張大勇， 戚維聰， 萬 群， 劉 佳， 徐照龍， 黃益洪， 邵宏波>

(江蘇省農(nóng)業(yè)科學(xué)院 農(nóng)業(yè)資源與環(huán)境研究所 鹽土農(nóng)業(yè)研究中心， 江蘇 南京 210014)

5個(gè)大豆AT-hook基因GmAHLs的克隆與定位分析

張大勇①， 戚維聰①， 萬 群， 劉 佳， 徐照龍， 黃益洪， 邵宏波②>

(江蘇省農(nóng)業(yè)科學(xué)院 農(nóng)業(yè)資源與環(huán)境研究所 鹽土農(nóng)業(yè)研究中心， 江蘇 南京 210014)

從大豆〔Glycinemax(Linn.) Merr.〕中克隆出5個(gè)AT-hook基因，分別命名為GmAHL1、GmAHL2、GmAHL3、GmAHL4和GmAHL5，其中，GmAHL5為GmAHL1的重復(fù)基因。序列分析結(jié)果表明：5個(gè)GmAHLs蛋白的AT-hook基序分別位于其氨基酸序列的42～54、39～51、42～54、41～53及42～54處，且GmAHL1和GmAHL5蛋白的氨基酸序列相同。大豆GmAHLs蛋白和野大豆(G.sojaSieb. et Zucc.) GsAHLs蛋白與其他植物H1組蛋白的親緣關(guān)系較遠(yuǎn)，說明GmAHLs蛋白不屬于H1組蛋白。GmAHL1基因在所有檢測(cè)的組織中均不表達(dá)；GmAHL2基因主要在花、種子、葉片和根中表達(dá)；GmAHL3基因主要在花、葉片、莖和根尖分生組織中表達(dá)，在果莢中不表達(dá)，但在根瘤中有表達(dá)；GmAHL4基因在根瘤中高度表達(dá)，在根、莖端分生組織、莖和果莢中也有較高表達(dá)；GmAHL5基因主要在葉片、種子、根尖分生組織和花中表達(dá)。GmAHL2基因在根中的表達(dá)受氨的誘導(dǎo)，GmAHL3基因在根中的表達(dá)受硝酸鹽、尿素和根瘤菌的抑制。亞細(xì)胞定位分析結(jié)果表明：大豆GmAHLs蛋白定位于細(xì)胞核。研究結(jié)果顯示：大豆GmAHLs基因均非組成型表達(dá)基因，其中GmAHL2、GmAHL3和GmAHL4基因的表達(dá)具有特異性，且可被外源氮素和根瘤菌處理誘導(dǎo)或抑制。

大豆； AT-hook基因；GmAHLs； 克??； 表達(dá)； 亞細(xì)胞定位

AT-hook蛋白是一類DNA結(jié)合蛋白，含有以精氨酸(Arg)-甘氨酸(Gly)-精氨酸(Arg)-脯氨酸(Pro)(RGRP)為核心的小基序，因此AT-hook基序也被稱作RGRP基序[1]。AT-hook蛋白首先是在哺乳動(dòng)物非組蛋白的染色體高移動(dòng)群蛋白HMG-1/Y中被發(fā)現(xiàn)[2]，這類蛋白往往定位于細(xì)胞核，又被稱為AHL蛋白(AT-hook motif nuclear localized protein)[3]。目前，在擬南芥〔Arabidopsisthaliana(Linn.) Heynh.〕、水稻(OryzasativaLinn.)、番茄(SolanumlycopersicumLinn.)、大豆〔Glycinemax(Linn.) Merr.〕和小麥(TriticumaestivumLinn.)等植物中也發(fā)現(xiàn)有AT-hook蛋白[4]，而且越來越多的AT-hook基因家族成員被鑒定出來，如擬南芥[3]、水稻[5]和番茄[6]中分別含有29、45和32個(gè)成員。

