李春翼，王啟明，唐瑜婉，張宇昊，趙吉春,2，明 建,2,

（1.西南大學食品科學學院，重慶 400715；2.西南大學食品貯藏與物流研究中心，重慶 400715）

麥醇溶蛋白是小麥面筋蛋白的主要成分之一，是評價小麥粉優(yōu)劣的主要指標。它富含脯氨酸，具有兩親性，醇溶蛋白能夠自我組裝產(chǎn)生各種形式的膠體結(jié)構(gòu)（如納米/微米顆粒），麥醇溶蛋白顆粒已被用于功能成分的包封和穩(wěn)定水包油型Pickering乳液[1]。蘆丁具有優(yōu)異的抗菌性和抗氧化性，對人體健康有益，其在蕎麥中含量豐富。此外，蘆丁在水溶液中以不溶性顆粒的形式存在，由于其親水性和表面活性，易吸附在油水界面上，可作為Pickering乳液中的穩(wěn)定劑。眾所周知，富含脯氨酸的蛋白質(zhì)和多酚之間具有獨特的相互作用，在實際的生產(chǎn)加工過程中，蕎麥與小麥的混合食用，不可避免地存在食品組分間復雜的相互作用從而形成復合顆粒結(jié)構(gòu)，對食品體系的理化性質(zhì)產(chǎn)生影響，已有研究表明麥醇溶蛋白與蘆丁具有強烈的相互作用[2]。

加熱處理是工業(yè)生產(chǎn)中比較常見操作，具有簡單方便、經(jīng)濟高效的優(yōu)勢，也是食品加工中常見的不可避免的環(huán)節(jié)。蛋白經(jīng)過熱處理后穩(wěn)定分子構(gòu)象的平衡遭到破壞，因此造成蛋白質(zhì)共價鍵、次級鍵發(fā)生改變，致使蛋白質(zhì)分子之間發(fā)生疏水聚集，生成聚集體，結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，影響食品的功能性質(zhì)包括蛋白的流變學性質(zhì)[3]。熱處理容易導致蘆丁的大量損失，為了防止損失，蛋白質(zhì)與多酚通過不同化學鍵形成復合物，多酚通過改變蛋白理化性質(zhì)而穩(wěn)定下來，如乳化、起泡和二級結(jié)構(gòu)的變化以及界面性質(zhì)[4-6]。Kaur等[7]研究報道了高溫對β-酪蛋白與對香豆酸的結(jié)合，結(jié)果表明β-酪蛋白的二級結(jié)構(gòu)由有序向無序結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變，更易與酚類配體結(jié)合。Chen Zhongqin等[8]研究發(fā)現(xiàn)經(jīng)過預熱的大豆分離蛋白（soy protein isolate，SPI）與花青素-3-O-葡萄糖苷的相互作用能有效地保護花青素的穩(wěn)定性。Zhang Yan等[9]發(fā)現(xiàn)SPI與富含花青素的黑米提取物的絡合作用提高了未加熱SPI和加熱SPI的消化率。然而關(guān)于加工條件下麥醇溶蛋白與蘆丁相互作用機理探討，特別是蘆丁影響麥醇溶蛋白功能性質(zhì)的文獻鮮見報道。

本研究通過反溶劑法制備麥醇溶蛋白-蘆丁的復合物，旨在評估溫度處理麥醇溶蛋白-蘆丁復合物后與大豆油制備的乳液流變學性能的影響。研究結(jié)果將為麥醇溶蛋白的合理利用，Pickering乳液的制備提供一種新的思路，以期指導小麥粉及蕎麥粉類產(chǎn)品的加工生產(chǎn)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

麥醇溶蛋白 美國Sigma公司；蘆丁 北京索萊寶科技有限公司；大豆油 九三糧油工業(yè)集團有限公司；其他試劑均為分析純。

1.2 儀器與設備

ZEN3690激光粒度分析儀 英國馬爾文儀器公司；LGJ-10真空冷凍干燥機 北京松原華興科技有限公司；HH-6數(shù)顯恒溫水浴鍋 金壇市富華儀器有限公司；F-2500熒光分光光度計 日本日立公司；MCR302流變儀奧地利安東帕公司；Spectrun100紅外光譜儀 美國PerkinElmer公司；BX53熒光正置顯微鏡 日本Olympus公司；Phenom Pro掃描電子顯微鏡（scanning electron microscope，SEM） 荷蘭Phenom Pro公司；LSM800激光共聚焦顯微鏡（confocal laser scanning microscope，CLSM） 德國卡爾蔡司公司。

