摘要：結(jié)合前人已有研究成果，介紹了卵白蛋白的修飾改性對其功能活性影響的國內(nèi)外研究現(xiàn)狀及發(fā)展，旨在為開發(fā)高性能卵白蛋白新產(chǎn)品提供理論指導與實際參考。

關(guān)鍵詞：卵白蛋白；修飾改性；功能活性

中圖分類號：Q512+.1 文獻標識碼：A 文章編號：0439-8114（2013）15-3473-05

卵白蛋白又稱卵清蛋白，是蛋清中最主要的蛋白質(zhì)，占蛋清中蛋白質(zhì)總量的54%～69%；卵白蛋白是典型的球蛋白，也是蛋清中惟一含有埋藏于疏水核心內(nèi)部的自由巰基的蛋白質(zhì)。卵白蛋白為單體、球狀磷酸糖蛋白，相對分子質(zhì)量為43 000，有A1、A2、A3 3種成分，其差別就在于含有磷酸基的數(shù)量不同。等電點為4.5，是由385個氨基酸殘基組成，疏水性氨基酸占50%以上。卵白蛋白含3.5%的糖基和埋藏在疏水中心內(nèi)部的4個自由巰基及1個二硫鍵。在天然卵白蛋白晶體結(jié)構(gòu)中，α-螺旋突出成為反應(yīng)中心，5股β-折疊平行于分子的長軸；結(jié)構(gòu)中的二硫鍵和巰基對卵白蛋白的聚集結(jié)構(gòu)有很大影響。

卵白蛋白的主要功能特性有乳化特性、起泡性、持水性和成膜性能等，可作為乳化劑、保濕劑、可食性包裝膜、凝膠劑等，在食品中起著改善食品的口感和質(zhì)地、提高產(chǎn)品的穩(wěn)定性和延長保質(zhì)期的作用。對卵白蛋白進行改性能夠提高或改善卵白蛋白的功能特性，進一步擴大其在食品中的應(yīng)用。目前，對卵白蛋白進行改性的方法主要有物理、化學以及酶法，通過改變卵白蛋白的氨基酸組成、順序以及蛋白質(zhì)分子大小、疏水基團數(shù)量及表面靜電荷等，起到改善或提高卵白蛋白生物活性的作用。本文對卵白蛋白的修飾改性及其功能活性的變化進行了較全面的論述。

1 修飾改性的物理方法

物理方法修飾改性是利用機械能、熱能及聲波能等對蛋白質(zhì)進行改性，其中，熱處理和高壓處理對卵白蛋白功能性的影響是研究的熱點。

1.1 熱處理改性法

熱處理能減弱氫鍵、范德華力和靜電作用力等，加熱使維持蛋白質(zhì)二級和三級結(jié)構(gòu)的相互作用力、氫鍵被打斷，蛋白質(zhì)分子伸展，改變了蛋白質(zhì)的生物活性。1965年，Smith等[1]將卵白蛋白溶液于55 ℃熱處理20 h，隨后冷卻、透析，于-20 ℃貯存，他們將95%的卵白蛋白轉(zhuǎn)化為了S-卵白蛋白。1984年，Nguyen等[2]研究發(fā)現(xiàn)，在20 ℃條件下，pH 9.2時S-卵白蛋白轉(zhuǎn)化量最大；pH 7.9時轉(zhuǎn)化量最小。2001年，Matsudomi等[3]研究報道了熱處理對卵白蛋白功能特性的影響，隨著溫度的增加，卵白蛋白表面巰基增加且總巰基數(shù)目減少。蛋白質(zhì)變性使表面的巰基暴露，增強了分子內(nèi)和分子間的相互作用。巰基的氧化及二硫鍵的形成對干熱處理過的蛋清產(chǎn)生良好的凝膠性有著重要作用。2010年，張銀等[4]以蛋清為原料，采用加熱和動態(tài)超高壓均質(zhì)處理改變蛋清中卵白蛋白的抗原性。結(jié)果表明，卵白蛋白抗原性隨著加熱溫度的升高而降低，最高降低68%，且抗原性急劇降低的臨界溫度是80 ℃；經(jīng)動態(tài)超高壓均質(zhì)處理后，其抗原性隨著壓力的升高先降低后回升；經(jīng)二者結(jié)合處理后，卵白蛋白抗原性與單獨加熱處理的變化趨勢相似，但無單獨加熱處理變化幅度大。研究表明，加熱處理對卵白蛋白抗原性的影響比動態(tài)超高壓均質(zhì)處理大。

