張亞婷， 張曉鳴

（食品科學(xué)與技術(shù)國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室/江南大學(xué) 食品學(xué)院，江蘇 無錫，214122）

大豆分離蛋白（SPI）由于價(jià)格低廉、具有良好的營養(yǎng)價(jià)值，廣泛應(yīng)用于食品加工行業(yè)[1-3]。隨著食品工業(yè)的發(fā)展，蛋白質(zhì)的需求量大大增加，尤其是功能特性和營養(yǎng)特性高的蛋白質(zhì)原輔料，更存在巨大的需求缺口。然而大豆分離蛋白功能特性相對較差，對加工條件（高溫、pH等）敏感，很大程度限制了其在諸多食品體系的應(yīng)用[2]。為此，加強(qiáng)或改善大豆分離蛋白的功能特性成為食品加工行業(yè)亟待解決的問題。乳化能力及氣泡性能是大豆分離蛋白作為功能性食品添加劑的最重要功能特性之一。大豆分離蛋白乳化能力改性的主要方法包括物理法、化學(xué)法和酶法，其中化學(xué)法中的糖基化改性安全、簡單，符合近年來人們對于綠色安全的天然食品添加劑的要求，成為近年研究的熱點(diǎn)。蛋白分子上引入多糖后，分子間空間位阻加大，同時(shí)接枝物中蛋白質(zhì)分子側(cè)鏈具有一定的疏水性，使得接枝物能快速且緊密地吸附在油／水界面上，因而SPI的乳化活性得到提高，其他功能性也隨著結(jié)構(gòu)變化而相應(yīng)改變[1]。酶法改性通過蛋白酶的作用使蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)及其功能特性發(fā)生相應(yīng)的改變。酶促反應(yīng)由于效果顯著、條件溫和、一般不會(huì)導(dǎo)致營養(yǎng)方面的損失，也越來越多的受到人們的重視[4]。作者嘗試將糖基化改性和酶法改性結(jié)合到一起，對大豆分離蛋白-麥芽糊精的接枝產(chǎn)物進(jìn)一步酶解，優(yōu)化了復(fù)合改性工藝條件，并對產(chǎn)物功能性質(zhì)進(jìn)行了研究。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

脫脂大豆粕：河南安陽漫天雪食品制造有限公司提供；麥芽糊精：山東保齡寶生物股份有限公司提供；中性蛋白酶：諾維信生物技術(shù)有限公司提供。

1.2 儀器與設(shè)備

恒溫水浴鍋：江蘇省金壇環(huán)宇科學(xué)儀器廠提供；超級恒溫水浴鍋：上海一恒科技有限公司提供；T18高速均質(zhì)分散機(jī)：德國IKA公司提供；DELTA 320 pH計(jì)：梅特勒-托利多儀器上海有限公司提供；UV-1600紫外可見分光光度：上海美譜達(dá)儀器有限公司提供；CF-16RXII冷凍離心機(jī)：日本日立有限公司提供；梅特勒AL204分析天平：梅特勒-托利多儀器上海有限公司提供。

1.3 實(shí)驗(yàn)方法

1.3.1 大豆分離蛋白的制備 參考文獻(xiàn)[3]的方法，采用堿溶酸沉法制備大豆分離蛋白。稱取一定量脫脂豆粕粉（粉碎過100目篩），按照 1∶15（蛋白質(zhì)與去離子水質(zhì)量比）溶于去離子水，充分?jǐn)嚢杌靹?。? mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)pH至7.0，持續(xù)攪拌2 h。所得溶液用高速離心機(jī)8 000 g離心30 min，取上清液用2 mol/L HCL調(diào)節(jié)pH至4.6，持續(xù)攪拌2 h，8 000 g離心30 min，得到沉淀水洗，加入少量蒸餾水充分?jǐn)嚢杌靹?，調(diào)節(jié)pH至中性，所得溶液冷凍干燥得到大豆分離蛋白，經(jīng)凱氏定氮法測定，蛋白質(zhì)質(zhì)量分?jǐn)?shù)為96.7%。