1.3 方法

1.3.1 復合物的制備

參考文獻[10]的方法，利用反溶劑法制備納米復合物，分別將麥醇溶蛋白、蘆丁分散于10 mmol/L乙酸與60%乙醇溶液中，以1∶1的體積比混合后逐滴滴入去離子水中，使終蛋白質(zhì)量濃度為0.25 mg/mL，多酚質(zhì)量濃度為0.025 mg/mL。樣品于25、60、80、100 ℃水浴加熱30 min后冰水浴冷卻至室溫。

1.3.2 熒光光譜

吸取1 mL 1.3.1節(jié)制備好的樣液于熒光比色皿中，采用熒光分光光度計進行實驗測定。測量條件：激發(fā)波長282 nm，發(fā)射光譜波長范圍300～500 nm，電壓400 V，激發(fā)狹縫與發(fā)射狹縫均為5.0 nm。

1.3.3 傅里葉變換紅外光譜（Fourier transform infrared spectrum，F(xiàn)TIR）

準確稱量1 mg凍干的麥醇溶蛋白與多酚復合物固體樣品以及50 mg KBr于瑪瑙研缽中研磨均勻，壓片成膜。測定條件：掃描波數(shù)4 000～500 cm-1，掃描次數(shù)為32 次，分辨率為4 cm-1，平行測定3 次，光譜數(shù)據(jù)使用OMNIC 8.2進行軟件處理。

1.3.4 表面疏水性

參考文獻[11]的方法測定。吸取1 mL樣品于離心管中，加入200 μL 1 mg/mL溴酚藍溶液，渦旋混勻后在8 000 r/min離心10 min，將所得上層清液用去離子水稀釋10 倍后于595 nm波長處測定吸光度A。表面疏水性計算公式如下：

1.3.5 SEM分析

取適量真空冷凍干燥后的麥醇溶蛋白-蘆丁復合物試樣，在10 kV加速電壓條件下通過SEM掃描，觀察被測樣品的微觀結(jié)構(gòu)差異。

1.3.6 乳液制備

不同溫度處理后的麥醇溶蛋白溶液以及麥醇溶蛋白-蘆丁復合物溶液分別與大豆油以體積比5∶9混合后使用高速分散機在10 000 r/min的轉(zhuǎn)速下均質(zhì)分散3 min。

1.3.7 乳液電位

1.3.6 節(jié)制備的乳液用純水稀釋50 倍后，加入Zeta電位樣品池中，選擇Nano-ZS 90 Malvern粒徑分析儀，25 ℃測定試樣的Zeta電位，每個樣品重復測定3 次。

1.3.8 光學顯微鏡

取10 μL乳液滴于干凈載玻片上，蓋上蓋玻片后，放置于光學顯微鏡下，在10 倍目鏡、40 倍物鏡的條件下，觀察拍照。

1.3.9 CLSM分析

乳狀液樣品（1 mL）與20 μL尼羅藍（1 mg/mL）和尼羅紅20 μL（1 mg/mL）的熒光染料混合物混合。渦旋混合均勻后將混合物放置于凹面共焦顯微鏡載玻片上，用蓋玻片覆蓋，在50 倍放大鏡，激發(fā)線為488 nm的氬/氪激光和激發(fā)波長為633 nm的He-Ne激光器條件下觀察。

1.3.10 流變學特性

使用直徑為50 mm的平行板，間隙設為0.104 mm。剪切速率范圍為0.1～100 s-1以對數(shù)變化規(guī)律掃描黏度曲線；固定頻率為1 Hz，剪切應變起始值0.001%，最終值1 000%，使剪切應變以對數(shù)變化規(guī)律進行振幅掃描；固定振幅0.5%，以對數(shù)變化規(guī)律從0.01～10 Hz范圍進行頻率掃描。