1.2 高壓處理改性法

高壓處理改性是通過改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)來改善其生物功能特性。高壓使蛋白質(zhì)分子間的疏水鍵、氫鍵和二硫鍵等發(fā)生改變，從而誘導蛋白質(zhì)凝集形成凝膠。2007年，Van der Plancken等[5]將卵白蛋白溶液置于超高靜壓力（525～600 MPa）下進行處理發(fā)現(xiàn)，隨著改性壓力的增大，蛋白質(zhì)表面的巰基含量降低，溶解度下降，疏水性和濁度增加；同時還發(fā)現(xiàn)在低溫下進行超高靜壓改性效果相對較好。2008年，Wang等[6]通過超高靜壓處理不同品種的大豆分離蛋白發(fā)現(xiàn)，隨著靜壓力的增大，蛋白質(zhì)的溶解度呈非線性變化；同時他們測定了其表面巰基和表面疏水性，結(jié)果表明，蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)在高靜壓處理過程中不斷發(fā)生變化，這是由共價鍵（二硫鍵）和疏水作用力的變化引起的。2011年，涂宗財?shù)萚7]采用動態(tài)超高壓微射流均質(zhì)處理卵白蛋白發(fā)現(xiàn)，卵白蛋白溶解性、持水性、凝膠強度都有所提升。卵白蛋白的溶解性隨著壓力的增加而增加，在80 MPa時達到最大，持水力由1.50 g/g增加到5.05 g/g，而在160 MPa下卵白蛋白的凝膠硬度最大。

1.3 超聲波處理改性法

超聲波產(chǎn)生的瞬態(tài)空化作用能夠使能量高度聚集，并產(chǎn)生高溫、高壓等一系列的物理效應(yīng)，從而使蛋白質(zhì)分子發(fā)生了結(jié)構(gòu)的變化。利用超聲波處理能改善蛋白質(zhì)的生物活性。2008年，Chanasattru等[8]研究發(fā)現(xiàn)，超聲波處理后球狀蛋白質(zhì)分子性質(zhì)和溶劑化能力發(fā)生改變，蛋白質(zhì)體積縮小、可壓縮性增強，蛋白質(zhì)更易分散于溶劑中。2009年，Jambrak等[9]采用超聲波處理乳清蛋白和大豆蛋白發(fā)現(xiàn)，其溶解性能明顯提高，原因是超聲波的空化作用使蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)伸展，肽鍵斷裂，處在外層的親水性氨基酸增加。

2 修飾改性的化學方法

蛋白質(zhì)化學改性是對多肽中的巰基、氨基、羧基和羥基進行改性，改善蛋白質(zhì)的溶解性、表面性質(zhì)及凝膠性等。其實質(zhì)是改變蛋白質(zhì)的疏水基團及靜電荷等，從而改變蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)。修飾改性的化學方法主要有糖基化改性、磷酸化改性及?；男缘取?/p>

2.1 糖基化改性

糖基化改性是多羥基化合物以共價鍵與蛋白質(zhì)分子的羧基或氨基相結(jié)合的化學反應(yīng)，也稱為蛋白質(zhì)的糖基化作用。這種作用已被廣泛用來改變卵白蛋白的生物活性。

2.1.1 糖基化蛋白質(zhì)的抗原性 2007年，Van de Lagemaat等[10]利用干粉和液體二種反應(yīng)體系研究低聚果糖與大豆分離蛋白的糖基化反應(yīng)，研究發(fā)現(xiàn)，糖基化蛋白的抗原性降低；通過果糖與不同比例的氨基酸反應(yīng)發(fā)現(xiàn)，果糖參與的糖基化反應(yīng)降低了蛋白質(zhì)的抗原性；糖基化有效修飾了7 S和11 S蛋白質(zhì)片段，降低了大豆蛋白的抗原性。2011年，麻小娟[11]對卵白蛋白進行糖基化處理，通過圓二色譜和熒光光譜分析卵白蛋白加工前后的構(gòu)象變化，研究發(fā)現(xiàn)，糖基化導致卵白蛋白構(gòu)象發(fā)生了變化，卵白蛋白的二級結(jié)構(gòu)β-折疊和β-轉(zhuǎn)角產(chǎn)生了變化，疏水性和紫外吸光度增加，蛋白質(zhì)構(gòu)象由折疊變?yōu)檎归_；她同時采用ELISA法研究了卵白蛋白的抗原性和過敏原性的變化，結(jié)果表明，糖基化的增加導致卵白蛋白的抗原性升高、過敏原性降低。

