趙曉陽，李 可，鄒玉峰，徐幸蓮，周光宏

組氨酸與氯化鉀混合液對兔肉肌球蛋白特性的影響

趙曉陽，李 可，鄒玉峰，徐幸蓮*，周光宏

（南京農(nóng)業(yè)大學(xué) 教育部肉品加工與質(zhì)量控制重點實驗室，江蘇 南京 210095）

目的：研究組氨酸與氯化鉀混合液對肌球蛋白溶出率、聚集特性和熱凝膠特性的影響。方法：提取純化兔腰大肌肌球蛋白，并用含有組氨酸的鹽溶液透析處理，測定不同離子強度條件下蛋白溶出率、濁度以及熱誘導(dǎo)凝膠的硬度和保水性（water holding capacity，WHC）。結(jié)果：經(jīng)組氨酸處理后，在低離子強度（1 mmol/L KCl）條件下肌球蛋白的溶出率從17.2%提高到64.4%，聚集程度顯著下降，熱凝膠的硬度和保水性顯著提高（P＜0.05）；而在生理離子強度（0.15 mol/L KCl）和高離子強度（0.6 mol/L KCl）條件下肌球蛋白的溶出率和聚集特性均未受組氨酸處理的影響，但其熱凝膠硬度值顯著降低（P＜0.05）；雖然在高離子強度條件下肌球蛋白熱凝膠的保水性顯著降低（P＜0.05），但是在生理離子強度條件下凝膠保水性沒有發(fā)生變化。結(jié)論：組氨酸處理可以顯著增強低離子強度條件下肌球蛋白溶出率和其熱凝膠形成能力，是低鈉凝膠類肉制品生產(chǎn)和研發(fā)的一個新思路。

肌球蛋白；組氨酸；溶出率；濁度；凝膠特性

肉制品是人類必需氨基酸的重要來源。肌肉蛋白可以分為高鹽溶蛋白，低鹽溶蛋白和不溶性蛋白。高鹽溶蛋白主要包括肌原纖維蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白、肌動球蛋白、原肌球蛋白等），低鹽溶蛋白主要指肌紅蛋白、肌漿蛋白和一些水溶性蛋白，不溶性蛋白通常為結(jié)締組織蛋白[1-2]。肌球蛋白是肉中的主要蛋白[3-5]，約占肌肉總蛋白的1/3，占肌原纖維蛋白的50%～55%，有很好的三維凝膠結(jié)構(gòu)形成能力[6]。肌球蛋白通常被認為只在高離子強度條件下溶解, 這限制了肌球蛋白的加工特性，也不利于低鈉肉制品的生產(chǎn)和研發(fā)[7]。如果肌球蛋白能夠在低離子強度條件下溶解并具有熱凝膠形成能力和保水性，則為顯著降低凝膠類肉制品中的食鹽添加量提供了可能[8]。韓敏義等[9]研究了pH值、離子強度、溫度等對兔肉肌球蛋白溶出率和濁度的影響，發(fā)現(xiàn)溶出率隨離子強度增大而升高，濁度隨離子強度升高而下降。徐幸蓮等[10]研究了蛋白濃度、pH值、離子強度對兔肉肌球蛋白熱凝膠特性的影響，發(fā)現(xiàn)在一定離子強度范圍內(nèi)，肌球蛋白凝膠硬度和保水性隨離子強度升高而增大。本課題組前期研究曾發(fā)現(xiàn)組氨酸處理可以增強低離子強度條件下肌球蛋白的溶出率，有研究也曾發(fā)現(xiàn)過類似現(xiàn)象[8,11]，但對組氨酸處理后不同離子強度條件下肌球蛋白分子的溶解性、纖絲形成和加工特性的相關(guān)性研究目前未見報道。因此本實驗以兔骨骼肌肌球蛋白為實驗材料，研究組氨酸處理對不同離子強度條件下肌球蛋白溶出率、濁度和熱凝膠特性的影響，以探索肌球蛋白低鈉熱凝膠形成的新途徑。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

兔肉采集自江蘇省農(nóng)業(yè)科學(xué)院種兔場的3月齡雄性新西蘭白兔（2～2.5 kg）。

KCl、K2HPO4、KH2PO4、組氨酸等均為分析純。

1.2 儀器與設(shè)備

Waring Blender 8010ES小型絞肉機 美國Waring公司；Ultra-Turrax T25 basic勻漿機 德國IKA公司；AUY120分析天平 日本島津公司；J-A型落地式、AR64型臺式離心機 美國Beckman Coulter公司；TAXT2i質(zhì)構(gòu)儀 英國Stable Micro System公司；211型pH計 意大利Hanna公司；DHG9140A烘箱 上海三發(fā)科學(xué)儀器公司；WFJ2100型可見分光光度計 上海尤尼可公司；ZKSY-600智能恒溫水箱 南京科爾儀器設(shè)備有限公司；冷庫操作間 上海銳歐冷凍設(shè)備有限公司。

