薛思雯，錢 暢，王夢瑤，徐幸蓮*

（南京農業(yè)大學肉品加工與質量控制教育部重點實驗室，食品安全與營養(yǎng)協(xié)同創(chuàng)新中心，江蘇省肉類生產與加工質量安全控制協(xié)同創(chuàng)新中心，江蘇 南京 210095）

肌球蛋白高壓凝膠機理的研究進展

薛思雯，錢 暢，王夢瑤，徐幸蓮*

（南京農業(yè)大學肉品加工與質量控制教育部重點實驗室，食品安全與營養(yǎng)協(xié)同創(chuàng)新中心，江蘇省肉類生產與加工質量安全控制協(xié)同創(chuàng)新中心，江蘇 南京 210095）

超高壓加工技術是一項能夠影響肉類凝膠功能特性的非熱加工技術，肌球蛋白是肉類凝膠形成過程中起主要作用的蛋白質。雖然人們對于高壓處理對肉類凝膠影響的機理研究不斷深入，但是在肌肉與肌原纖維蛋白層面的研究常受限于其復雜的體系，因此針對單體蛋白的基礎研究有助于對這一體系的進一步探索，從而更好地指導實踐生產。該文著重于介紹高壓處理對肌球蛋白凝膠形成過程機理的研究進展和存在的技術限制以及對未來的展望。

肌球蛋白；超高壓；凝膠機理

薛思雯， 錢暢， 王夢瑤， 等. 肌球蛋白高壓凝膠機理的研究進展［J］. 肉類研究， 2016， 30（10）： 40-44. DOI：10.15922/j.cnki. rlyj.2016.10.008. http：//rlyj.cbpt.cnki.net

XUE Siwen， QIAN Chang， WANG Mengyao， et al. Progress in understanding the mechanism of the high pressure-induced gelation of myosin［J］. Meat Research， 2016， 30（10）： 40-44. （in Chinese with English abstract） DOI：10.15922/j.cnki. rlyj.2016.10.008. http：//rlyj.cbpt.cnki.net

肌球蛋白，是肌原纖維蛋白在凝膠形成過程中起最主要作用的蛋白質，對肉類凝膠的功能特性如保水性、保油性、乳化特性等都起決定性作用，它在特定條件下會形成多聚體，在生理條件或者低離子強度條件下是不可溶解的，大部分的肌球蛋白分子在0.5 mol/L氯化鉀和20 mmol/L磷酸鉀緩沖液中呈單體狀態(tài)（pH 7.0）［1］。

肌球蛋白分子是形如豆芽狀的單體蛋白分子（有頭部和尾部），由6 條多肽鏈組成，分別為2 條重鏈（myosin heavy chain，MHC）和4 條輕鏈（light chain，LC），經胰蛋白酶水解后會形成重酶解肌球蛋白（heavy meromyosin，HMM）和輕酶解肌球蛋白（light meromyosin，LMM）［2］。在肌球蛋白的頭部有Ca-ATPase的活性位點，它會隨著加熱或者加壓逐步失活而導致蛋白構象的變化。有研究認為當有50%的Ca-ATPase失去活性時，肌球蛋白就會聚集形成良好的凝膠網絡結構［3］。

超高壓加工（high pressure processing，HPP）技術是近幾十年來興起的非熱加工技術之一，較傳統(tǒng)技術而言，其不僅可以有效滅菌、鈍酶，還能通過修飾蛋白來改善產品的質構和保油、保水性；同時又不會破壞小分子及共價鍵，能最大程度地保持產品的風味與色澤［4-5］。隨著相應設備的不斷開發(fā)，該技術已被廣泛運用于商業(yè)化生產中［6］。