2.1.2 糖基化蛋白質(zhì)的凝膠特性 美拉德反應(yīng)提高了凝膠的形成能力，主要有兩個方面的作用。一方面，在高溫條件下，酸性副產(chǎn)物的產(chǎn)生導致體系的pH下降，使蛋白質(zhì)變性；另一方面，在蛋白質(zhì)的等電點處，形成凝膠所需的蛋白質(zhì)濃度降低。因此，美拉德反應(yīng)中的pH變化可以用來改變凝膠特性。2002年，Matsudomi等[12]在干熱的條件下加熱蛋清粉和半乳甘露聚糖混合物，配制成溶液后，于90 ℃加熱30 min，所得凝膠的破裂強度顯著提高。Mitchell等[13]發(fā)現(xiàn)，摻入適量還原糖可以使熱誘導凝膠所需蛋白質(zhì)的濃度明顯下降；當體系的溫度高于100 ℃時，球蛋白所形成的凝膠脫水收縮能力較低。

2.1.3 糖基化蛋白質(zhì)的抗氧化性 Huang等[14]將卵白蛋白與葡萄糖、乳糖、麥芽糖和可溶性淀粉分別在120 ℃、濕熱條件下糖基化處理20 min，結(jié)果表明，DPPH·自由基清除活性隨著卵白蛋白-糖類化合物濃度的增加而增加，在低濃度（0.1～0.4 mg/mL）下活性增加顯著，其中卵白蛋白-葡萄糖和卵白蛋白-麥芽糖顯示更強的自由基清除率，糖基化化合物比天然卵白蛋白顯示出更高的活性；對總抗氧化能力的測定結(jié)果表明，卵白蛋白-糖類化合物比未加熱處理的天然卵白蛋白和加熱處理的卵白蛋白有更強的總抗氧化能力，這說明美拉德反應(yīng)可以顯著提高卵白蛋白的機體抗氧化能力。

2.2 磷酸化改性

食品蛋白質(zhì)通過磷酸化改性引入了大量帶有負電荷的磷酸基團，大大增加了蛋白質(zhì)分子間的靜電斥力，從而增加了它們的乳化性和溶解度，并改變了其等電點，有效地拓寬了其在食品工業(yè)的應(yīng)用范圍。另外，磷酸基團的導入能增加磷酸鈣的可溶能力，有利于鈣的吸收。蛋白質(zhì)的磷酸化作用可通過酶法或非酶法實現(xiàn)。

2.2.1 酶法磷酸化 在酶催化蛋白質(zhì)磷酸化的作用中，根據(jù)底物專一性不同，用于酶法磷酸化作用的酶主要分為兩種，即酪蛋白激酶和組蛋白激酶。Ross等[15]提純了依賴于cAMP激活的組蛋白激酶（cAMPdpk）上的催化亞基，并將其用于大豆蛋白磷酸化，研究結(jié)果表明，這種亞基對于蛋白質(zhì)分子鏈上遠離堿性氨基酸的蘇氨酸和絲氨酸表現(xiàn)出強烈的催化活性。但是因為cAMPdpk成本較高，使用受到限制。酪蛋白激酶不依賴cAMP激活，是從酵母中提取和純化的一種蛋白質(zhì)激酶，它不僅能識別Ser/Thr-X-X-Asp/Glu順序中可磷酸化的Ser和Thr，還能與Tyr發(fā)生磷酸化反應(yīng)，另外，大豆球蛋白上的11 S亞基易受到此酶的催化。

1989年，Ross等[15]用酶法對大豆蛋白實現(xiàn)了磷酸化并對其功能特性進行了研究，結(jié)果表明，大豆蛋白經(jīng)酶法磷酸化后，其溶解性有明顯的改善。1992年，Campbell等[16]用酶法磷酸化改性大豆分離蛋白，結(jié)果表明，磷酸化后蛋白質(zhì)的乳化性、溶解性、起泡性等都有明顯改善。2004年，Krupa等[17]探討了酶法磷酸化的具體部位，結(jié)果是磷酸激酶只對Ser、Tyr和Thr的特定部位實現(xiàn)磷酸化。