1.3 方法

1.3.1 肌球蛋白提取純化

健康的雄性新西蘭白兔，宰前充分休息過夜，以減少應(yīng)激。機械擊昏后切斷頸部血管，充分放血，迅速剝皮，去頭、內(nèi)臟、爪。先后用自來水、蒸餾水沖洗以去除血跡。腰大肌剝離后置于—10 ℃冷卻0.5 h使其迅速冷卻，剔除可見脂肪和結(jié)締組織，切碎后稱質(zhì)量。用高速組織搗碎機攪打約30 s，在0～4 ℃條件下提取肌球蛋白，參照Wang Shufang等[12]的方法，將純化的肌球蛋白溶解在0.6 mol/L KCl溶液（pH 6.5，20 mmol/L磷酸緩沖液)中，低溫攪拌透析24 h，中間換兩次透析液。透析后的肌球蛋白貯存于0～4 ℃，在1周內(nèi)使用。若非注明，所有實驗均在低溫（4 ℃）條件下操作。

1.3.2 組氨酸處理肌球蛋白

文獻中有關(guān)組氨酸處理對肌球蛋白的相關(guān)報道[8]以及本實驗前期實驗結(jié)果均表明，氯化鉀溶液中添加濃度為5 mmol/L的組氨酸，對肌球蛋白溶出率和其聚集特性的影響最大。因此，本實驗在低溫攪拌條件下，用含有5 mmol/L組氨酸的KCl溶液（濃度分別為0.001、0.15、0.6 mol/L）對制備的肌球蛋白透析24 h，中間換3次透析液。以不含組氨酸的KCl溶液為空白對照。

1.3.3 蛋白含量測定

采用雙縮脲法測定蛋白含量，以牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）作為標(biāo)準(zhǔn)蛋白。

1.3.4 肌球蛋白溶出率的測定

蛋白溶液在4 ℃，5 000×g離心15 min。取上清液測其蛋白含量。按照式（1）計算肌球蛋白溶出率。

1.3.5 聚集特性測定（濁度）

取肌球蛋白溶液稀釋到2 mg/mL，室溫（25 ℃）放置20 min后，測在波長340 nm處的吸光度A340nm[9]。

1.3.6 肌球蛋白熱凝膠制備

將透析得到的肌球蛋白溶液調(diào)整到10 mg/mL，取2 mL置于5 mL離心管中，水浴中以1 ℃/min升溫速率從20 ℃升至70 ℃，70 ℃保溫20 min，然后在4 ℃條件下過夜（12 h）。1.3.7 凝膠硬度測定

利用質(zhì)構(gòu)儀的Return to Start模式測定凝膠硬度，使用探頭為P/0.5S。質(zhì)構(gòu)分析參數(shù)設(shè)定：測試前探頭下降速率1 mm/s，測試速率1 mm/s，測試后探頭上升速率10 mm/s，穿刺測試距離為10 mm，感應(yīng)力5 g，用質(zhì)構(gòu)儀自帶的軟件Texture Expert English 1.22中的TPAFRAC. MAC過程進行分析[13-14]，計算出凝膠硬度。每個處理做3組平行。

1.3.8 凝膠保水性測定

裝入肌球蛋白凝膠的離心管準(zhǔn)確稱質(zhì)量為m1；4 ℃條件下10 000×g離心5 min，用吸水紙擦干后再次稱質(zhì)量為m2，離心管質(zhì)量為m0。按照式（2）計算凝膠保水性。

1.4 統(tǒng)計分析

數(shù)據(jù)均用SAS8.2處理，采用ANOVA分析方差，并用Student’s t-檢驗進行差異顯著性分析（P＜0.05）。

2 結(jié)果與分析

2.1 組氨酸對肌球蛋白溶出率的影響

由圖1可知，低離子強度（1 mmol/L KCl）溶液中肌球蛋白溶出率低，添加組氨酸可使其溶出率從17.2%提高到64.4%（P＜0.01）；而在生理離子強度（0.15 mol/L）溶液中，肌球蛋白溶出率也很低（19.2%），但添加組氨酸并未顯著提高其溶出率；在高離子強度（0.6 mol/L）溶液中，肌球蛋白溶出率較大（88.0%），添加組氨酸也未顯著增加其溶出率。肌球蛋白在高離子強度下形成分散的單體,處于可溶狀態(tài)，因此溶出率較大。而在生理離子強度條件下自發(fā)聚集形成纖絲，溶出率很小[9]。添加組氨酸后，在低離子強度條件下，會使肌球蛋白形成的肌絲發(fā)生解體，促進蛋白溶解。而在生理離子強度條件下，不會導(dǎo)致肌絲解體[15-16]，因此肌球蛋白溶出率未發(fā)生顯著變化。