1.4 數(shù)據(jù)統(tǒng)計及分析

每組數(shù)據(jù)3 次重復，利用Origin 9.0軟件處理數(shù)據(jù)與作圖。使用SPSS 19.0軟件對數(shù)據(jù)進行ANOVA差異顯著性分析與t檢驗。

2 結(jié)果與分析

2.1 內(nèi)源熒光分析

熒光猝滅是一種光譜方法，蛋白質(zhì)由于與猝滅劑的分子相互作用而導致其熒光強度降低，已被廣泛用于研究蛋白質(zhì)與多酚的相互作用。蛋白質(zhì)內(nèi)在熒光主要來源于色氨酸和酪氨酸殘基。

圖1 熒光猝滅光譜圖Fig.1 Fluorescence quenching spectra

如圖1所示，不同溫度處理后，麥醇溶蛋白與蘆丁復合物的熒光強度隨著多酚濃度的增加而降低，這可能是由于蘆丁對麥醇溶蛋白的猝滅作用，說明麥醇溶蛋白與蘆丁之間存在相互作用。未經(jīng)溫度處理的麥醇溶蛋白熒光發(fā)射最大值（λm）為342.5 nm。蘆丁的加入引起了麥醇溶蛋白λm的藍移，表明Trp生色團的微環(huán)境變得更加疏水，其他研究也有類似的結(jié)果[12]。隨著加工溫度的升高，熒光強度基本呈下降趨勢。這一現(xiàn)象可以解釋為熱處理增強了蛋白與蘆丁芳香環(huán)的疏水作用，導致Trp熒光的強猝滅作用[13]。

小分子與蛋白質(zhì)在反應、能量轉(zhuǎn)移、絡合物形成和碰撞猝滅等過程中可對蛋白質(zhì)產(chǎn)生熒光猝滅作用，發(fā)生熒光猝滅機理大致可分為靜態(tài)猝滅和動態(tài)猝滅[14]。Stern-Volmer圖中的線性范圍可用于確定靜態(tài)或動態(tài)猝滅機制。對于動態(tài)猝滅過程，猝滅常數(shù)隨溫度升高而增加，這是由于在較高溫度下擴散和碰撞的頻率較高，但形成了穩(wěn)定性較低的配合物，會發(fā)生靜態(tài)猝滅，并且靜態(tài)猝滅常數(shù)隨溫度的升高而降低[15-16]。Stern-Volmer曲線和猝滅參數(shù)如圖2和表1所示。

由圖2可知，Stern-Volmer曲線部分呈非直線關(guān)系（R2＜0.98），表明熱加工處理下蘆丁對麥醇溶蛋白的猝滅并非主要由動態(tài)猝滅，可能是由猝滅劑與熒光體分子間形成復合物的靜態(tài)猝滅[17]或者靜態(tài)和動態(tài)猝滅共同存在[18]的猝滅導致。由表1可看出，蘆丁與麥醇溶蛋白在不同熱處理條件下的Ksv并不是隨著溫度的升高而增大，有些呈現(xiàn)出隨溫度升高而降低的趨勢；Kq值約為1.0×1012L/（mol·s），大于最大動態(tài)猝滅速率2.0×1010L/（mol·s），說明麥醇溶蛋白與蘆丁之間存在復雜的靜態(tài)猝滅[19]。結(jié)合位點數(shù)n均在1左右，表明麥醇溶蛋白均提供一個位點與蘆丁結(jié)合形成復合物。

圖2 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁相互作用的Stern-Volmer曲線Fig.2 Stern-Volmer curves for fluorescence quenching of gliadin by rutin with different heat treatment temperatures at 298, 308 and 318 K

表1 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁的猝滅參數(shù)、結(jié)合常數(shù)以及結(jié)合位點Table 1 Quenching parameters, binding constants and binding sites of gliadin with rutin at different heat treatment temperatures