AT-hook蛋白家族不僅在植物生長(zhǎng)發(fā)育、器官構(gòu)建、逆境脅迫和激素信號(hào)應(yīng)答中起重要作用，還可作為染色體結(jié)構(gòu)和轉(zhuǎn)錄因子的輔助因子，調(diào)節(jié)基因的轉(zhuǎn)錄活性[7-8]。AHL27基因過量表達(dá)可降低葉片衰老基因的表達(dá)水平，提高葉片光合效率和葉綠素含量以延緩植物葉片的衰老[9]；而過量表達(dá)擬南芥AHL27基因可推遲擬南芥開花[10-11]。說明AHL27蛋白在植物的營(yíng)養(yǎng)生長(zhǎng)過程中起重要作用，能夠延緩營(yíng)養(yǎng)生長(zhǎng)向生殖生長(zhǎng)的轉(zhuǎn)化。丁麗雪等[6]采用脫落酸、水楊酸、NaCl、高溫和低溫處理番茄幼苗，結(jié)果顯示：32個(gè)AT-hook基因受誘導(dǎo)表達(dá)，其中部分基因顯著上調(diào)或下調(diào)表達(dá)，推測(cè)這些基因很可能參與了番茄逆境脅迫條件下的防御應(yīng)答反應(yīng)。大豆含有AT-hook基序的GmHMG-I蛋白可以與大豆根瘤素基因N23和質(zhì)體藍(lán)素基因的啟動(dòng)子相互作用[12-13]；也有研究認(rèn)為，大豆的HMG-A相似蛋白AT-1SNBP能夠結(jié)合到大豆谷氨酞胺合成酶基因GSI5的啟動(dòng)子上，作為結(jié)構(gòu)蛋白維持該啟動(dòng)子的空間構(gòu)象[14]。

作者前期從大豆酵母雙雜交文庫(kù)中篩選到1個(gè)HMGB1基因，該基因編碼的氨基酸序列中含有AT-hook基序。本研究從大豆中分離出5個(gè)AT-hook基因，分析其基因序列、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)及基因的數(shù)字表達(dá)，并與野大豆(GlycinesojaSieb. et Zucc.)進(jìn)行了序列比較，還通過煙草(NicotianatabacumLinn.)表皮細(xì)胞進(jìn)行了亞細(xì)胞定位，以系統(tǒng)研究大豆AT-hook基因及其編碼蛋白。

1 材料和方法

1.1 材料

所用大豆品系Willasm82、大腸桿菌DH5α、農(nóng)桿菌GV3101、過表達(dá)載體pMDC83均由江蘇省農(nóng)業(yè)科學(xué)院鹽土農(nóng)業(yè)研究中心保存。載體pGEM-T購(gòu)自Promega公司，載體構(gòu)建所用的KOD DNA聚合酶、質(zhì)粒提取試劑盒和瓊脂糖凝膠回收試劑盒分別購(gòu)自寶生物工程(大連)有限公司和天根生化科技(北京)有限公司。實(shí)驗(yàn)用引物合成和序列測(cè)定由南京金斯瑞生物科技有限公司完成。

1.2 基因克隆

PCR體系含cDNA 2.0 μL、10×PCR緩沖液5.0 μL、2.5 mmol·L-1dNTPs 4.0 μL、2 mmol·L-1MgSO43.0 μL，10 μmol·L-1上游和下游引物各1.5 μL、KOD DNA聚合酶1.0 μL，ddH2O補(bǔ)足至50.0 μL。擴(kuò)增程序?yàn)椋?8 ℃ 預(yù)變性3 min；98 ℃變性5 s、55 ℃退火10 s、68 ℃延伸1 min，35個(gè)循環(huán)；暫停程序，加入1.0 μL KOD DNA聚合酶，68 ℃延伸10 min。電泳檢測(cè)后將PCR產(chǎn)物送交南京金斯瑞生物科技有限公司測(cè)序，獲得目的基因序列，所用引物見表1。

1.3 序列信息分析

利用www.soybase.org網(wǎng)站提供的數(shù)據(jù)庫(kù)分析核實(shí)基因序列，利用www.ncbi.nlm.nih.gov網(wǎng)站的BLASTp程序分析目的蛋白的結(jié)構(gòu)域和預(yù)測(cè)保守氨基酸，利用Vector NTI軟件(美國(guó)Invitrogen公司)進(jìn)行多重比對(duì)和系統(tǒng)進(jìn)化樹的構(gòu)建。

1.4 基因數(shù)字表達(dá)分析

從公共數(shù)據(jù)庫(kù)(https：∥www.ncbi.nlm.nih.gov/；https：∥www.soybase.org/；https：∥phytozome.jgi.doe.gov/pz/portal.html#!info?alias=Org_Gmax)下載共享的大豆不同組織的轉(zhuǎn)錄組測(cè)序原始數(shù)據(jù)(clean reads)。使用已得到的大豆基因GmAHL1、GmAHL2、GmAHL3、GmAHL4和GmAHL5為參考序列，使用短reads比對(duì)軟件SOAP2/SOAPaligner將clean reads比對(duì)到參考序列上，并利用RPKM法[15]計(jì)算基因在不同組織中的表達(dá)量。

表1大豆GmAHLs基因PCR擴(kuò)增的引物序列

Table1PrimersequencesusedforPCRamplificationofGmAHLsgenesfromGlycinemax(Linn.)Merr.