圖1 不同離子濃度下組氨酸對肌球蛋白溶出率的影響Fig.1 Effect of L-histidine treatment on the solubility of rabbit skeletal myosin at different ionic strengths

2.2 組氨酸對肌球蛋白聚集特性的影響

圖2 不同離子濃度下組氨酸對肌球蛋白聚集特性（濁度）的影響Fig.2 Effect of L-histidine treatment on aggregation (turbidity) properties of rabbit skeletal myosin at different ionic strengths

由圖2、3可知，肌球蛋白聚集能力在生理離子強度（0.15 mol/L）條件下最大，在低離子強度（0.001 mol/L）條件下次之，在高離子強度（0.6 mol/L）條件下最小。添加組氨酸后，低離子強度溶液濁度顯著下降（P＜0.05），溶液變得澄清透明；而另外兩組濁度未發(fā)生顯著變化。肌球蛋白在低離子強度條件下形成細絲狀多聚物，導(dǎo)致濁度較大；而在高離子強度下形成分散的單體，難以形成絲狀體，因此濁度較小[17]。添加組氨酸后，在低離子強度條件下，肌球蛋白絲狀體發(fā)生解體，導(dǎo)致濁度降低；而生理強度下，肌球蛋白絲狀體依然存在，因而濁度未發(fā)生顯著降低[15]。

圖3 不同離子強度肌球蛋白溶液Fig.3 Myosin solutions with different ionic strengths

2.3 組氨酸對肌球蛋白凝膠硬度的影響

圖4 不同離子濃度下組氨酸對肌球蛋白凝膠硬度的影響Fig.4 Effect of L-histidine treatment on the hardness of heat-induced myosin gels at different ionic strengths

由圖4可知，高離子強度條件下肌球蛋白凝膠硬度值最高，為16.56 g。添加組氨酸后，低離子強度組肌球蛋白凝膠硬度顯著增大（P＜0.05），達到6.71 g；而另外兩組凝膠硬度顯著減?。≒＜0.05），分別為8.98 g和14.68 g。在0～0.4 mol/L范圍內(nèi)，肌球蛋白凝膠硬度會隨著離子強度的增加而變大[18]。添加組氨酸后，肌球蛋白在低離子強度條件下的溶出率增大，蛋白分子在溶液中分布均勻，疏水側(cè)鏈等主要功能基團受熱解折疊后容易發(fā)生廣泛的分子間交聯(lián)，從而增加蛋白分子間的凝聚強度[19-20]，使肌球蛋白凝膠硬度增大；但是在高離子強度條件下，可能并不利于肌球蛋白的分子構(gòu)象或存在狀態(tài)，凝膠形成時分子交聯(lián)強度減弱[15]，導(dǎo)致肌球蛋白凝膠的硬度減小。

2.4 組氨酸對肌球蛋白凝膠保水性的影響

由圖5可知，組氨酸處理前，不同離子強度下保水性由高到低分別為16.3%、26.2%和47.0%。添加組氨酸后，高離子強度條件下，肌球蛋白凝膠保水性顯著降低（P＜0.05），保水性為40.7%；生理離子強度條件下，凝膠保水性未發(fā)生顯著變化；而在低離子強度條件下，肌球蛋白凝膠保水性顯著增加（P＜0.05），為19.3%。肌球蛋白在低離子強度條件下以纖絲形式存在，形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)多孔性差，所以保水性差[21-22]。高離子強度條件下，肌球蛋白以單體形式存在,故在加熱變性后先形成凝聚顆粒，再交聯(lián)成比較均一的網(wǎng)絡(luò)，多孔性佳，從而由于毛細管張力的作用使凝膠具有更好的持水力[11,23]。添加組氨酸后，低離子強度條件下肌球蛋白溶出率增加，凝膠交聯(lián)作用增大，凝膠網(wǎng)絡(luò)中包含的自由水較多，保水性增強[21]；而在高離子強度條件下，未改善肌球蛋白的三維凝膠網(wǎng)絡(luò)形成能力和凝膠保水能力。

圖5 不同離子濃度下組氨酸對肌球蛋白凝膠保水性的影響Fig.5 Effect of L-histidine treatment on the water-holding capacity of heat-induced myosin gels at different ionic strengths