2.2 FTIR分析

蛋白質(zhì)的紅外干涉圖具有不同的酰胺區(qū)域，可反映多肽鏈的不同振動，其中酰胺I帶（1 700～1 600 cm-1，主要由肽鏈的C＝O拉伸振動引起）和酰胺II帶（1 600～1 500 cm-1，起源于C—N拉伸振動和N—H彎曲）對樣品的分析鑒定非常有用[7]。這2 個波段的光譜位移和強度變化可用來監(jiān)測蛋白與多酚相互作用后蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)變化[20]。

圖3 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁相互作用的FTIR圖Fig.3 FTIR spectra showing interaction between gliadin and rutin at different heat treatment temperatures

3 500 cm-1左右的寬頻帶表明O—H拉伸或N—H拉伸振動，這可能是由于游離和結(jié)合的O—H或N—H基團能夠與蛋白質(zhì)中肽鏈的羰基形成氫鍵[21]。光譜的譜帶強度出現(xiàn)變化，可能是因為O—H或N—H基團的暴露，在蛋白中形成了氫鍵。如圖3所示，溫度處理后麥醇溶蛋白酰胺I帶的變化趨勢由1 661.19、1 663.25、1 663.93、1 662.06 cm-1，與蘆丁形成復合物后，酰胺I帶的隨著溫度的升高變化趨勢為從1 654.23 cm-1變?yōu)? 660.97、1 658.35、1 660.29 cm-1，說明熱處理引起了麥醇溶蛋白二級結(jié)構(gòu)變化。溫度處理后麥醇溶蛋白以及其與蘆丁復合后酰胺I和II帶的強度減少，表明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的α-螺旋含量降低[22]。由酰胺I帶分析二級結(jié)構(gòu)結(jié)果可知（圖4），未經(jīng)熱處理的麥醇溶蛋白的二級結(jié)構(gòu)中β-折疊含量最高，隨著熱處理溫度的升高，蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)中各組分含量的變化比較復雜，α-螺旋與無規(guī)卷曲的含量有所降低。光譜結(jié)果表明蘆丁可能與麥醇溶蛋白的疏水空腔結(jié)合，這導致了多肽羰基氫鍵網(wǎng)絡的重排和麥醇溶蛋白α-螺旋結(jié)構(gòu)的還原。這可能是由于復合物在不同溫度下的結(jié)構(gòu)變化不同，進而對蘆丁產(chǎn)生不同的穩(wěn)定作用[8]。

圖4 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁相互作用的二級結(jié)構(gòu)Fig.4 Secondary structures of gliadin interacting with rutin at different heat treatment temperatures

2.3 表面疏水性

蛋白質(zhì)的表面疏水性是蛋白質(zhì)表面與極性溶劑接觸的疏水基團數(shù)量的指標[23]。加熱導致變性蛋白熱聚集，使疏水基團逐漸埋藏于蛋白質(zhì)疏水腔內(nèi)部，進而使得表面疏水性隨著溫度的升高而減小。由圖5可知，加熱處理后麥醇溶蛋白的表面疏水性除60 ℃處理無顯著性差異以外，其余條件均顯著降低。蘆丁的加入使得表面疏水性增加，這與熒光發(fā)射光譜的分析結(jié)果一致。溫度處理后麥醇溶蛋白-蘆丁復合物的表面疏水性顯著降低，60 ℃與80 ℃處理的復合物表面疏水性無顯著性差異。

圖5 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁相互作用的表面疏水性Fig.5 Surface hydrophobicity of gliadin interacting with rutin at different heat treatment temperatures

2.4 SEM分析

樣品經(jīng)冷凍干燥凍干后會形成裂紋或氣孔。從圖6可知，隨著溫度的升高，觀察到疏松多孔結(jié)構(gòu)，可能是由于蛋白質(zhì)變性形成明顯的蛋白質(zhì)交聯(lián)[24]，由于蘆丁與麥醇溶蛋白之間的相互作用使得復合物相較麥醇溶蛋白的電鏡圖像有明顯的區(qū)別。不同溫度下復合物均呈現(xiàn)致密多孔的蜂窩狀結(jié)構(gòu)，隨著溫度的升高，孔隙變大。相比較而言，其中麥醇溶蛋白-蘆丁復合物經(jīng)過80 ℃處理后的SEM圖像致密多孔，呈現(xiàn)蜂窩狀，說明其物理截留作用良好[25]。結(jié)果表明蘆丁的加入以及經(jīng)過不同溫度處理導致了麥醇溶蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化。