許多學者針對高壓處理對肉制品或肌原纖維蛋白的影響做過相應的研究探討，發(fā)現(xiàn)將肉類蛋白質在合適的參數(shù)下進行高壓處理能夠顯著改善其加工特性，起促溶、增強乳化、持水以及凝膠能力的效果；更能在不改變或提高其功能特性的前提下達到減少氯化鈉或磷酸鹽添加量的目的［7-10］，即高壓作用會影響鹽離子對肌球蛋白分子的修飾作用以及他們之間的相互作用。但同時高壓參數(shù)的微小變化也會使蛋白質的功能特性呈現(xiàn)出極為顯著的變化，對肉類蛋白造成不良的影響從而減弱其功能特性。為最大程度地在肉品加工領域應用超高壓技術，需要更深入地研究高壓對肌肉或者肌原纖維蛋白體系的作用。而肌球蛋白層面的基礎研究有助于對這一復雜體系的深入了解，從而為高壓凝膠類肉制品的生產提供理論指導和技術支持。

1 超高壓作用于肌球蛋白分子的主要方式

高壓對肌球蛋白分子的影響與熱處理不同。加熱是一個時間較長的過程，在20世紀末，Yamamoto［11］、Sharp［12］等分別利用金屬投影透射電鏡和負染法透射電鏡觀察，發(fā)現(xiàn)在加熱過程中肌球蛋白的頭部與頭部、尾部與尾部、頭部與尾部之間相互作用交聯(lián)，在非共價鍵（疏水相互作用、范德華力等）和共價鍵（二硫鍵等）作用下形成相互交聯(lián)的凝膠網絡結構。Sharp等［12］更發(fā)現(xiàn)溫度越高，參與的肌球蛋白分子越多，肌球蛋白形成的聚合體越大，隨著溫度進一步升高到50 ℃以上，尾部開始變得模糊，形成交聯(lián)，研究強調肌球蛋白頭-頭之間的交聯(lián)形成了球狀聚合物，而尾部之間的交聯(lián)可能才是形成鏈之間交聯(lián)和凝膠網絡的重要作用。

高壓處理是瞬時、均一的作用過程，整個反應體系沒有顯著的壓力梯度變化。當壓力作用于蛋白質時，產生的最大影響是蛋白質的體積會被壓縮，分子形態(tài)會變化以及凝膠形成過程中分子間會形成相互作用，從而發(fā)生可逆或不可逆的改變；而這一過程也離不開溫度的作用，在升壓過程中，壓力使得腔體的體積變小，引起腔體內的溫度升高；而降壓時溫度也會隨之下降，且溫度高低、變化快慢都與升壓/降壓速率密切相關［13］。因此前人關于肌球蛋白熱凝膠的研究也是今后探究高壓對肌球蛋白成膠機理的重要基礎。但與熱變性成膠不同的是，肌球蛋白的高壓變性聚集和之后的凝膠形成沒有一個統(tǒng)一的模式且高壓參數(shù)的影響很大；更有許多學者研究指出高壓作用下的凝膠和熱凝膠機制不同，頭部極有可能是關鍵區(qū)域［14-15］。

超高壓技術在肉制品中的應用根據參數(shù)和與熱處理的結合主要分4 種，而其中對肌球蛋白凝膠特性有顯著影響的主要是非變性溫度下高壓處理后熱加工以及變性溫度下高壓處理直接形成凝膠，這2 種工藝分別稱為高壓輔助凝膠和高壓凝膠，兩者使蛋白變性以及成膠的影響也不同。Fernández-Martín等［16］的研究便發(fā)現(xiàn)非變性溫度下高壓處理會使肌球蛋白穩(wěn)定性降低，有利于其進一步變性；而變性溫度下高壓處理，高壓作用反而會保護肌球蛋白分子中的某些天然構象，延遲其變性，繼而導致整個體系的變性溫度升高，過程減緩。故形成的高壓凝膠與單純的熱誘導凝膠相比，保水保油性有較大改善，但凝膠的質構特性有所下降。同時由于高壓凝膠所要求的壓力水平較高，對設備的要求也更為苛刻，因此從企業(yè)效益出發(fā)，高壓輔助凝膠技術更受青睞，該技術不僅能夠有效地改善蛋白質的功能特性（例如可以改善雞肉中的類PSE肉的功能特性［17］），還能達到減鹽、減脂的目的［18］，更能大幅度提高肉制品的安全性，在肉制品加工行業(yè)有廣闊的應用前景［19］。

