(dǎo)HSPs表達，其中許多HSP可作為分子伴侶防止蛋白質(zhì)變性和維持體內(nèi)蛋白平衡（Scharf et al.,2012）。與哺乳動物熱脅迫轉(zhuǎn)錄因子（HSFs）類似，熱脅迫下植物HSFs從與HSP70和HSP90結(jié)合和抑制狀態(tài)下釋放出來，并結(jié)合熱脅迫導(dǎo)致的錯誤折疊的蛋白。因此，HSFs可用來激活熱脅迫應(yīng)答（Scharf et al., 2012）。熱脅迫也激活MAPKs并調(diào)節(jié)HSP基因的表達（Sangwan et al.,2002）。MAPK的激活可能與熱脅迫誘發(fā)的膜流動性和鈣信號改變有關(guān)，后者對與HSP基因表達和耐熱性很重要（Sangwan et al.,2002）。冷和熱脅迫信號之間的共同特征是不限于膜流動性的改變，鈣信號和MAPK激活，還包括ROS、NO、磷脂信號、蛋白質(zhì)SUMO類泛素化和蛋白酶體降解（Chinnusamy et al., 2007;Scharf et al.,2012）。

11 系統(tǒng)性的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)

病原體感染和機械損傷引發(fā)植物系統(tǒng)性響應(yīng)。同樣，干旱、鹽害、冷害、熱害、高光強等非生物脅迫也引起系統(tǒng)性反應(yīng)，局部脅迫處理不僅會導(dǎo)致局部產(chǎn)生反應(yīng)，還會在遠端組織引發(fā)反應(yīng)，導(dǎo)致系統(tǒng)性獲得適應(yīng)（SAA）。SAA涉及電信號和液壓信號，以及鈣信號和ROS波動信號的長距離傳導(dǎo)（Choi et al.,2014;Miller et al.,2009）。脅迫誘導(dǎo)的鈣信號和ROS信號可以1000微米每秒的速度移動，該現(xiàn)象已在鈣敏感熒光蛋白（Choi et al.,2014）和ROS應(yīng)答啟動子驅(qū)動的熒光素酶報告基因表達系統(tǒng)（Miller et al.,2009）中分別被觀察到。鈣信號和ROS分別已被證明參與遠端組織轉(zhuǎn)錄調(diào)控（Choi et al.,2014;Miller et al.,2009）。ROS波動需要質(zhì)膜 NADPH氧化酶 RbohD的參與（Miller et al., 2009），而鈣波動取決于參與鈣誘導(dǎo)的鈣釋放的液泡離子通道TPC1的參與（Choi et al.,2014）。RbohD可以被鈣依賴的蛋白激酶CPK5所磷酸化。CPK5的激活可由ROS介導(dǎo)，這是系統(tǒng)性防御反應(yīng)所必需的（Dubiella et al.,2013）。由此得出這樣一個模型：NADPH氧化酶介導(dǎo)ROS生成，觸發(fā)胞質(zhì)鈣信號通過鈣調(diào)蛋白激酶激活更多的NADPH氧化酶類，從而在ROS和鈣信號之間生成一個放大信號的正反饋環(huán)（圖5）。RbohD所產(chǎn)生的H2O2可能通過細胞質(zhì)膜內(nèi)在蛋白/水通道（PIP）進入細胞（Grondin et al.,2015），而質(zhì)膜鈣通道的激活可能需要GHR1（Hua et al.,2012）或RLK類似物的參與，ROS是否能激活質(zhì)膜鈣通道尚未確定。此外，目前尚不清楚鈣和ROS波動是否與長距離電信號傳導(dǎo)有關(guān)。

