張 輝，齊寶坤，李 楊，隋曉楠，王中江，江連洲,*

酶法制取大豆油脂過(guò)程中的蛋白酶解動(dòng)力學(xué)

張 輝1，齊寶坤2，李 楊2，隋曉楠2，王中江2，江連洲2,*

（1.科技部中國(guó)農(nóng)村技術(shù)開(kāi)發(fā)中心，北京 100045；2.東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院，黑龍江 哈爾濱 150030）

通過(guò)數(shù)學(xué)方法推導(dǎo)和對(duì)Alcalase堿性蛋白酶酶解大豆中蛋白實(shí)驗(yàn)的系統(tǒng)研究，得到Alcalase堿性蛋白酶酶解大豆中蛋白的動(dòng)力學(xué)模型為：R＝（18.294 0E0+0.273 4ρ0）exp（－0.256 2DH），式中：E0為初始蛋白酶質(zhì)量濃度，ρ0為初始底物質(zhì)量濃度，DH為水解度。通過(guò)數(shù)學(xué)推導(dǎo)和對(duì)大豆蛋白酶解反應(yīng)過(guò)程中Alcalase堿性蛋白酶失活的系統(tǒng)研究，得到膨化大豆蛋白的酶解反應(yīng)過(guò)程中Alcalase堿性蛋白酶失活的動(dòng)力學(xué)常數(shù)K＝4.920 4 min－1。通過(guò)擬合實(shí)驗(yàn)證明，建立的動(dòng)力學(xué)模型與實(shí)驗(yàn)結(jié)果具有較好的擬合效果，證明所建立的動(dòng)力學(xué)模型具有較高的實(shí)際應(yīng)用價(jià)值。

大豆；酶法制油；蛋白酶解；酶解動(dòng)力學(xué)

酶法提油是在機(jī)械破碎的基礎(chǔ)上，采用蛋白酶作用于油料，使油脂易于從油料固體中釋出，利用非油成分（蛋白質(zhì)和碳水化合物）對(duì)油和水的親和力差異，同時(shí)利用油水比重不同而將油和非油成分分離，主要分為預(yù)處理、酶解蛋白、離心分離幾個(gè)步驟，其中蛋白質(zhì)的酶解程度對(duì)油脂釋放有顯著影響[1-2]。

蛋白質(zhì)的酶解是一個(gè)復(fù)雜的過(guò)程[3-4]，蛋白質(zhì)所含的肽鍵種類不同，蛋白酶對(duì)不同肽鍵的酶解作用強(qiáng)弱也不一樣，這都會(huì)導(dǎo)致有時(shí)很難對(duì)蛋白質(zhì)酶解過(guò)程進(jìn)行控制。因此，從反應(yīng)機(jī)理出發(fā)，推導(dǎo)描述蛋白質(zhì)酶法酶解過(guò)程規(guī)律的動(dòng)力學(xué)關(guān)系式，計(jì)算酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)，建立符合實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)的實(shí)驗(yàn)?zāi)Ｐ停瑢?duì)于深入理解蛋白質(zhì)酶解過(guò)程有著實(shí)際意義[5-6]。

一個(gè)能夠全面反映酶解過(guò)程的高分子底物酶解動(dòng)力學(xué)模型的建立需要大量數(shù)據(jù)、推導(dǎo)、運(yùn)算以及反復(fù)的驗(yàn)證[7-9]。針對(duì)這個(gè)問(wèn)題Marquez等[10]認(rèn)為，對(duì)于機(jī)理相同的酶解反應(yīng)，前人建立的模型可以被用來(lái)與實(shí)際數(shù)據(jù)結(jié)合，構(gòu)建酶解過(guò)程動(dòng)力學(xué)曲線，進(jìn)而獲得酶解過(guò)程中的一些信息。近年來(lái)，國(guó)內(nèi)外已經(jīng)開(kāi)展了蛋白酶解動(dòng)力學(xué)研究，如王巖等[11]對(duì)Alcalase酶解大豆蛋白工藝與動(dòng)力學(xué)進(jìn)行了研究，郭城等[12]對(duì)Alcalase酶解棉籽蛋白工藝與動(dòng)力學(xué)進(jìn)行了研究，Kilic-apar等[13]建立了Alcalase酶解芝麻餅粕蛋白動(dòng)力學(xué)模型，吳建中等[14]研究了Protamex蛋白酶酶解大豆蛋白的機(jī)理及動(dòng)力學(xué)，章紹兵等[15]對(duì)花生乳化體系中蛋白質(zhì)的酶解動(dòng)力學(xué)進(jìn)行研究，確定了模型，此外翟愛(ài)華等[16]研究了堿性蛋白酶酶解米糠蛋白動(dòng)力學(xué)特性。但是現(xiàn)有研究均沒(méi)有以大豆酶法制油混合體系為研究對(duì)象。