2 高壓對肌球蛋白分子的影響

2.1 高壓對肌球蛋白分子形態(tài)的影響

由于高壓輔助凝膠技術能顯著地改善肉制品蛋白凝膠的功能特性，且所施加的壓力水平一般低于400 MPa，在現(xiàn)有的高壓工藝肉制品加工中應用較多，高壓作用對于蛋白分子最直觀的影響是使其分子形態(tài)產生變化。Yamamoto［11］發(fā)現(xiàn)，當壓力達到140 MPa以上時，溶解于0.5 mol/L KCl、pH 6.0溶液中的肌球蛋白分子開始聚集，而當壓力進一步加大到210 MPa時，溶液中大量肌球蛋白分子頭部發(fā)生聚集，尾部向外分散，形成菊花輪狀的分子簇結構；且有部分肌球蛋白分子經高壓處理后會丟失一個頭部結構。Sikes等［20］發(fā)現(xiàn)對牛肉加熱前高壓處理可以增加肌球蛋白的溶解性促進黏結，同時使分子部分解折疊；這有助于在后續(xù)的加熱過程中形成良好的蛋白凝膠，從而降低生產過程中食鹽和磷酸鹽的添加量，這和Crehan等［21］的研究結果一致。Iwasaki等［22］發(fā)現(xiàn)200 MPa以上壓力處理會壓縮肌球蛋白分子的體積，從而使凝膠強度和表面彈性下降。Simonin［14］、Sun［15］等研究發(fā)現(xiàn)，高壓輔助凝膠工藝會改變肌球蛋白的變性機制。在非變性溫度下高壓處理，肌球蛋白分子會先解聚，這不僅可增加肌球蛋白的溶解，還會破壞其頭部肌動蛋白和ATP結合位點的天然構象，這些變化在很大程度上都會影響其熱凝膠的性質。

2.2 高壓對肌球蛋白間化學作用力的影響

Hsu等［23］的研究發(fā)現(xiàn)，在高壓處理的過程中，蛋白質的流變特性和熱動力特性逐步轉變；高壓下蛋白質分子的聚集和膠凝現(xiàn)象主要是活性巰基被氧化后形成分子間和分子內二硫鍵，蛋白發(fā)生變性形成交聯(lián)引起的，這與Yamamoto［11］的研究結果一致。通過比較，Ko等［24］認為肌球蛋白經150 MPa高壓處理后加熱可以形成有強度和彈性的凝膠網絡結構，而其中發(fā)揮主要作用的是分子間疏水作用力和二硫鍵。但同時也有研究指出，非變性溫度下高壓處理會保護或增強氫鍵，從而穩(wěn)定肌球蛋白分子內部一部分天然構象［25］。

Cao等［26］將兔肌球蛋白溶液在100～400 MPa、20 ℃條件下保壓10 min，通過測定高壓處理后蛋白溶液的表面疏水性、巰基含量、動態(tài)流變等指標，并結合活性電泳圖譜分析，發(fā)現(xiàn)在100～200 MPa條件下，肌球蛋白溶液的表面疏水性和活性巰基含量略有升高，但是當壓力到達300～400 MPa時，這兩者含量顯著增加，動態(tài)流變結構顯示肌球蛋白溶液（20 mg/mL）在400 MPa壓力作用下會形成凝膠。他們認為高壓誘導肌球蛋白變性成膠的機制可主要概括為壓力作用下肌球蛋白解折疊，暴露出疏水基團和包埋的巰基基團，當壓力進一步升高時，壓力、溫度和氧化劑的共同作用使巰基氧化成二硫鍵以及疏水相互作用形成，肌球蛋白分子進一步變性、聚集，最終連結成凝膠網絡結構。