1.3.2 大豆分離蛋白-麥芽糊精糖基化產(chǎn)物制備將大豆分離蛋白與麥芽糊精按照不同的比例溶解于一定去離子水中，蛋白質(zhì)質(zhì)量分?jǐn)?shù)為0.5%～60%，水浴條件下（70℃～90℃）反應(yīng)一定時(shí)間（20～120 min），反應(yīng)結(jié)束后迅速冰浴至室溫，冷凍干燥制成干粉置于冰箱中備用。

1.3.3 游離氨基氮濃度的測定及接枝度的計(jì)算游離氨基氮濃度采用OPA法進(jìn)行測定[5]。準(zhǔn)確稱取40.0 mg的OPA溶解于1.0 mL甲醇中，再加入質(zhì)量分?jǐn)?shù)20%的十二烷基硫酸鈉（SDS）2.5 mL，硼砂（0.1 mol/L）25.0 mL，β-巰基乙醇 100 μL 最后用蒸餾水定容到50 mL。測定時(shí)，取4.0 mL OPA試劑于試管中，加入200 μL樣品，混合均勻，放入 35℃水浴中反應(yīng) 2 min后在 340 nm下測吸光值 A340，另取 4.0 mL OPA試劑于試管中，加入 200 μL去離子水作為空白對照。用相同的方法，以賴氨酸代替樣品作標(biāo)準(zhǔn)曲線，根據(jù)曲線計(jì)算樣品中自由氨基的濃度 A。

接枝度計(jì)算公式：

其中：A0為接枝反應(yīng)前溶液中自由氨基的濃度，mol/L；At為接枝反應(yīng)后溶液中自由氨基的濃度，mol/L。

1.3.4 大豆分離蛋白-麥芽糊精糖基化產(chǎn)物酶解物制備及水解度的測定 將大豆分離蛋白-麥芽糊精糖基化產(chǎn)物粉末溶于適量的去離子水，制備質(zhì)量分?jǐn)?shù)4%的蛋白質(zhì)溶液，80℃條件下預(yù)熱10 min然后調(diào)節(jié)溶液溫度為54℃，pH為7.0。加入適量的中性蛋白酶進(jìn)行酶解，計(jì)時(shí)25 min。通過加入0.5 mol/L氫氧化鈉穩(wěn)定酶解過程pH為7.0，記錄堿液的消耗量。酶解結(jié)束80℃水浴加熱10 min滅酶。實(shí)驗(yàn)通過控制不同加酶量制備不同水解度的酶解產(chǎn)物。采用pH-stat法[6]計(jì)算產(chǎn)物水解度，公式如下：

DH（%）=BNb（1/α）（1/Mp）（1/htot）×100

其中：B－水解過程中消耗 NaOH溶液的體積（mL）；Nb－NaOH 溶液的濃度 （mol/L）；α－α-氨基解離度；Mp－底物蛋白質(zhì)濃度（g）；htot－蛋白質(zhì)中總的可被水解的肽鍵數(shù)。

1.3.5 復(fù)合改性產(chǎn)物乳化能力測定 參照Pearce＆Kinsella[6]的方法進(jìn)行改進(jìn)。 取 12 mL 0.1%（w/v）待測樣品蛋白液 （樣品蛋白于0.2 mol/L pH 7.0磷酸緩沖液中），加入4 mL大豆色拉油（福臨門，東海糧油集團(tuán)），在10 000 rpm，25℃下高速均質(zhì)1 min，分別在攪拌后 0、2、4、6、8、10 min 取樣。以 0.1 g/dL SDS（pH 7.0）稀釋50倍，測定500 nm處的吸光值，以SDS溶液為空白。乳化活性指標(biāo)EAI的計(jì)算：

其中，A為測定的吸光度值；ψ為乳化液中油相的比例；L為比色杯光徑；C表示蛋白質(zhì)的初濃度；N為稀釋倍數(shù)。

乳化穩(wěn)定性（ES）用乳化穩(wěn)定指數(shù)（ESI）表示：

ESI=A0×ΔT/（A0-At）

其中，A0，0 時(shí)刻的吸光值；At，t時(shí)刻的吸光值；ΔT，時(shí)間差。

1.3.6 復(fù)合改性產(chǎn)物氣泡能力測定 參照郭鳳仙[7]的方法，將一定濃度的SPI溶液20 mL置于100 mL量筒（口徑6 cm，高為20 cm，實(shí)驗(yàn)室自制）中，使用高速乳化均質(zhì)機(jī)以10 000 r/min的速度均質(zhì)1 min，記錄均質(zhì)后液面高度記為V0，靜置 30 min后記錄液面高度，記為 V30。起泡能力（Foaming capacity）公式如下：