3 討 論

肌球蛋白是肌肉中含量最高也是最重要的蛋白質(zhì)，它的溶出率等生化特性以及熱誘導(dǎo)凝膠形成等加工特性決定了切片火腿等凝膠類肉制品的微結(jié)構(gòu)和黏彈性。Westphalen等[5]和Lesiow等[7]以及前期研究表明[2,9]，0.1～0.4 mol/L離子強度范圍內(nèi)，單體或肉糜體系中的肌球蛋白溶出率隨離子強度增大顯著升高，離子強度繼續(xù)升高，溶出率無顯著變化。本實驗也得到相同結(jié)果。低離子強度條件下肌球蛋白分子自發(fā)聚集形成均一的纖絲結(jié)構(gòu)，溶出率小，但是經(jīng)組氨酸處理后肌球蛋白溶出率顯著增大，說明這種形成纖絲的特性被破壞。不過值得注意的是，本實驗中低離子強度下兔肉肌球蛋白溶出率增加效果沒有Hayakawa等[8]的實驗結(jié)果顯著，這應(yīng)該是原料肉種類的差異，兔肉等哺乳動物與雞肉等禽肉的肌球蛋白分子雖屬同分異構(gòu)體，但在氨基酸組成和空間構(gòu)型均存在差異，導(dǎo)致組氨酸處理對溶出率的影響程度不同。

高離子強度條件下肌球蛋白會從肌纖維解離，以單體或低聚體的溶解態(tài)存在，而低離子強度和生理離子強度條件下肌球蛋白以纖絲形式存在，溶出率低，濁度值高。本實驗發(fā)現(xiàn)低離子強度組濁度小于生理離子強度組，和相關(guān)文獻報道[9]稍有差異。早期研究表明，肌球蛋白分子在零或高于0.3 mol/L的離子強度條件下溶解，這說明0～0.15 mol/L離子強度范圍內(nèi)，肌球蛋白溶出率應(yīng)該不是持續(xù)增加的趨勢，本實驗結(jié)果支持該結(jié)論。組氨酸處理后，低離子強度組的濁度顯著降低，但生理離子強度和高離子強度組的濁度未發(fā)生改變，說明組氨酸處理與離子強度存在交互作用，組氨酸改變低強度條件下肌球蛋白分子的存在狀態(tài)，進而影響其熱凝膠形成等加工特性。

凝膠強度的測試結(jié)果表明，離子強度高，肌球蛋白熱誘導(dǎo)凝膠的硬度值大。這是闡釋現(xiàn)代肌肉蛋白熱凝膠形成機制的實驗基礎(chǔ)：離子強度高，肌球蛋白等鹽溶性蛋白溶解，在肉糜體系中形成均一的三維溶膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，加熱使更多的疏水交聯(lián)和二硫鍵形成，黏性的溶膠變成硬度和彈性值更大的凝膠。組氨酸處理后，低離子強度組的凝膠硬度值顯著增大，而另外兩組則顯著降低（P＜0.05），這和溶出率的變化趨勢一致。組氨酸處理對肌球蛋白最直接影響是溶出率的變化，低離子強度條件下溶出率增加，蛋白分子在體系中均勻分布，加熱過程中更多的疏水基團和活性巰基暴露，從而形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)致密，硬度也顯著增加[15]。而在生理離子強度和高離子強度條件下，組氨酸處理并未增強肌球蛋白分子的溶出率，組氨酸的存在或肌球蛋白與組氨酸的結(jié)合反而會不利于加熱過程中肌球蛋白分子的解折疊或分子間的交聯(lián)，活性巰基等功能基團的交聯(lián)作用減弱，導(dǎo)致凝膠硬度降低。

肌肉蛋白的熱誘導(dǎo)凝膠過程主要經(jīng)兩步完成：首先是蛋白變性發(fā)生解折疊，活性功能基團暴露；隨后這些基團之間發(fā)生新的交聯(lián)從而形成三維凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)[18]。高離子強度條件下肌球蛋白以溶解態(tài)存在，加熱后相互交聯(lián)形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)多孔性佳，凝膠保水力高，而低離子強度和生理離子強度條件下肌球蛋白以纖絲狀態(tài)存在，加熱過程中分子解折疊程度有限，而且蛋白-蛋白分子結(jié)合遠高于蛋白-水分子的結(jié)合而且加熱過程中分子解折疊程度有限，膠凝時難以形成均一致密的凝膠體，凝膠孔洞較大，因此無法保持較多水分[24-26]。但是低離子強度下經(jīng)組氨酸處理后，纖絲結(jié)構(gòu)破壞，蛋白-水分子之間的結(jié)合增多，凝膠保水性顯著改善（P＜0.05）；而生理離子強度和高離子強度下，組氨酸處理并未改善蛋白-蛋白與蛋白-水分子的結(jié)合平衡，凝膠保水性沒有變化甚至?xí)@著降低（P＜0.05）。