多位學者的研究結果還表明，不同物種來源的肌球蛋白對高壓的敏感性也有差異，如魚類的肌球蛋白一般在150 MPa的壓力作用下就能發(fā)生變性，而畜禽類的肌球蛋白分子需要在200 MPa以上的壓力作用下才能觀察到其對凝膠形成的影響［17，27-31］。但到目前為止，大部分研究都認為，高壓作用主要通過影響肌球蛋白分子的表面疏水性及二硫鍵（凝膠形成過程中最重要的2 種化學作用力）的形成，進而抑制或促進蛋白凝膠網絡的形成。

2.3 高壓對肌球蛋白形成的凝膠網絡結構的影響

肌球蛋白凝膠的功能特性受其所處的環(huán)境（離子濃度、溶液體系中的添加物等）以及成膠處理（加熱或加壓）影響。高壓處理通過外部施加的作用力使肌球蛋白分子發(fā)生變性與聚集，而聚集的蛋白簇進一步相互交聯(lián)形成凝膠網絡。和熱處理相似，高壓處理也需要達到一定的壓強才能使肌球蛋白充分變性、聚集、交聯(lián)［32-34］。因此，不同高壓參數(shù)下處理后肌球蛋白間的相互作用以及凝膠結構是存在差異的。

Yamamoto［11］對兔骨骼肌肌球蛋白進行210 MPa高壓處理后，利用旋轉陰影透射電鏡觀察發(fā)現(xiàn)雖然肌球蛋白頭部形成聚集，但是無凝膠網絡結構形成，需要進一步加熱，且加熱后的凝膠微結構與未經高壓誘導的凝膠網絡微結構沒有顯著差異。也有研究發(fā)現(xiàn)，在低離子濃度條件下，將肌球蛋白先高壓處理再線性升溫所形成凝膠的強度較未經高壓處理組的更大，且與肌球蛋白纖絲的長度呈正相關關系［35-36］。

Cao等［26］通過分析掃描電鏡結果發(fā)現(xiàn)，在200 MPa以下的壓力作用下形成的凝膠呈纖絲結構并有許多小的空洞，當壓力達到300 MPa時，凝膠開始形成球形聚集并伴隨有大的空洞出現(xiàn)，再升高壓力到400 MPa時形成的空洞變大，球狀聚積物出現(xiàn)，肌球蛋白分子之間的交聯(lián)減少，活性電泳的結果表明肌球蛋白在400 MPa壓力下已經發(fā)生變性。但目前的研究中鮮有關于更高壓力（＞500 MPa）作用下肌球蛋白形成的凝膠網絡微結構的研究。

2.4 高壓對肌球蛋白分子結構的影響

拉曼光譜法、傅里葉變換紅外光譜法、圓二色譜法、熒光探針法都是研究蛋白二級、三級結構的常用方法。Huppertz等［37］發(fā)現(xiàn)在整個高壓處理過程中，蛋白質的空間結構都會受到不同程度的影響，如150 MPa高壓處理會破壞蛋白多聚體之間的非共價鍵，影響蛋白質的高級結構；壓力大于200 MPa時，維持蛋白三級結構的疏水作用力和離子鍵遭破壞，這些均會導致蛋白的三維凝膠網絡結構在進一步的加熱過程中改變，進而引起蛋白凝膠的功能特性變化。這與Yamamoto等［38］的發(fā)現(xiàn)一致。King等［39］將雞骨骼肌肌球蛋白進行酶解，以其桿狀部分和桿狀纖絲部分為研究對象，利用熒光探針法和圓二色譜法研究發(fā)現(xiàn)43～49 MPa的壓力可以使桿狀纖絲部分（0.4 mg/mL）發(fā)生中等程度的分解，但是桿狀部位的2 條螺旋鏈則要在更高的壓力條件（約130 MPa）下才會解離，桿狀部位的2 條α螺旋鏈的分子內相互作用比桿狀纖絲部分的分子間相互作用更穩(wěn)定。