引物 Primer正向引物序列(5'→3') Sequenceofforwardprimer(5'→3')反向引物序列(5'→3') Sequenceofreverseprimer(5'→3')P1CACCATGATGGGCAAGAAGAAGCCACTGCTCTTTCTGGGTTTGCTTTTCP2CACCATGATGGGTAAGAAGAAGCCACTACTCTTTCTGGGTTTGCTTTTCP3CACCATGGGGAAAAAGAAGCGCCAAGTGCTTTTTCTGGGTTTGCTTTP4CACCATGGGGAAAAAGAATCGCCAAGTGCTTTTTCTGGGTTTGCTTT

1.5 亞細(xì)胞定位分析

設(shè)計(jì)5′端添加CACC的正向引物和3′端去除終止密碼子的反向引物(表1)，利用pENTRTM/D-TOPO vector將GmAHL1、GmAHL2、GmAHL3和GmAHL4基因置換到中間載體上，利用Gateway LR ClonaseTM試劑盒將目的基因置換到植物表達(dá)載體pMDC83上，構(gòu)建pMDC83-GmAHLs-GFP，然后測(cè)序驗(yàn)證。利用凍融法[16]將pMDC83-GmAHLs-GFP轉(zhuǎn)化農(nóng)桿菌GV3101，然后注射煙草表皮，參照李曉君等[17]的方法，25 ℃培養(yǎng)24 h，采用ZEISS LSM510 Meta激光共聚焦顯微鏡(德國(guó)ZEISS公司)觀察GFP信號(hào)，確定GmAHLs蛋白的亞細(xì)胞定位，同時(shí)用DAPI(4′，6-二脒基-2-苯基吲哚)進(jìn)行細(xì)胞核熒光染色。

2 結(jié)果和分析

2.1 GmAHLs基因的克隆與序列分析

從公共數(shù)據(jù)庫(kù)https：∥phytozome.jgi.doe.gov/pz/portal.html#!info?alias=Org_Gmax網(wǎng)站找到大豆中5個(gè)含有AT-hook基序的基因，登陸號(hào)分別為Glyma14g074800、Glyma04g032400、Glyma06g032300、Glyma14g075100和Glyma17g250300，依次命名為GmAHL1、GmAHL2、GmAHL3、GmAHL4和GmAHL5，其中，GmAHL5為GmAHL1的重復(fù)基因。序列分析結(jié)果顯示：GmAHL1基因包含3個(gè)內(nèi)含子和4個(gè)外顯子，其余4個(gè)基因均無內(nèi)含子。

對(duì)大豆GmAHLs蛋白與野大豆GsAHLs蛋白的氨基酸序列進(jìn)行多重比對(duì)， 結(jié)果見圖1。大豆GmAHL1、GmAHL2、GmAHL3、GmAHL4和GmAHL5蛋白的AT-hook基序分別位于其氨基酸序列的42～54、39～51、42～54、41～53及42～54處，且GmAHL1和GmAHL5蛋白的氨基酸序列完全一致。對(duì)大豆GmAHL蛋白與野大豆GsAHL蛋白的氨基酸序列進(jìn)行比較，在C端GsAHL1蛋白的氨基酸序列較GmAHL1蛋白少了1個(gè)氨基酸S，GmAHL2蛋白與GsAHL2蛋白，以及GmAHL4蛋白與GsAHL4蛋白的氨基酸序列完全一致，GmAHL3蛋白與GsAHL3蛋白的氨基酸序列有3個(gè)氨基酸存在差異；GmAHL5蛋白與GsAHL5蛋白的氨基酸序列差異較大，且GsAHL5蛋白氨基酸序列的RGRP基序缺少1個(gè)P。

GmAHL1，GmAHL2，GmAHL3，GmAHL4，GmAHL5： 大豆Glycine max (Linn.) Merr.； GsAHL1，GsAHL2，GsAHL3，GsAHL4，GsAHL5： 野大豆G. soja Sieb. et Zucc.圖1 大豆GmAHLs蛋白與野大豆GsAHLs蛋白的氨基酸序列的多重比對(duì)結(jié)果Fig. 1 Result of multiple alignment of amino acid sequences of GmAHLs proteins from Glycine max (Linn.) Merr. and GsAHLs proteins from G. soja Sieb. et Zucc.