基于前面的研究發(fā)現(xiàn)，利用堿性蛋白酶酶解膨化全脂大豆是一種同時(shí)提取大豆油脂、蛋白質(zhì)、多肽以及副產(chǎn)物——水溶性糖的方法。擠壓膨化后的大豆細(xì)胞壁受到破壞，更有利于油脂釋放，在高溫、高壓、高剪切作用下使蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)發(fā)生伸展、重組，分子表面的電荷重新分布，分子間氫鍵、二硫鍵部分?jǐn)嗔?，?dǎo)致蛋白質(zhì)變性，蛋白質(zhì)的消化率明顯提高，通過(guò)增加表面積和蛋白變性，從而更有利于酶對(duì)大豆蛋白酶解[17-20]。本實(shí)驗(yàn)重點(diǎn)對(duì)膨化后大豆的酶解動(dòng)力學(xué)進(jìn)行研究，目的是建立膨化大豆的酶解動(dòng)力學(xué)模型，更加準(zhǔn)確地控制膨化大豆的酶法提取工藝，獲取蛋白酶失活的動(dòng)力學(xué)常數(shù)，對(duì)蛋白酶的重復(fù)使用有著重要意義，促進(jìn)了膨化大豆的酶法提取技術(shù)的推廣與應(yīng)用。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

大豆，黑龍江農(nóng)業(yè)科學(xué)院培植的墾農(nóng)42，其中蛋白質(zhì)含量為41.6%，油脂含量為2 1.3%，含水率為10.6%，灰分含量為4.3%；Alcalase堿性內(nèi)切蛋白酶（酶活力1.2×105U/mL）丹麥諾和諾德公司。

1.2 方法

1.2.1 酶解過(guò)程

原料大豆粉碎后，經(jīng)擠壓膨化處理后，粉碎過(guò)篩得到膨化大豆粉，放入4 ℃冰箱中備用。準(zhǔn)確稱量一定質(zhì)量膨化大豆粉放入四頸瓶中，按照1∶6（m/V）的比例加入水，攪拌混合均勻后，在60 ℃的水浴鍋中保持恒溫，用1 mol/L NaOH調(diào)節(jié)大豆水溶液的pH值至9.0并保持。依據(jù)所用酶的活力，準(zhǔn)確量取所需的蛋白酶加入大豆水溶液中，使酶在攪拌條件下酶解大豆粉。酶解后，測(cè)定其水解度（degree of hydrolysis，DH）[21]。

1.2.2 酶活力測(cè)定

采用Folin-酚法[22]。

1.2.3 DH的測(cè)定

采用pH-stat法[23]。

2 結(jié)果與分析

2.1 酶解動(dòng)力學(xué)模型的推導(dǎo)

蛋白質(zhì)酶法酶解反應(yīng)符合雙底物順序反應(yīng)機(jī)理[24]，由以下幾步反應(yīng)過(guò)程組成。

式中：ρ0為初始底物質(zhì)量濃度/（g/L）；E0為加酶量/（mL/L）；K2為酶解反應(yīng)速率常數(shù)/min－1；Kd為酶失活反應(yīng)速率常數(shù)/min－1；Km為米氏常數(shù)。