泡沫穩(wěn)定性（Foaming stability）公式如下：

1.3.7 抗脂質(zhì)氧化能力測定 抗脂質(zhì)過氧化能力測定方法參見文獻(xiàn) [3]。將卵磷脂溶于0.01 mol/L、pH 7.4的磷酸緩沖溶液中配制成10 mg/mL的溶液（標(biāo)記為 LLS）。 將三氯乙酸（15 g）、硫代巴比妥酸（0.37 g）、濃鹽酸（2 mL）加入蒸餾水配成 100 mL 溶液，標(biāo)記為TCA/TBA/HCl。試管中依次加入1 mL LLS、1 mL 400 μmol/L FeCl3、1 mL 樣品溶液， 溶液置于37℃水浴中暗處放置60 min，加入2 mL TCA/TBA/HCl，在沸水浴15 min，取出冰水冷卻，將粉紅色溶液8 355 g離心10 min，取上清液測定532 nm下的吸光度值，空白用蒸餾水代替樣品，抗氧化能力按式3-5計(jì)算：

1.3.8 還原力測定 還原能力的測定參見文獻(xiàn)[3]，試管中順序加入1.0 mL稀釋后的樣品溶液，1.0 mL、0.2 mol/L、pH 6.6 的磷酸鹽緩沖液和 1.0 mL、1.0 g/dL 的 K3Fe（CN）6溶液，均勻混合，50 ℃下保溫20 min后快速冷卻，加入三氯乙酸（10 g/dL）溶液1.0 mL，混合均勻后以2 089 g離心10 min。取上清液1.0 mL，加入1.0 mL蒸餾水和1.0 mL 0.1 g/dL的FeCl3，混合均勻，靜置10 min，以700 nm處的吸光度表示樣品的還原能力，以蒸餾水代替鐵氰化鉀作為空白。

1.3.9 DPPH自由基清除能力 清除DPPH自由基能力的測定方法見參考文獻(xiàn)[3]，準(zhǔn)確吸取適當(dāng)稀釋的MRPs 1.0 mL，加入2.0 mL 0.1 mmol/L DPPH甲醇溶液均勻混合后室溫暗處放置20 min，2 089 g離心10 min，取上清液測定517 nm處的吸光度值，空白以蒸餾水代替樣品，對照以甲醇代替DPPH，DPPH自由基清除能力按式3-3計(jì)算：

1.4 數(shù)據(jù)統(tǒng)計(jì)及統(tǒng)計(jì)分析

對于大豆分離蛋白與麥芽糊精在某一條件上進(jìn)行研究時(shí)，反應(yīng)的其它條件均相同。所有實(shí)驗(yàn)均進(jìn)行三次平行實(shí)驗(yàn)，所得數(shù)據(jù)應(yīng)用SPSS軟件進(jìn)行方差分析和差異顯著性分析。

2 結(jié)果與分析

大豆分離蛋白-糖的接枝反應(yīng)受很多因素影響，如蛋白/糖的比例、反應(yīng)濃度、反應(yīng)溫度、反應(yīng)時(shí)間等，接枝反應(yīng)的程度及接枝物的性質(zhì)，是多種因素共同作用的結(jié)果。

2.1 大豆分離蛋白糖基化反應(yīng)的影響因素研究

2.1.1 反應(yīng)物比例對大豆分離蛋白糖基化反應(yīng)的影響 蛋白和多糖的分子間的共價(jià)結(jié)合是在一定的基團(tuán)間發(fā)生的，適當(dāng)?shù)姆磻?yīng)物配比不僅可以提高反應(yīng)的速度和最終的反應(yīng)程度，而且可以減少副反應(yīng)（如焦糖化）的發(fā)生。

大豆分離蛋白與麥芽糊精按照一定質(zhì)量比 （2∶1，1∶1，1∶2，1∶3，1∶4）混合，pH 為 7.0，蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度5 g/dL，溫度80℃，反應(yīng)2 h得到美拉德接枝反應(yīng)產(chǎn)物，考察反應(yīng)物比例對接枝反應(yīng)（接枝度和褐變程度）的影響，結(jié)果如下所示。