Iwasaki等［40］利用ANS熒光探針法研究肌球蛋白以及其次結構（S-1和桿狀部位）在高壓作用下分子結構的變化。實驗發(fā)現(xiàn)，在400 MPa下肌球蛋白的內熒光光譜會發(fā)生4 nm的紅移，且ANS熒光強度隨著壓力的增加而變大；肌球蛋白及其次結構的內熒光光譜的變化經量化后表達為質譜中心，該質譜中心與壓力的大小呈線性正相關關系；但ANS標記的桿狀部分的熒光強度卻沒有隨壓力水平的變化而改變；壓力大于300 MPa時S-1部分的質譜中心出現(xiàn)滯后現(xiàn)象，在壓力高于350 MPa時該現(xiàn)象更加明顯。在高于350 MPa的壓縮過程中，質譜中心并沒有減小，表明S-1部分在高于350 MPa時部分變性且保持穩(wěn)定；直到400 MPa時，S-1部分相應熒光強度的變化仍能檢測到，并且會隨著壓力的增加而增加，但在壓力釋放后卻沒有改變。ANS熒光強度在恒定壓力下增加意味著壓力誘導的肌球蛋白的變性在升壓過程中加速。內熒光和ANS分子熒光強度的檢測結果表明，肌球蛋白的頭部和尾部對高壓的敏感程度不同，在肌球蛋白頭部，色氨酸殘基的極性增加，疏水內芯暴露到分子表面，相比之下尾部的多肽鏈結構只有部分發(fā)生變性。故對高壓最敏感的部分是肌球蛋白的頭部，這些也符合Ko等［24］將肌球蛋白酶解為頭部S-1和尾部Rod，再經高壓處理后發(fā)現(xiàn)S-1解聚交聯(lián)并成膠。而Rod并無太大變化的結果［20］。

這些研究結果均表明，較低壓力水平（＜100 MPa）下的高壓處理主要影響肌球蛋白分子的空間構象（三級、四級結構），隨著壓力水平的加大，高壓處理會逐漸引起肌球蛋白的α-螺旋解折疊，β-折疊和β-轉角等含量增加，從而促進形成更好的凝膠網絡結構。

3 結 語

肌球蛋白形成高壓凝膠是一個復雜的動力學過程，包括蛋白構象、化學作用力、分子形態(tài)等各個方面的綜合作用。另外，肌球蛋白的高壓輔助凝膠和高壓凝膠的成膠機制不盡相同，形成凝膠的作用力也有所差異，而今受研究設備和方法的局限，高壓凝膠過程的肌球蛋白變化還沒有得到充分徹底的研究。雖然超高壓技術目前已經日趨成熟，在肉類工業(yè)中的應用也日漸廣泛，但仍需從理論角度去詮釋肌球蛋白在超高壓作用下變化的動力學過程，才能更深入地研究高壓作用對肌肉、肉糜以及肌原纖維蛋白等復雜體系的影響，真正使科學基礎研究造福肉類工業(yè)，減少生產浪費，提高產品品質，研發(fā)新型肉制品。因此，如何在現(xiàn)有技術的基礎上研究不同高壓條件處理下肌球蛋白的變化將是相關科研人員的挑戰(zhàn)。

［1］ LIU M N， FOEGEDING E A. Thermally induced gelation of chicken myosin isoforms［J］. Journal of Agricultural and Food Chemistry，1996， 44（6）： 1441-1446. DOI：10.1021/jf950341.

［2］ SMYTH A B， SMITH D M， O’NEILL E. Disulfide bonds influence the heat-induced gel properties of chicken breast muscle myosin［J］. Journal of Food Science， 1998， 63（4）： 584-587. DOI：10.1111/j.1365-2621.1998.tb15790.x.

［3］ JAO C L， HWANG J S， KO W C， et al. A kinetic study on inactivation of tilapia myosin Ca-ATPase induced by high hydrostatic pressure［J］. Food Chemistry， 2007， 101（1）： 65-69. DOI：10.1016/ j.foodchem.2005.11.051.

［4］ HEINZ V， BUCKOW R. Food preservation by high pressure［J］. Journal Für Verbraucherschutz und Lebensmittelsicherheit， 2010， 5（1）：73-81. DOI：10.1007/s00003-009-0311-x.