根據(jù)前人研究結(jié)果[7]，蛋白質(zhì)單酶酶解過(guò)程的動(dòng)力學(xué)模型為：

式中：a、b為動(dòng)力學(xué)方程形式參數(shù)。

由方程（1）和方程（2）可知：

所以最終由方程（2）和（3）、（4）得到蛋白質(zhì)單酶酶解過(guò)程的動(dòng)力學(xué)模型為：

式中：R為酶解速率/（mol/（L·min））。

由方程（3）可知，a的大小與酶解體系初始底物質(zhì)量濃度和加酶量有關(guān)，隨著初始底物質(zhì)量濃度的上升而減小，隨著加酶量的上升而增大；由于K2與酶解溫度有關(guān)，因此，a的大小也隨著酶解溫度的變化而變化。由方程（4）可知，b的大小與初始底物質(zhì)量濃度和加酶量無(wú)關(guān)，但與酶解溫度的高低有關(guān)。在恒溫酶解反應(yīng)中，b的大小應(yīng)為一個(gè)常數(shù)；a的大小只與酶解體系初始底物質(zhì)量濃度和加酶量有關(guān)。由方程（5）可知，a值越大，反應(yīng)速率越大，當(dāng)a小于0時(shí)，R為負(fù)，酶解反應(yīng)無(wú)法進(jìn)行。

2.2 酶解動(dòng)力學(xué)模型的建立

表1 酶解動(dòng)力學(xué)模型研究的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)Table 1 Experimental design and arrangement

固定底物質(zhì)量濃度為70 g/L，在不同加酶量條件下，考察酶解過(guò)程中DH的變化規(guī)律。固定加酶量為3 mL/L，在不同底物質(zhì)量濃度條件下，考察酶解過(guò)程中DH的變化規(guī)律。最終通過(guò)實(shí)驗(yàn)建立膨化大豆的酶解動(dòng)力學(xué)模型，獲得相關(guān)動(dòng)力學(xué)參數(shù)。具體實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)見(jiàn)表1，DH的計(jì)算結(jié)果見(jiàn)表2。

表2 不同加酶量和底物質(zhì)量濃度條件下水解度與酶解時(shí)間的關(guān)系Table 2 Relationship of hydrolysis degree and hydrolysis time at different enzyme dosages and substrate concentrations

2.3 Alcalase堿性蛋白酶酶解大豆中蛋白動(dòng)力學(xué)模型參數(shù)的推導(dǎo)

采用非線性回歸模型對(duì)不同底物質(zhì)量濃度以及不同加酶量的14 組數(shù)據(jù)進(jìn)行擬合，并由此推導(dǎo)Alcalase堿性蛋白酶酶解膨化大豆中蛋白的動(dòng)力學(xué)模型參數(shù)。根據(jù)可行性實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)發(fā)現(xiàn)，采用Logarithm模型擬合效果比較好，酶解過(guò)程的擬合結(jié)果見(jiàn)表3。

表3 酶解過(guò)程的擬合結(jié)果Table 3 Fitting results of enzymatic hydrolysis curves

Logarithm模型表示為：

微分后可得：

由表3和圖1結(jié)果、方程（8）和（9）可得到Alcalase堿性蛋白酶酶解膨化大豆中蛋白過(guò)程中底物不同初始質(zhì)量濃度和蛋白酶初始質(zhì)量濃度所對(duì)應(yīng)的動(dòng)力學(xué)參數(shù)a與b的大小，結(jié)果見(jiàn)表4。

表4 酶解動(dòng)力學(xué)參數(shù)Table 4 Dynamic parameters of enzymatic hydrolysis

由表4酶解動(dòng)力學(xué)參數(shù)的結(jié)果可以看出，動(dòng)力學(xué)參數(shù)a隨著初始底物質(zhì)量濃度的增加而減小，隨著加酶量的增加而增大。動(dòng)力學(xué)參數(shù)b在不同的初始底物質(zhì)量濃度和加酶量條件下，其數(shù)值相互差異不大，且接近一個(gè)常數(shù)，在其平均值0.256 2附近上下波動(dòng)，因此在一個(gè)恒溫酶解反應(yīng)中，b可以近似看作一個(gè)常數(shù)，這與相關(guān)文獻(xiàn)[25]所述和模型推導(dǎo)所得結(jié)論一致。