2.2.2 非酶法磷酸化 由于非酶法磷酸化具有反應(yīng)簡單、成本低和反應(yīng)效率高等特點，其在食品中有較大的應(yīng)用價值。1983年，Woo等[18]發(fā)現(xiàn)，60 g/L磷酸化β-乳球蛋白在pH 5.0、100 mmol/L Ca2+條件下不經(jīng)加熱便可形成凝膠。磷酸化也能改善β-乳球蛋白的乳化特性，65%磷酸化β-乳球蛋白的玉米油乳化液在100 mmol/L Ca2+條件下，溶液黏度為原β-乳球蛋白的2倍。這是Ca2+與帶負電荷的磷酸基團之間形成交聯(lián)的結(jié)果。1984年，Matheis等[19]詳細介紹了磷酸化試劑磷酰氯（POCl3）與環(huán)狀磷酸三鈉（STMP）最有可能進行工業(yè)化應(yīng)用。用POCl3可對大豆蛋白進行磷酸化改性，使其凝膠形成能力提高、結(jié)合Ca2+的能力增加；采用STMP作為磷酸化試劑，蛋白質(zhì)的功能性和營養(yǎng)性得到改善。但是二者也存在一定的缺陷，如POCl3磷酸化部位不專一，易引起蛋白質(zhì)交聯(lián)與變性；STMP的磷酸化作用需要在弱堿性反應(yīng)條件下進行，且一些副反應(yīng)易產(chǎn)生。1994年，Mine等[20]發(fā)現(xiàn)磷脂酰膽堿可以與卵白蛋白發(fā)生吸附，這個聚合物具有很好的熱穩(wěn)定性與乳化性；并且磷脂和卵白蛋白間的相互作用以及它們在油水界面的相互吸附現(xiàn)象已經(jīng)用核磁共振光譜和CD圓二色譜進行了分析，研究發(fā)現(xiàn)，磷脂酰膽堿不會影響卵白蛋白的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，但是磷脂酰膽堿改變了卵白蛋白的構(gòu)象，增加了α-螺旋的含量，減少了β-折疊的含量，并且這個聚合物應(yīng)該是通過磷脂酰膽堿酰胺鍵的疏水相互作用結(jié)合到蛋白質(zhì)上，從而改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象。2006年，Nayak等[21]利用POCl3對牛乳蛋白進行磷酸化改性發(fā)現(xiàn)，其溶解性能顯著提高，且其親水性磷酸基團與蛋白質(zhì)側(cè)鏈發(fā)生交聯(lián)，導致蛋白質(zhì)的親水性和溶解性能增加。2012年，Lv等[22]將卵白蛋白在存在焦磷酸、85 ℃、pH 4.0的條件下干燥加熱3 d，卵白蛋白中的磷含量上升到0.86%；用31P核磁共振光譜發(fā)現(xiàn)磷酸酯、多聚磷酸鹽和磷酸二酯進入到磷酸化的卵白蛋白中；在干燥加熱下，天然卵白蛋白CD圓二色譜結(jié)果不改變；然而，在焦磷酸存在下，α-螺旋含量從31.2%下降到27.8%。且磷酸化改變了卵白蛋白熱誘導的不溶性、乳化性質(zhì)和對水和油的結(jié)合能力；此外，卵白蛋白-磷酸鈣增溶能力明顯增強。因此，推測磷酸化卵白蛋白可能會增加其對鈣的吸收。這些結(jié)果表明干燥加熱磷酸化是一個改善卵白蛋白功能特性的有用的方法。

2.3 ?；男?/p>

蛋白質(zhì)?；磻?yīng)是氨基酸中親核性基團（氨基等）與?；噭ㄧ晁狒龋┌l(fā)生反應(yīng)。?；磻?yīng)主要發(fā)生在Lys的ε-NH2上，使羥基與氨基間的引力作用變?yōu)槌饬ψ饔?，導致螺旋結(jié)構(gòu)向伸展狀態(tài)轉(zhuǎn)變，蛋白質(zhì)分子間相互作用減弱，而蛋白質(zhì)-水之間的相互作用增強，導致蛋白質(zhì)的持水性能、溶解性能增加等。Franzen等[23]指出，琥珀?；鸵阴；亲罾硐氲牡鞍踪|(zhì)?；椒?，琥珀酰化可以提高蛋白質(zhì)的水溶性、持水力，改善表面活性、乳化性和起泡性。乙?；岣叩鞍踪|(zhì)水溶性，降低等電點以及熱凝膠形成能力。1994年，Yeom等[24]先對大豆分離蛋白中的賴氨酸殘基進行?；幚恚缓筮M行水解，其苦味下降。1997年，Barman等[25]研究了乙?；瘜Υ蠖狗蛛x蛋白性能的影響，發(fā)現(xiàn)中性乙?；c游離氨基相互作用使蛋白質(zhì)的正電荷減少，其溶解度提高（pH 4.7～7.0），與水分子的結(jié)合減少，降低了持水性能；另一方面，電荷數(shù)的減少使相鄰分子間的離子作用減弱，從而使乙?；鞍踪|(zhì)在較高黏度下仍然不易形成凝膠。