圖1 SPI與麥芽糊精的比例對SPI-Md接枝反應(yīng)接枝度與褐變程度的影響Fig.1 Effect of the ratio of SPI to Maltodextrin on the DG and degreeofbrowning ofSPI-Md conjugation

結(jié)果表明，隨著麥芽糊精添加量的增大，接枝度有一定的下降。這可能是由于反應(yīng)物過量會(huì)影響反應(yīng)的速度；另外，由于麥芽糊精本身是白色，可以適當(dāng)掩蓋反應(yīng)產(chǎn)物的顏色，使得反應(yīng)帶來的褐變不明顯。當(dāng)?shù)孜锱浔葹?∶1時(shí)，接枝度最高，褐變程度相對較低僅0.13左右。

2.1.2 蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度對大豆分離蛋白糖基化反應(yīng)的影響 控制大豆分離蛋白與麥芽糊精配比2∶1，pH為7，溫度80℃，反應(yīng)2 h得到美拉德反應(yīng)產(chǎn)物，考察蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度對接枝反應(yīng)影響，接枝度和褐變程度結(jié)果如下所示。

圖2 蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度對SPI-Md接枝反應(yīng)接枝度與褐變程度的影響Fig.2 Effect of protein concentration on the DG and degree of browning of SPI-Md conjugation

隨著蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度的上升，接枝度出現(xiàn)先上升后下降的趨勢，蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度在4%時(shí)最高。這可能是由于，在當(dāng)反應(yīng)物的配比一定時(shí)，隨著蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度的提高，反應(yīng)物分子之間碰撞的幾率大大增加，有利于反應(yīng)的進(jìn)行[8]。而濃度增加到一定程度，考慮到蛋白質(zhì)分子和多糖分子的空間位阻，分子之間的碰撞幾率會(huì)減少，不利于反應(yīng)的進(jìn)行[2]。

2.1.3 反應(yīng)溫度對大豆分離蛋白糖基化反應(yīng)的影響 控制大豆分離蛋白與麥芽糊精質(zhì)量比2∶1，底物質(zhì)量濃度為4 g/dL，pH為7.0，反應(yīng)2 h制備美拉德反應(yīng)產(chǎn)物，研究不同反應(yīng)溫度對美拉德反應(yīng)的影響，結(jié)果如下圖所示。

圖3 反應(yīng)溫度對于SPI-Md接枝反應(yīng)接枝度和褐變程度的影響Fig.3 Effect of the temperature on the DG and degree of browning of SPI-Md conjugation

隨著美拉德反應(yīng)溫度的上升，接枝度呈現(xiàn)先上升后下降的趨勢，反應(yīng)溫度為80℃的時(shí)候接枝度最高，表示反應(yīng)底物分子接觸充分，反應(yīng)迅速。產(chǎn)物色澤隨反應(yīng)溫度的提高有加深的趨勢，這可能是因?yàn)?，美拉德反?yīng)的后期過程是有色產(chǎn)物增多。選取80℃作為合適的反應(yīng)溫度。

2.1.4 反應(yīng)時(shí)間對大豆分離蛋白糖基化反應(yīng)及終產(chǎn)物功能性質(zhì)的影響 控制大豆分離蛋白與麥芽糊精配比2∶1，底物質(zhì)量濃度為4 g/dL，溫度80℃，pH為7.0，研究不同反應(yīng)時(shí)間對美拉德反應(yīng)的影響，結(jié)果如下圖所示。

隨著反應(yīng)的進(jìn)行，接枝度逐步上升，當(dāng)反應(yīng)時(shí)間達(dá)到120 min時(shí)出現(xiàn)下降趨勢。這是可能是由于接枝反應(yīng)開始后，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)部分展開，蛋白中的ε-氨基逐步暴露，多糖與蛋白質(zhì)受熱逐步結(jié)合，接枝度逐漸提高。而過度加熱可能使蛋白質(zhì)分子的賴氨酸被破壞，也可能使蛋白質(zhì)由于相互作用增加，導(dǎo)致凝聚和沉淀，不利于接枝反應(yīng)，此外美拉德反應(yīng)后期，部分接枝物可能會(huì)發(fā)生裂解，也可能導(dǎo)致接枝度下降。選擇適中的反應(yīng)程度，在保證接枝度較大的情況下褐變指數(shù)越小越好。