［5］ GIMéNEZ B， GRAIVER N， CALIFANO A， et al. Physicochemical characteristics and quality parameters of a beef product subjected to chemical preservatives and high hydrostatic pressure［J］. Meat Science，2015， 100： 179-188. DOI：10.1016/j.meatsci.2014.10.017.

［6］ CHAMORRO A， MIRANDA F J， RUBIO S， et al. Innovations and trends in meat consumption： an application of the delphi method in Spain［J］. Meat Science， 2012， 92（4）： 816-822. DOI：10.1016/ j.meatsci.2012.07.007.

［7］ KAUR B P， KAUSHIK N， RAO P S， et al. Effect of highpressure processing on physical， biochemical， and microbiological characteristics of black tiger shrimp （Penaeus monodon）［J］. Food and Bioprocess Technology， 2013， 6（6）： 1390-1400. DOI：10.1007/s11947-012-0870-1.

［8］ MARCHETTI L， ARGEL N， ANDRéS S C， et al. Sodium-reduced lean sausages with fish oil optimized by a mixture design approach［J］. Meat Science， 2015， 10（4）： 67-77. DOI：10.1016/j.meatsci.2015.02.005.

［9］ O’FLYNN C C， CRUZ-ROMERO M C， TROY D J， et al. The application of high-pressure treatment in the reduction of salt levels in reduced-phosphate breakfast sausages［J］. Meat Science， 2014， 96（3）：1266-1274. DOI：10.1016/j.meatsci.2013.11.010.

［10］ O’FLYNN C C， CRUZ-ROMERO M C， TROY D J， et al. The application of high-pressure treatment in the reduction of phosphate levels in breakfast sausages［J］. Meat Science， 2014， 96（1）：633-639. DOI：10.1016/j.meatsci.2013.08.028.

［11］ YAMAMOTO K. Electron microscopy of thermal aggregation of myosin［J］. Journal of Biochemistry， 1990， 108（6）： 896-898. ［12］ SHARP A， OFFER G. The mechanism of formation of gels from myosin molecules［J］. Journal of the Science of Food and Agriculture，1992， 58（1）： 63-73. DOI：10.1002/jsfa.2740580112.

［13］ YALDAGARD M， MORTAZAVI S A， TABATABAIEF. The principles of ultra-high pressure technology and its application in food processing/preservation： a review of microbiological and quality aspects［J］. African Journal of Biotechnology， 2008， 7（16）： 2739-2767.

［14］ SIMONIN H， DURANTON F， LAMBALLERIE M D. New insights into the high-pressure processing of meat and meat products［J］. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety， 2012，11（3）： 285-306. DOI：10.1111/j.1541-4337.2012.00184.x.

［15］ SUN X D， HOLLEY R A. High hydrostatic pressure effects on the texture of meat and meat products［J］. Journal of Food Science， 2010，75（1）： R17-R23. DOI：10.1111/j.1750-3841.2009.01449.x.

［16］ FERNáNDEZ-MARTíN F， FERNáNDEZ P， CARBALLO J， et al. Pressure/heat combinations on pork meat batters： protein thermal behavior and product rheological properties［J］. Journal of Agricultural and Food Chemistry， 1997， 45（11）： 4440-4445. DOI：10.1021/ jf9702297.

［17］ CHAN J T Y， OMANA D A， BETTI M. Application of high pressure processing to improve the functional properties of pale， soft， and exudative （PSE）-like turkey meat［J］. Innovative Food Science and Emerging Technologies， 2011， 3（12）： 216-225. DOI：10.1016/ j.ifset.2011.03.004.

［18］ OMANA D A， PLASTOW G， BETTI M. The use of β-glucan as a partial salt replacer in high pressure processed chicken breast meat［J］. Food Chemistry， 2011， 129（3）： 768-776. DOI：10.1016/ j.foodchem.2011.05.018.