Krishnamurthy等[27]和Hayakawa等[8]研究發(fā)現(xiàn)，調(diào)整pH值、添加低濃度鈣鹽或組氨酸處理不僅會改變肌球蛋白分子桿狀區(qū)域的長度，也會改變桿部區(qū)域的構(gòu)象變化，這說明組氨酸處理對肌球蛋溶解程度、纖絲聚集以及熱凝膠特性的影響可能是通過改變肌球蛋白的分子結(jié)構(gòu)實現(xiàn)的，產(chǎn)生這些影響的本質(zhì)原因值得進一步探討。

高鈉食品存在的對健康不利的影響逐漸為消費者和農(nóng)業(yè)食品行業(yè)所關(guān)注，而肌球蛋白的高鹽溶解特性限制了低鈉肉制品的生產(chǎn)和研發(fā)。盡管本實驗中組氨酸處理后低離子強度組肌球蛋白的凝膠強度和保水性仍顯著低于高離子強度組，但該處理確實可增大肌球蛋白在低離子強度下的溶出率，并可顯著改善其凝膠強度和保水性。后續(xù)研究中通過配方的調(diào)整和加工工藝的改進，有助于進一步改善肌球蛋白在低離子強度條件下的熱凝膠形成能力，并有利于充分探索肌球蛋白的低鈉熱凝膠形成機制。

4 結(jié) 論

不同離子強度條件下，組氨酸處理對原料肉肌球蛋白的生化特性和熱加工特性的影響存在顯著差異。組氨酸處理可以顯著增加肌球蛋白在低離子強度溶液中的溶出率，顯著降低其聚集特性，并且可以顯著提高肌球蛋白熱凝膠的硬度和保水性。組氨酸處理不影響生理離子強度和高離子強度條件下肌球蛋白溶出率和聚集特性，也不會改變生理離子強度條件下肌球蛋白熱凝膠的保水性，但會使高離子強度組的保水性降低，并且顯著降低兩組的熱凝膠硬度值。

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Effect of Mixed Solutions of L-Histidine and KCl on Heat-Induced Gel Properties of Rabbit Skeletal Myosin

ZHAO Xiao-yang, LI Ke, ZOU Yu-feng, XU Xing-lian*, ZHOU Guang-hong
(Key Laboratory of Meat Processing and Quality Control, Ministry of Education, Nanjing Agricultural University, Nanjing 210095, China)

Objective: To study the combined effect of L-histidine and KCl on myosin solubility, aggregation and heatinduced gel properties. Methods: Rabbit Psoas major myosin was extracted and purified. After dialysis against different concentrations of KCl (1, 150 and 600 mmol/L) in the presence of L-histidine, it was measured for solubility, turbidity and heat-induced gel properties at different ionic strengths. Results: After L-histidine treatment, the solubility of rabbit meat myosin in a low ionic strength solution (1 mmol/L KCl) increased from 17.2% to 64.4%, and this is accompanied by a significant decrease in the extent of aggregation and a significant increase in the hardness and water-holding capacity (WHC) of heat-induced gels (P ＜ 0.05). Nevertheless, at both physiological (0.15 mol/L KCl) and high ionic (0.6 mol/L KCl) strength, neither myosin solubility nor aggregation was affected by the presence of L-histidine in dialysis, although a significant decrease in the hardness of heat-induced gels was observed (P < 0.05). The WHC of heat-induced gels showed a significant reduction at high ionic strength, but exhibited no change at physiological ionic strength. Conclusion: L-histidine treatment can result in a significant increase in myosin solubility and heat-induced gel properties at low ionic strength conditions. This may provide new insights for developing low sodium gel-type meat products.

myosin; L-histidine; solubility; aggregation; gel properties

TS251.5

A

1002-6630（2014）09-0006-05

10.7506/spkx1002-6630-201409002

2013-05-23

國家自然科學(xué)基金面上項目（31171707）

趙曉陽（1989—），男，碩士研究生，研究方向為肉品加工與質(zhì)量控制。E-mail：2011108045@njau.edu.cn

*通信作者：徐幸蓮（1962—），女，教授，博士，研究方向為肉品加工與質(zhì)量控制。E-mail：xlxu@njau.edu.cn