圖4 反應(yīng)時(shí)間對于接枝度和褐變程度的影響Fig.4 Effect of the reaction time on the DG and degree of browning of SPI-Md conjugation

考察了不同接枝反應(yīng)時(shí)間對于復(fù)合改性終產(chǎn)物的乳化性及抗氧化能力（還原力、DPPH自由基清除能力）的影響。 如圖 5（a）、（b）所示，隨著接枝反應(yīng)時(shí)間的增加，接枝酶解終產(chǎn)物乳化性先升高后逐漸減小，反應(yīng)時(shí)間80 min時(shí)制備的產(chǎn)物乳化性最高；然而乳化穩(wěn)定性則隨接枝時(shí)間的變化出現(xiàn)下降的趨勢?？寡趸芰Ψ矫?，隨接枝反應(yīng)時(shí)間的增加，復(fù)合改性終產(chǎn)物還原力變化不大，DPPH自由基清除能力則有明顯的先上升后下降的趨勢，反應(yīng)時(shí)間100 min時(shí)產(chǎn)物DPPH自由基清除能力最高 （圖5（c）、（d））。

圖5 接枝反應(yīng)時(shí)間對于復(fù)合改性終產(chǎn)物乳化能力及抗氧化能力的影響Fig.5 Effect of the conjugation time on the emulsifying properties and antioxidative propertiesofthe combined modified products

2.1.5 接枝酶解反應(yīng)條件的確定 綜上所述，以接枝度及褐變程度為主要指標(biāo)，同時(shí)參考反應(yīng)時(shí)間對產(chǎn)物功能性質(zhì)的影響，選擇體系的反應(yīng)物比例（大豆分離蛋白/麥芽糊精）為 2∶1，蛋白質(zhì)量濃度為4 g/dL，溫度80℃，pH為7.0，反應(yīng)時(shí)間為80 min作為反應(yīng)條件，對大豆分離蛋白-麥芽糊精接枝產(chǎn)物進(jìn)行進(jìn)一步酶解改性研究。

2.2 酶解程度對復(fù)合改性終產(chǎn)物的乳化能力的影響 將大豆分離蛋白-麥芽糊精糖基化產(chǎn)物進(jìn)行酶解，通過控制不同的加酶量，制備不同酶解程度的復(fù)合改性終產(chǎn)物。加酶量（E/S）分別設(shè)定為0.5%，2%，4%，6%，8%，制備得到酶解度分別為1.8%，2.9%，4.6%，5.7%，6.2%的酶解物，進(jìn)一步研究其功能性質(zhì)的變化，結(jié)果見圖6。

圖6 復(fù)合改性對于產(chǎn)物乳化能力的影響Fig.6 Effect ofthecombined modification on the emulsifying properties of the modified products

大豆分離蛋白與麥芽糊精接枝后，分子間的空間位阻加大，同時(shí)接枝物中蛋白分子片段側(cè)鏈具有一定的疏水性，使得接枝物能快速且緊密的吸附在油/水界面，從而提高了大豆分離蛋白的乳化性[2]。

接枝物經(jīng)過適度酶解后，乳化性及乳化穩(wěn)定性均呈現(xiàn)先增加后減少的趨勢。這是因?yàn)槊附鈳硎杷园被醾?cè)鏈增加，增強(qiáng)的疏水性基團(tuán)有利于與油滴結(jié)合，從而使乳化性增強(qiáng)；然而隨著水解度的增加，溶液粘度下降，極性電荷數(shù)量增加，親水性也隨著增加，吸附油滴能力下降，又降低了乳化能力[9]。