蛋白質(zhì)琥珀?；瘜Φ鞍踪|(zhì)的營養(yǎng)與利用的影響還有待進一步的研究與完善，將琥珀?；鞍踪|(zhì)應(yīng)用于食品工業(yè)中，還有待于進一步研究與探討。

3 修飾改性的酶法

酶法改性是在溫和條件下利用蛋白酶水解蛋白質(zhì)而達到蛋白質(zhì)改性的目的，不降低食品營養(yǎng)價值，又能提高蛋白質(zhì)的功能性。酶誘導的交聯(lián)鍵的形成可顯著改變蛋白質(zhì)的溶解性、乳化能力、起泡性或凝膠特性，利用酶水解卵白蛋白，可改善卵白蛋白的功能性質(zhì)，拓寬其應(yīng)用范圍。1974年，Kuehler等[26]研究了蛋白酶水解卵白蛋白及其功能特性的變化，結(jié)果表明，蛋白質(zhì)的功能性大大提高，其作用機理還不是很明確。1994年，Sakamoto等[27]比較分析了轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)反應(yīng)條件對多種蛋白質(zhì)凝膠硬度的影響，結(jié)果發(fā)現(xiàn)，卵白蛋白和蛋黃蛋白在65 ℃交聯(lián)，所得交聯(lián)蛋白的凝膠硬度較大，高于其他蛋白質(zhì)（大豆分離蛋白、酪蛋白），蛋黃蛋白在pH 9時交聯(lián)，所形成的交聯(lián)蛋白的凝膠硬度較大，而卵白蛋白卻是在pH 6時凝膠硬度較大。1997年，Were等[28]利用木瓜蛋白酶對大豆分離蛋白進行水解，研究發(fā)現(xiàn)，大豆分離蛋白的起泡性提高；在中性條件下酶法改性后的大豆分離蛋白與卵白蛋白的起泡性相當。2012年，Giosafatto等[29]研究了熱處理對經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶處理的卵白蛋白的影響，結(jié)果表明，經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶改性后的卵白蛋白在80 ℃下熱處理1 h后，蛋白質(zhì)分子內(nèi)和分子間交聯(lián)所形成的高分子聚合物和單體具有相似的分子質(zhì)量，但比未改性的卵白蛋白有更高的電泳流動性。對模擬胃和十二指腸生理條件下的消化試驗進行分析發(fā)現(xiàn)，經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶處理得到的生物高聚物更耐胃和十二指腸的消化；當與胃蛋白酶一起孵化5 min后，這些高聚物開始逐漸消化，而部分高聚物與十二指腸酶、胰蛋白酶和糜蛋白酶共同孵化60 min仍然存在；此外，谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶的存在導致卵白蛋白形成一個發(fā)達的黏彈性凝膠網(wǎng)絡(luò)，且具有較高的彈性模量和較低的相位角值；經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶改性的卵白蛋白在食品工業(yè)應(yīng)用中具有潛在的用途，可以提高產(chǎn)品的功能特性，比如消化率和機械性能。

4 其他

此外，還有一些學者通過其他的方法對卵白蛋白進行改性，并對改性后的卵白蛋白的功能活性進行研究。蒲萬霞等[30]研究了活化卵白蛋白在冷、熱兩種應(yīng)激情況下對淋巴器官的影響，結(jié)果表明，在冷、熱環(huán)境中，小鼠活化卵白蛋白處理組的胸腺體重百分比顯著高于冷、熱應(yīng)激組；活化卵白蛋白可減輕冷、熱應(yīng)激引起的淋巴器官萎縮，可保護小鼠機體免受由應(yīng)激造成的免疫抑制，即活化卵白蛋白可以減輕冷、熱應(yīng)激對胸腺、脾臟的影響。

5 總結(jié)

目前對于卵白蛋白的提取、分離和純化研究較深入，很多方法較成熟并能應(yīng)用于工業(yè)化生產(chǎn)，而對于卵白蛋白的功能活性研究相對較少，缺乏系統(tǒng)和深入的研究；對于卵白蛋白的改性多集中于糖基化改性，而改性的方向多為改善功能性質(zhì)；改性的方法單一，對改性后功能活性的探討較少，是卵白蛋白研究較為空白的一部分。如何從原子和分子水平探索卵白蛋白的功能活性并闡明結(jié)構(gòu)與功能活性的關(guān)系及其規(guī)律，是國內(nèi)外研究的發(fā)展趨勢。

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