圖6 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁復合物的SEM圖Fig.6 Scanning electron micrographs of gliadin-rutin complex at different heat treatment temperatures

2.5 乳液電位

乳液的電位能反映穩(wěn)定性的大小，正電位值表示乳化液滴表面周圍的正離子分子[26]，如圖7所示，絕對Zeta電位值顯著升高（P＜0.05），表明其電負性更強。麥醇溶蛋白經(jīng)過適當?shù)臏囟忍幚恚?0、80 ℃）在乳狀液滴之間提供高能量屏障，從而提供良好的靜電斥力，可顯著提高穩(wěn)定性，100 ℃麥醇溶蛋白與未經(jīng)溫度處理穩(wěn)定的乳液電位無顯著性差異。復合物穩(wěn)定的乳液電位較麥醇溶蛋白顆粒穩(wěn)定的乳液電位高，說明蘆丁與麥醇溶蛋白形成復合物后能提高乳液的穩(wěn)定性，80 ℃條件下的乳液穩(wěn)定性最高。

圖7 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁復合物穩(wěn)定的乳液電位Fig.7 Potential of emulsions stabilized with gliadin and its complex with rutin at different heat treatment temperatures

2.6 光學顯微鏡

圖8 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁復合物穩(wěn)定的乳液光學顯微鏡圖Fig.8 Optical microscope images of emulsions stabilized with gliadin and its complex with rutin at different heat treatment temperatures

由圖8可知，溫度對乳液的顯微結(jié)構(gòu)影響很大。60 ℃和80 ℃處理的溶液制得的乳化液體系液滴顆粒分布不均勻，出現(xiàn)明顯聚集現(xiàn)象，100 ℃處理的樣品乳化液的液滴顆粒較小，分散相比例增加，無明顯液滴聚集現(xiàn)象。相較麥醇溶蛋白穩(wěn)定的乳液，麥醇溶蛋白與蘆丁形成復合物后穩(wěn)定的乳液連續(xù)相占比減小，油滴數(shù)量增多。

2.7 CLSM分析

如圖9所示，粒子出現(xiàn)在界面上提供界面粒子網(wǎng)絡，這表明乳狀液是由Pickering穩(wěn)定劑穩(wěn)定的，CLSM圖像清楚地顯示了不同溫度處理下樣品的不同結(jié)構(gòu)。界面面積越大，液滴越小，形成的油滴網(wǎng)絡越穩(wěn)定[27]。麥醇溶蛋白及其與蘆丁的復合物穩(wěn)定的乳液經(jīng)60、80 ℃處理后，界面吸附的蛋白含量增加，乳液穩(wěn)定性提高，100 ℃處理后能夠覆蓋油滴表面的顆粒減少。因此，油滴變大，穩(wěn)定性變低。

圖9 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁復合物穩(wěn)定的乳液CLSM圖Fig.9 CLSM images of emulsions stabilized with gliadin and its complex with rutin at different heat treatment temperatures

2.8 黏度曲線

圖10 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁復合物穩(wěn)定的乳液黏度曲線圖Fig.10 Viscosity curves of emulsions stabilized with gliadin and its complex with rutin at different heat treatment temperatures

明顯的剪切稀化行為是乳液的一個典型特征，它與聚合乳液中剪切作用引起的絮凝體大小和形狀的變化有關(guān)。由圖10可知，適度的熱處理（60、80 ℃）導致蛋白的表觀黏度增加，表現(xiàn)出優(yōu)越的黏彈性[28]，熱處理改性后蛋白產(chǎn)物的表觀黏度由于熱變性聚集，分子結(jié)構(gòu)由原來有序變?yōu)闊o序，蛋白形狀不規(guī)則、不對稱性增大，蛋白分子間摩擦性增大，阻礙流動，表觀黏度普遍增大，表現(xiàn)為剪切變稀的非牛頓流體性質(zhì)[3]。100 ℃時表觀黏度小于其他溫度處理的乳液，這種行為可能是由于剪切過程中糾纏聚合物網(wǎng)絡的斷裂，其中分子間的分裂糾纏率大于重組糾纏率，使分子間流動阻力降低，表觀黏度降低。