2.3 酶解程度對于復(fù)合改性產(chǎn)物起泡性的影響

實(shí)驗(yàn)還研究了復(fù)合改性對于產(chǎn)物起泡性的影響，圖7顯示，接枝后產(chǎn)物起泡性增強(qiáng)。進(jìn)一步酶解過程使得產(chǎn)物起泡性先有所降低后逐漸提高，當(dāng)水解程度超過5.7%時(shí)出現(xiàn)明顯下降。這是由于隨著酶解的進(jìn)行，包裹于蛋白分子內(nèi)部的疏水性基團(tuán)暴露，酶解產(chǎn)物疏水性增強(qiáng)，從而表面張力減弱，發(fā)泡能力增強(qiáng)[10-11]。然而當(dāng)酶解度過大則由于肽鏈過短，不足以穩(wěn)定泡沫液膜，從而導(dǎo)致起泡性下降。經(jīng)過酶解改性后，泡沫穩(wěn)定性出現(xiàn)明顯下降，該結(jié)果與文獻(xiàn)報(bào)道結(jié)論一致[12]。酶解使得產(chǎn)物溶解性增強(qiáng)的同時(shí)，也會(huì)帶來溶液粘度下降，從而不利于維持泡沫液膜穩(wěn)定。

2.4 復(fù)合改性對大豆分離蛋白抗氧化能力的影響

由圖8可以看出，大豆分離蛋白經(jīng)過接枝后抗脂質(zhì)氧化能力有顯著的提高。這可能是由于蛋白接枝物具有較強(qiáng)的鐵離子螯合能力從而可以抑制卵磷脂體系的氧化[13]。然而對應(yīng)的接枝酶解物隨著水解程度的加深，抗脂質(zhì)氧化能力則顯著下降 （P＜0.05）。這是由于中性蛋白酶無特定的酶切位點(diǎn)，可能破壞了部分具有抗脂質(zhì)氧化能力的活性基團(tuán)結(jié)構(gòu).然而由于本實(shí)驗(yàn)控制酶解程度不高（DH≤6），產(chǎn)生的氧化還原活性基團(tuán)帶來的積極影響不及原有活性基團(tuán)結(jié)構(gòu)被破壞失去的抗脂質(zhì)氧化能力。

圖7 復(fù)合改性對于產(chǎn)物起泡性的影響Fig.7 Effect of the combined modification on the foaming properties of the modified products

圖8 復(fù)合改性對于產(chǎn)物抗氧化能力的影響Fig.8 Effect ofthecombined modification on the antioxidative properties of the modified products

樣品體系中還原性介質(zhì)的存在可以抑制或減少Fe3+/鐵氯化物向亞鐵離子形式（Fe2+）轉(zhuǎn)化，其中Fe2+可以通過測定體系中普魯士藍(lán)的生成量來監(jiān)測。大豆分離蛋白經(jīng)過接枝后還原力有顯著增加，然而酶解作用先降低了產(chǎn)物的還原力，后隨著酶解程度的加深，產(chǎn)物還原力持續(xù)增加。該現(xiàn)象與抗脂質(zhì)氧化能力的趨勢吻合，由于蛋白酶解程度加深，生成氧化還原活性基團(tuán)、氫離子增多，從而進(jìn)一步增強(qiáng)產(chǎn)物的還原力。

乙醇溶液中DPPH自由基在517 nm處有最大吸收，溶液呈紫色。當(dāng)有自由基清除劑存在時(shí)，由于與DPPH自由基單電子配對使溶液由紫色變黃色，其吸收逐漸減弱消失[13]。大豆分離蛋白接枝物經(jīng)過不同程度的酶解后，DPPH自由基清除能力顯著增強(qiáng)，這是由于接枝物酶解后產(chǎn)生氫離子與DPPH結(jié)合生成穩(wěn)定的DPPH-H分子從而終止氧化反應(yīng)。由此，復(fù)合改性除了能增強(qiáng)大豆分離蛋白的界面兩親性質(zhì)，同時(shí)對于增強(qiáng)其抗氧化能力也有積極意義。

3 結(jié)語

通過實(shí)驗(yàn)得出大豆分離蛋白-麥芽糊精接枝反應(yīng)最佳條件為：大豆分離蛋白與麥芽糊精質(zhì)量比為2∶1，蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為4 g/dL，溫度80℃，pH為7.0，反應(yīng)時(shí)間為80 min。對復(fù)合改性產(chǎn)物乳化能力及起泡性能的研究證實(shí)，經(jīng)過接枝及適度酶解復(fù)合改性后，蛋白的乳化能力及起泡性有了較大的提高，然而深度的酶解則有可能破壞蛋白的空間結(jié)構(gòu)，降低粘度從而影響功能性質(zhì)的發(fā)揮。另外，復(fù)合改性對于增強(qiáng)大豆分離蛋白的抗氧化能力也有積極意義。

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