從方程（3）和表4酶解動(dòng)力學(xué)參數(shù)的結(jié)果可知，在恒溫酶解反應(yīng)中，動(dòng)力學(xué)參數(shù)a跟加酶量和初始底物質(zhì)量濃度的比值（）成線性關(guān)系。因此，從表4酶解動(dòng)力0學(xué)參數(shù)的結(jié)果取出相關(guān)數(shù)據(jù)進(jìn)行線性擬合，得到a值與值的關(guān)系線性方程為：

對(duì)比方程（3）與（11），可得到：

將a值與b值代入方程（5），可得到Alcalase堿性蛋白酶酶解膨化大豆中蛋白的動(dòng)力學(xué)模型為：

由方程（13）可知，Alcalase堿性蛋白酶酶解膨化大豆中蛋白的反應(yīng)速率與底物質(zhì)量濃度和加酶量均有關(guān)，并且隨底物質(zhì)量濃度和加酶量的增加而增加。隨著反應(yīng)的進(jìn)行，反應(yīng)速率隨水解度的增加而降低。在加酶量3 mL/L和底物質(zhì)量濃度70 g/L條件下測(cè)得不同酶解時(shí)間的DH數(shù)據(jù)代入方程（11），得到酶解時(shí)間t與酶解速率R的擬合曲線見(jiàn)圖1。

圖1 酶解過(guò)程中反應(yīng)速率的變化Fig.1 Reaction rate curve of enzymatic hydrolysis

由圖1酶解過(guò)程中反應(yīng)速率的變化可以看出，隨著酶解反應(yīng)的進(jìn)行酶解速率不斷下降，酶解270 min時(shí)反應(yīng)速率為0.683 mol/（L·min）左右，反應(yīng)已經(jīng)進(jìn)行的非常緩慢，所以終止反應(yīng)進(jìn)行。酶解到210 min時(shí)反應(yīng)速率為0.94mol/（L·min）左右，反應(yīng)速率低于1mol/（L·min），而此時(shí)的酶法提取油脂、蛋白和多肽得率均已經(jīng)達(dá)到極大值，這與前面研究確定的響應(yīng)面優(yōu)化結(jié)果相符。

2.4 Alcalase堿性蛋白酶酶解大豆中蛋白失活常數(shù)的推導(dǎo)

式中：K4為膨化大豆蛋白的酶解反應(yīng)過(guò)程中Alcalase堿性蛋白酶失活常數(shù)/min－1。

把方程（3）與（4）相乘，并與方程（14）合并則可得：

經(jīng)擬合，ab值與E0/ρ0的線性關(guān)系方程為：

根據(jù)方程（14）、（15）可得，膨化大豆蛋白的酶解反應(yīng)過(guò)程中Alcalase堿性蛋白酶失活的動(dòng)力學(xué)常數(shù)K4=4.920 4 min－1。

2.5 酶解動(dòng)力學(xué)模型的驗(yàn)證

將酶解動(dòng)力學(xué)模型的計(jì)算結(jié)果與實(shí)際酶解結(jié)果進(jìn)行對(duì)比，可以驗(yàn)證動(dòng)力學(xué)模型的實(shí)際應(yīng)用意義。因此在一定酶解條件下，多次測(cè)定體系水解度曲線與相對(duì)應(yīng)的動(dòng)力學(xué)模型計(jì)算酶解速率R，計(jì)算各R值的標(biāo)準(zhǔn)偏差見(jiàn)圖2。模型擬合情況較好，絕大多數(shù)標(biāo)準(zhǔn)誤差小于5%，因此建立的動(dòng)力學(xué)模型具有較高的實(shí)用價(jià)值。