［19］ HUGAS M， GARRIGA M， MONFORT J M. New mild technologies in meat processing： high pressure as a model technology［J］. Meat Science， 2002， 62（3）： 359-371. DOI：10.1016/S0309-1740（02）00122-5. ［20］ SIKES A K， TUME R K. Effect of processing temperature on tenderness， colour and yield of beef steaks subjected to highhydrostatic pressure［J］. Meat Science， 2014， 97（2）： 244-248. DOI：10.1016/j.meatsci.2013.12.007.

［21］ CREHAN C M， TROY D J， BUCKLEY D J. Effects of salt level and high hydrostatic pressure processing on frankfurters formulated with 1.5 and 2.5% salt［J］. Meat Science， 2000， 55（1）： 123-130. DOI：10.1016/S0309-1740（99）00134-5.

［22］ IWASAKI T， NOSHIROYA K， SAITOH N， et al. Studies of the effect of hydrostatic pressure pretreatment on thermal gelation of chicken myofibrils and pork meat patty［J］. Food Chemistry， 2006， 95（3）： 474-483. DOI：10.1016/j.foodchem.2005.01.024.

［23］ HSU K C， KO W C. Effect of hydrostatic pressure on aggregation and viscoelastic properties of tilapia （Orechromis niloticus） myosin［J］. Journal of Food Science， 2001， 66（8）： 1158-1162. DOI：10.1111/ j.1365-2621.2001.tb16098.x.

［24］ KO W C， JAO C L， HSU K C. Effect of hydrostatic pressure on molecular conformation of tilapia （Orechromis niloticus） myosin［J］. Journal of Food Science， 2003， 68（4）： 1192-1195. DOI：10.1111/ j.1365-2621.2003.tb09623.x.

［25］ CARBALLO J， COFRADES S， SOLAS M T， et al. High pressure/ thermal treatment of meat batters prepared from freeze-thawed pork［J］. Meat Science， 2000， 54（4）： 357-364. DOI：10.1016/S0309-1740（99）00110-2.

［26］ CAO Y， XIA T， ZHOU G， et al. The mechanism of high pressureinduced gels of rabbit myosin［J］. Innovative Food Science and Emerging Technologies， 2012， 12（3）：1641-46. DOI：10.1016/ j.ifset.2012.04.005.

［27］ ZHU Z， LANIER T C， FARKAS B E， et al. Transglutaminase and high pressure effects on heat-induced gelation of Alaska pollock （Theragra chalcogramma） surimi［J］. Journal of Food Engineering，2014， 13（1）： 154-160. DOI：10.1016/j.jfoodeng.2014.01.022.

［28］ ZHOU A， LIN L， LIANG Y， et al. Physicochemical properties of natural actomyosin from threadfin bream （Nemipterus spp.） induced by high hydrostatic pressure［J］. Food Chemistry， 2014， 15（6）： 402-407. DOI：10.1016/j.foodchem.2014.02.013.

［29］ PAZOS M， MéNDEZ L， GALLARDO J M， et al. Selective-targeted effect of high-pressure processing on proteins related to quality： a proteomics evidence in Atlantic Mackerel （Scomber scombrus）［J］. Food and Bioprocess Technology， 2014， 7（8）： 2342-2353. DOI：10.1007/s11947-013-1250-1.

［30］ MARCOS B， MULLEN A M. High pressure induced changes in beef muscle proteome： correlation with quality parameters［J］. Meat Science， 2014， 97（1）： 11-20. DOI：10.1016/j.meatsci.2013.12.008

［31］ BOLUMAR T， ANDERSEN M L， ORLIEN V. Mechanisms of radical formation in beef and chicken meat during high pressure processing evaluated by electron spin resonance detection and the addition of antioxidants［J］. Food Chemistry， 2014， 15（6）： 422-428. DOI：10.1016/ j.foodchem.2013.10.161.

［32］ CHEN X， CHEN C， ZHOU Y， et al. Effects of high pressure processing on the thermal gelling properties of chicken breast myosin containing κ-carrageenan［J］. Food Hydrocolloids， 2014， 40（2）： 262-272. DOI：10.1016/j.foodhyd.2014.03.018.