將大豆GmAHLs蛋白與含有AT-hook基序的其他植物的H1組蛋白進(jìn)行系統(tǒng)樹進(jìn)化分析，結(jié)果見圖2。大豆GmAHLs蛋白和野大豆GsAHLs蛋白與其他植物H1組蛋白的親緣關(guān)系較遠(yuǎn)，表明盡管大豆GmAHLs蛋白均為AT-hook蛋白，但不屬于H1組蛋白。

2.2 GmAHLs基因的數(shù)字表達(dá)分析

大豆GmAHLs基因在不同組織中的數(shù)字表達(dá)結(jié)果見圖3。由圖3可見：GmAHL1基因在所有檢測(cè)的大豆組織中均不表達(dá)；GmAHL2基因主要在花、種子、葉片和根中表達(dá)，其在根中的表達(dá)受氨的誘導(dǎo)；GmAHL3基因主要在花、葉片、莖和根尖分生組織中表達(dá)，在種子中表達(dá)量較低，在果莢中不表達(dá)，其根部的表達(dá)受硝酸鹽、尿素和根瘤菌的抑制，但在根瘤中有表達(dá)；GmAHL4基因在根瘤中高度表達(dá)，根、莖端分生組織、莖和果莢中也有較高表達(dá)；GmAHL5基因主要在葉片、種子、根尖分生組織和花中表達(dá)。

分支上的數(shù)據(jù)表示bootstrap百分比Datums above the branches indicate percentage of bootstrap. GmAHL1，GmAHL2，GmAHL3，GmAHL4，GmAHL5： 大豆Glycine max (Linn.) Merr.； GsAHL1，GsAHL2，GsAHL3，GsAHL4，GsAHL5： 野大豆G. soja Sieb. et Zucc.； MmH1： Musa acuminata subsp. malaccensis (Ridl.) N. W. Simmonds； TaH1： 小麥Triticum aestivum Linn.； LlH1： 麝香百合Lilium longiflorum Thunb.； SbH1： 高粱Sorghum bicolor (Linn.) Moench； ZmH1： 玉米Zea mays Linn.； BdH1： 二穗短柄草Brachypodium distachyon (Linn.) P. Beauv.； OsH1： 水稻Oryza sativa Linn.； ObH1： Oryza brachyantha A. Chev. et Roehrich.圖2 大豆GmAHLs蛋白與其他植物H1組蛋白的NJ系統(tǒng)樹Fig. 2 NJ phylogenetic tree of GmAHLs proteins from Glycine max (Linn.) Merr. and H1 histones from other species

紅色—黃色—綠色表示基因表達(dá)量從0到最大 Red-green-yellow means that the expression of gene increasing from zero to the maximum.圖3 大豆GmAHLs基因在不同組織中的數(shù)字表達(dá)Fig. 3 Digital expression of GmAHLs genes from Glycine max (Linn.) Merr. in different tissues

2.3 GmAHLs蛋白的亞細(xì)胞定位分析

由于GmAHL1和GmAHL5蛋白具有完全相同的氨基酸序列，因此，用含有pMDC83-GmAHL1-GFP、pMDC83-GmAHL2-GFP、pMDC83-GmAHL3-GFP和pMDC83-GmAHL4-GFP的GV3101農(nóng)桿菌注射煙草葉片表皮后，發(fā)現(xiàn)4個(gè)GmAHLs蛋白的GFP標(biāo)記與經(jīng)過DAPI染色的細(xì)胞核很好地融合在一起(圖4)，表明這4個(gè)GmAHLs蛋白全部定位于細(xì)胞核。