2.9 振幅掃描

在實際生產(chǎn)中，乳液的變形程度大且迅速，僅在小變形（線性黏彈性區(qū)）范圍內(nèi)進行表征，不足以從實際角度出發(fā)充分地探究乳液性質(zhì)變化。因此有必要對樣品進行振幅掃描，在低應變振幅下（應力＜1%），儲能模量G’大于損耗模量G”，兩個模量幾乎與小變形的應變無關(guān)。從圖11可以看出，隨著應變幅度的進一步增大，模量都開始減小且G’比G”下降得更快，隨后觀察到G’與G”交叉現(xiàn)象。由于粒子網(wǎng)絡的結(jié)構(gòu)破壞，乳狀液表現(xiàn)出更具黏度優(yōu)勢的性能。交點預示結(jié)構(gòu)破壞和流動特性的開始[29]。由圖11可知，當溫度達到100 ℃，乳液凝膠的強度不及其他實驗組。

圖11 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁復合物穩(wěn)定的乳液振幅掃描圖Fig.11 Amplitude sweeps of emulsions stabilized with gliadin and rutin gliadin rutin after thermal processing

2.10 頻率掃描

G’大于G”表明彈性性能占主導地位，黏彈體系中的黏彈性性質(zhì)，G’反映彈性行為，在頻率掃描范圍內(nèi)，G’總是高于G”，這表明所有的樣品都有凝膠狀的性質(zhì)，網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)良好[27]。如圖12所示，熱處理后樣品的凝膠彈性模量值都隨頻率的增大變大，表現(xiàn)為依賴于頻率的流變學特性，經(jīng)過60 ℃與80 ℃處理后的G’和G”逐漸增加，表明形成了較強的凝膠狀結(jié)構(gòu)?？赡芘c蛋白質(zhì)在其熱變性溫度附近的展開和聚集[30]，連續(xù)相中，顆粒通過提供顆粒網(wǎng)絡對凝膠性質(zhì)有很大貢獻。由于蛋白質(zhì)包裹的油滴可以通過液滴界面吸附顆粒與連續(xù)相非吸附蛋白質(zhì)之間的相互作用而形成凝膠網(wǎng)絡，油滴在乳化凝膠網(wǎng)絡中起到“活性填料”的作用，有助于加強凝膠網(wǎng)絡。不同溫度處理后的麥醇溶蛋白-蘆丁復合顆粒穩(wěn)定的乳液的G’和G”均大于同等溫度處理的麥醇溶蛋白顆粒穩(wěn)定的乳液，說明麥醇溶蛋白-蘆丁復合物的凝膠性更強，蘆丁起著重要的作用。100 ℃的G’均小于其余實驗組，這與2.6節(jié)以及2.8節(jié)的結(jié)果一致。

圖12 不同溫度下麥醇溶蛋白與蘆丁復合物穩(wěn)定的乳液頻率掃描圖Fig.12 Frequency sweeps images of emulsions stabilized with gliadin and its complex with rutin at different heat treatment temperatures

3 結(jié) 論

本實驗所采用的溫度處理能對麥醇溶蛋白以及蛋白與蘆丁的復合物結(jié)構(gòu)產(chǎn)生影響，熱處理增強了麥醇溶蛋白與蘆丁的疏水作用，使得麥醇溶蛋白的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了改變，α-螺旋含量降低，疏水基團埋藏，進而影響兩者穩(wěn)定的乳液的流變學性質(zhì)。80 ℃處理的復合物穩(wěn)定的Zeta電位最高，液滴形成的網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。處理溫度為60 ℃以及80 ℃時，試樣乳液的穩(wěn)定性、黏度、G’均大于常溫組與100 ℃處理組，此結(jié)論為麥醇溶蛋白的合理利用和麥醇溶蛋白-蘆丁復合物穩(wěn)定的Pickering乳液產(chǎn)品的開發(fā)提供了理論依據(jù)，對于麥醇溶蛋白的乳制品市場潛力和應用前景及提高麥醇溶蛋白的經(jīng)濟效益具有積極意義。