［33］ TINTCHEV F， BINDRICH U， TOEPFL S， et al. High hydrostatic pressure/temperature modeling of frankfurter batters［J］. Meat Science，2013， 94（3）： 376-387. DOI：10.1016/j.meatsci.2013.02.012.

［34］ BUCKOW R， SIKES A， TUME R. Effect of high pressure on physicochemical properties of meat［J］. Critical Reviews in Food Science and Nutrition， 2013， 53（7）： 770-786. DOI：10.1080/10408398. 2011.560296.

［35］ ISHIOROSHI M， JIMAK S， YASUI T. Heat-induced gelation of myosin： factors of pH and salt concentrations［J］. Journal of Food Science， 1979， 44（5）： 1280-1284. DOI：10.1111/j.1365-2621.1979. tb06419.x.

［36］ YAMAMOTO K， SAMEJIMA K， YASUII T. Heat-induced gelation of myosin filaments［J］. Agricultural and Biological Chemistry， 1988，52（7）： 1803-1811. DOI：10.1271/bbb1961.52.1803.

［37］ HUPPERTZ T， FOX P F， KELLY A L. High pressure treatment of bovine milk： effects on casein micelles and whey proteins［J］. Journal of Dairy Research， 2004， 71（1）： 97-106. DOI：10.1017/ S002202990300640X.

［38］ YAMAMOTO K， HAYASHI S， YASUI T. Hydrostatic pressureinduced aggregation of myosin molecules in 0.5 M KCl at pH 6.0［J］. Bioscience Biotechnology and Biochemistry， 1993， 57（3）： 383-389. DOI：10.1271/bbb.57.383.

［39］ KING L， LIU C C， LEE R F. Pressure effects and thermal stability of myosin rods and rod minifilaments： fluorescence and circular dichroism studies［J］. Biochemistry， 1994， 33（18）： 5570-5580. DOI：10.1021/bi00184a028.

［40］ IWASAKI T， YAMAMOTO K. Changes in rabbit skeletal myosin and its subfragments under high hydrostatic pressure［J］. International Journal of Biological Macromolecules， 2003， 33（4）： 215-220. DOI：10.1016/j.ijbiomac.2003.08.005.

Progress in Understanding the Mechanism of the High Pressure-Induced Gelation of Myosin

XUE Siwen， QIAN Chang， WANG Mengyao， XU Xinglian*
（Jiangsu Collaborative Innovation Center of Meat Production and Processing， Quality and Safety Control， Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition， Key Laboratory of Meat Processing and Quality Control， Ministry of Education， Nanjing Agricultural University， Nanjing 210095， China）

High pressure processing （HPP） technology is a non-thermal processing technology that could affect functional properties of meat gel. Myosin， one of the myofibrillar proteins， contributes dominantly to the meat gelation process. Although the effect and underlying mechanism of high pressure processing on meat gelation have been elaborately investigated， knowledge is still lacking as to the complex system consisting of muscle and myofibrillar proteins. Studies focused on the alterations of myosin under high pressure environment might provide us an opportunity to drill down to the details of this complex system and in turn provide a better guidance for practical production. This paper is centered on a review of the progress which has been made in understanding the mechanism of the high pressure induced gelation of myosin as well as technical restrictions for relevant studies. Future prospects are also discussed. Key words： myosin； high pressure processing； gelation mechanism

10.15922/j.cnki.rlyj.2016.10.008

TS251.1

A

1001-8123（2016）10-0040-05

2016-04-25

國家自然科學基金面上項目（31471601）；江蘇高校優(yōu)勢學科建設工程項目（PAPD）

薛思雯（1993—），女，碩士研究生，研究方向為肌球蛋白高壓凝膠形成機制。E-mail：vic_xsw0911@163.com

徐幸蓮（1962—），女，教授，博士，研究方向為肉品加工和品質形成機制。E-mail：xlxus@njau.edu.cn

引文格式：