DAPI： 4′，6-二脒基-2-苯基吲哚(細(xì)胞核熒光染色) 4′，6-diamidino-2-phenylindole (cell nuclear fluorescent staining)； GFP： 綠色熒光蛋白Green fluorescent protein； B： 明場(chǎng)Bright； M： 融合Merge； GmAHL1-GFP，GmAHL2-GFP，GmAHL3-GFP，GmAHL4-GFP： 分別為GmAHL1、GmAHL2、GmAHL3和GmAHL4蛋白與GFP的融合蛋白Merged proteins of GmAHL1， GmAHL2， GmAHL3， and GmAHL4 proteins with GFP， respectively.圖4 大豆GmAHLs蛋白在煙草葉片表皮細(xì)胞的亞細(xì)胞定位Fig. 4 Subcellular localization of GmAHLs proteins from Glycine max (Linn.) Merr. in epidermal cells of Nicotiana tabacum Linn. leaf

3 討 論

目前，AHLs基因在所有測(cè)序完成的植物中普遍存在，從單細(xì)胞的苔蘚到單子葉和雙子葉植物，如擬南芥、水稻、高粱〔Sorghumbicolor(Linn.) Moench〕和楊樹(Populusspp.)等[18]，這種在進(jìn)化過程中的高度保守性表明AHL基因家族在植物的生長(zhǎng)發(fā)育過程中起重要作用。根據(jù)AHL蛋白序列中保守核心氨基酸基序Arg(R)-Gly(G)-Arg(R)側(cè)翼序列氨基酸的特征，尤其是C端序列，AHL蛋白可以分為2個(gè)類型：Ⅰ型的C端為Gly(G)-Ser(S)-Lys(K)-Asn(N)-Lys(K)；Ⅱ型的C端為Arg(R)-Lys(K)-Tyr(Y)-X(任意氨基酸)[4]。Aravind等[19]則將AHL蛋白分為3類：Ⅰ型AHL蛋白的RGRP基序下游第2位置為Gly(G)；Ⅱ型AHL蛋白的RGRP基序下游第2位置為L(zhǎng)ys(K)；Ⅲ型AHL蛋白的RGRP基序下游第4位置為L(zhǎng)ys(K)。本研究克隆的大豆GmAHLs基因編碼的氨基酸序列僅含有1個(gè)保守的RGRP基序，且RGRP下游第2位氨基酸均為K，屬于Ⅱ型AHL蛋白。與Musaacuminatasubsp.malaccensis(Ridl.) N. W. Simmonds、小麥、麝香百合(LiliumlongiflorumThunb.)、高粱、玉米(ZeamaysLinn.)、二穗短柄草〔Brachypodiumdistachyon(Linn.) P. Beauv.〕、水稻和OryzabrachyanthaA. Chev. et Roehrich H1組蛋白的聚類分析結(jié)果顯示：大豆GmAHLs蛋白與上述植物H1組蛋白分為2類，表明大豆GmAHLs蛋白不屬于H1組蛋白，推測(cè)可能屬于非組蛋白類型，用于結(jié)合DNA與組蛋白共同構(gòu)成核染色質(zhì)，進(jìn)而組裝成染色體。

丁麗雪等[6]利用實(shí)時(shí)熒光定量PCR技術(shù)對(duì)番茄32個(gè)植株的AT-hook基因進(jìn)行組織表達(dá)分析，認(rèn)為該類基因在根和花中表達(dá)較高；擬南芥AHL22基因過表達(dá)表現(xiàn)出開花延遲和胚軸伸長(zhǎng)受抑制表型[20]；而Jin等[21]認(rèn)為，AT-hook蛋白對(duì)于水稻的內(nèi)稃形成和花器官發(fā)育是必需的，且AT-hook蛋白對(duì)植物花的發(fā)育存在較大影響。作者對(duì)數(shù)據(jù)庫(kù)中現(xiàn)有表達(dá)數(shù)據(jù)的分析認(rèn)為，大豆AT-hook基因(GmAHL1除外)在各組織中均有不同程度的表達(dá)，并且在根部表達(dá)受外界生物和非生物脅迫的誘導(dǎo)。