圖2 不同酶解時(shí)間酶解速率的標(biāo)準(zhǔn)誤差Fig.2 Standard error of hydrolysis rate at different hydrolysis times

3 結(jié)論與討論

通過(guò)數(shù)學(xué)方法推導(dǎo)和對(duì)Alcalase堿性蛋白酶酶解大豆中蛋白實(shí)驗(yàn)的系統(tǒng)研究，得到Alcalase堿性蛋白酶酶解大豆中蛋白的動(dòng)力學(xué)模型為：R=（18.294 0E0+ 0.273 4ρ0）exp（－0.256 2DH）。

通過(guò)數(shù)學(xué)推導(dǎo)和對(duì)膨化大豆蛋白的酶解反應(yīng)過(guò)程中Alcalase堿性蛋白酶失活的系統(tǒng)研究，得到大豆蛋白的酶解反應(yīng)過(guò)程中Alcalase堿性蛋白酶失活的動(dòng)力學(xué)常數(shù)K= 4.920 4 min－1。

通過(guò)擬合實(shí)驗(yàn)證明，建立的動(dòng)力學(xué)模型與實(shí)驗(yàn)結(jié)果具有較好的擬合效果，證明所建立的動(dòng)力學(xué)模型具有較高的實(shí)際應(yīng)用價(jià)值。在日后工業(yè)化生產(chǎn)中，可以更加準(zhǔn)確地控制擠壓膨化后大豆的水酶法提取過(guò)程，促進(jìn)擠壓膨化大豆水酶法提取技術(shù)的推廣與應(yīng)用。

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Kinetics of Protein Hydrolysis during Aqueous Enzymatic Extraction of Soybean Oil

ZHANG Hui1, QI Baokun2, LI Yang2, SUI Xiaonan2, WANG Zhongjiang2, JIANG Lianzhou2,*
(1. China Rural Technology Development Center, Ministry of Science and Technology of China, Beijing 100045, China; 2. College of Food Science, Northeast Agri cultural Uni versity, Harbin 150030, China)

The hydrolysis of extruded full-fat soybean flakes by alkaline protease provides a promising method to extract soybean oil, protein and polypeptide simultaneously. In order to control the enzyme-assisted aqueous extraction of oil from full-fat soybean flakes, it is necessary to model the kinetics of the protein hydrolysis of extruded full-fat soybean flakes and establish the relevant kinetic parameters. In this research, we developed a kinetic mathematical model for the alcalase hydrolysis of full-fat soybean flakes as follows: R =（18.294 0E0+ 0.273 4ρ0) exp(-0.256 2DH), where E0is the initial concentration of alcalase, ρ0is initial substrate concentration, and DH is degree of hydrolysis. The kinetic constant (K) of the inactivation of alcalase during the hydrolysis process was determined to be 4.920 4 min-1. Our experimental data were well fitted to the proposed kinetic model, proving that the mode has a high practical value.

soybean; enzyme-assisted aqueous extraction of soybean oil; protein hydrolysis; enzymatic hydrolysis kinetics

10.7506/spkx1002-6630-201601026

TS221

A

1002-6630（2016）01-0145-05

張輝, 齊寶坤, 李楊, 等. 酶法制取大豆油脂過(guò)程中的蛋白酶解動(dòng)力學(xué)[J]. 食品科學(xué), 2016, 37(1): 145-149. DOI:10.7506/ spkx1002-6630-201601026. http://www.spkx.net.cn

ZHANG Hui, QI Baokun, LI Yang, et al. Kinetics of protein hydrolysis during aqueous enzymatic extraction of soybean oil[J]. Food Science, 2016, 37(1): 145-149. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201601026. http://www.spkx.net.cn

2015-02-25

張輝（1981—），男，副研究員，博士，研究方向?yàn)榭萍脊芾砗褪称窇?zhàn)略。E-mail：zhanghui@yeah.net

*通信作者：江連洲（1960—），男，教授，博士，研究方向?yàn)榧Z食、油脂及植物蛋白工程。E-mail：jlzname@yeah.net