12 結(jié)論和展望

植物細胞信號對鹽害、干旱脅迫和脅迫激素ABA的響應(yīng)，在很大程度上取決于SnRK蛋白激酶家族。SnRKs與酵母和哺乳動物中感應(yīng)細胞能量狀態(tài)的關(guān)鍵感受器SNF1和AMPK相關(guān)（Hardie et al.,2016）。在植物中，非生物脅迫通過抑制光合作用和釋能分解反應(yīng)，減少能源供給。因此，在進化過程中SNF1/AMPK相關(guān)的激酶數(shù)量不斷增加并表現(xiàn)出多樣性，從而調(diào)控各種非生物脅迫。SnRK1s是SNF1/AMPK直系同源物，參與植物代謝的調(diào)節(jié)過程。所有SnRK2s都參與滲透脅迫和ABA信號轉(zhuǎn)導(dǎo)，而SnRK3s是離子動態(tài)平衡的關(guān)鍵調(diào)節(jié)器，是植物適應(yīng)土壤中鹽脅迫和養(yǎng)分脅迫所必需的。許多脅迫信號途徑也涉及鈣依賴的蛋白激酶CPKs。CPKs激酶功能域與SnRKs的激酶功能域高度同源（Hrabak et al.,2003）。此外，事實上幾乎所有脅迫途徑都涉及到MAPKs，MAPKs是從真菌到植物再到后生動物中保守的脅迫信號。其他保守特性包括廣泛使用的鈣、ROS、NO和脂質(zhì)分子作為次級信號分子，但這些次級信號分子的產(chǎn)生和轉(zhuǎn)導(dǎo)在植物中與其他生物有所不同。

研究植物的非生物脅迫，鑒定脅迫感受器仍然是一個重要但極富挑戰(zhàn)性的目標。高效的基因編輯技術(shù)和化學(xué)遺傳方法將幫助我們克服由于基因冗余造成的脅迫感受器的遺傳篩選上的困難。目前，各種細胞器在脅迫感受和應(yīng)答過程中的作用逐漸顯現(xiàn)，逐步揭示了脅迫信號分散感受的模型（圖1）。盡管來自于受干擾的細胞器的分散信號如何整合仍不清楚，但這一模型仍有助于我們理解植物脅迫感受和脅迫抗性。由于植物脅迫應(yīng)答必須與生長和發(fā)育相協(xié)調(diào)，理解脅迫信號和激素，以及生長和發(fā)育途徑之間的相互關(guān)聯(lián)就顯得尤為重要。同樣，應(yīng)當更多關(guān)注植物如何同步響應(yīng)多個非生物脅迫，以及非生物和生物脅迫信號之間的相互關(guān)聯(lián)，因為目前為止大部分的非生物脅迫研究一直在無菌實驗室進行。然而在自然環(huán)境中，植物與昆蟲和微生物共存。根和地上部分很可能包括許多有益的細菌和真菌幫助植物抵御脅迫。了解細菌和真菌如何提高植物抗逆性，可以增加我們利用這些有益生物的能力，同時還有助于我們深入了解植物的脅迫抗性。

致謝

感謝Mike Hasegawa博士、鞏志忠博士和郭巖博士的有益建議，感謝鄒長松博士幫助我準備圖片。我實驗室的研究工作得到了中國科學(xué)院和美國國立衛(wèi)生研究院的資助。

原文載于《Cell》2016，167（2）：313-324。

略

Abstrat:As sessile organisms,plants must cope with abiotic stress such as soil salinity,drought,and extreme temperatures.Core stress-signaling pathways involve protein kinases related to the yeast SNF1 and mammalian AMPK,suggesting that stress signaling in plants evolved from energy sensing.Stress signaling regulates proteins critical for ion and water transport and for metabolic and geneexpression reprogramming to bring about ionic and water homeostasis and cellular stability under stress conditions.Understanding stress signaling and responses will increase our ability to improve stress resistance in crops to achieve agricultural sustainability and food security for a growing world population.

Abiotic Stress Signaling and Responses in Plants

ZHU Jiankang1,2,NI Jianping3
（1Shanghai Center for Plant Stress Biology and Center for Excellence in Molecular Plant Sciences,Chinese Academy of Sciences, Shanghai 201602,China;2Department of Horticulture and Landscape Architecture,Purdue University,West Lafayette,IN 47907,USA;3China National Rice Research Institute,Hangzhou 310006,China）

abiotic stress;plant;signaling;response

Q945

A

1006-8082（2016）06-0052-09

2016－09－25