AHL蛋白含有4個(gè)保守的RGRP殘基[2]，這個(gè)短的保守氨基酸序列對(duì)AHL蛋白結(jié)合DNA和細(xì)胞核定位是必需的[19，22]。本研究獲得的4個(gè)大豆GmAHLs蛋白均含有保守的RGRP基序，這對(duì)其定位于細(xì)胞核起到重要作用。Fujimoto等[3]研究結(jié)果表明：陸生植物的AHL蛋白在C端含有PPC結(jié)構(gòu)域，通常含有LRS、GRFEIL和FTPH 3類基序之一，PPC結(jié)構(gòu)域負(fù)責(zé)AHL蛋白的核定位和與其他蛋白相互作用，大豆GmAHLs蛋白在C端沒有類似的PPC基序，而本研究通過煙草注射的方法發(fā)現(xiàn)大豆的GmAHLs蛋白全部定位于細(xì)胞核，暗示RGRP基序可能對(duì)GmAHLs蛋白的亞細(xì)胞定位起著至關(guān)重要的作用，然而，對(duì)于該類基因在大豆植株生長(zhǎng)發(fā)育和應(yīng)答外界脅迫的功能和機(jī)制仍然需要進(jìn)一步研究。

本研究首次報(bào)道并克隆了大豆中編碼AT-hook蛋白的GmAHLs基因，并對(duì)這些基因在大豆不同組織的表達(dá)以及GmAHLs蛋白的亞細(xì)胞定位進(jìn)行系統(tǒng)研究，為今后該類基因在大豆中的研究奠定了基礎(chǔ)。

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CloningandlocalizationanalysisonfiveAT-hookgenesGmAHLsfromGlycinemax

ZHANG Dayong①， QI Weicong①， WAN Qun， LIU Jia， XU Zhaolong， HUANG Yihong， SHAO Hongbo②

(Salt-soil Agricultural Center， Institute of Agricultural Resources and Environment， Jiangsu Academy of Agricultural Sciences， Nanjing 210014， China)，J.PlantResour. &Environ.， 2017，26(4)： 1-7

Five AT-hook genes were cloned fromGlycinemax(Linn.) Merr.， which were named asGmAHL1，GmAHL2，GmAHL3，GmAHL4， andGmAHL5， respectively， in which，GmAHL5 is duplicated gene ofGmAHL1. The sequence analysis result shows that AT-hook motifs of five GmAHLs proteins are located in their amino acid sequences of 42-54， 39-51， 42-54， 41-53， and 42-54， respectively， and GmAHL1 and GmAHL5 proteins share the same amino acid sequence. There is a distant relationship between GmAHLs proteins fromG.maxand GsAHLs proteins fromG.sojaSieb. et Zucc. with H1 histones from other species， meaning that GmAHLs proteins do not belong to H1 histones.GmAHL1 gene doesn’t express in all tissues tested；GmAHL2 gene mainly expresses in flower， seed， leaf， and root；GmAHL3 gene mainly expresses in flower， leaf， stem， and root tip meristem， does not in pod， but does in root nodule；GmAHL4 gene highly expresses in root nodule， and also relatively highly does in root， shoot apical meristem， stem， and pod；GmAHL5 gene mainly expresses in leaf， seed， root tip meristem， and flower. Expression ofGmAHL2 gene in root is induced by ammonia， while that ofGmAHL3 gene in root is inhibited by nitrate， urea， and rhizobia. The subcellular location analysis result shows that GmAHLs proteins fromG.maxare located in cell nucleus. It is suggested thatGmAHLsgenes fromG.maxare nonconstitutive expression genes， in which， expressions ofGmAHL2，GmAHL3， andGmAHL4 genes have specificity and can be induced or suppressed by exogenous nitrogen and rhizobia.

Glycinemax(Linn.) Merr.； AT-hook gene；GmAHLs； cloning； expression； subcellular location

Q943.2； S565.1

A

1674-7895(2017)04-0001-07

10.3969/j.issn.1674-7895.2017.04.01

2017-08-03

國(guó)家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(31600211)； 江蘇省農(nóng)業(yè)三新工程項(xiàng)目〔SXGC(2016)335〕； 江蘇省農(nóng)業(yè)科技自主創(chuàng)新資金項(xiàng)目〔CX(15)1005〕

張大勇(1979—)，男，山西汾陽(yáng)人，博士，副研究員，主要從事大豆耐鹽分子生物學(xué)方面的研究。戚維聰(1981—)，男，河北承德人，博士，助理研究員，主要從事植物抗逆方面的研究。

①共同第一作者

②通信作者E-mail： shaohongbochu@126.com

張明霞)